Растения и сродство к субстрату

Реакция почвенных микроорганизмов на химические средства защиты растений разнообразна и зависит от целого ряда факторов, которые необходимо учитывать, чтобы с высокой достоверностью прогнозировать эту реакцию. Неодинаковое действие одного и того же действующего вещества на разные виды почвенных микроорганизмов свидетельствует о специфичности обмена веществ и сродства микроорганизмов к субстрату. [c.50]

Концентрация Ог. Процесс дыхания связан с непрерывным потреблением кислорода клетками и тканями растений. В то же время окислительные превращения субстратов при дыхании включают не только аэробные, но и анаэробные процессы (гликолиз, брожение). Поэтому интересен тот факт, что при снижении парциального давления О2 с 21 до 9% интенсивность дыхания тканей растений меняется незначительно (рис. 4.13). При 5% О2 у молодых растений начинает несколько снижаться поглощение О2 и в меньшей степени изменяется выделение СО2. Как отмечалось, одна из важнейших конечных оксидаз аэробного дыхания - цитохромоксидаза - обладает высоким сродством к кислороду и может функционировать при его низких парциальных давлениях. [c.170]

Первоначальный источник водорода, присоединяемого к НАДФ, у разны.х фотосинтезирующих организмов различен. Во всех случаях молекула-донор расщепляется на водород и окисленный остаток. Водород восстанавливает НАДФ, а окисленный ко.мпоиент обычно высвобождается в окружающую среду. У прокариотов, способных к фотосинтезу ( бактериальный фотосинтез), донорами водорода могут быть разные молекулы, но это никогда не бывает вода. Только в фотосинтезе зеленых растений для получения водорода используется расщепление воды. Отход этой реакции — молекулярный кислород — выделяется в окружающую среду. В биологической эволюции ни один случай загрязнения среды не имел столь далеко идущих последствий благодаря своему высокому сродству к электронам кислород явился незаменимым субстратом для совершенно новой формы обмена веществ — дыхания. Дыхательный обмен привел к высокому уровню. метаболической эффективности, чго в свою очередь открыло путь для эволюции организмов с неизмеримо более высоким уровнем интенсивиости физиологических процессов. [c.40]

В растительных клетках большая часть СОг фиксируется при участии ферментов второй группы — в реакциях, которые осуществляются за счет энергии высокоэнергетических веществ, получаемых фотосинтетическим путем. Связывание СОг с помощью энергии света имеет фундаментальное значение в двух отношениях. Во-первых, эти реакции служат первичным источником углерода и энергии для всех биологических систем это тот пункт, в котором световая энергия преобразуется в химическую энергию, необходимую для поддержания процессов жизнедея тельности. Во-вторых, — и это самое интересное в связи с основ ной темой нашей книги — фермент, ответственный за фиксацию углекислоты, обнаруживает поразительно малое сродство к ней значение кажущейся Лм для СОг у него приблизительно 50 раз выше концентрации СОг в окружающем пространстве Неизбежная на первый взгляд неэффективность этого фер мента — рибулозодифосфаткарбоксилазы (РуДФ-карбоксила зы) — привела к выработке важных приспособлений, повышаю щих способность растений к извлечению СОг из бедной этим субстратом среды. Для того чтобы полностью оценить эти механизмы адаптации, мы должны сначала рассмотреть некоторые из механизмов, лежащих в основе фотосинтеза. [c.99]

Те же соображения, сформулированные несколько по-иному, подводят нас к вопросу об условиях, способствующих максимальной скорости роста, ибо ясно, что при данной длительности периода транспирации механизм С-4 позволяет улавливать намного больше СОг, чем механизм С-3 . Кроме того, концентрирование СОг в обкладке сосудистого пучка, вероятно, обеспечивает гораздо более эффективную фиксацию углекислоты в цикле Кальвина, чем у растений типа С-3, так как у последних ферменту с малым сродством к СОг приходится конкурировать за этот субстрат в условиях низкого содержания его в окружающей атмосфере. Отсюда мы должны заключить, что этот фермент редко бывает насыщен СОг. Напротив, у растений типа С-4 концентрации СОг в обкладке сосудистого пучка могут примерно вдвое превышать величину /См значит, у таких видов РуДФ-карбоксилаза, вероятно, полностью насыщена субстратом в пе-ргюды максимального фотосинтеза. Поэтому не удивительно, что к растениям типа С-4 относятся такие высокопродуктивные [c.112]

Понижение Кт для исследуемых пероксидаз подтверждает существенные изменения биохимических свойств фермента в растениях, пораженных вирусами. Подобное было отмечено для пероксидазы капусты, зараженной грибной инфекцией (Botrytis inerea), в качестве субстратов использовались пирогаллол, гваякол и флороглюцин [Кожанова, Аксенова, 1976]. Имеющиеся к настоящему времени данные свидетельствуют о том, что фермент пероксидаза может менять свои каталитические свойства под влиянием заражения растений-хозяев патогенами, а снижение Кт для пероксидазы инфицированных растений происходит в результате повышения ее сродства к субстратам. [c.82]

Характеристика суммарных пероксидаз, выделенных из вирозных и контрольных растений табака, свидетельствует о различиях между ними по скорости инактивации этого фермента, чувствительности к изменениям pH среды и специфичности сродства к различным субстратам. Выше мы подробно рассмотрели данные о том, что в растущих тканях листьев вирозных растений значительно повышается уровень активности многих изоэнзимов, и особенно характерно это для анионных изопероксидаз. Остается повышенной активность этих изоэнзимов и во вновь отрастающих листьях зараженных растений табака сорта Ксанти нк. Поэтому изменение свойств суммарного препарата могло отражать изменение [c.82]

Выделенные анионные изопероксидазы вирозных растений существенно отличаются от таких же изоэнзимов контрольных растений по ферментативной специфичности при взаимодействии с субстратами естественной и искусственной природы (см. 6.4). У них повыщенное сродство к субстратам, что должно иметь соответствующий контроль со стороны клетки. Если в начале заболевания, при образовании некрозов, индукторами [c.94]

Выделенные нами и охарактеризованные по некоторым параметрам анионные пероксидазы вирозных растений, очевидно, занимают ключевое положение, так как их активность у инфицированных растений в течение длительного времени остается много выше контрольной. Это свидетельствует о том, что они выполняют важную роль, окисляя определенные субстраты, накапливающиеся в инфицированном организме. Высокое сродство к субстратам фенольной природы, у анионных изоэнзимов пероксидазы инфицированных растений по отношению к контролю вполне может служить маркерным признаком при выведении сортов растений, устойчивых к вирусным заболеваниям. [c.108]

Природа формирования механизмов холодостойкости растений разнообразна и может выражаться в повышении активности водорастворимых белков за счет увеличения их общей концентрации и концентрации активных при низкой температуре ферментов, поддержании мембранных липидов в жидком состоянии путем ингибирования процессов перекисного окисления липидов (ПОЛ), возрастании уровня ненасыщенных липидов, увеличении содержания фосфолипидов [Levitt, 1980]. Ответной реакцией организма на воздействия низкой температуры следует считать влияние на степень сродства фермента к субстрату [Клячко и др., 1993], а также синтез новых изоформ некоторых ферментов [Петрова, Мишустина, 1976]. Выявлена положительная коррелятивная зависимость между морозостойкостью растений и активностью ферментов пероксидазы и о-дифенолоксидазы [Негру, Медведева, 1990 Негру и др., 1988 Рудышин, 1983]. [c.183]

Наличие высокой активности пероксидазы в семенах и проростках пщеницы позволяет предположить участие фермента в метаболических процессах, происходящих во время покоя зерновок и в период их активного прорастания. Пероксидаза входит в состав антиоксидантной системы, активность которой определяет их уровень устойчивости к различным воздействующим факторам в процессе онтогенеза растений. Фермент способен катализировать окисление различных неорганических и органических соединений. Обладая щирокой субстратной специфичностью фермент может проявлять свойства оксидазы. Поэтому активность пероксидазы возрастает с увеличением дыхания семян при выходе их из состояния вынужденного покоя. Сродство пероксидазы к различным соединениям, являющимися субстратами фермента, может характеризоваться величинами констант Михаэлиса-Ментен (К ) и каталитической константой (к ). В случае использования неочищенного фермента, когда неизвестна его концентрация характеристической величиной может быть V , рассчитанная на грамм сухой массы. Субстраты пероксидазы можно условно разделить, как это было описано выше, на две группы быстро окисляемые и медленно окисляемые. При совместном присутствии субстраты могут окисляться последовательно, при этом быстро окисляемый субстрат активирует окисление медленно окисляемого субстрата [Лебедева, Угарова, 1996 Рогожин, Верхотуров, 1998а], причем в условиях in vivo преимущественно протекает совместное окисление субстратов в присутствии пероксидазы. [c.185]

Для некоторых ферментов С4-цикла характерны другие типы регуляции. Хорошо изучены кинетические свойства и регуляция ФЕП-карбоксилазы у С4-растений. Как и для бактериального фермента, для ФЕП-карбоксилазы С4-растений характерна S-образная (сигмоидная) кинетическая кривая зависимости активности фермента от [ФЕП], т. е. она обладает аллостериче-скими свойствами, но в отличие от бактерий у растений несколько другие эффекторы этого фермента. У аллостерических ферментов метаболиты связываются ие в центре связывания субстрата, а с другими участками молекулы. Это приводит к коп-формационным изменениям белка, кото ые либо усиливают в случае активатора, либо ослабляют в случае ингибитора сродство фермента к одному или нескольким из его возможных субстратов. Так, например, малат и аспартат являются отрицательными эффекторами ФЕП-карбоксилазы у С4-растеиий, оии вызывают увеличение Км для ФЕП. Глюкозо-6-фосфат действует как аллостерический активатор, повышая сродство фермента к ФЕП (величина Км уменьшается). Эффекторы практически не влияют на Vmax (рис. Г2.25). Сильным ингибитором ФЕП-карбоксилазы у С4-растений является оксалоацетат. [c.383]

Основная часть вьщеленных ферментов с большой скоростью гидролизует ацетилхолин и ацетилтиохолин по сравнению с другими холиновыми эфирами. Кажущиеся константы Км, харакгеризуюгцие скорость гидролиза субстрата и сродство к нему активного центра холинэстераз растений, были одного порядка, что и для холинэстераз нервной ткани, эритролщтов и других тканей позвоночных и составляют (0,67-5,0) моль/л. Избыток субстрата ингибирует активность белков, и концентрационная кривая зависшюсти скорости гидролиза холиновых эфиров имеет колоколообразную форму (рис. 5.5). [c.64]