Мышцы поперечнополосатые, миозин

РИС 4-25. А. Схематическое изображение саркомера поперечнополосатой мышцы Б Схема взаимодействия между миозином и связанным с мембраной актином, приводящего к направленному движению в немышечных клетках На схеме показано, как связанный с мембраной пузырек перетягивается в направлении другой мембраны, например плазматической. Существенной особенностью этой модели является биполярная природа миозиновых агрегатов [98] [c.326]

Так, содержание миозина и актомиозина в гладких мышцах много ниже, чем в поперечнополосатой мускулатуре. С другой стороны, гладкие мышцы стоят впереди скелетных по содержанию как цитоплазматических, так и особенно миофибриллярных белков, растворимых в слабых солевых растворах. Особенно характерно соотношение между количеством актомиозина (АМ) и миофибриллярных белков, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой, но связанных с миозином в единый комплекс (Т). [c.424]

Из изложенного выше видно, что как структура сократимых элементов поперечнополосатой мышцы, так и механизм ее сокращения еще очень неясны. Сокращение мышцы начинается, как известно, через несколько тысячных долей секунды после электрического или нервного раздражения поэтому очевидно, что деформацию молекул миозина может вызывать только крайне быстро протекающая химическая реакция. Вероятнее всего — это ионная реакция [128], так как только ионные реакции протекают с такой большой скоростью ферментативные же реакции для своего осуществления требуют значительно больше времени. [c.191]

Легкие цепи миозина в поперечнополосатых и гладких мышцах различаются. [c.340]

У беспозвоночных многие мышцы — как скелетные, так и висцеральные — поперечнополосатые. Саркомеры по своей организации сходны с саркомерами позвоночных, и модель скользящих нитей, по-видимому, применима и здесь. Имеется, однако, ряд вариантов этой основной схемы, что отражает различные способы использования мышц — от чрезвычайно быстрого сокращения летательных мышц насекомых до очень медленного и длительного сокращения мышцы, замыкающей створки раковины у моллюсков. Адаптацию в столь широких пределах обеспечивают различия в численном соотношении нитей актина и миозина, в деталях молекулярной структуры этих белков и в распределении Т-трубочек и митохондрий (см. ниже). [c.18]

Таким образом, регуляторные системы могут располагаться как но миозиновом, так и но актиновом филаментах. Миозиновый тип регуляции играет главную роль в мышцах моллюсков, а также в гладких мышцах высших животных и в ряде клеток, обладающих немышечной подвижностью. В поперечнополосатых мышцах миозиновый тип регуляции (фосфорилирование легких цепей миозина) может участвовать в тонкой подстройке (модуляции) сокращения. [c.227]

Мышечные клетки содержат два сорта белковых волокон толстые волокна, построенные из миозина, и тонкие — из актина (рис. 2). Эти волокна лежат параллельно продольной оси клетки и образуют раздельные системы, заходяшие более или менее глубоко во взаимное зацепление в зависимости от степени сокращения мышцы [61, 62]. Короткие поперечные мостики связывают между собой обе системы. Типичная картина наблюдается в поперечнополосатых мышцах. Тонкие волокна актина присоединены к так называемым 2-полосам, также состоящим из белка. Миозиновые волокна образуют регулярные А-полосы, расположенные на равных расстояниях между 2-полосами. Сеть образующих А-полосы мио-зиновых волокон пронизана тонкими волокнами актина (рис. 2, в). [c.285]

Рис. 4. Продольное сечение поперечнополосатой мышцы, на котором видны две сетки толстых и тонких волокон. Последние присоединены к Z-полосам и находятся полностью в зацеплении с волокнами миозина ( y lops, Х35 700) [105]. Рис. 5. Продольное сечение миофибриллы в состоянии сильного сокращения ( y lops, X42 500) [105]..

При непродолжительной (10—20-минутной) обработке предварительно отмытых водой или слабыми солевыми растворами измельченных поперечнополосатых мышц 0,5—0,6 М раствором КС1 (или Na l) в экстракт переходит большое количество белка, называемого миозином. Этот белок входит в состав мышечных фибрилл — сократительных элементов мышечного волокна. В мышечной плазме миозина пет. Физико-химические свойства этого белка, несколько напоминающего глобулины (миозин вьшадает из солевого раствора в осадок при диализе или разведении чистой водой), были впервые изучены Кюне, А. Я- Данилевским и его учениками, а затем под- [c.416]

Как отмечалось выше, во всех мышцах присутствуют актин, миозин и тропомиозин, но тропоннно-вую систему содержат только поперечнополосатые мышш>1 позвоночных. Следовательно, механизмы регуляции сокращения в разных сократительных системах должны различаться. [c.338]

Когда миозин гладких мышц связывается с F-актином в отсутствие других мышечных белков, таких, как тропомиозин, образующийся комплекс лишен заметной АТРазной активности. Это резко отличается от ситуации, характерной для взаимодействия с F-актином миозина поперечнополосатых мышц, когда регистрируется высокая активность АТРазы. Миозин гладкой мускулатуры содержит легкую цепь (р-легкую цепь), предотвращающую связывание миозиновых головок с F-актином. Для того чтобы эта легкая цепь не препятствовала активации миозиновой АТРазы при взаимодействии с F-актином, она должна предварительно подвергнуться фосфорилированию. Фосфорилирование легкой цепи р запускает процессы ассоциации— диссоциации в сократительном цикле гладкой мускулатуры. [c.338]

Поперечнополосатые мышцы моллюсков, таких, как морской гребешок, обладают системой миозиновой регуляции сокращений. Миозин и F-актин гребешка, подобно этим белкам в гладких мышцах, лишены АТРазной активности, что обусловлено ингибиторными свойсгвами регуляторной легкой цепи миозина гребешка. Торможение актин — миозинового взаимодействия у морского гребешка снимается при прямом связывании Са + со специфическим центром молекулы миозина. Этот регуляторный механизм не требует ковалентной модификавди миозина и (или) добавления специфических белков, таких, как кальмодулин или ТпС. [c.339]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Г. Толстые филаменты миозина поперечнополосатых мышц, как правило, совершенно одинаковы по длине, а гладкая зона распо- ложена точно посередине каждого филамента. Обладает ли сш- ралъ, изображенная на рис. 11-2, каким-нибудь свойством, котора объяснило бы, почему длина у всех толстых филаментов одна и и же [c.196]

Вероятно, наиболее подробно изучен так называемые миозин II — основной сократительный белок поперечнополосатых, сердечных и гладких мышц. Миозин II (в дальнейшем для простоты — миозин) представляет собой гетерогексамер и состоит из двух тяжелых цепей (мол. масса 200 000—220 ООО), двух регуляторных легких (мол. масса 17 000—21 ООО) и двух так называемых щелочных (или существенных) легких (мол. масса 16 000—22 ООО) цепей. Эти шесть полипептвдных цепей удерживаются между собой за счет нековалентных взаимодействий и образуют прочный комплекс, который называется мономерным миозином. Тяжелые цепи миозина имеют асимметричную форму, при этом К-концевая часть формирует глобулярную головку, в которой располагаются АТРазный и актинсвязываю-щий центры, а С-концевая часть сворачивается в длинную асимметричную а-спираль. Легкие цепи миозина располагаются в области шейки , т.е. на переходе от головки к стержневому хвосту, и играют в основном регулято шую и структурную роль, стабилизируя правильную упаковку определенных частей молекулы миозина (рис. 94). [c.178]

Следует подчеркнуть, что описанный способ укладки молекул миозина в толстый филамент характерен для быстрых поперечнополосатых мышц высших животных. В других типах мышц расположение и состав минорных белков Moiyr существенно отличаться. Например, толстые филаменты мышц многих беспозвоночных содержат в сердцевине так называемый коровый белок, роль которого может выполнять парамиозин или одна из необычных форм миозина. Такой коровый белок формирует своеобразную веретеновидную заготовку, на поверхности которой располагаются обычные молекулы миозина. Миозин гладких мышц по ряду свойств отличается от миозина поперечнополосатых мышц и обладает повышенной гибкое- [c.184]

КЛЦМ была выделена не только из гладких, но также из поперечнополосатых мышц. Кроме того, установлено, что легкие цепи миозина поперечнополосатых и сердечных мышц также могуг подвергаться обратимым циклам фосфорилирования и дефосфорилирования. Следует, однако, отметить, что структуры тяжелых и легких цепей миозина гладких и попере-чнополосагых мьшщ довольно сушественно отличаются друг от друга. Поэтому характер и амплитуда структурных изменений, происходящих в головке молекулы миозина поперечнополосатых мышц при фосфорилировании легких цепей миозина, существенно отличаются от аналогичных изменений в го- [c.220]

Существует два основных варианта так называемой актино-вой систсмы ре1уляции. Первый, наиболее подробно исследованный механизм регуляции связан с тропониновым комплексом и характерен для поперечнополосатых и сердечных мышц. Второй механизм изучен менее детально. Он связан с кальдесмоном (и/или кальпонином) и характерен для гладких мышц и клеток, обладающих немышечной подвижностью. В обоих типах регуляции важная роль отводится тропомиозину, который под действием регуляторных белков может перемещаться в канавках актинового филамента и в ходе этих перемещений перекрывать определенные центры, расположенные на поверхности актина и вовлеченные во взаимодействие миозина с актином. [c.221]

Актиновый тип регуляции (тропонин-тропомиозиновый комплекс) является основным в инициации сокращения поперечнополосатых и сердечных мышц. В гладких мышцах актиновый тип регуляции играет вспомогательную роль и обеспечивает модуляцию взаимодействия миозина с актином. [c.227]

Рис. 11-28. Электронная микрофотография фибробласта в культуре (окраска антителами, меченными коллоидным золотом). Видно, что организация белков в стрессовых волокнах напоминает мышечную. Показано расположение двух типов актин-связывающих белков а-актинин (крупные частицы золота) ассоциирован с периодически повторяющимися плотными участками в стрессовых волокнах (в поперечнополосатой мышце а -актинии находится в Z-дисках), тогдакак головки миозина (мелкие частицы золота) видны по обе стороны от полос с а-актинином. Такая организация имеет некоторое сходство с саркомером (сравните с рис. 11-2) и указывает на то, что молекулы миозина здесь собраны в филаменты.

Повышение и снижение концентрации Са в цитозоле клетки и зависимое от АТФ взаимодействие актиновых и миозиновых волокон с последующим перемещением их относительно друг друга — основные механизмы сокращения и расслабления как в поперечнополосатых, так и в гладких мышцах. Но в поперечнополосатых мышцах кальций активирует сокращение, соединяясь с тропонином, который входит в состав тонких мышечных волокон, в то время как в гладких мышцах Са соединяется с кальмодулином. Комплекс Са -кальмодулин активирует киназу легких цепей миозина (ЛЦМК, рис. 22.7). Фосфорилирование этих цепей придает ми-озиновым фибриллам способность взаимодействовать с актином, который акти- [c.524]

Поперечнополосатая мышца позвоночных состоит из белковых нитей двух типов, которые взаимодействуют друг с другом. Толстые нити содержат миозин, а тонкие-актин, тропомиозин и тропонин. Гидролиз АТР актомиозином вызывает скольжение указанных нитей относительно друг друга. Миозин представляет собой очень большой по массе белок (500 ьДа), состоя-гций из двух основных цепей и четырех легких цепей. Конформация основных цепей такова, что опи содержат две глобулярные области (головки 81) и присоединенный к ним длинный а-спирализованный стержень. Головки 81 и часть стержня образуют поперечные мостики, которые взаимодействуют с актином, генерируя силу сокращения. Остальная часть молекулы миозина создает скелет толстой нити. Актин - основной компонент тонких нитей - представляет собой глобулярный белок (42 ьДа), который полимеризуется с образованием нитей диаметром 70 А. Толстые и тонкие нити определенным образом направлены, причем посе- [c.279]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология