Триптофан состояние в белках

Ультрафиолетовые спектры поглощения определяются возбуждением электронных уровней атомов и молекул и обладают максимумами, положение которых характерно для определенных атомных группировок, сопряженных двойных связей и др, В белках ультрафиолетовые спектры поглощения в основном определяются ароматическими аминокислотами — фенилаланином /--макс— 260 м х), тирозином и триптофаном 280 жр-), причем спектры поглощения могут быть даже использованы для аналитического определения этих аминокислот. Нуклеиновые кислоты и нуклеопротеиды обладают настолько резким максимумом поглощения при 260—265 лр., что при помощи фотографирования в ультрафиолетовом микроскопе легко определить их содержание в отдельных клетках (Брумберг). Зависимость ультрафиолетовых спектров поглощения от pH, сос- тава среды, от образования комплексов с другими соединениями позволяет исследовать изменения состояния растворенных веществ так, по смещению максимума поглощения с 280 до 260—265 м а было обнаружено образование комплекса между белками и полисахаридами (Розенфельд). Линейные полимеры обычно не имеют интенсивных полос поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой областях спектра. [c.61]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Незаменимые аминокислоты. Незаменимыми называются аминокислоты, которые организм неспособен синтезировать, а следовательно, они должны поступать с белком пищи. Если какая-либо незаменимая аминокислота в пище отсутствует, то организм не будет в состоянии синтезировать белок тканей если эта аминокислота не поступает с пищей в течение более длительного промежутка времени, то азотистый баланс организма станет отрицательным, произойдет потеря веса, количество белка в плазме понизится, разовьется отек. Обширные лабораторные исследования, проведенные на крысах путем скармливания им искусственно составленного пищевого рациона, позволили установить, что для роста незаменимыми аминокислотами являются следующие гистидин, метионин, аргинин, триптофан, треонин, изолейцин, лейцин, лизин, валин, фенилаланин. [c.379]

Триптофан находится почти во всех белках и часто присутствует в растениях в свободном состоянии. В отличие от других аминокислот триптофан распадается при кислотном гидролизе белков, поэтому для определения триптофана гидролиз белков проводят обычно с применением щелочи или определяют его содержание без предварительного гидролиза белков. [c.200]

При изучении эффекта Керра [119], а также при исследовании спектров флуоресценции 7-глобулина [1201 показано, что 90% ароматических остатков спрятаны внутри глобулы и находятся в гидрофобном окружении. При подробном изучении дифференциальных УФ-спектров 7-глобулина Окуловым и Троицким [1211 обнаружено, что примерно 17 остатков тирозина (из 56) и 3 остатка триптофана (из 22) расположены на поверхности нативной глобулы 7—8 тирозинов расположены в щелях глобулы и больше половины тирозинов (31—32) и подавляющая часть триптофанов находятся внутри глобулы. Авторами было замечено, что при pH 3 молекула 7-глобулина может набухать , что приводит к повышению доступности хромофоров без разрушения упорядоченных структур молекулы. Это, вероятно, связано с частичным разрушением глобулярной (третичной) структуры без нарушения вторичной. Если при этом частично или полностью разрушаются гидрофобные области, то естественно, что связывание углеводорода должно уменьшаться. Вероятно, такое поведение (существование частично развернутой формы белка) при изменении pH присуще всем глобулярным белкам. Однако для обнаружения этих форм недостаточно изучения только вязкости и оптической активности. Очень важную информацию может дать исследование связывания углеводородов. Дальнейшее увеличение заряда с изменением pH среды приводит белковую молекулу к состоянию, соответствующему полной дезорганизации глобулы, разрушению ее третичной и вторичной структуры, т. е, к состоянию клубка. [c.26]

Метаболизм и транспорт. ИУК широко распространена в растительном мире от бактерий до высших растений. У высших растений ее больше всего в развивающихся почках и листьях, в активном камбии, в формирующихся семенах, в пыльце. В целом растении синтез ауксина обычно наиболее интенсивен в верхушке главного побега. Его предшественники — аминокислота триптофан или триптамин. ИУК может также освобождаться из связанного состояния (из гликозидов, комплексов с аминокислотами или белками). [c.40]

В цитохроме с имеются четыре метильные группы, связанные с гемовым кольцом, и две из них в окисленном состоянии сдвигаются сильнее, чем остальные. Можно ожидать, что орбиталь, на которой находится неспаренный электрон в восстановленном белке, имеет симметрию второго порядка относительно оси симметрии гема [31]. Поэтому две наиболее сильно смещающиеся метильные группы располагаются по диагонали, и весьма вероятно, хотя это и не установлено с полной достоверностью, что перенос электрона в цитохроме с происходит именно в направлении, определяемом этими двумя метильными группами. Один из этих резонансных сигналов можно интерпретировать, исходя из необычно большого сдвига в восстановленном цитохроме, обусловленного кольцевым током в близлежащем триптофане, как это следует из рентгеноструктурных данных. [c.399]

КИМ образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Некоторые необходимые для жизни аминокислоты организм может вырабатывать сам из других азотсодержащих соединений, поступающих с пищей. Другие же аминокислоты организм синтезировать не в состоянии и их надо вводить в готовом виде, с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К их числу относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин (см. стр. 397—398) и метионин ), треонин ), лейцин(Ш) и изолейцин IV) [c.429]

Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

Триптофан — твердое вещество, т. пл. 289° С, плохо растворяется в воде. Получается при гидролизе белка с помощью фермента трипсина. В казеине молока содержится около 1,85% триптофана. Животным организмом триптофан не синтезируется. Он имеет важное биологическое значение. Недостаток в пище белков, содержащих триптофан, отрицательно сказывается на состоянии животного организма. [c.251]

Триптофан принадлежит к классу аминокислот и получается при гидролизе многих белковых веществ (например, казеина из молока) кристаллизуется в виде плохо растворяющихся в воде пластинок с температурой плавления 289°. Вращает плоскость поляризации поляризованного света влево. Среди аминокислот триптофан имеет особо важное -биологическое значение. Недостаток в пище белков, содержащих триптофан, отрицательно сказывается на состоянии животного организма. [c.353]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Энергия триплетного возбужденного уровня тирозина (342 кДж/моль) превышает энергию триплетного возбужденного уровня триптофана (297 кДж юль) Вследствие этого фенольные триплетные состояния тушатся триптофаном посредством межмоле-кулярного переноса энергии с константами скоростей реакции примерно 6-10 дм /(моль- с) (табл. 4.5). В случае пептидов и белков эта реакция может быть внутримолекулярной [c.177]

Механизм регуляции транскрипции заключается в следующем. Белок-репрессор синтезируется в неактивном состоянии в виде прорепрессора. Конечный продукт деятельности ферментов — триптофан — является активатором белка-репрессора, который после активации взаимодействует с геном-оператором и останавливает транскрипцию (рис. 29.6). [c.473]

После просветления кипящей реагирующей смеси заканчивается сгорание углерода, содержащегося в анализируемом материале. Превращение освободившегося азота в сернокислый аммоний, называемое минерализацией, требует дальнейшего нагревания. В зависимости от природы анализируемого материала процесс минерализации длится 16 ч и более. Точно установить его окончание трудно из-за отсутствия внешних признаков. Автору экспрессного метода [72] удалось найти состав катализатора и способ нагревания реагирующей смеси, при которых процессы окисления углерода и минерализации азота происходят за 15 мин. Окончание минерализации фиксируется четкими внешними признаками состояния реагирующей смеси. Осветление смеси наступает внезапно. Перед завершением реакции из гранул двуокиси кремния, находящихся в реагирующей жидкости, восходит столб мелких пузырьков. Окончание реакции характеризуется относительно спокойной поверхностью смеси. Эти признаки позволяют легко и точно установить конец реакции. Кроме того, условия минерализации, примененные в экспрессном методе, дают возможность с большей точностью определять устойчивые органические соединения, как например никотиновую кислоту (гетероциклическое соединение) и триптофан, которые содержатся в белке дрожжей. Их неполная минерализация в условиях анализа по методу Кьельдаля является причиной получения заниженных результатов анализа на содержание белка в дрожжах. Никотиновая кислота согласно ее формуле содержит 11,38% азота. При минерализации по методу Кьельдаля с катализатором Си304 в ней находят 11,26% азота, т. е. 98,94% от теоретического, а экспрессным методом — 11,29% азота, т. е. 99,21%. Триптофан по формуле содержит 13,72% азота. По методу Кьельдаля в нем находят 98,7% от теоретического, а экспрессным методом — 99,7%. [c.210]

Итак, при физиологических условиях именно синглетное возбужденное состояние триптофанила в белках является, по-видимому, непосредственным предшественником фотопродуктов, которые приводят к инактивации макромолекулы. [c.257]

Пищевое и промышленное использование белков. Растения способны синтезировать ампнокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на низкомолекулярные пептиды или аминокислоты, которые всасываются кищечником и разносятся током крови. Они и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Некоторые необходимые для жизни аминокислоты организм может вырабатывать сам из других азотсодержащих соединений, поступающих с пищей. Другие же аминокислоты организм синтезировать не в состоянии и их надо вводить в готовом виде, с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К их числу относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин (см. табл. 23). [c.391]

Если наблюдается фосфоресценция, то это означает, конечно, что энергия возбуждения растрачивается впустую нас же главным образом интересуют те случаи, когда она используется для осуществления химической реакции. Было обнаружено, что при облучении большинство белков легче присоединяет кислород, чем в невозбужденном состоянии [591. В частности, упомянутые выше две аминокислоты, тирозин и триптофан, при таких условиях поглощают кислород быстрее. Ив этом случае, как и прежде, пред- [c.133]

Запасы триптофана у животных составляют лишь 2-4% от дневной нормы, поэтому небольшие различия в скорости синтеза и катаболизма белка в зависимости от диеты или гормонального состояния могут вызвать большие изменения в уровне свободного фиптофана. В регуляции уровня триптофана, а следовательно, и серотонина в мозге большую роль ифает также кинурениновый путь катаболизма триптофана, реализующийся в печени. Этот путь инициируется триптофанпирролазой (Ь-триптофан-2,3-диоксигеназа, КФ 1.13.11.11) — печеночным ферментом, который использует главным образом триптофан [c.63]

ЧТО она образуется из аминокислоты триптофана — нндольного соединения, повсеместно распространенного в растительных тканях как в свободном состоянии, так и в составе белков.. Действительно, неоднократно было продемонстрировано, чтО высшие растения или ферментные препараты нз них способны превращать экзогенный триптофан в ИУК- Причем в нестерильных условиях как в целых растениях, так и в ферментных препаратах из добавленного триптофана образовывалось большое количество ИУК- В связи с этим в конце 60-х годов было высказано предположение, что вся Р1УК, содержащаяся в расте- ниях, синтезируется эпифитной микрофлорой. Однако позднее [c.86]

Флуоресценция наблюдается в том случае, когда фотон поглощается соединением (которое переходит в возбужденное состояние с временем жизни 10 не), а затем испускается им. Однако молекула, находящаяся в возбужденном состоянии, может потерять свою энергию, столкнувшись с другой молекулой (например, с иодид-ионом) или передав энергию другой группе той же молекулы. В таких случаях говорят, что произошло тушение флуоресценции. Исследование тушения флуоресценции триптофана в составе белка при связывании субстратов является весьма ценным способом оценки степени связывания. Интенсивность флуоресценции может не только уменьшаться, но и увеличиваться. Например, соединение, лишь слабо флуоресцирующее в водном растворе, зачастую интенсивно флуоресцирует при переносе в неполярную среду. Таким свойством обладают, например, красители толуидин- и нафталин-сульфоновые кислоты — при связывании в гидрофобных карманах белков они начинают сильно флуоресцировать. Интересно, что, если эти красители связываются в молекуле белка рядом с триптофановым остатком, они могут возбуждаться светом, поглощенным триптофаном, т. е. светом с К = 275—295 нм, в результате переноса энергии с триптофана на краситель. В воде триптофан и NADH флуоресцируют слабо, однако их флуоресценция усиливается, когда они находятся в неполярных областях молекулы белка. [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология