Амилаза влияние

Обратите внимание на скорость ферментативного гидролиза крахмала ПОД влиянием амилазы слюны по сравнению с кислотным гидролизом, требующим кроме более продолжительного времени еще и высокой температуры. В отличие от кислотного при проведении фер- [c.90]

Работа 34. Влияние pH на активность амилазы слюны [c.63]

Делают вывод о характере влияния pH на активность амилазы. Отмечают оптимальное pH для действия амилазы слюны. [c.65]

Рис. 65. Влияние pH на действие а-и Р-амилаз солода.

Под влиянием фермента слюны амилазы крахмал гидролизуется до дисахарида мальтозы. Молекула крахмала при гидролизе распадается постепенно, проходя через стадии декстринов. [c.50]

Оформление работы. Результаты записывают в таблицу делают выводы о характере влияния температуры на активность амилазы. Сравнивают результаты, полученные с разными образцами слюны. [c.61]

Влияние pH среды па активность амилазы слюны. Каждый фермент проявляет максимум своего каталитического действия ири строго определенном pH среды. Паивысшую активность многие ферменты проявляют в изоэлектрической точке. [c.116]

Работа 31. Влияние температуры на активность амилазы [c.60]

Р а б О т а № 58 Влияние pH среды на активность амилазы [c.109]

Работа 24. Влияние хлористого натрия и фенилтиомочевины на амилолитическую активность амилазы слюны [c.43]

Обратите внимание на скорость ферментативного гидро лиза крахмала под влиянием амилазы слюны по сравнению с к и Q л о т н ы м гидролизом, требующим, кроме более продолжительного времени, еще и высокой температуры, j [c.116]

Активаторами и парализаторами часто пользуются в биохимических исследованиях для изучения действия отдельных ферментов, имеющихся в тканях. Прибавлением различных ядов удается блокировать активные центры одних ферментов, не изменяя при этом действия других. Если к отдельным порциям переваривающей смеси, содержащей крахмал и амилазу, прибавить к одной раствор хлористого натрия, к другой — воду и к третьей — раствор сернокислой меди, то через некоторое время при добавлении йода жидкость в пробе с Na l окрасится в желтый цвет, в контрольной пробе с Н2О —в красный, а в пробе с uSOi — в синий. Различная окраска жидкости обусловлена неодинаковой степенью гидролиза крахмала и свидетельствует об активирующем влиянии хлористого натрия и парализующем влиянии медного купороса на действие амилазы. [c.111]

Влияние активаторов и парализаторов на действие амилазы [c.110]

Определение влияния pH на активност амилаз. Ферменты очень чувствительш к изменению кислотности среды, в которой они действуют. Отклоне ние активной кислотности среды в ту или иную сторону от оптимум pH вызывает понижение активности ферментов. Влияние pH на ак тивность ферментов можно проследить на примере действия амилазь солода на крахмал. [c.94]

Гидролитическое расщепление углеводов — крахмала и гликогена — начинается во рту под влиянием ферментов амилазы и а-глюкозидазы (мальтазы), вырабатываемых слюнными железами. В желудке действие ферментов слюны [c.156]

Каталитическая активность ферментов зависит от температуры, pH среды и присутствия различных веществ. Для действия каждого фермента характерна оптимальная температура, при которой скорость реакции максимальна. Так, а-амилаза культуры Aspergillus oryzae имеет оптимум температуры 50—55°С. При повышении температуры от 20 до 60°С скорость реакции растет дальнейшее повышение температуры вызывает денатурацию белка и вместе с тем падение скорости реакции. Влияние температуры на активйость ферментов показано на рис. 12. Оптимум температуры большинства используемых в биотехнологии ферментов микроорганизмов лежит в пределах 30—40°С. [c.34]

Первичные результаты минимизации при использовании в качестве исходных данные по относительной частоте расщепления связей приведены в табл. 19, где показа,но влияние произвольного добавления или сокращения числа сайтов у границ области связывания а-амилазы. [c.70]

Однако на практике сильное влияние степени полимеризации субстрата п на скорость ферментативного гидролиза обычно наблюдается лишь для значений п = 2—4, и для более высоких п скорости гидролиза отличаются не столь значительно. Так, для -амилазы (Така-амилазы у ) константы скоростей второго порядка наиболее чувствительные к степени полимеризации субстрата) в [c.79]

Анионы в физиологических концентрациях обычно неэффективны или оказывают небольшое активирующее влияние на ферменты. Исключение составляют пепсин, некоторые оксидоредуктазы, активируемые анионами, а также амилаза слюны, катализирующая гидролиз крахмала, активность которой повышается при действии ионов хлора, и аденилатциклаза, которая активируется анионами галогенов. [c.147]

Как и следовало ожидать, скорость накопления Ог из Оа существенно превышала скорость накопления Об [17]. Аналогично, при регистрации продуктов Оз и О5 в ходе гидролиза того же исходного субстрата было найдено, что, хотя О5 накапливается в ходе реакции в более высокой концентрации, чем Ое (как и должно быть, поскольку реакционная способность О5 примерно в 2 раза ниже, чем Ое, см. табл. 3, 6), скорость его образования была меньше, чем второго продукта, О3. Отсюда был сделан вывод о наличии множественной атаки при действии а-амилазы, причем множественной атаке, по расчетам авторов работы [17], подвергаются 27% молекул субстрата, вступающих в реакцию. Ясно, что вывод основан на непроверенных (и, видимо, неверных) допущениях и не является корректным. Обнаруженное этими же авторами влияние pH на степень множественной атаки также можно объяснить несколько различающимися рН-зависимостями гидро- [c.91]

Значение ферментов в технике громадно ряд технологическ процессов основан на ферментативных реакциях, В производст казеина и его дальнейшей переработке в пластические массы фе меитативные процессы играют также первенствующую роль. Весы велико значение ферментов в процессах жизни. Большинство превр щений в организмах обусловлено их влиянием. Они видоизмеиян жиры, превращают углеводы в спирты и кислоты, расщепляют бе ковые вещества, участвуют в процессе дыхания, в реакциях окисл ния и восстановления. С их участием происходит коагуляция белковь веществ молока. Действие ферментов специфично, т. е. каждый фе меит выполняет какую-нибудь одну функцию, катализирует лии одну какую-нибудь химическую реакцию, иапример амилаза слю [c.54]

Ферментативный гидролиз крахмала. Ферментативный гидролиз крахмала протекает под влиянием ферментов амилаз, которые содержатся в слюне, соке поджелудочной железы, крови, печени, мозге. Источниками амилаз в промышленности служат проросшие зерна злаков (солод) II культуры п.чсснейых 1-рибон. [c.113]

Работа № 57. Специфичность ферментов. ... Работа № 58. Влияние pH среды на активность амилазы Работа № 59. Влияние активаторов и парализаторов на [c.338]

С середины XVIII в. начинается период открытия и вьщеления большого числа новых органических веществ растительного и животного происхождения. Крупным событием второй половины XVIII в. стали исследования Л. Спалланцани по физиологии пищеварения, которые положили начало изучению ферментов пищеварительных соков. Русский химик К.С. Кирхгоф в 1814 г. описал ферментативный процесс осахаривания крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя. К середине XIX в. были найдены и другие ферменты амилаза слюны, пепсин желудочного сока, трипсин сока поджелудочной железы. Й. Берцелиус ввел в химию понятие о катализе и катализаторах, к числу последних были отнесены все известные в то время ферменты. В 1839 г. Ю. Либих выяснил, что в состав пищи входят белки, жиры и углеводы, являющиеся главными составными частями животных и растительных организмов. [c.16]

Сахароза не имеет свободных альдегидных или кетонных групп и не дает реакций восстановления металлов (см. стр. 128). Эти реакции оказываются отрицательными и после действия на сахарозу ферментов слюны, т. е. сахароза под влиянием амилазы и мальтазы не распадается на глюкозу и фруктозу. [c.57]

Пример 5. Изучая влияние pH п температуры на накопление продуктов Оз /Оз (меченных по восстанавливающему концу) при гидролизе О7 под действием р-амилазы, Хироми с сотр. [8] обнаружили, что это отношение увеличивается с температурой и в целом уменьшается при увеличении pH. Полагая, что численная величина данного отношения непосредственно связана со степенью множественной атаки (если множественная атака на О7 происходит с невосстанавливающего конца, то чем выше содержание Оз относительно О5, тем должна быть выше степень множественной атаки), они заключили, что при уменьшении температуры и увеличении pH степень множественной атаки уменьшается. [c.83]

Возможно, при занятии различных участков связывания в активном центре деполимеразы разными олигомерными субстратами конформация активного центра несколько отличается, что и приводит к соответствующим отклонениям в рН-зависимостях ферментативного катализа. Естественно, это предположение остается в высшей степени гипотетическим, но оно доступно экспериментальной проверке. Для этого следует только определить pH- или температурные зависимости гидролиза О и Об под действием р-амилазы. Если они действительно окажутся различными, предположение о рН-зависимости степени множественной атаки нельзя считать экспериментально подтвердившимся. Поскольку влияние pH на относительное образование 0з /05 было весьма малым (данное отнощение уменьшалось всего в 2,5 раза при изменении pH от 5 до 9), то и отличия в рН-зависимости для объяснения этого эффекта требуются весьма небольщие. [c.84]

На кинетику гидролиза значительное влияние оказывает и изменяющаяся степень сродства продуктов гидролиза к ферменту. Например, гидролиз глюкоамилазой плесневых грибов замедляется на коротких цепях. Гидролиз олигосахаридов происходит либо по многоцеиочечному, либо по комбинированному способу с уменьшением степени множественной атаки до единицы по мере укорочения цепей субстрата. Таким образом, гидролиз глюкоамнлазой в присутствии а-амилазы ускоряется только в начальных стадиях процесса. [c.179]

Многие белки также склонны к обратимому агрегированию. Это явление было очень наглядно показано группой японских авторов на примере -амилазы из Ba terium subtilis (мол. вес 48200) [99]. В присутствии ионов цинка устанавливается (зависящее от концентрации) равновесие между содержащим цинк димером и свободным от цинка мономером. На фиг. 37, Л приводятся результаты двух опытов (кривые наложены друг на друга) по хроматографированию фермента на сефадексе G-100 в присутствии ионов цинка (/) и без них (2). Однако при вторичном хроматографировании комплекса (1) в растворителе, не содержащем цинка (фиг. 37,Б), вновь получают дополнительный пик мономера. Таким путем удалось определить количество цинка в димере. Было показано, что на 1 моль мономера приходится 0,5 г-атом цинка. (По-видимому, димеризация не оказывает никакого влияния на ферментативную активность.) Эндрюс [100] после тщательного анализа кривых элюирования различных гормонов роста (на калиброванной колонке с сефадексом Q-100 для различных значений pH и концентрации) определил мо- [c.176]

Принципиальным преимуществом ферментативного гидролиза перед кислотным является его специфичность, позволяющая не только устанав- ливать строение полисахарида по сохранившимся фрагментам, но и по-, лучать определенные сведения о гликозидных связях, разорвавшихся при гидролизе. Однако для того, чтобы судить об этом достаточно определен-, но, необходимо знать специфичность данного фермента. Специфичность разных ферментов может различаться очень сильно. Некоторые из них катализируют гидролиз гликозидных связей определенной конфигурации нескольких родственных моносахаридов, другие специфичны как к кон--фигурации гликозидного центра, так, и к остатку моносахарида, а третьи, требуют определенного расположения моносахаридов, удаленных от расщепляемой гликозидной связи. Так, например, амилазы обладают прак- тически абсолютной специфичностью, вызывая расщепление то ько х-1- -4-связей О-глюкопираноз в крахмалоподобных полисахаридах , и чрезвычайно чувствительны даже к незначительным изменениям структуры субстрата. В общем случае специфичность действия фермента Может Зыть очень сложной, а, влияние неизвестных ранее структурных особен- [c.510]

Фториды легко поглощаются организмом, выделяются же медленно, следовательно, они способны вызывать кумз лятивное отравление. Фториды служат энергичными ингибиторами многих ферментативных реакций. Например, значительное ингибирующее влияние фториды оказывают на гликолитические ферменты липаза, различные эстеразы, уреаза, костная фосфатаза, сукцииодегидрогеназа и каталаза — все они подвергаются ингибированию. Фториды сильно замедляют действие пероксидазы, содержащейся, как известно, в щитовидной железе., Поэтому можно ожидать, что отравление фторидами будет влиять на метаболизм вообще, включая и некоторые процессы фосфорилиро-вания. Симптомы острого отравления, описываемые ниже, являются, следовательно, результатом этого широко распространенного ингибирования ферментов. На амилазу слюны, однако, фториды не действуют даже при очень высоких концентрациях . [c.525]

Активность ферментов проявляется в пределах довольно узкой зоны pH, называемой оптимумом pH. Влияние pH среды на активность фермента обусловлено, по-видимому, тем, что из всех возможных ионных форм, в виде которых существует фермент, каталитической акти1ВНостью обладает только одна форма, которая преобладает в оптимуме pH. Это спра)ведливо только для тех случаев, когда сам субстрат не диссоциирует (крахмал, сахароза и др.). В случае, когда фермент действует на диссоциирующие субстраты (белковые вещества), изменение pH среды влияет одновременно на ионизацию и фермента, и субстрата и при замене одного субстрата другим характер кривой меняется. Оптимум pH для действия амилазы слюны равен 6,8. [c.109]

Оформление работы. Записывают в рабочую тетрадь таблицу и делают выводы о характере влияния МаС1 и СиЗО на активность амилазы. [c.80]

Данные по гидролизу амилозы, катализируемому а-амилазой, были объяснены на основе теории Хироми [61, 62] о влиянии диэлектрической проницаемости среды на скорость реакций при разумном выборе значений рассматриваемых параметров. Зависимость logfe и log/ m> входящих В схему процесса [c.219]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология