Пируватдегидрогеназа

Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие (в составе сложного мультиферментного комплекса) 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 коферментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД), из [c.344]

Если в печень попадает большое количество лактата, то он подвергается окислению до пирувата, который поступает в митохондрии. Здесь часть его включается в цикл трикарбоновых кислот и окисляется. Если, однако, концентрация АТР высока, то происходит блокирование пируватдегидрогеназы (гл. 9, разд. Б, 4). В этом случае количество пирувата, превращающегося в оксалоацетат и в малат [уравнение (9-9)], [c.512]

У многих микроорганизмов пировиноградная кислота, образующаяся при расщеплении глюкозы, превращается при участии кофакторов и пируватдегидрогеназы в активированную уксусную кислоту или ацетилкоэнзим А, который включается затем в цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса). В цикле Кребса происходит окисление органических кислот, при котором выделяется энергия, запасаемая в макроэргических фосфатных связях АТФ. Кроме того, этот цикл обеспечивает также процессы биосинтеза многочисленными предшественниками, такими как а-кетоглутаровая, щавелевоуксусная кислоты, из которых в результате аминирования образуются аминокислоты. [c.96]

И общее нарушение функций двигательной нервной системы (гл. 10) обусловлены нарушением функции пируватдегидрогеназы. [c.482]

На I стадии этого процесса пируват (рис. 10.8) теряет свою карбоксильную группу в результате взаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра фермента пируватдегидрогеназы (E ). На II стадии оксиэтильная группа комплекса Е -ТПФ-СНОН-СНз окисляется с образованием ацетильной группы, которая одновременно переносится на амид липоевой кислоты (кофермент), связанной с ферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е,). Этот фермент катализирует III стадию-перенос ацетильной группы на коэнзим КоА (Н8-КоА) с образованием конечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением. [c.344]

Фосфатаза фосфо пируватдегидрогеназы [c.494]

Неактивная пируватдегидрогеназа (фосфорилированная) [c.494]

NAD+ является коферментом как пируватдегидрогеназы, так и эта-нолдегидрогеназы. Используя значение Е° из табл. 3-5, рассчитайте изменение свободной энергии и константу равновесия реакции [c.239]

Сопряжение двух путей окисления углеводов (анаэробного и аэробного) происходит на уровне образования ацетил-КоА из пирувата, которое катализируется комплексом ферментов, называемым пируватдегидрогеназным (ПДГК) в него входит три фермента, в том числе пируватдегидрогеназа, и пять коферментов (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД , ФАД и кофермент А). В результате сложного, но согласованного действия этого комплекса образуется ацетил-КоА, который далее вступает в центральный процесс обмена углеводов цикл трикарбоновых кислот, или цикл лимонной кислоты (или, по имени автора - цикл Кребса). [c.82]

По данным электронной микроскопии, этот фермент обнаруживает поразительную октаэдрическую симметрию, которая была подтверждена рентгеноструктурным анализом. Сердцевинный фермент дигидро-липоил-трансацетилаза из пируватдегидрогеназы имеет мол. вес [c.270]

Наряду с зависимой от липоевой кислоты пируватдегидрогеназой, клетки Е. соН содержат пируватоксидазу — растворимый флавопротеид, который действует совместно с мембраносвязанной системой переноса электронов, превращая пируват в ацетат и Oj. Механизм этого про-десса пока неясен [1386]. [c.272]

Что касается ферментов, наблюдалось только фосфорилиро вание комплекса пируватдегидрогеназы [131]. Общепризнано что фосфорилирование белков представляет собой мexaниз изменения их активности следовательно, должен быть также и механизм дефосфорилирования, который регулируется фосфа-тазами [83]. [c.44]

Образование мультиферментов или согласованных систем ферментов молекулярных (синтетаза жирных кислот, пируватдегидрогеназа) или надмолекулярных комплексов (цепь дыхательных ферментов). [c.35]

Рис. 10-9. Роль кофермента А в реакциях, катализируемых пируватдегидрогеназой и цитратсинтазой. Переносимая ацетильная группа вьщелена красным цветом.

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Среди NAD-зависимых дегидрогеназ, участвующих в углеводном обмене, главную роль играют глицералъдегидфосфат-дегидрогеназа и лактатдегидрогеназа гликолитической системы, локализующиеся в цитозоле, а также пируватдегидрогеназа, находящаяся в митохондриях (табл. 17-2). Три NAD-зависимые дегидрогеназы участвуют в митохондриях в цикле лимонной кислоты изоцитратдегидрогеназа, <х-кетоглутаратдегидроге-наза и малатдегидрогеназа. К числу других важных митохондриальных дегидрогеназ относятся 3-гидроксиацил-СоА-де- [c.517]

Все эти ферменты, имеющие субъединичное строение, и коферменты организованы в единый комплекс. Поэтому промежуточные продукты способны быстро взаимодействовать друг с другом. Показано, что составляющие комплекс полипептидные цепи субъединиц дигидролипопл-ацетилтрансферазы составляют как бы ядро комплекса, вокруг которого расположены пируватдегидрогеназа и дигидролипоилдегидрогеназа. Принято считать, что нативный ферментный комплекс образуется путем самосборки. [c.345]

Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты Пируватдегидрогеназа (пируватдегидрогеназный комплекс) Окисление 2НАДН в дыхательной цепи б [c.352]

Окислительное декарбоксилирование а-кетокислот в карбоновые кислоты с уменьшенной на один атом цепью углеродных атомов осуществляется при участии системы ферментов. Через ряд каталитических превращений пировиноградная кислота, являющаяся одним из продуктов углеводного обмена (в частности гликолиза), в виде продукта ее декарбоксилирования и дегидрирования — высоко макроэргического ацетил-КоА (схема 95) — вводится в цикл трикарбоновых кислот в звене превращений щавелевоуксусной кислоты в лимонную кислоту и в конечном счете окисляется в двуокись углерода и воду. Первичное расщепление пировиноградной кислоты с отделением двуокиси углерода осуществляет ТДФ. В последующих превращениях образовавшегося ацильного остатка окислительным агентом служит (+) а-липоевая кислота (ЛК, тиоктовая кислота) [376], которая сама при этом подвергается восстановительно.му ацилированию при каталитическом действии пируватдегидрогеназы в б-ацетилдигидролипоевуто кислоту. [c.421]

У многих клостридиев и энтеробактерий среди продуктов брожения обнаруживают этиловый спирт, но путь его образования отличен от описанного в предьщущем разделе. Сбраживание сахаров до пировиноградной кислоты происходит по гликолитическому пути, дальнейщее же превращение пирувата идет не через пируватдекарбоксилазу. У названных фупп бактерий пируват подвергается расщеплению, приводящему к образованию ацетил-КоА. Реакция катализируется пируватдегидрогеназой. Ацетил-КоА затем восстанавливается до ацетальдегида [c.222]

Например, если R = СНз, то фермент катализирует окислительное декарбокеи-лирование пирувата (соли пировиноградной кислоты) с образованием ацетильного производного дигидролипоамид а. Этот процесс является важным этапом аэробной деструкции глюкозы (см. 8.2). Рекомендуемое название фермента -пируватдегидрогеназа, а систематическое название, которое должно отражать и основную, и сопутствующие реакции, - пируват липоамид оксидоредуктаза (де-карбрксилирующая и ацетилирующая акцептор). [c.132]

Ферменты ПД-комплекса и коферменты, локализованные в матриксе митохондрий, объединены в мультиферментную систему, молекулярная масса которой превышает 6 10 kDa. Ядро этого комплекса составляет дегидроли-поилтрансацетилаза, к которой присоединены крупные молекулы двух других ферментов — пируватдегидрогеназы и дегидролипоилдегидрогеназы, что позволяет продукту действия одного фермента быстро взаимодействовать с другим. [c.261]

Избыток глюкозо-6-фосфата, не использованного для образования глюкозы крови или гликогена печени, распадается в ходе гликолиза и последующего действия пируватдегидрогеназы до аце-тил-СоА, который превращается в мало-нил-СоЛ и далее в жирные кислотпы (разд. 21.7). Жирные кислоты идут на образование триацилглицеролов и фосфолипидов (разд. 21.8), которые частично экспортируются в другие ткани, куда их переносят липопротеины плазмы. Определенная доля ацетил-СоА в печени идет на синтез холестерола (разд. 21.16). [c.753]

Смотреть страницы где упоминается термин Пируватдегидрогеназа: [c.680] [c.270] [c.271] [c.271] [c.119] [c.344] [c.204] [c.521] [c.261] [c.271] [c.542] [c.544] [c.571] [c.42] [c.531] [c.102] [c.193] [c.480] [c.480] [c.480] [c.481] [c.494] [c.494]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.270 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.129 , c.344 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.228 , c.357 ]

Биохимия (2004) -- [ c.261 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.193 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.231 , c.232 , c.495 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.358 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.119 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.279 , c.282 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.0 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.179 , c.180 , c.187 , c.214 , c.215 , c.216 , c.217 , c.218 , c.219 , c.235 , c.261 , c.270 , c.295 , c.326 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.179 , c.180 , c.187 , c.214 , c.215 , c.216 , c.217 , c.218 , c.219 , c.235 , c.261 , c.270 , c.295 , c.326 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.161 , c.164 , c.165 , c.166 , c.169 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.197 , c.318 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.141 , c.142 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология