Фенилаланин, эфир

Рис. 44. Изменение свободной энергии фермент-субстратного взаимодействия по координате реакции (4.28) для химотриптического гидролиза метиловых эфиров Ы-аце-тил- -фенилаланина (сплошная линия) и Ы-ацетилглицина (пунктирная линия) [116]. (Для диаграммы использованы значения стандартных свободных энергий, полученные интерполяцией линейных зависимостей, приведенных на рис. 43).

Рис. 64. Предстационарная кинетика гидролиза метилового эфира N-ацетил L-фенилаланина, исследованная методом остановленной струи [9]

Рис. 77. Влияние дополнительного нуклеофильного агента, метанола, на кинетику гидролиза метилового эфира М-ацетил-Ь-фенилаланина, катализируемого трипсином. Концентрации метанола а —0 б —

Удивительное свойство бифенильного модельного соединения состоит в том, что в растворе оно существует в двух медленно взаимоиревращающихся формах, в которых эфирная группа занимает либо внешнее (экваториальное), либо внутреннее (аксиальное) положение относительно бифенильной системы. а-Химотрипсин проявляет суи ествепиую специфичность к 5,5экв-конформеру, тогда как остальные конформеры существенно инертнее к ферменту. Скорость гидролиза и константа Михаэлиса для активного кон-формера фактически идентичны аналогичным величинам соответствующего нормального субстрата — метилового эфира М-бензоил-фенилаланина. [c.235]

Этот фермент действует весьма избирательно по отношению к структуре молекулы субстрата. В то время как константы скоростей щелочного гидролиза метиловых эфиров уксусной кислоты и Ы-ацетил-1-фенилаланина различаются весьма слабо (не более чем на порядок), ферментативный гидролиз аминокислотного субстрата протекает по крайней мере в 10 раз быстрее (см. табл. 24). [c.127]

Взаимодействие различных нуклеофилов с метиловым эфиром N-ацетил- -фенилаланина [129] [c.162]

Метиловый эфир Ы-аце-тил-1-фенилаланина Щелочной гидролиз 1,9 [c.165]

В таблице 3 приведена температурная зависимость константы скорости щелочного гидролиза метилового эфира Ы-аце-тил-Ь-фенилаланина [c.68]

Определить значения кинетических параметров гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-Ь-аланил-Ь-фенилаланина, катализируемого а-химотрипсином [7], исходя из данных табл. 4. [c.87]

Нитробензиловый эфир ь-пропил-ь-фенилаланина Гб,762. [c.250]

В синтезе грамицидина 8 участвуют два фермента легкий (М = 100 000) и тяжелый (Л4 = 280 ООО), Синтез начинается иа легком ферменте, который действует также как рацемаза , превращая ь-фенилаланин в о-энантиомер. Нуклеофильная тиольная [руппа легкого фермента атакует активированный фенилаланин (АТР и аминокислота реагируют с образованием ангидрида), образуя (катализ основанием) высокоэнергетическин тиоэфир, ДСп1др —38 кДж/моль (—8 ккал/моль). Различие свойств тио-эфиров и ацильных эфиров связано с гораздо большей степенью делокализации неспаренных электронов кислородом карбонильной группы, чем атомом серы. Такая делокализация понижает электрофильность карбонильной группы. Кроме того, тиольная группа — более хорошая уходящая группа, чем соответствующая гидроксильная. Напомним, что для меркаптана рКа Ю, тогда как для спирта рКа 15 (табл. 2.1). [c.62]

Синтетические аминокислоты представляют собой рацемические смеси. Для разделения рацематов могут быть использованы классические методы, например образование диастереомерных солей эфиров аминокислот с оптически активными кислотами. Разделение рацематов природных аминокислот часто осуществляется ферментативными методами, что может быть иллюстрировано следующим примером (Грин-штейн). При взаимодействии Ы-ацетил-О, -фенилаланина с толуиди-ном в присутствии протеолитического фермента папаина (из растений папа1 я — дьпшого дерева) при 37° и pH = 6,5 образуется только толуи-дид -формы, который количественно выпадает в осадок, тогда как Ы-ацетил-Ь-фенилаланин остается в растворе [c.360]

Один из возможных путей для получения ответа на поставленные вопросы, вероятно, состоит в использовапии простых модельных субстратов фермента а-химотрипсипа. С этой целью Хейн и Ниман [101] впервые попытались выяснить конформацию некоторых субстратов, присоедипенных к а-химотрипсину, используя молекулы с фиксированной конформацией, для моделирования конформации, которую принимает в активном центре типичный ациклический субстрат метиловый эфир Н-ацетил-ь-фенилаланина (ь-АРМЕ). Для этого Ниман изучал кинетические свойства о- и ь-1-кето-3-карбометокси-1,2,3,4-тетрагидроизохинолина (КСТ1). Это [c.233]

Однако в 1968 г. Белло и Шевалье синтезировали из дифенового ангидрида уникальный фиксированный субстрат 3-метоксикарбо-нил-2-дибензазоцинон-1 [106]. Это бифенильное соединение с 2,2 -мостиком представляет собой аналог метилового эфира Ы-бензоил-фенилаланина (ВРМЕ). [c.235]

Ионы кобальта также могут проявлять интересные каталитические свойства при гидролизе эфиров и амидов. Например, Со(1П) гораздо более эффективен, чем Zn(H), при поляризации карбоксильной группы пептидной связи. Однако было установлено, что карбоксипептидаза Л ката.лпзирует гпдролпз оензоплглицил-L-фенилаланина в 10 раз быстрее, чем это могло бы обеспечивать присутствие Со (III). Следовательпо, в случае фермента должен проявляться дополнительный эффект. [c.354]

Как видно из уравнения (4.50), характеристика реакционной способности нуклеофила, действующего в фермент-субстратном комплексе, зависит от природы сорбированного субстрата. В табл. 29 приведено значение/гц,Ез для.реакции ацилирования химотрипсина одним из наиболее специфических субстратов, производным фенилаланина. Интересно сравнить это значение с реакционной способностью алкоксильных ионов, поскольку головная группа ферментного нуклеофила — это алифатический гидроксил остатка 5ег-195, протон которого взаимодействует с имидазольной группой Н1з-57. Значение константы скорости реакции метилового эфира М-ацетил-1-фенилаланина с алкоксиль-ным ионом М-ацетилсеринамида [c.163]

Совершенно другую картину имеем в случае специфического ацилфермента. Так, константа скорости ферментативного гидролиза (йз/55) одного из наиболее специфических соединений, Ы-ацетил-1-фенилала-нилхимотрипсина, практически совпадает с константой скорости для щелочного гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-1-фенилаланина (см. табл. 30). Можно думать, что щелочной гидролиз более близкой к ацилферменту неферментативной модели, а именно 0-(Ы-ацетил-1-фе-нилаланил)-1 -ацетилсерннамида [c.164]

Особого внимания заслуживает вывод (см. стр. 163), справедливость которого не ограничена никаким допущением. Напомним, что он непосредственно следует из того, что в случае специфического субстрата (метилового эфира М-ацетил-1-фенилаланина) константы скорости щелочного гидролиза и катализируемого ферментом водного гид-ррлиза (на скоростьлимитирующей стадии, /гз/55) практически совпадают (табл. 30). Поэтому можно считать, что роль химотрипсина как катализатора реакции гидролиза сводится к сорбции на активном центре химически инертных фрагментов субстратной молекулы с последующим использованием сил. сорбции для следующих действий 1) поляризации молекулы воды, встроенной в активный центр ацилфермента настолько, что она полностью депротонирована 2) жесткому закреплению (ориентации) субстратного карбонила по отношению к атакующему нуклеофилу (образовавшемуся гидроксильному иону), чтобы эффективная концентрация последнего достигла предельного для воды значения —55М. 1 [c.166]

Прямое кинетическое подтверждение образования промежуточных соединений и Х2 в катализе гидролиза эфиров N-aцилиpoвaнныx-L-аминокислот получено из анализа кинетики реакции на длинах волн поглощения промежуточных соединений ( 290 нм) [9]. Так, при смешивании раствора а-химртрипсина с метиловым эфиром Ы-ацетил-1-фенилаланина наблюдается быстрое (кинетически неразрешенное) спектральное изменение (по-видимому, образование первичного фермент-субстратного комплекса Х ), за которым следует медленная кинетика образования ацилфермента (рис. 64,а). В стационарной фазе реакции в условиях,, когда расходом субстрата можно пренебречь, концентрация ацилфермента сохраняется постоянной последующий расход субстрата приводит к- исчезновению в растворе промежуточных соединений (рис. 64,6) [9]. [c.198]

Этиловый эфир N-aцe-тил- -фенилаланина я-Нитрафениловый эфир N-карбобензокси- -тирозина -малат [c.269]

Этиловый эфир L-N-ацетил-Р-[я-ди-(2-хлорэтил)--аминофемил]-аланил- L-p-фенилаланина [c.561]

Этот обмен происходит, и часто с хорошими выходами, в случае М-ациламинокислот и при получении виниловых эфиров различных алифатических и ароматических карбоновых кислот. N-Ациламино-кислоты, например фталоилглицин или тозилглицин, превращаются в метиловые или этиловые эфиры под действием алкилформиата или алкилацетата [126]. Обычно в качестве катализаторов используют 96%-ную серную кислоту или моногидрат я-толуолсульфокислоты. Неацилированные аминокислоты, за исключением фенилаланина, [c.298]

Ряд олигомеров а-аминокислот играет значительную роль в жизнедеятельности организма и некоторые из них применяют в медицинской практике. Так, метиловый эфир дипептида L-аспарагил-Ь-фенилаланина (аспартат, аспартам) используют при диабете как малокалорийный заменитель сахара (в 150 раз слаще глюкозы). Его производят синтетическим или микробиологическим путем конденсацией аспарагина и метилата фенилаланина [c.38]

Гидрохлорид п-[Ы-бис(р-хлорэтил) амине] фенилаланина (сарколизин) (I) обработкой ацетатом натрия переводят в основание (II), которое ацетилируют уксусным ангидридом до Ы -ацетил-п-[М-бис(Р-хлорэтил)амино]фенилаланина (ацетилсарколизина) (III). Пептидный синтез (III) с этиловым эфиром D, L-валииа (IV), приготовленным путем этерификации D, L-валина (V) спиртовым раствором хлороводорода, позволяет получить этиловый эфир N- [N -ацетил-п-бис(р-хлорэтил) аминофенилаланил] -валина (асалин) (VI). [c.13]

О, -Липоил-1-фенилаланин - -валин - -метионин [24]. Эти же соединения описаны в литературе [25 ]. Комплексы липоевой кислоты с аминокислотами, по-видимому, играют важную роль в обмене веществ [2, 26, 27 ], Синтез заключается в коиденсаг1ии липоевой кислоты с соответствующей аминокислотой при участии изобутилхлоругольного эфира. [c.234]

РИС. 13-7. Спектры поглощения N-ацпльных производных этиловых эфиров триптофана (/), тирозина (II), фенилаланина (III) и ди-метилового эфира цистина (/1 ) в метаноле при 25 °С, соответствующие переходам указанных соединений в первое электронно-возбужденное состояние. Спектры производных тирозина, фенилаланина и цистина умножены на коэффициенты 2, 20 и 4 соответственно [41]. [c.16]

Смотреть страницы где упоминается термин Фенилаланин, эфир: [c.390] [c.390] [c.351] [c.233] [c.351] [c.652] [c.834] [c.1206] [c.136] [c.248] [c.50] [c.561] [c.713] [c.149] [c.168] [c.250] [c.262] [c.292] [c.134] [c.66] [c.151] [c.185] [c.186]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология