Гемоглобин плода III

Гемоглобин плода характеризуется высоким сродством к кислороду [c.75]

Рис. 24.2.1. Кривые насыщения кислородом многлобнна (МЬ), гемоглобина взрослого (НЬА) н гемоглобина плода (НЬР).

В плаценте — среде с низким содержанием кислорода— он высвобождается из гемоглобина взрослого. В той же среде гемоглобин плода будет не отдавать, [c.209]

Полипептидные цепи гемоглобина называют а и /3, а двойное симметричное строение молекулы записывают как Цепи а к 0 химически сходны или, обобщая, гомологичны. В крови взрослых помимо основного гемоглобина НЬА (96,5 — 98,5 %) присутствует в незначительных концентрациях гемоглобин НЬА (ojo j). Кроме того, в процессе индивидуального развития (онтогенеза) человека образуются два других гемоглобина. Так, в первые недели после оплодотворения доказано образование так называемого эмбрионального гемоглобина, или прегемоглобина (НЬР, а в крови плода обнаружен так называемый гемоглобин плода (HbF, 27 . Последний вследствие своего повышенного сродства к кислороду облегчает передачу кислорода из материнской крови к плоду. Нужно отметить, что в зависимости от условий развития в молекуле гемоглобина помимо постоянных а-цепей присутствуют две другие идентичные цепи. [c.416]

На стр. 62 уже упоминалось о том, что гемоглобин плода HbF (фетальный гемоглобин) несколько отличается по ряду свойств (способность связывать кислород при различном парциальном давлении, растворимость и устойчивость в щелочной среде и т. д.) от гемоглобина взрослых. [c.439]

В исследованиях, связанных с выделением гемоглобина, стали применять новейший метод — электрофорез на бумаге. Электрофорезу при этом подвергается капля крови или плазмы, нанесенная на полоску специальной фильтровальной бумаги. В настоящее время гемоглобин взрослого человека, гемоглобин плода и гемоглобин больных серповидно-клеточной анемией называют соответственно гемоглобин а, / и 8. Кроме того, имеются гемоглобины с, й, е, /г, г и /, обнаруживаемые при различ- [c.392]

У козы имеется семь Р-подобных генов глобина (не показанных на рисунке) два гена эмбриональных гемоглобинов, один ген гемоглобина плода, два гена гемоглобинов взрослых и два псевдогена. [c.269]

Применение ионообменной хроматографии оказалось успешным для таких важных сравнительно низкомолекулярных белков, как лизоцим [123], )ибонуклеаза [60], цитохром С [83, 96], химотрипсиноген [61], инсулин 14] и папаин [73]. В каждом случае разделение производили на смоле R -50 в карбоксильной форме. Разделение смеси белков яичного белка на три компонента было произведено с помощью фронтального анализа на смоле дауэкс-50 [115, 116]. Одновременный электрофоретический анализ исходной альбуминовой фракции подтвердил присутствие трех основных компонентов. Бордман и Партридж [11—13] распространили ионообменную методику на разделение таких больших молекул, как СО-гемоглобин быка и СО-гемоглобин плода овцы. Денатурация была доведена до минимума тем, что работу проводили вблизи 0°. [c.331]

Снижение двигательной и исследовательской активности Седативный эффект. Снижение количества эритроцитов, тромбоцитов и концентрации гемоглобина. У плодов крыс замедление окостенения некоторых костей скелета и черепа. [c.515]

Известны многочисленные случаи наследуемых нарушений синтеза белка, приводящих к тяжелым патологическим состояниям. Например, частичное подавление синтеза а- или р-цепей гемоглобина приводит к развитию гемолитических анемий или талассемий. В некоторых странах щироко распространена р-талассемия, связанная с наличием дефектных генов, кодирующих синтез р-цепей гемоглобина. Мутации генов, кодирующих синтез а-цепей, приводят к тяжелым последствиям уже на уровне внутриутробного развития плода. [c.88]

Обратите внимание на более высокое сродство к Oj (меньшую величину Pio) крови плода, содержащей фетальный гемоглобин (/), который должен извлекать кислород из водной среды—материнской крови. Гемоглобин взрослого животного, обладающий низким сродством к Oi, извлекает кислород из богатой Ог среды —воздуха. [c.369]

Дана зависимость насыщения гемоглобина (НЬ) кислородом при pH 7,2 от концентрации свободного кислорода. Концентрации 0 в капиллярах легких (125 мкМ) н в капиллярах тканей, потребляющих (50 мкМ), зафиксированы в узких пределах. Кривая а в отсутствие дифосфоглицерата (ДФГ) гемоглобин насыщается О в легких, но не может доставлять его к тканям. Кривая б прн физиологическом уровне ДФГ (4.5 мМ. приблизительно 30% Оа. поглощенного легкими, высвобождается в тканях (стрелка 1). Кривые бив поскольку гемоглобин плода (кривая в) имеет более низкое сродство к ДФГ. чем материнский гемоглобин, освобожденный из материнской крови молекулярный кислород может захватываться гемоглобином плода (стрелка [[I). Кривая г высокая концентрация ДФГ (8 мМ) приводит к повышенному снабжению тканей кислородом (стре.жи I и [[). Кривая д при отсутствии кооператнвиостн между субъединицами гемоглобина от легких к тканям транспортировалось бы меньше Оз. При построении гипотетической кривой связывания (5) для комплекса НЬОз принята константа диссоциации 38 мкМ. [c.258]

Гемоглобия гих да. Так же как и у большинства других животных, у человека на разных стадиях развития организма имеются различные типы гемоглобина в крови. Гемоглобин плода и гемоглобин взрослого человека различаются по спектрам поглощения света и электрофоретическим свайствам. В крови зародыша на ранних стадиях его развития присутствует гемоглобин третьего типа. Зародышевый гемоглобин Р обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин А взрослых людей. Благодаря этому возможен оптимальный перенос кислорода от гемоглобина А матери к гемоглобину Р плода. Более высокое сродство гемоглобина К к кислороду подтверждается также тем, что он связывает ДФГ менее прочно, чем гемоглобин А. [c.173]

Рис. 4.9. Эритроциты плода обладают более высоким сродством к кислороду, чем эритроциты матери. В присутствии бисфос-фоглицерата сродство к кислороду гемоглобина плода вьппе, чем у гемоглобина матери.

Кроме генов, кодирующих а- и р-цепи нормального гемоглобина, присутствующего в крови взрослого человека, существует ген, кодирующий у-цепь, которая входит в состав гемоглобина плода. Этот гемоглобин, имеющий состав обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин взрослого человека. В эритроцитах взрослого организма содержится также очень небольшое количество гемоглобина с 5-цепями, имеющего состав аабз- [c.204]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

В 1949 г. Полинг, Итано, Сэнгер и Уэллс обнаружили, что гемоглобин больных серповидноклеточной анемией, НЬ5, отличается по своей электрофоретической подвижности от нормального гемоглобина человека, НЬА. Э то исследование, в котором было обнаружено различие зарядов двух форм молекул гемоглобина, положило начало изучению молекулярных болезней крови. Генетики установили, что серповидноклеточная анемия наследуется по простым менделевским законам. Ген НЬ5 аллелей гену НЬА, т. е. расположен в том же локусе. Индивидуумы, гомозиготные по гену НЬЗ, обычно умирают в раннем возрасте. В их крови часто сохраняется значительное количество гемоглобина плода. У индивидуумов, гетерозиготных по этому гену, содержится примерно 40% НЬ5. Такие индивидуумы испытывают неприятные ощущения после физической нагрузки и во время -тгребывани в самолетах, не, оборудов11нных устанрБ ками для поддержания нормального атмосферного давления. В окисленной форме гемоглобины НЬА и НЬЗ нельзя различить никакими [c.222]

При смешивании гемоглобина плода НЬР с меченым НЬА при рН4 и последующей нейтрализации раствора образуется гемоглобин плода с меткой в а-цепи. Очевидно, а-цепи, содержащиеся в НЬА и в НЬР, идентичны. Вторая пара цепей НЬР содержит М-концевой пептид Гли-Гис-Фен, и для НЬР принято обозначение (a2V2). Индивидуумы, гомозиготные по гену НЬ8, должны иметь нормальный НЬР. Вместе с тем у индивидуумов, гемоглобин которых имеет аномалии в а-цепях, можно ожидать аномалий в гемоглобине плода. Последовательности аминокислот в у- и р-цепях более сходны друг с другом, чем с последовательностью в а-цепи. Можно предположить, что р-цепь развилась из у-Цепи, которая в свою очередь произошла из а-цепи. Был найден также гемоглобин НЬН, состоящий из четырех р-цепей. Предполагается, что появление этого гемоглобина связано с избытком р-цепей в эритроцитах. Механизм появления аномальных гемоглобинов человека получает простое объяснение на основе гипотезы один ген — одна полипептидная цепь , которая, однако, пока не доказана. К этому вопросу, представляющему интерес для химии белка и для генетики, мы еще вернемся в гл. XX. [c.227]

Это означает, что при значениях р(02), обычно характерных для плаценты, кислород будет переходить с НЬА на НЬР с выгодой для плода. Кооперативность связывания кислорода гемоглобином А выражена настолько явно, что, если молекула НЬА уже связала три молекулы кислорода, то вероятность связывания четвертой молекулы в 70 раз превосходит вероятность приобретения дезоксиге-моглобином одной молекулы кислорода. [c.558]

Существует несколько типов гемоглобина, отличающихся друг от друга по своим свойствам. Отличны друг от друга гемоглобин плода (HbF по лат. плод — fetus) и взрослого человека (НЬА — взрослый по лат.— Adul-tus). HbF обладает большим сродством с кислородом, чем НЬА. Отличаются они друг от друга и по форме своих кристаллов. Уже в первые дни после рождения ребенка HbF заменяется на НЬА. [c.517]

Отсутствие и 5-, и Р-цепей проявляется в двух фенотипических формах. В случае НПФГ клинические симптомы отсутствуют болезнь возникает, поскольку синтез гемоглобина плода ( 272) продолжается и после стадии развития организма, когда он в норме прекращается. В случае 5 -талассемии имеются симптомы анемии. Объясняется это следующими причинами несмотря на то что экспрессия у-гена может продолжаться и во взрослом состоянии, она происходит с меньшей эффективностью, чем в случае НПФГ. [c.273]

Гемоглобин Р - тетрамер (2а2у). Приходит на смену раннему гемоглобину плода на 6-м месяце развития. [c.18]

В решении проблемы снабжения плода кислородом из материнской крови участвует гемо1 лобнн плода (фетальный гемоглобин). Гемоглобин в эритроцитах плода несколько отличается от гемоглобина взрослого организма. Цепи гемоглобина плода имеют несколько иную последовательность амино- [c.208]

Обратимся теперь к гемоглобину - белку, родственному миоглобину. Если миоглобин состоит из одной полипептидной цепи, то гемоглобин - из четырех. Эти четыре цепи удерживаются вместе нековалентными связями. Каждая цепь содержит один гем, и, таким образом, в молекуле гемоглобина имеются четыре участка связывания кислорода. Гемоглобин А-основной гемоглобин взрослого организма-состоит из двух цепей одного типа, называемых а-цепи, и двух цепей другого типа, называемых Р-цепи. В целом субьединичная структура гемоглобина А описывается формулой 2 2 У взрослых есть, кроме того, минорный гемоглобин А2, на долю которого приходится примерно 2% общего количества гемоглобина субьединичная структура этого гемоглобина 262- Эмбрионы содержат другие гемоглобины. На ранних этапах эмбрионального развития выявляется гемоглобин плода 012 2 На смену ему приходит гемоглобин Р с субъединичной структурой а2У2-Биологическое значение этих разных гемо- [c.63]

О2 регулируется также 2,3-бисфосфоглице-ратом (БФГ)-соединением небольшой молекулярной массы, имеющим отрицательный заряд высокой плотности. БФГ способен присоединяться к дезоксигемоглобину, но не к оксигемоглобину. Отсюда следует, что БФГ снижает сродство гемоглобина к кислороду. БФГ играет важную роль в адаптации организма к высоте и к гипоксии. Гемоглобин плода обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин взрослого организма, потому что он [c.84]

Изучение гемоглобина внесло большой вклад в наши представления о структуре и функпии белка (гл. 4 и 5). Точно так же исследования, посвяшенные генам гемоглобина и их выражению, оказались важным источником данных о функционировании эукариотических геиов. В процессе внутриутробного развития происходит замена эмбриональных гемоглобипов гемоглобином плода (НЬР, а Уг), а затем гемоглобином взрослого типа (НЬА, а Рг). Кроме того, во взрослом организме образуется небольшое количество гемоглобина НЬЛ , субъединичная структура которого а б . Напомним, что НЬР имеет более высокое сродство к кислороду, чем НЬА, так как оп менее прочно связывает бисфосфоглицерат (разд. 4.7). Это повышенное сродство к кислороду благоприятствует его переносу из кровеносной системы матери в кровеносную систему плода. В действительности НЬР представляет собой смесь двух разновидностей, одна из которых содержит в положении 136 у-цепи глицин, а другая - аланин. Эти разновидности обозначаются и А соответственно. [c.154]

Даже у человека существует несколько типов гемоглобина. Кроме миоглобина и гемоглобина А ( 2 2) у взрослых, известен также минор-,ный гемоглобин kiiaibi). В крови человеческого плода содержится другой тип гемоглобина — гемоглобин F ( 2 2). В присутствии 2,3-ди-фосфоглицерата он обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин А, что способствует выполнению его функции — снабжению плода кислородом. Через несколько месяцев после рождения гемоглобин F исчезает и заменяется гемоглобином А. Гемоглобины человека различаются по аминокислотному составу и последовательности. У других видов аминокислотный состав гемоглобинов различается еще сильнее. Взаимодействия между субъединицами также варьируют, а у одного из типов гемоглобинов, эритрокруоринов, обнаруживаемых у некоторых беспозвоночных, имеется 192 субъединицы [79]. [c.314]

Сравнение свойств гемоглобинов, содержащихся в эритроф1тах матери и плода. При изучении транспорта кислорода у беременных самок было показано, что кривые насыщения гемоглобина кислородом в крови матери и плода, полученные в одних и тех же условиях, сильно различаются. Это явление обусловлено присутствием в эритроцитах плода гемоглобина (гемоглобин Р, Л2У2), который по своей структуре отличается от обьиного гемоглобина А ( гРг) содержащегося в эритроцитах матери. [c.225]

Р тщательно удалить весь 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ), кривые их насыщения кислородом сместятся влево (т.е. сродство гемоглобинов к кислороду повысится). Однако у гемоглобина А сродство к кислороду при этом становится выше, чем у гемоглобина Р. Если в препараты гемоглобина вновь добавить ДФГ, то кривые насьпцения кислородом примут прежний вид, показанный на рисунке. Какое влияние оказывает ДФГ на сродство гемоглобина к кислороду Как на основе приведенной вьппе информации можно объяснить различие в сродстве к кислороду у гемоглобинов матери и плода [c.225]

Например, А. Е. Кульков и А. М. Гельфопд 7i, описывая условия работы в кустарных мастерских по изготовлению термометров, приводят страшные примеры отравления детей парами ртути. О пагубном влиянии паров ртути на детей сообщает Лоренц В результате разрушения ртутной лампы, находящейся в работе, отравились трое маленьких детей, из которых двое вскоре умерли. Это отравление сопровождалось больпшми изменениями дыхательных путей, в то время как сколько-нибудь значительных нарушений в работе почек и кишечника не наблюдалось. Глубокие нарушения физиологических функций наблюдаются у женщин под влиянием паров ртути и ее соединений. Е. И. Золотарева 73 отмечает, что при ртутной интоксикации происходит нарушение менструации, выражающееся в задержке, доходящей до 6 месяцев, а в некоторых случаях наступает аменоррея — заболевание, при котором менструация полностью прекращается. Как правило, беременность у женщин, отравленных ртутью, протекает более тяжело наблюдается значительное снижение гемоглобина, резкая потеря веса даже во вторую половину беременности, общая слабость и сонливость, сильно снижается работоспособность. Было показано что ртуть, циркулирующая в организме беременных женщин, накапливается в плоде, следовательно, живой организм уже в период антенатального развития находится под влиянием вредного воздействия, что не проходит бесследно. [c.251]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология