Амилаза слюнная

Обратите внимание на скорость ферментативного гидролиза крахмала ПОД влиянием амилазы слюны по сравнению с кислотным гидролизом, требующим кроме более продолжительного времени еще и высокой температуры. В отличие от кислотного при проведении фер- [c.90]

Под таблицей пишут химическую реакцию гидролиза крахмала амилазой слюны до конечного продукта — мальтозы и реакцию гидролиза мальтозы глюкозидазой слюны (мальтазой). Формулы пишут структурной [c.104]

Работа 34. Влияние pH на активность амилазы слюны [c.63]

Делают вывод о характере влияния pH на активность амилазы. Отмечают оптимальное pH для действия амилазы слюны. [c.65]

Материал исследования амилаза слюны. [c.64]

Влияние pH среды па активность амилазы слюны. Каждый фермент проявляет максимум своего каталитического действия ири строго определенном pH среды. Паивысшую активность многие ферменты проявляют в изоэлектрической точке. [c.116]

Расщепление крахмала (и гликогена) начинается в полости рта под действием амилазы слюны. [c.319]

Работа 41. Специфичность действия амилазы слюны [c.75]

Оптимум pH для действия амилазы слюны можно определить при взаимодействии ее с крахмалом при различных значениях pH среды. О степени расш,епления крахмала можно судить по реакции крахмала с раствором иода в течение времени. При оптимальном значении pH расш,епление крахмала произойдет полностью (окраска с иодом отсутствует). По мере удаления от точки оптимального pH в кислую или щелочную зону расш,епле- [c.63]

Если к раствору крахмала прибавить незначительное ко--личество слюны, содержащей фермент амилазу, и через определенные промежутки времени к отдельным пробам добавлять раствор йода, то жидкость окрашивается сначала в синий, а затем в фиолетовый, красный, оранжевый и желтый (Цвет . Изменение окрасни в последовательно взятых порциях смеси обусловлено гидролитическим расщеплением крахмала амилазой слюны с образованием промежуточных продуктов распада—декстринов. Некоторые декстрины окрашиваются йодом в красный цвет. [c.103]

Амилаза слюны 6,8-7,0 Аргиназа 9,5-10,0 [c.141]

Обратите внимание на скорость ферментативного гидро лиза крахмала под влиянием амилазы слюны по сравнению с к и Q л о т н ы м гидролизом, требующим, кроме более продолжительного времени, еще и высокой температуры, j [c.116]

Почему амилаза. слюны не действует в присутствии желудочного сока [c.129]

Материал исследования амилаза слюны (слюна разведена дистиллированной водой 1 10). [c.75]

При пережевывании пища смешивается со слюной, и затем амилаза слюны в течение первых нескольких минут нахождения пищи в желудке вызывает превращение крахмала в мальтозу. [c.491]

Анионы в физиологических концентрациях обычно неэффективны или оказывают небольшое активирующее влияние на ферменты. Исключение составляют пепсин, некоторые оксидоредуктазы, активируемые анионами, а также амилаза слюны, катализирующая гидролиз крахмала, активность которой повышается при действии ионов хлора, и аденилатциклаза, которая активируется анионами галогенов. [c.147]

Определение активности амилазы слюны (по Волыс-муту). Определяю предельное разпсдсние фермента, при котором наблюдается полное расщепление крахмала, Метол иаходит применение п клинической лабораторной практике. [c.118]

Однако такие химические реакции можно осуществить в лабораторных условиях при температуре человеческого тела только в присутствии специальных веществ, получаемых из растений или животных. Эти вещества, называемые ферментами, являются белками, обладающими каталитическим действием по отноп1ению к некоторым реакциям. Так, слюна содержит особый белок — фермент, называемый амилазой слюны или птиалином, который катализирует превращение крахмала в сахар — мальтозу С12Н220Ц-Реакцию, которую катализирует амилаза слюны, можно записать следующим образом [c.491]

Материал исследования амилаза слюны (наклонив голову приоткрывают рот, подносят пробирку к нижней губе и собирают слюну). [c.60]

С середины XVIII в. начинается период открытия и вьщеления большого числа новых органических веществ растительного и животного происхождения. Крупным событием второй половины XVIII в. стали исследования Л. Спалланцани по физиологии пищеварения, которые положили начало изучению ферментов пищеварительных соков. Русский химик К.С. Кирхгоф в 1814 г. описал ферментативный процесс осахаривания крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя. К середине XIX в. были найдены и другие ферменты амилаза слюны, пепсин желудочного сока, трипсин сока поджелудочной железы. Й. Берцелиус ввел в химию понятие о катализе и катализаторах, к числу последних были отнесены все известные в то время ферменты. В 1839 г. Ю. Либих выяснил, что в состав пищи входят белки, жиры и углеводы, являющиеся главными составными частями животных и растительных организмов. [c.16]

Во втором ряду соответственно указывают крахмал, эритродекстрин, мальтоза или смеси этих продуктов. Если благодаря медлительности в первой пробирке жидкость сразу не окрасилась, т. е. остался желтый цвет, смесь из амилазы слюны и крахмала готовят заново и используют те же пробирки с йодом. [c.105]

Многие ферменты содержат в качестве важной части своей структуры один или несколько ионов металла. В состав различных металло-ферментов входят ионы магния, кальция, марганца, железа, кобальта, меди, цинка и молибдена. Так, молекула алкогольдегидрогеназы (молекулярная масса 87 000), катализирующая окисление этилового спирта до уксусной кислоты в печени человека, содержит два атома цинка, а амилаза слюны содержит один атом кальция (в виде Са2+). Некоторые ферменты содержат по несколько атомов металла в молекуле, при этом металлы могут быть разными. Например, в молекуле цистеаминоксида-зы, катализирующей окисление цистеамина НЗСНгСНгННг, содержится по одному атому железа, меди и цинка. [c.418]

Осн. углеводным субстратом в О.в. человека и выспшх животных служит глюкоза. Она сохраняется в виде резервного полисахарида гликогена в печени и частично в мьшщах. Восстановление запасов гликогена происходит благодаря его синтезу из глюкозы, образуемой при глюконеогенезе или поступающей в кровоток через стенки кишечника. В последний глюкоза попадает в результате гидролиза крахмала пищ, продуктов амилазой слюны и ферментами желудочно-кишечного тракта. [c.311]

ОЛ%-иого раствора крахмала, а I мл неразведенной слюны способен расщепить 320 мл 0,1%-нага раствора крахмала (л —— 320 мл). Лктивносгь амилазы слюни,1 [c.119]

Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих сложные углеводы. В желудке действие а-амилазы слюны прекращается, так как желудочное содержимое имеет резко кислую реакцию (pH 1,5—2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы. Наиболее важная фаза распада крахмала (и гликогена) протекает в двенадцатиперстной кишке под действием а-амилазы поджелудочного сока. Здесь pH возрастает приблизительно до нейтральных значений, при этих условиях а-амилаза панкреатического сока обладает почти максимальной активностью. Этот фермент завершает превращение крахмала и гликогена в мальтозу, начатое амилазой слюны. Напомним, что в молекулах амилопектина и гликогена в точках ветвления существуют также а(1—>6)-глико-зидные связи. Эти связи в кишечнике гидролизуются особыми ферментами амило-1,6-глюкозидазой и олиго-1,6-глюкозидазой (терминальная декстри-наза). [c.320]

По специфичности и силе ингибируюшего действия ингибиторы амилаз растений сильно различаются. В большинстве случаев они ингибируют активность амилаз животных и человека и не действуют на собственные амилазы растений. Например, из зерен пшеницы вьшелен белок-ингибитор, обладающий высокой степенью ингибирования по отношению к а-амилазе слюны человека [81, 100]. Другие ингибиторы из пшеницы специфически инактивируют а-амилазы насекомых и некоторых микроорганизмов. Ингибирование по отношению к а-амилазе человеческой селезенки выражено слабо. [c.218]

Амилаза слюны и других источников теряет снособность к перевариванию крахмала (при оптимальном pH 6,8 этого фермента), если она диалпзована активность возмащается при добавлении ионов хлора. Ионы брома обладают аналогичным, но более слабым эффектом другие ашюны активируют еще слабее. [c.803]

Однако в целом экзоферменты используются при установлении строения полисахаридов. гораздо реже эндоферментов. Последние, как правило,, отличаются тем, что расщепляют высокомолекулярные субстраты с образованием не MOHO-, а олигосахаридов. Так, например, а-амилаза слюны человека превращает амилозу в мальтозу и мальтотриозу с выходом, превышающим 90%. По этой причине эндоферменты можно использовать-как реагенты для повышения выхода олигосахаридов по сравнению с кислотным гидролизом, а также для получения не образующихся при кислотном гидролизе олигосахаридов с кислотолабильными гликозидными связями. Очевидно, что длй такого применения ферменты не обязательно должны быть охарактеризованы по специфичности более того, можно. пользоваться заведомыми смесями ферментов. Существуют примеры очень успешного применения на практике неочищенных ферментных препаратов. Так, при гидролизе 4-0-метилглюкуроноксилана древесины пектиназой были получены две серии гомологичных олигосахаридов с общим выходрм около 70% выходы отдельных представителей олигосахаридов превышали 10% [c.511]

Фториды легко поглощаются организмом, выделяются же медленно, следовательно, они способны вызывать кумз лятивное отравление. Фториды служат энергичными ингибиторами многих ферментативных реакций. Например, значительное ингибирующее влияние фториды оказывают на гликолитические ферменты липаза, различные эстеразы, уреаза, костная фосфатаза, сукцииодегидрогеназа и каталаза — все они подвергаются ингибированию. Фториды сильно замедляют действие пероксидазы, содержащейся, как известно, в щитовидной железе., Поэтому можно ожидать, что отравление фторидами будет влиять на метаболизм вообще, включая и некоторые процессы фосфорилиро-вания. Симптомы острого отравления, описываемые ниже, являются, следовательно, результатом этого широко распространенного ингибирования ферментов. На амилазу слюны, однако, фториды не действуют даже при очень высоких концентрациях . [c.525]

Первый метод следующий. Тонко измельчают 5 г аррорутного крахмала в стеклянной или агатовой ступке, затем растирают в пасту с небольшим количеством холодной воды и вливают медленно при перемешивании в 1 л кипящей воды. Кипятят раствор 2 ч. К концу кипячения прибавляют 30 г борной кислоты. Борная кислота защищает от развития плесени, но не от действия амилазы слюны если последняя не попадает в раствор, то он даже по истечении нескольких месяцев не отличается от свежеприготовленного раствора, если хранится в колбе, покрытой только перевернутым вверх дном стаканчиком . [c.221]

Ферментативный гидролиз полисахаридов типа крахмала. Существование ферментов, превращающих крахмал в сахар, давно известно. Амилаза (диастаза) зерен ячменя была получена в виде водного экстракта Кирхгофом (1811 г.) и изучена Пайеном и Перзозом (1833 г.), а амилаза слюны была выделена Лейхсом (1831 г.). [c.317]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология