Связывание кислорода миоглобином и гемоглобином

Детали механизма связывания кислорода миоглобином и гемоглобином довольно сложны, но хорошо изучены. Рассмотрим молекулярные основы этого механизма. [c.209]

Молекула гемоглобина человека, подобно гемоглобину других млекопитающих, состоит из четырех полипептидных цепей (каждая из которых содержит одну гем-группу) и способна обратимо присоединять четыре молекулы кислорода. Уже много лет назад было показано, что равновесное связывание кислорода гемоглобином описывается S-образной кривой, приведенной на рис. 15.12, которая отличается от аналогичной кривой для миоглобина. Для миоглобина, содержащего одну гем-группу в молекуле, следует ожидать кривую равновесия, отвечающую реакции [c.440]

Потребление атмосферного кислорода организмами теплокровных животных — важнейший биохимический процесс — осуществляется с помощью порфиринсодержащих белков — гемоглобина и миоглобина. Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы живых существ. Миоглобин эритроцитов сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула протеина (белка) связана с одной (миоглобин) или четырьмя (гемоглобин) молекулами комплекса Ре (II) с протопорфирином. Этот комплекс получил название гема [c.743]

Далее, путем модификации остатка пропионовой кислоты в боковой цепи порфиринового кольца был введен второй имидазольный лиганд, соответствующий проксимальному гистидину природных переносчиков кислорода. Интересно, что все структурные элементы активного центра миоглобина или гемоглобина, которые существенны для связывания кислорода, присутствуют [c.368]

Присоединение О2 к гемоглобину повышает связывание дополнительных молекул О2 той же молекулой гемоглобина. Другими словами, кислород связывается с гемоглобином кооперативно. Связывание кислорода миоглобином, напротив, является некооперативным. [c.69]

СВЯЗЫВАНИЕ КИСЛОРОДА МИОГЛОБИНОМ И ГЕМОГЛОБИНОМ [c.231]

Две кривые на рис. 1.25, одна из которых описывает реальную кооперативную систему с участием Л-репрессора, а другая-некооперативную систему с одним участком связывания, напоминают кривые, описывающие поведение молекул - переносчиков кислорода-гемоглобина и миоглобина. Гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, а миоглобин способствует переносу кислорода в мышечной ткани. Парциальное давление кислорода в тканях всего примерно в 5 раз ниже, чем в легких тем не менее гемоглобин эффективно связывает кислород в легких и высвобождает его в тканях. Кривая зависимости связывания кислорода с гемоглобином от давления кислорода напоминает черную кривую на рис. 1.25, отвечающую высокой кооперативности. Четыре субъединицы гемоглобина, каждая из которых связывает одну молекулу кислорода, работают кооперативно, и поэтому связывание весьма чувствительно к концентрации кислорода. Связывание [c.39]

Физиологическая функция гемоглобина и миоглобина заключается в обратимом связывании кислорода непосредственно ферро-порфириновой группой. Связывание кислорода гемоглобином характеризуется 5-образной зависимостью между долей оксигенированных гемов и логарифмом концентрации растворенного кислорода [98, 100]. В противоположность этому связывание кислорода молекулой миоглобина характеризуется гиперболической зависимостью Эти различия показаны на рис. 4, на котором приведены кривые диссоциации кислорода тетрамерного гемоглобина человека, со- [c.35]

Гемоглобин по своему строению гомологичен миоглобину и практически представляет собой тетрамер миоглобина — оба белка действуют взаимосвязанно в биологических системах. Такая кооперация в действии, помимо прочего, требует от гемоглобина высокого сродства к кислороду при его высоком парциальном давлении и низкого сродства при недостатке кислорода. Рис. 3-39 графически демонстрирует связывание кислорода гемоглобином и миоглобином. Форма кривой сигмоидная для гемоглобина и гиперболическая с крутым подъемом для миоглобина. [c.415]

Для миоглобина и гемоглобина характерны разные кривые связывания кислорода [c.206]

Первый объект рентгеноструктурного анализа белков — гемоглобин — имеет более сложное строение, чем миоглобин. Его глобула образована из четырех субъединиц, не связанных между собой ковалентно, но достаточно прочно соединяемых гидрофобными связями. По две из этих субъединиц одинаковы. Соответствующие им полипептидные цепи называются а- и р-цепями. По химическому составу и пространственному строению каждая из них очень напоминает глобулу миоглобина, хотя и отличается от последней числом аминокислотных остатков. Вместе с тем в отношении связывания кислорода гемоглобин существенно отличается от миоглобина. Однако рассмотрим сначала структурные данные. [c.101]

При высоких парциальных давлениях кислорода гемоглобин почтц, так же хорошо связывает кислород, как и миоглобин однако связывание кислорода гемоглобином при низких парциальных давлениях кислорода, обычно характерных для мышц, значительно ухудшается, поэтому гемоглобин передает кислород миоглобину. Наибольшую потребность в кислороде будут ощущать ткани, которые уже израсходовали свой кислород и выработали диоксид углерода. Диоксид углерода снизит pH, что приведет к передаче гемоглобином миоглобину еще большего количества кислорода. Взаимодействие между субъединицами гемоглобина является причиной и чувствительности гемоглобина к pH, и постоянного повышения констант связывания кислорода в гемоглобине. Поведение миоглобина проще, так как он содержит только одну единицу гема. [c.284]

Как только первая гемсодержащая полипептидная субъединица свяжет молекулу кислорода, она передает информацию об этом остальным субъединицам, у которых сразу же резко повьппается сродство к кислороду. Такой обмен информацией между четырьмя гемсодержа-щими полйпептидньши суб 1 гемоглобина обусловлен кооперативным взаимодействием между субъединицами. Поскольку связывание первой молекулы кислорода одной из субъединиц гемоглобина увеличивает вероятность связывания следующих молекул кислорода остальными субъединицами, мы говорим, что гемоглобин имеет положительную кооперативность. Для положительной кооперативности характерны сиг-мощны кривые связывания, подобные кривой насьыцения гемоглобина кислородом. При связывании кислорода миоглобином, содержащим одну гемогруппу, молекула белка может присоединить только одну молекулу кислорода в этом случае кооперативного связывания не наблюдается и кривая насыщения имеет вид простой гиперболы. Теперь мы понимаем, почему миоглобин и гемоглобин столь сильно различаются между собой по кислород-связывающей способности. [c.207]

Связывание кислорода миоглобином и гемоглобином есть не что иное, как процесс аксиальной координации молекулярного лиганда (в данном случае О2) на координационно ненасыщенном Ре(П) в составе гема. Остановимся на механизме присоединения О2 к Ре(П) в составе гема с электронных позиций. Кристаллическое поле Н-донорных атомов порфирина и аксиальных лигандов (имидазол гистидина и О2) переводит / е -кон-фигурацию иона Ре в На вакантные е -орбитали переходят а-элек-тронные пары имидазола и кислорода (рис. 5.6). Молекула О2, являясь 71-акцептором, связывается с Ре(П) также за счет обратной дативной л-свя-зи. Координированный ион железа(П) поставляет электронную пару на вакантную я -разрыхляющую орбиталь молекулы кислорода. Образованию я-связи Ре(П) О2 благоприятствует высокая электронодонорная способность я-системы макроцикла порфирина и проксимального имидазола. Таким образом, все выщесказанное свидетельствует о создании природой оптимальных условий для связывания гемом такого слабого а-донора (но я-акцептора), как О2, в то время как многие более сильные ст-доноры в данных условиях не способны к такому взаимодействию (поэтому вода с гемом связана слабо). С электронных позиций можно также [c.210]

Кооперативное связывание кислорода. Когда молекула гемоглобина диссоциирована на составляющие ее полипептидные цепи, поведение последних очень сходно с поведением миоглобина их кривые освобождения кислорода имеют гиперболиче- [c.171]

На рис. 17.14 сравниваются кривые оксигенацин (связывания кислорода) для гемоглобина и миоглобина. Молекула миоглобина состоит из одной цепи, подобной отдельной цепи гемоглобина, и содержит только одну группу гема. Как следует из вида кривых, миоглобин имеет нормальную зависимость, присущую взаимодействию лиганда с единственным местом связывания, а гемоглобин характеризуется кооперативным связыванием кислорода. По мере увеличения давления кислорода ЗО Уо-ное насыщение миоглобина наступает раньше, чем достигается какое-либо значительное связывание с кислородом гемоглобина. Вместе с тем в результате резкого последующего подъема кривой для гемоглобина при 90%-ном насыщении две кривые оксигенацин пересекаются. [c.105]

Молекулы многих белков состоят из субъединиц и имеют несколько центров связывания лигандов. В ряде случаев кривые связывания лигандов не следуют уравнению Михаэлиса — Ментен (глава 6, разд. Г), а имеют сигмоидный характер. Кривая такого рода представлена на рис. 8.1 она отражает зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от давления кислорода. Здесь же для сравнения приведена гипербола, описываемая уравнением типа уравнения Михаэлиса — Ментен, которая отражает связывание кислорода миоглобином. Сигмоидные кривые характерны для случая кооперативного связывания лигандов белками, имеющими несколько центров связывания в белковом олигомере. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых сходна с единственной полипептидной цепью миоглобина. Кривую связывания кислорода гемоглобином можно описать уравнением, содержащим четыре константы последовательного связывания (уравнение Эдера [1]). Удивительная особенность процесса кооперативного связывания состоит в том, что сродство гемоглобина к четвертой присоединяемой молекуле кислорода в несколько сот (до тысячи) раз превышает сродство к первой молекуле. Это увеличение сродства нельзя объяснить, исходя из наличия четырех невзаимодействующих центров, обладающих просто разным сродством к кислороду. В этом случае центры с высоким сродством к кислороду заполнялись бы первыми и молеку 1а с частично заполненными центрами связывания обладала бы м ньшим сродством, чем дезоксигемоглобин. Увеличение сродства по мере насыщения гемоглобина кислородом является результатом взаимодействия связывающих центров, приводящим к тому, что связывание молекулы кислорода с одним центром вызывает увеличение сродства другого. [c.252]

Изменения pH в широком диапазоне, а также содержание СО2 не оказывают заметного действия на связывание кислорода миоглобином, В случае гемоглобина, напротив, закисление среды способствует отщеплению кислорода. Снижение pH в физиологических пределах сдвигает кривую диссоциации кислорода вправо, т.е. сродство к кислороду уменьшается (рис. 4.6). Повьппение концентрации СО2 (при постоянном pH) также уменьшает сродство к кислороду. В тканях с высоким уровнем метаболизма, например в работающей мьшще, образуется много СО2 и кислот. Повышение содержания СО2 и в капиллярах активно метаболизирую-щих тканей способствует отщеплению О2 от оксигемоглобина. Этот важный механизм повьппенной потребности в кислороде, характерной для тканей с активным метаболизмом, был открыт в 1904 г. Кристианом Бором ( h. Bohr). [c.72]

Конечно, прямой доступ к иону железа для лигандов закрыт аминокислотами, особенно дистальным гистидином. Как уже отмечалось, один из атомов азота имидазольного кольца гистидина обращен к железу, а другой фактически находится на поверхности, так что этот гетероцикл может работать как своего рода люк, перекрывающий лигандную полость. Поэтому связывание любого лиганда представляет собой сложный процесс, включающий промежуточные изменения конформации белка, например поворот гистидина Е7 вокруг его связи Са —Сз или небольшое искажение структуры спирали Е [161]. Тем не менее скорость связывания кислорода исключительно велика. Константа скорости реакции второго порядка при 20°С для различных миоглобинов находится в интервале 1,0-10 — 1,9-10 дм -моль с [определенные к настоящему времени значения свободной энергии активации для этих процессов составили в трех случаях 23,0, 23,0 и 29,3 кДж/моль (5,5, 5,5 и 7,0 ккал/моль) соответственно], а константы скорости для изолированных, но слегка модифицированных а- и 3-цепей составили 5-10 — 8-10 дм моль с , тогда как для мономерного гемоглобина hironomus получено более высокое значение 3-10 дм -моль 1-с [6]. Для гемоглобйнов кинетика реакции имеет сложный характер вследствие изменений четвертичной структуры, однако константы скорости и в этом случае попадают в интервал 10 — 10 дм моль с . Константы скорости отщепления кислорода составляют 10—70 с , а соответствующие энергии активации равны 80—88 кДж/моль (19—21 ккал/моль) для миоглобинов и 10— 15 с и 67—105 кДж/моль (16—25 ккал/моль) для большинства гемоглобйнов (эти значения сильно зависят от pH). Библиографию по этому вопросу см. в работе [8]. Даже если гистидин существенно уменьшает величину константы скорости, которая была в отсутствие белка, наблюдаемые скорости вполне достаточны для физиологических потребностей. Мутантные гемоглобины, в которых гистидин замещен на аргинин или тирозин, обнаруживают несколько более высокие скорости, особенно в реакциях с СО [8]. Некоторые гемоглобины с очень малыми константами скорости диссоциации ( 10 с 1), которые явно не могут функционировать как переносчики кислорода, встречаются у нематод [91]. [c.163]

Важной особенностью гемоглобина, которая обусловлена наличием нескольких гем-групп, является форма кривой связывания кислорода не простая гиперболическая кривая насыщения, как для миоглобина, а S-образная. Сродство гемоглобина к кислороду возрастает с давлением. Поэтому при умеренных давлениях гемоглобин эффективно связывает кислород в легких, но отдает его миоглобину при низких давлениях в тканях. При потере кислорода образуется дезоксигемоглобин, субъединицы молекулы слегка смещаются относительно друг друга и поворачиваются так, что два р-гема удаляются друг от друга на расстояние около 6,5 А. Эта конформационная перестройка, несомненно, тесно связана с кооперативным взаимодействием гемов, которое позволяет им более прочно связывать кислород, когда молекула уже частично окислена. Однако детали этого взаимодействия еще не ясны. В концентрированных солевых растворах (например, в 4 М Na l) молекула [c.375]

При парциальном давлении кислорода,. равном 20 мм рт. ст., миоглобин оказывается нa ыщeнньпvl кислородом более чем на 95%. В отличие от миоглобина гемоглобин характеризуется значительно более низким сродством к кислороду кроме того, кривая насьпцения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную, т. е. 8-образную, форму (рис. 8-16). Это означает, что при связывании первой молекулы кислорода (нижняя часть 8-образ-ной кривой, соответствующая парциальным давлениям кислорода ниже 10 мм рт. ст.), гемоглобин имеет очень низкое сродство к кислороду, тогда как при связывании следующих молекул кис- [c.206]

Хотя гемоглобин при высоком давлении кислорода почти так же хорошо связывает его, как и миоглобин, при низких давлениях он связывает Ог значительно хуже миоглобина и поэтому передает его миоглобину в мышцах, как это и нужно. Более того, потребность в кислороде будет наибольшей в тканях, которые уже использовали кислород и одновременно выработали СОа. Диоксид углерода понижает pH, а это еще больше увеличивает способность гемоглобина передавать кислород миоглобину. Влияние рЙ, так называемый эффект Бора, а также прогрессивное увеличение констант связывания кислоро да в гемоглобине обусловлены специфическими взаимодействиями между субъединицами. Миоглобин ведет себя проще, поскольку оц состоит только из одной субъединицы. Очевидно, что оба эти вещества необходимы для осуществления процесса транспорта. кислорода. Оксид углерода, РРз и некоторые, другие вещества токсичны, потому что они свя-зыва-ются с атомами железа гемоглобина прочнее, чем Ог. Они действуют как дон курентные ингибиторы. [c.642]

Структуры гемоглобйнов и миоглобинов описаны в разд. 7.2. Проблемы, возникающие при исследованиях обратимого связывания кислорода белками, сформулированы в разд. 7.3 и затем обсуждены в разд. 7.4—7.7. Основные выводы собраны в разд. 7.8. В этих разделах, как уже было отмечено, гемоглобин обозначается НЬ, а миоглобин — МЬ. [c.141]

У этой группы белков особенно хорошо выражена регуляция связывания кислорода, отвечающая физиологическим потребностям организма. Например, связывание кислорода гемоглобином млекопитающих регулируется pH и органическими фосфатами и обнаруживает кооперативные свойства (разд.7.5 и 7.6). Полиморфизм или неоднородность, т. е. наличие нескольких весьма близких между собой белков, среди гемоглобйнов и миоглобинов встречается очень часто и представляет собой скорее правило, чем исключение (примеры этого можно найти в работах 31, 241 ]). Потребности организма, по-видимому, лучше удовлетворяются при наличии нескольких белков с весьма близкими свойствами, что позволяет адаптироваться к различным случайностям. Относительная и абсолютная концентрация этих близких по свойствам белков может меняться в зависимости от возраста (см., например, работу [241] и разд. 7.2) или в ответ на изменение среды. Так, концентрация гемоглобина в крови может повышаться на 20% у людей, живущих высоко над уровнем моря у ракообразных Daphnia концентрация гемоглобина может изменяться в 10 раз в зависимости от концентрации кислорода в воде [82]. [c.143]

Во всех нормальных гемоглобинах и миоглобинах млекопитающих имеется дистальный гистидин, и первоначально предполагалось, что он играет существенную роль в обратимом связывании кислорода путем, например, образования водородной связи. Однако в настоящее время известны несколько мутантов, в которых гистидин Е7 замещен на другие аминокислоты, например на тирозин в а-цепях (НЬ М Boston) или -цепях (НЬ М Saskatoon) или аргинин (НЬ Zuri h) [8, 170]. Показано, что железо в аномальных цепях, по крайней мере во втором и третьем из названных мутантных белков, может связывать кислород, хотя для этих мутантов скорость [c.160]

Отталкивание и притяжение между координированным лигандом и окружающими аминокислотами могут влиять на величину константы равновесия, хотя довольно трудно количественно оценить этот эффект. К сожалению, в нашем распоряжении нет небелковых комплексов с пятью лигандами вокруг центрального атома Ре(П), которые позволили бы сравнить соответствующие константы равновесия (разд. 7.3). Константы равновесия связывания N комплексами Ее" гемоглобина и миоглобина, по-видимому, не превышают 10 [121]. Это значение представляется очень низким (ср. сданными, приведенными в работе [77]) и, по всей вероятности, отражает упомянутые, выше пространственные затруднения, а также невыгодность переноса заряженной частицы — аниона — в более гидрофобное окружение внутри белка из-за ослабления сольватации. Гемоглобин в 5 раз сильнее связывает СО, чем железопротопорфирин в водном растворе в присутствии 5 10" М пиридина [155], что, по-видимому, определяется стабилизацией связи Ее—С белком. Однако это отношение следут, конечно, разделить на константу равновесия (которая неизвестна) связывания шестого лиганда (вода или пиридин) пентакоординационным комплексом Ее(И). Полученное отношение будет, вероятно, отражать существенное дестабилизирующее действие белка. Однако нас в основном интересует координация кислорода. Из рентгеноструктурных данных, по-видимому, следует, что аминокислотные остатки вокруг дистального координационного положения размещены таким образом, чтобы свести к минимуму всякие силы отталкивания и перегруппировки белка, которые могли бы уменьшить константу равновесия связывания кислорода, разумеется, в предположении, что кислород связывается, образуя структуру V. С другой стороны, не получено никаких данных о значительном увеличении константы равновесия, например вследствие образования водородной связи. В ероятно, этот фрагмент белка, рассматриваемый вне связи с остальной частью белковой глобулы, не влияет или оказывает лишь не- [c.162]

В миоглобинах и мономерных гемоглобинах возможно только гетеротропное взаимодействие. Лишь в последнее время был обнаружен отчетливо выраженный эффект Бора у двух гемоглобйнов hironomus [86] и одного гемоглобина Gly era [148]. Для миоглобинов млекопитающих таких отчетливых эффектов не найдено, однако ряд слабых гетеротропных взаимодействий обнаружен и здесь, например влияние pH (эффект Бора) на связывание кислорода [8] и СО [228], влияние координации кислорода на связывание ксенона и ионов цинка белком [129], а также влияние ксенона на координацию СО и N и на р/С Ре ЮНг [56, 128]. Рентгеноструктурный анализ показал, что связанный ксенон занимает единственное хорошо определенное место рядом с координированным имидазолом [198], однако ионы цинка координируются в положения, расположенные далеко от железопорфирина [12]. [c.170]

Константы равновесия гемоглобйнов и миоглобинов, изученных к настоящему времени, находятся в интервале Дlg/ (или Р1/2) 6, причем около 4,5 единицы этого интервала никак не связаны с изменениями природы аксиального лиганда, представляемого белком, и по крайней мере 2,4 единицы определяются изменениями четвертичной структуры гемоглобина. Изменение энтальпии при связывании кислорода варьирует еще в более широких пределах, от - -4 до —75 кДж/моль (от +1 ДО —18 ккал/моль), хотя для гемоглобинов с наиболее высокими значениями констант равновесия соответствующие термодинамические данные не получены (разд. 7.5). В настоящее время получено достаточно данных, чтобы в общих чертах описать механизм регулировки величины К, хотя ряд деталей остается неясным. Рентгеноструктурные и спектроскопические данные указывают на следующие эффекты смещение атома металла и лигандов в каждой из форм комплекса Ре или Ре Ог в результате несоответствия стереохимических свойств полипептида и металлокомплекса некоторые различия в положении металла и лигандов между различными белками изменения третичной структуры полипептидных цепей и четвертичной структуры гемоглобйнов [c.190]

В части 2 мы попытались наметить некоторые пути, по которым белок может влиять на реакционную способность комплексов переходных металлов. Более детально были рассмотрены некоторые примеры, показывающие, что белок может влиять на термодинамические параметры отдельных стадий процесса (например, на константу равновесия связывания кислорода с Ее(11) в гемоглобине и миоглобине, гл. 7). Далее, белок может влиять на кинетику отдельных стадий (например, в реакциях железа, входящего в состав пероксидаз и каталаз, с перекисью водорода и другими субстратами, гл. 8). Наконец, белок может изменять термодинамические параметры процесса в целом (например, путем сопряжения термодинамически невыгодной реакции восстановления азота до Ы Нг с другой, термодинамически выгодной реакцией, гл. 9). В каждом случае мы обсудили также, что может и чего не может сделать простой небелковый комплекс или ион и, следовательно, какую именно проблему пришлось решить эволюции и как именно природа подошла к решению каждой из возникавших перед нею задач. В связи с этим были отмечены некоторые дополнительные возможности влияния белка на термодинамические и кинетические параметры реакций. [c.238]

Реакции, включающие связывание кислорода с железопорфиринами (как, например, в моно- и диоксигеназах и, вероятно, в цито-хромоксидазе), очевидно, должны ускоряться, если белок стабилизирует реакционноспособный пентакоординационный комплекс Ре , как в случае гемоглобина и миоглобина. [c.241]

Большинство гемоглобинов позвоночных, так же как и регуляторные ферменты, обладает четвертичной структурой (рис. 113). Подобно тому как регуляторные ферменты часто состоят из разнородных (регуляторных и каталитических) полипептидных субъединиц, гемоглобины в большинстве случаев тоже построены из субъединиц двух различных типов. Наиболее обычный гемоглобин взрослого позвоночного представляет собой тетрамер, состоящий из двух а- и двух р-цепей, к каждой из которых присоединен гем (рис. 113). По-видимому, наличие в молекуле разнородных субъединиц существенно для кооперативного характера связывания кислорода (см. кривую для НЬ на рис. 112). У гомотетрамеров кривые насыщения кислородом имеют гиперболическую форму, сходную с формой кривой насыщения миоглобина. Благодаря сложности структуры высшего порядка (т. е. гетеротетрамерии) у гемоглобинов и регуляторных ферментов смогла выработаться высокая регуляторная эффективность. В частности, те и другие белки способны резко изменять свою функциональную активность при незначительных изменениях в концентрации субстрата или газа. У гемоглобинов это выражается в том, что они могут высвобождать большие количества связанного кислорода при крутом градиенте концентрации Ог в тканях. Вместе с тем концентрации свободного кислорода в плазме крови поддерживаются на низком уровне. [c.361]

Гемоглобин — олигомерный белок, который состоит из четырех субъединиц. Например, НЬЛ состоит из а2р2- Субъединицы а и р в третичной структуре весьма напоминают молекулу миоглобина. Каждая субъединица гемоглобина может связать молекулу О2. При связывании первой молекулы О2 происходит втягивание атома железа в плоскость гема. Это ведет к изменению положения проксимального гис / В и конформации всей полипептидной цепи поворот пары а/р на 15°. Такие изменения облегчают связывания второй молекулы О2. В итоге кривая связывания кислорода гемоглобина имеет 8-образный,вид. Такой тип зависимости определяется кооперативным (совместным) действием всех субъединиц в интересах целой молекулы гемоглобина. Наличие кооперативного эффекта дает гемоглобину новое свойство транспорта газов при 100 мм рт. ст. (в легких) молекула гемоглобина полностью оксигенируется (получает 4 молекулы О2), ниже 80 мм рт. ст. — отдает О2. Например, при / 02=20 мм рт. ст. гемоглобин насыщен кислородом примерно на 20%, а миоглобин на 82%. Очевидно, что оксигемоглобин будет отдавать О2, а миоглобин его связывать. Сродство гемоглобина к О2 характеризуется величиной Р50 — значение />02, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Значение Р50 всегда превыщает значение р02 в периферических тканях. Например, Рзо для НЬА, составляет 26 мм рт. ст., а для фетального НЬР — 20 мм рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин Р плода отбирает кислород у НЬА[ плацентарной крови матери. После рождения НЬР должен утратить свою функцию, так как, обладая более высоким сродством к кислороду, он хуже освобождает его в тканях. [c.39]

Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких. Гемоглобин, связывающий до четырех молекул кислорода (по одной гемом каждой из четырех субъединиц), отличается от миоглобина по форме кривой насыщения кислородом, или кривой оксигенации. В случае миоглобина кривая оксигенации имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина — (рис. 5.8). Сигмоидность формы кривой означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т. е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным темам в составе тетрамера. Сродство гемопротеинов к кислороду характеризуют величиной Р50, численно равной парциальному давлению кислорода, при котором 50 % участков связывания кислорода находятся в состоянии полного насыщения. Для миоглобина Р50 составляет обычно [c.211]

Активным центром гемоглобина, который переносит кислород из легких в ткани, а также миоглобина, являющегося накопителем кислорода в мышечном волокне и транспортирующем его в митохондрии, является протогем. К кислородному лиганду присоединяется атом железа протогема. Гемоглобин — это аллостерический белок, проявляющий в отличие от миоглобина кооперативные свойства при связывании кислорода (см. рис. 2.4.4). [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология