ИФК-спектры полипептидов

Профиль ЭПР-спектров полипептидов с введенной спиновой меткой может быть источником информации о вращательной подвижности меченой группы [65, 67]. Типичной группой, используе [c.442]

При расчете частот колебаний и, тем самым, интерпретации колебательных спектров полипептидов и белков исходят из рассмотрения слабо связанных осцилляторов в рамках теории возмущений [198, 201, 211]. Частота колебаний выражается формулой [c.328]

ИКС спектры амидов в растворе, сравнение со спектрами полипептидов, 3 мк. [c.345]

Рнс. 21. Инфракрасные спектры полипептида (I) и денатурированного кератина (//) [c.62]

Это предположение подтверждается приведенными ранее данными. Например, инфракрасные спектры полипептидов, раство-ренных в четыреххлористом углероде или хлороформе (см. стр. 103), указывают на то. что в этих растворителях макромолекулы имеют а-спиральную конформацию. В разделе, в котором рассматривалось оптическое вращение (раздел 6е), было представлено доказательство того, что в других растворителях такие полипептиды могут находиться в форме беспорядочного клубка. [c.151]

Рис. 22. Инфракрасные спектры полипептида (/) и денатурированного кератина (II)

Таблица 6.43. Полосы Амид I и Амид И в спектрах полипептидов с различной конформацией [1171]

В этом и предыдущем сообщениях [28] мы показали, что новое уравнение (7) описывает данные по ДОВ в видимой и близкой ультрафиолетовой области спектра полипептидов и белков, имеющих а-спиральную и клубкообразную конформации в воде и органических растворителях. Это новое уравнение является модифицированным двухчленным уравнением Друде. Было показано, что два параметра вращения — Л и Лр,225 — являются параметрами, характеризующими содержание спиральной формы. Они зависят существенным образом лишь от значения диэлектрической проницаемости растворителя. Для данного содержания а-спиралей вариации параметров вращения достаточно малы, так что все растворители можно разбить на две категории — с высоким и низким значением диэлектрической проницаемости. В каждом из этих двух классов процентное содержание спиральной формы можно выразить с помощью двух независимых линейно связанных параметров [уравнения (9) и (12)]. [c.231]

В двух предыдущих разделах было показано, что ДОВ в видимой и близкой ультрафиолетовой области спектра полипептидов и белков, находящихся частично в а-спиральной, частично в клубкообразной конформации, можно [c.231]

Спектры олигомеров а-аминокислот с открытой цепью более сложны, чем спектры полипептидов, так как протоны всех аминокислотных остатков дают индивидуальные сигналы, положение ко- [c.324]

НАБЛЮДАЕМЫЕ И ВЫЧИСЛЕННЫЕ ПАРАМЕТРЫ ИНФРАКРАСНЫХ СПЕКТРОВ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ [c.117]

Рассмотрены три спектроскопических метода, с помощью которых можно получить разного рода информацию о структуре макромолекул. Оптически активные образцы обладают рядом свойств, среди которых наиболее удобным для исследования является круговой дихроизм (КД), т.е. способность по-разному поглощать лево- и правополяризованный свет. Существенное влияние на КД оказывает взаимодействие между соседними хромофорами, которое убывает с ростом расстояния между хромофорами приблизительно как и зависит от относительной ориентации хромофоров. Следовательно, КД особенно чувствителен к типу вторичной структуры белков и нуклеиновых кислот и протяженности структурных областей. Например, спектры КД а-спирали, /3-слоя и беспорядочной конформации четко различаются. Путем подгонки спектров белков к затабулирован-ным спектрам полипептидов с известной конформацией удается довольно надежно установить долю каждого из типов вторичной структуры в данном белке. [c.123]

Некоторые конформации боковых цепей фенилаланина, тирозина, гистидина и триптофана могут вносить вклад в спектры КД- Полимеры, образованные этими аминокислотами, дают спектры, отличные от спектров полипептидов, состоящих из неароматических аминокислот. [c.469]

Потенциальные возможности метода ЯМР позволяют извлекать большое количество информации о структуре белка, так как параметры спектров чувствительны к изменениям как последовательности, так и конформации. Например, в отсутствие всякого взаимодействия спектр полипептида или белка был бы суммой спектров составляющ их аминокислот, каждый из которых хорошо известен. Однако этого не происходит, как видно из рис. 17-11, на котором изображен спектр фермента лизоцима в нативной и денатурированной (беспорядочный клубок) формах и спектр, рассчитанный по аминокислотному составу. Ясно, что суш ествует много различий между наблюдаемым и рассчитанным спектрами — это обычная ситуация. Хотя эти различия меняются от белка к белку, в спектрах имеется несколько обш.их черт, которые, по-видимому, являются характерными для большинства белков. Например, как правило, большие химические сдвиги наблюдают- [c.500]

Для проверки метода решена обратная задача из рентгеноструктурных данных для определенных белков получены величины Ха, х и Хг. Зная Ха, % и дгг и сняв спектр КД данного белка, из той же системы уравнений можно определить [Q]na, [9]яр и [0] г на любой длине волны Хп, т. е. вычислить спектральные вклады соответствующих конформаций. Вычисленные таким образом спектральные вклады а-спиралей, р-структуры и статистического клубка хорошо совпали со спектрами модельных полипептидов, приведенных на рис. 24. [c.46]

Как и в случае полипептидов, свойства спектров поглощения полинуклеотидов отражают спектральные свойства их компонентов. На рис. 13-11 и 13-12 приведены спектры поглощения пуриновых и пири- [c.22]

Кривые дисперсии оптического вращения и спектры кругового дихроизма используют для определения структуры, конфигурации и конформации сложных оптически активных молекул, например стероидов. Другая щироко исследуемая область — белки и синтетические полипептиды. Здесь может быть получена информация о значительных кон-формационных изменениях, так как оптическое вращение очень чувствительно к конфигурациям и конформациям молекул. [c.488]

По Фрейзеру и Прайсу, пептидная группа рассматривается в первом приближении как нелинейная трехатомная молекула, в которой валентные колебания могут происходить в фазе и не в фазе, как это показано на рис. 12. Так называемая карбонильная частота — 1660 см , высшая по значению, соответствует колебаниям не в фазе, и очевидно, что момент перехода должен при этом отклоняться к связи N. Колебания в фазе имеют частоту, совпадающую с частотой плоскостных деформационных колебаний NH, с которыми они и взаимодействуют, давая две новые частоты, одну около 1550 см и другую около 1270 см . Соответствующие полосы хорошо известны в спектрах полипептидов и белков. Доказательство правильности такой интерпретации можно получить, дейтерируя группу NH. Ленор-ман [84, 85] нашел, что в этом случае полоса 1560 м исчезает, а появляется новая полоса около 1460 о которая и соответствует валентным колебаниям в фазе пептидной группы, так как при дейтерировании полоса деформа- [c.316]

В I о U t Е. R., А s а d о U г i а п А Полипептиды. V. Инфракрасные спектры полипептидов, полученных из у бензилового эфира L-глутаминовой кислоты, J. Ат. hem. So ., 78, ЛЬ 5, 955 (1956) РЖХим, 1957, ЛЬ II, 37804. [c.352]

Elliott А., ИК-спектры полипептидов с малыми боковыми цепями, Ргос. [c.352]

Миядзава [91], а также Миядзава и Блоут [94] плодотворно применили идею о фазовых соотношениях между колебаниями в повторяющейся единице (см. гл. 5). Здесь же только следует отметить, что Миядзава и Блоут удовлетворительно объяснили, каким образом частота полосы амид I в спектрах полипептидов и белков зависит от конформации цепи, включив в рассмотрение взаимодействие между соседними пептидными единицами. [c.65]

Спектры полипептидов и фибриллярных белков имеют полосы амид I и II, частоты которых различны для цепей разных конформаций. Эмброз и Эллиот [2] нашли, что для вытянутой формы эти частоты примерно на 25— 30 см 1 меньше, чем для а-формы (являющейся, как позже было показано Полингом и Кори, а-спиральной формой). Это можно наблюдать в спектрах некоторых синтетических полипептидов, представленных на рис. 4.9 и 5.2. Позже было установлено, что полипептидные цепи также могут существовать в форме беспорядочного клубка, в которой [c.121]

Рестрикционный анализ показывает, что разные штаммы EHV-1 могут принадлежать как субтипу 1, так и субтипу 2. Первый связан с выкидышами у кобыл, хотя выделяют его и из респираторного тракта. Второй относится к вирусам респираторного типа и не связан с выкидышами [21—23]. Вирусы субтипа 1 размножаются во многих культурах. В нашей лаборатории мы обычно используем клетки линии RK13, хотя в других лабораториях предпочитают использовать клетки лошадей (например, эмбриональные фибробласты кожи лошадей). Кроме того, вирусы субтипа 1 успешно размножаются в культурах клеток L-M [24]. Некоторые штаммы субтипа 1 были адаптированы к росту на хомяках [25]. Вирусные изоляты субтипа 2 растут только в клетках лошадей. Используя метод 1, описанный в разд. 2.5.1, можно проводить очистку вирусов обоих субтипов. На рис. 10.7 показаны спектры полипептидов EHV-1 (субтипа 1), BMV, PRV, ВПГ-1 и ВПГ-2. [c.285]

Спектры радиоактивных белков в контрольных и охлажденных образцах мицелия Н1 Р. ostreatus были идентичны. В мицелии Р. itrinopileatus штамма Н32 промораживание приводило к элиминации из белкового спектра полипептида 73 к Да, к уменьшению включения метки в белки 65 и 34 кДа и к индукции синтеза белка 38 кДа. В плодовых телах Р. ostreatus [c.36]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Обе эти формы легко различимы по характерным значениям оптического вращения. Как и в случае нативных и денатурированных белков, беспорядочно ориентированные синтетические полипептиды имеют очень малое вращение, и то время как спирализованные полипептиды обладают большой вращательной способностью. Различие между спиральной конформацией и клубком особенно заметно при рассмотрении кривых дисперсии оптического вращения в далекой ультрафиолетовой области. Блу (1961) сообщил о вращении, измеряемом десятками тысяч градусов. Для этой цели был успешно применен новый прибор для определения спектров кругового дихроизма (Руссель — Улаф, 1961). [c.712]

Полипептиды и белки (а белки являются полипептидами большой степени конденсации) очень широко распространены как в растительном, так и в животном мире — это обязательные компоненты любого живого организма. Их также отличает большое разнообразие. Провести четкую грань между полипептидами и белками нельзя, так как в природе найдены представители этого класса производных а-аминокислот практически сплошного спектра распределения по массе или по количеству аминокислотных остатков от нескольких аминокислот (3-5) до нескольких десятков и даже сотен тысяч таких компонент в одной такой био-полимерной молекуле. Разнообразие полипептидов можно подсчитать, исходя из того факта, что в их построении может участвовать (и обычно участвует) 20 аминокислот, которые могут соединяться между собой в любом порядке, в любом сочетании, с любой степенью повторяемости. Полипептид-ная цепь из 300 аминокислотных остатков на базе 20 протеногенных аминокислот может быть представлена 10 5° структур. Это практически бесконечное число возможных изомеров. Отсюда и бесконечные возможности белковых молекул в плане полифункциональности их свойств, поэтому они и составляют основу всего живого. [c.81]

Каждый из этих полипептидов обладает различной физиологической активностью мелиттин является ионо-фором, вызывает прямой гемолиз тучных клеток, очень эффективный детергент, обладает ганглиоблокирующим действием МСО-пептид дегранулиру-ет тучные клетки, высвобождает гистамин из них, его противовоспалительный эффект в 100 раз превышает действие гидрокортизона апамин действует на Са - и К -зависимые каналы нервной системы, под его действием усиливаются моносинаптические раз-гибательные и полисинаптические сгибательные рефлексы, т е. широта спектра физиологического действия яда пчелы обусловлена разнообразием его полипептидного состава. [c.83]

Многоквантовая фильтрация. Использование импульсных последовательностей позволяет, помимо разрешенных переходов с Лт = 1, наблюдать также первоначально залрещенные переходы Дт = 2, Дт = 3 и т. д. (т. наз. и-квантовая фильтрация). При включении в схему эксперимента двухквантового фильтра из сложного спектра высокого разрешения буцут удалены все линии первого порядка. Это существенно облегчает интерпретацию спектров олиго- и полипептидов и др. сложных молекул. [c.518]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология