Миозина волокно

Число белков очень велико, различны их функции в организме. Например, в волокнах мышц имеется белок миозин, участвующ,ий в превращении химической энергии в механическую. Волосы, шерсть, ногти, роговой слой эпителия состоят в основном из белка кератина. Ферменты и гормоны (катализаторы и координаторы протекающих в живо.м организме реакций) также принадлежат к белкам или полипептидам. [c.626]

В животном организме белки выполняют еще ряд других функций — опорные и защитные. Так, коллаген — составная часть костей, кожи и сухожилий обеспечивает прочность скелета, кератин — белок кожи защищает расположенные под кожей ткани от механических повреждений, миозин образует волокна, обусловливающие мышечные движения и т. д. [c.433]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Примеры фибриллярных высокомолекулярных органических соединений—полиамиды, целлюлозные волокна, миозин, коллаген. [c.64]

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

В поперечном сечении мышцы волокна миозина часто находятся в гексагональной упаковке (рис. 2,г,д). У некоторых групп животных, а именно у членистоногих, толстые волокна представляются пустотелыми или просто более прозрачными в направлении вдоль их осей при наблюдении в электронном микроскопе (рис. 2,г,д и 6). Это строение, показанное на рис. 2, в, повторяется вдоль всей мышечной клетки (рис. 3). [c.287]

Наконец, расстояние 1,5 А было обнаружено у ряда природных фибриллярных белков, таких, как миозин, тропомиозин, эпидермин, фибрин, и в природных белковых волокнах, таких, как волос, мышечные фибриллы и жгутики бактерий [c.438]

Было показано, например, что нити фиброина шелка состоят из прямых, более или менее параллельно расположенных длинных полипептидных цепей. Частицы других фибриллярных белков, например кератина, представляют собой также длинные полипептидные цепи, но более извитые и образующие ряд правильных складок (например, в так называемом а-кератине), которые делают возможным некоторое растяжение полипептидных цепей. При растяжении кератиновых волокон эти складки выпрямляются, и полипептидные цепи кератина по своей конфигурации становятся более похожими на фиброин шелка. Эта растянутая модификация получила название Р-кера-тина. Волокна, приготовленные из белка мышц (миозина), дают рентгенограммы, весьма напоминающие таковые а-кератина. Следовательно, и в миозине полипептидные цепи образуют складчатые структуры. [c.44]

Фибриллярные белки принимают участие в образовании структурных элементов живых тканей. Эти белки по своей природе волокнисты, на что указывает их название, и дают типичные рентгенограммы волокна, две из которых приведены на рис. 11,е и з. К данному классу белков принадлежат кератины шерсти, волос, рога и пера белки мышцы—актин и миозин] фиброин натурального шелка, коллаген хрящей и фибрин, образующийся при свертывании крови. [c.71]

Рис. 50. Микрофотографии волокна миозина (а) и коллагена (б)

В каждом волокне мышц имеются миофибриллы — нити, состоящие из протофибрилл, а протофибриллы образованы нитями белка миозина и белка актина. Миозиновые нити более длинные (около 1,5 мм), актиновые—короче (около 1 мм). прикреплены [c.172]

Фкбрнллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направле[пти волокна. Пол[нтептидиые цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. К этог группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и др. Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из i rx полипептидные цепи закручены в спираль таким образом, что внугры [c.396]

Энергия, необходимая для работы мышцы, выделяется в результате ферментативного гидролиза АТФ под действием мышечного белка миозина. Удельный вес мышцы, содержащей 10% миозина (мол. вес 2-10 ), приблизительно равен единице, коэффициент диффузии АТФ в мышце равен 10 см /сек. Реакция гидролиза АТФ под действием миозина характеризуется значениями кат=100 сек-, /(т(каж)= 10- М. Оцбнить, (при какой толщине мышечного волокна (моделируя его пластинкой) работа мышцы начнет лимитироваться диффузией, если начальная концентрация АТФ равна 1 10 3 М. [c.275]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Тот факт, что комплекс актина и миозина ответствен за сокращение мышцы, был известен задолго до выяснения тонкой структуры миофнб-рилл. Уже примерно в 1929 г. было установлено, что источником энергии при мышечном сокращении является АТР, однако только спустя 10 лет Энгельгардт и Любимова показали, что выделенные из мышцы препараты миозина катализируют гидролиз АТР [88а], доказав тем самым, что энзиматические механизмы, обеспечивающие использование свободной энергии, которая высвобождается при гидролизе АТР, связаны с основными белками, образующими мышечные волокна. Позднее [c.323]

Согласно скользящей модели, напряжение, развиваемое мышцей, целиком определяется нитями актина и миозина и 7-дисками. Все эти элементы не вполне жестки, они обладают определенной податливостью. Конечные саркомеры мышечного волокна связаны с соединительной тканью сухожилий, и здесь также имеется податливость, пластичность. Одновременно эти элементы вносят некоторую упругость в движение мышцы. Однако общий вклад упругих и пластических деформаций не превышает 3% развиваемого мышцей напряжения. Все же следует рассматривать мышцу как вязкоупругое тело. Как мы увидим, уравнение Хилла списывает только вязкое течение в мышце. [c.401]

Мышечные клетки содержат два сорта белковых волокон толстые волокна, построенные из миозина, и тонкие — из актина (рис. 2). Эти волокна лежат параллельно продольной оси клетки и образуют раздельные системы, заходяшие более или менее глубоко во взаимное зацепление в зависимости от степени сокращения мышцы [61, 62]. Короткие поперечные мостики связывают между собой обе системы. Типичная картина наблюдается в поперечнополосатых мышцах. Тонкие волокна актина присоединены к так называемым 2-полосам, также состоящим из белка. Миозиновые волокна образуют регулярные А-полосы, расположенные на равных расстояниях между 2-полосами. Сеть образующих А-полосы мио-зиновых волокон пронизана тонкими волокнами актина (рис. 2, в). [c.285]

Рис. 4. Продольное сечение поперечнополосатой мышцы, на котором видны две сетки толстых и тонких волокон. Последние присоединены к Z-полосам и находятся полностью в зацеплении с волокнами миозина ( y lops, Х35 700) [105]. Рис. 5. Продольное сечение миофибриллы в состоянии сильного сокращения ( y lops, X42 500) [105]..

Сократительный аппарат мышечных клеток — это не однородная система. Следует различать области, содержащие только актин или только миозин, и области, в которых волокна этих двух белков находятся во взаимном зацеплении. Более того, вода сама представляет собой непрерывную фазу, пронизывающую всю систему. Природа структуры воды, окружающей белки, обсуждается Берналом [67] представляется, что в ближайшем к белкам слое толщиной ЮЛ вода находится в льдообразном состоянии. [c.289]

В биологии есть много примеров самоорганизации. Они относятся в основном к реконструкции волокон или микротрубочек из их субъединиц, которыми, как правило, являются белковые молекулы. Так, например, белковые субъединицы вируса табачной мозаики ш vitro легко диспергируются и снова собираются в структуру вируса [92]. Волокна актина и миозина можно растворить отдельно, и они при смешении соберутся в форме актомиози-на [62, 93]. В таких самоорганизующихся системах каждая субъединица имеет заданное положение, определяемое ее связями в волокне или решетке. [c.304]

Рентгенограммы волокна а-кератина показывают, что этот белок не может состоять из параллельных а-спиралей и наилучшее согласие с распределением рефлексов получается, если принять, что а-спирали скручены одна с другой, а, возможно, и с третьей и образуют дополнительную спираль [133—135]. Сколько а-спиралей скручено друг с другом, пока еще не удалось установить определенно. Ряд исследований показывает, что для а-кератина наиболее вероятна тройная сверхспираль [136—138], тогда как для парамиозина лучшее согласие получается для двойной сверхспирали [139]. Недавнее детальное исследование [140] дает основание считать, что миозин, а-кератин и тропомиозин в сухом состоянии, так же как и парамиозин, с наибольшей вероятностью имеют двойную сверхспираль. Интересно, что некоторые типы шелка имеют четверную сверхспираль, состоящую из а-спиралей [141]. [c.144]

Сведения о форме молеку.д можно получить также методом двойного лучепреломления в потоке. При протекании раствора белка между двумя скрещенными николями поле остается темным в случае бе.пковых молекул шарообразной формы и светлеет в том случае, если молекулы имеют нитевидхгую форму. Явление обусловлено параллельной ориентацией макромолекул, причем ось волокна направлена в сторону течения такая ориентация приводит к явлению двойного лучепреломления, аналогичному наблюдаемому в случае анизотропных кристаллов. Для наблюдения этого эффекта раствор вводят между двумя стеклянными цилиндрами, из которых один вращается, увлекая за собой жидкость. Таким путем найдено, что миозин мышц, фибриноген кровяной сыворотки и вирус табака состоят из молекул сильно удлиненной формы, в то время как молекулы у-глобулина сыворотки имеют монее удлиненную форму, а молекулы р-глобулииа — симметричную форму. [c.430]

Легко различить два главных типа волокон. Красные мышечные волокна, как, иапример, в темном курином мясе, богаты белком, связывающим кислород,-миоглобином. Белые мышечные волокна, такие как в белом курином мя-се, содержат гораздо меньше миоглобииа. (Есть также промежуточные волок-на, но основное внимание мы уделим красным и белым.) Различное содержание миоглобииа-белка, родственного гемоглобину,-отражает различия в метаболизме клеток с неодинаковым потреблением кислорода дц красных волокон более карактерно окислительное фосфорилирование, для белых-анаэробный гликолиз. Различные типы метаболизма в свою очередь связаны с разными типами сократительной активности. Красные волокна в ответ на стимуляцию сокращаются медленно, они менее подвержены утомлению и более эффективны при необходимости длительных усилий. Белые волокна дают быстрый ответ, легче утомляются и более эффективны при быстрых повторяющихся движениях. Красные и белые волокна содержат разные формы сократительных белков (таких, как миозин), кодируемых различными генами. В то время как большинство мыщц содержит смесь волокон разного типа, некоторые мышцы оказываются в основном красными, т.е. медленными, а другие-в основном белыми, т.е. быстрыми. [c.174]

Мышечные волокна приводятся в действие нервами, и описанная выше специализация бьша бы бесполезной, если бы каждому типу мышцы не соответствовал определенный характер импульсации в их двигательных нервах. Как же осуществляется это согласование, при котором аксоны, побуждающие мышцу к длительному сокращению, иннервируют красные волокна, а аксоны, передающие команды для быстрого ритмического сокращения, иннервируют белые волокна Ответ можно получить в опытах с двумя соседними мышцами-медленной и быстрой-в конечности крысы (рнс. 16-44). Нервы этих двух мышц перерезают и затем перекрещивают так, что каждый нерв врастает в мышцу не соответствующего ему типа и иннервирует ее. После этого свойства мышц изменяются быстрая становится медленной, а медленная-бы-строй. Очевидно, нервы диктуют мышцам выбор дифференцированного состояния. Какие бы другие различия ии существовали между этими двумя нервами, во всяком случае ясно, что онн подают сигналы разного типа. Медленный нерв передает главным образом растянутые залпы импульсов, повторяющихся в каждом залпе с низкой частотой, а быстрый -короткие залпы с высокой частотой импульсов. Эти типы импульсации можно воспроизводить, перерезав нерв и стимулируя мышцу непосредственно через вживленные металлические электроды. Мышца, ис1 сственно стимулируемая таким способом в течение нескольких недель, при подаче медленных сигналов становится медленной, а при подаче быстрых сигналов-быстрой. Таким образом, очевидно, что характер электрической стимуляции определяет картину зкспрессии генов в мышечной клетке. Это еще один пример модуляции дифференцированного состояния изменения в генной экспрессии незначительны и обратимы, и мышечное волокно остается мышечным волокном, хотя могут измениться его миозин, содержание миоглобииа и набор ферментов метаболизма. [c.174]

V. В солевом экстракте мышцы открыть присутствие белка (миозина или актомиозина). Установить границы высаливан я миозина (см. работу 148), осаждаемость миозина при диализе солевого экстракта и при разведении его водой, установить границы высаливания хлористым натром. Проделать с раствором миозина цветные реакции на белковые аминокислоты. Остаток ткани после извлечения солевым раствором содержит белки стромы мышечного волокна и белки соединительной ткани. [c.237]

Частицы другой группы белков являются тончайшими нитями, волоконцами. Эти белки получили название фибриллярных, или волокнистых (лат. fibrilla — волокно). В эту группу входят, например, миозин — белок мышц, кератин — белок волоса и рога, коллаген и эластин — белки кожи, и сухожилий, фиброин — белок естественного шелка. [c.46]

При непродолжительной (10—20-минутной) обработке предварительно отмытых водой или слабыми солевыми растворами измельченных поперечнополосатых мышц 0,5—0,6 М раствором КС1 (или Na l) в экстракт переходит большое количество белка, называемого миозином. Этот белок входит в состав мышечных фибрилл — сократительных элементов мышечного волокна. В мышечной плазме миозина пет. Физико-химические свойства этого белка, несколько напоминающего глобулины (миозин вьшадает из солевого раствора в осадок при диализе или разведении чистой водой), были впервые изучены Кюне, А. Я- Данилевским и его учениками, а затем под- [c.416]

Это расслабление волокна происходит в данном случае под действием силы тяжести прикрепленного к волокну груза и связано со снижением, аденозинтрифосфатазной активности миозина под влиянием фактора Марша — Бендалла. Снижение же аденозинтрифосфатазной активности мио--зина приводит к уменьшению силы сокращения волокна, которая оказывается уже недостаточной для уравновешивания тяжести поднятого груза,, и волокно начинает более или менее быстро растягиваться. [c.431]

Активность фактора Марша — Бендалла, изменяющего аденозинтрифосфатазную активность миозина, в свою очередь зависит от ряда условий, в частности от концентрации ионов Mg и Са в мышечных волокнах. Концентрация же этих ионов, особенно Са++-ингибитора фактора Марша, в, живой мышце может чрезвычайно быстро изменяться под влиянием нервных импульсов. [c.431]

Оставшееся на фильтре мясо промывают 2—3 раза водой и хорошо отжимают промывные воды отбрасывают. Побелевшие мышечные волокна переносят в стакан и заливают 15%-ным водным раствором хлорида аммония (60—70 мл). Смесь оставляют на 30—10 мин, часто перемешивая ее палочкой, и затем переносят в воронку на сухой складчатый фильтр. Фильтрование происходит медленно. Полученный раствор глобулина мяса—миозина—применяют для опытов при разбавлении водой он мутнеет и из него выделяется осадок миозииа. [c.313]

Поляризационные исследования Штюбеля показали, что диски Ц состояли из палочкообразных упорядоченных мицелл белка миозина, расположенных длинником по оси мышечного волокна. Эти мицеллы обладают, кроме того, положительным собственным преломлением. Следует сказать, что подобную картину дает и электронный микроскоп. На основании всестороннего г изучения строения миофибрилл различными методами установлено, что каждая мышечная фибрилла строится из вытянутых по ее длиннику молекул белка миозина, обладающих упорядоченной складчатостью. [c.383]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология