Молибден нитрогеназе

Молекула N2 чрезвычайно прочна. Чтобы разорвать три связи между двумя атомами в молекуле N2, необходимо затратить 941 кДж/моль, поэтому восстановление N2 до NH3 химическим путем — очень энергоемкий процесс. Фиксация молекулярного азота, до сих пор обнаруженная только у прокариот, осуществляется с помощью ферментной системы — нитрогеназы, состоящей из двух компонентов малого, содержащего железо и серу (Ре-белок), и большого, в состав которого дополнительно входит молибден (МоРе-белок). Соотношение между ними у разных азотфиксирующих прокариот колеблется от 1 1 до 2 1, хотя в целом нитрогеназы из разных источников обнаруживают значительное сходство. [c.249]

У некоторых азотфиксаторов вместо или наряду с молибденом в составе большой субъединицы обнаружен ванадий, у других найдена нитрогеназа, содержащая только железо. [c.249]

Следует отметить важную функцию молибдена в процессе азотфиксации. Он способствует формированию функционально активной конформации нитрогеназы, участвует в передаче электронов и связывании азота, известно также, что молибден индуцирует синтез этого комплекса. [c.397]

Микроэлементы, необходимые для фиксации азота.(Для фиксации молекулярного азота необходим молибден (табл. 1-3 2), Этот тяжелый металл входит в состав нитрогеназы. [c.400]

Связывание Nj-axo восстановительный процесс, и первым его продуктом, который можно обнаружить, является аммиак. Процесс восстановления происходит на ферментном комплексе-нитрогеназе. Нитрогеназа состоит из двух компонентов белка, в состав которого входят молибден, железо и сера, и белка, содержащего железо и серу . Как сам фермент, так и процесс фиксации N3 отличаются крайней чувствительностью к молекулярному кислороду. Это позволяет понять, почему как у свободноживущих азотфиксирующих бактерий, так и в ткани клубеньков есть o o ie механизмы, защищающие нитрогеназу от высокого парциального давления кислорода. [c.401]

На основании положения элементов в Периодической системе предскажите, какой элемент может заменить молибден в нитрогеназе. Учтите, что фиксация азота осуществляется в результате реакций комплексообразования и окисления-восстановления. [c.609]

Молибден в природе. Молибден — жизненно важный микроэлемент для всех организмов. Он входит в состав ферментов нитрогеназы и нитратредуктазы, которые участвуют в фиксации азота и в восстановлении нитрат-ионов, а также присутствует в оксидазах. В ферментах молибден играет роль переносчика электронов. [c.544]

Молибден, Мо Нитратредуктаза Нитрогеназа Восстановление нитратов до нитритов во время синтеза аминокислот у растений Фиксация азота у прокариот Небольшое замедление роста ожоги бобовых Самая разнообразная пища [c.283]

Молибден, по-видимому, вовлекается в функционирование только тех ферментов нитратредуктаза, нитрогеназа), которые катализируют воостановление или фиксацию азота. Если под растения вносится восстановленный или органический азот, то потребность в молибдене уменьшается или исчезает вовсе. [c.211]

Азотобактер проявляет высокую потребность в органических веществах, поэтому в большом количестве встречается в хорошо удобренных почвах. Для роста он нуждается в минеральных элементах, особенно в фосфоре и кальции. Для активной азотфиксации микроорганизмам требуются микроэлементы, особенно молибден, который входит в состав нитрогеназы, катализирующей фиксацию азота. [c.423]

Молибден принимает участие в восстановлении нитратов, входя в состав нитратредуктазы, а также является компонентом активного центра нитрогеназы бактероидов, фиксирующих атмосферный азот в клубеньках бобовых. [c.254]

Ре8-центры + молибден нитрогеназа, диссимиляционная нитратредуктаза, формиатдегидро-геназа и др. [c.234]

Практически, однако, при восстановлении трудно избежать заполнения связывающих я-орбиталей (М—Ы) и повышения прочности связи. Предполагается, что белковый компонент фермента изменяет симметрию молекулы азота, так что группа Ме—N—N—Ме перестает быть линейной. Для высокоорганизованных систем характерно проявление новых степеней свободы (в данном случае деформации), с помощью которых осуществляются реакционные механизмы, не реализуемые в простых системах. Вопрос не решен окончательно, но считается бесспорным, что в активной группе нитрогеназы содержится два металла — молибден и железо, — причем ион молибдена переходит в процессе фиксации азота из состояния Мо (III) в состояние Мо (VI) и обратно. Значительные успехи в моделировании этого процесса достигнуты А. Е. Шиловым, М. Е. Вольпиным и В. Б. Шуром в СССР. [c.177]

Уже давно признано, что молибден относится к элементам, необходимым растениям для роста, однако никаких убедительных данных об обязательном его присутствии в пище животных пока не получено. Тем не менее он обнаружен по крайней мере в трех ферментах животных и, кроме того, еще в четырех ферментах бактерий и растений - . Альдегидоксида-за, ксантиноксидаза печени (т. 2, стр. 265) и родственные ксантиндегидрогеназы некоторых бактерий содержат молибден, существенный для проявления каталитической активности. Сульфитоксидаза печени (гл. 14, разд. Ж), нитратредук-таза бактерий растений (гл. 10, разд. Е.2), бактериальная формиатдегидрогеназа (гл. 9, разд. В, 3) и нитрогеназа (данный раздел книги) — вот список известных ферментов, активность которых зависит от присутствия молибдена. [c.85]

Среди ферментов, содержащих ионы переходных металлов, важное место принадлежит нитрогеназе. Ряд видов бактерий (в частности, находящихся в симбиозе с бобовыми растениями) и водорослей обладает способностью восстанавливать азот воздуха до аммиака. В конечном счете именно этим способом в организмы доставляется азот, необходимый как для белков, так и для нуклеиновых кислот. Такая реакция, как N2 + ЗПг-> 2NПз, в газе требует гетерогенного катализатора, давления порядка 250 атм и температуры до 450°С (процесс Габера—Боша). В бактериях эта реакция идет с участием нитрогеназы — комплекса двух белков, один из которых содержит молибден и железо, а другой — только железо. Роль Мо является определяющей. Несмотря на то, что структура нитрогеназы пока еще мало изучена, с помощью качественных методов квантовой химии, основанных на теории поля лигандов, удалось выявить роль молибдена. Активация молекулярного азота N2 происходит, по- видимому, в комплексе Ме — N = N — Ме (Ме — металл). При этом связь NN в N2 из тройной превращается практически в единичную. Рентгеноструктурный анализ показал, что в модельных комплексах N2 с металлами длина связи NN равна 0,137 нм (длина связи N=N 0,110 нм, N=N 0,123 нм, N—N 0,144 нм). [c.218]

Нитрогеназная система, катализирующая фиксацию молекулярного азота, как известно, состоит из двух металлопро-теинов белка, содержащего железо и молибден, и белка, в состав которого входит только железо. Каждый белок необходим для проявления каталитической активности. Молекулярный кислород оказывает повреждающее действие на оба белка нитрогеназы, но более чувствителен к О2 Ре-белок. [c.329]

Молибден является необходимым компонентом фермента нитрогеназы, который катализирует в специальных азотфиксирующих бактериях восстановление атмосферного азота до аммиака. Это важнейшш" путь поступления азота в биосферу, поскольку образование практически всех природных азотсодержащих органических соединений идет из аммиака или, точнее, из ионов аммония. [c.67]

Изученные образцы нитрогеназы состоят из двух основных компонентов — редуктазы и собственно нитрогеназы. Оба компонента имеют в своей основе ферредоксины, содержащие железосерные кластеры (см. 2.6), а нитрогеназа, кроме того, содержит молибден. Редуктаза, обеспечивающая подачу на нитрогеназу электронов с высокой восстанавливающей способностью, при своем фу1пщионировании расходует АТФ. Для бактерий lostridiwu pasteuriamau, из которых она впервые была выделена, расход АТФ оценивается в 12 молекул на каждую восстановленную молекулу N2. [c.386]

Фермент нитрогеназа, катализирующая образование аммиака из молекулярного азота при нормальном давлении, которая может быть выделена из клеток азотфиксирующих микроорганизмов, представляет собой сочетание двух белковых соедиисиий одно из них содержит железо и молибден, а другое — только железо. См. [99]. [c.328]

Большая часть гемоглобйнов, каталаз и пероксидаз представляет собой сравнительно простые и хорошо охарактеризованные белки. Они содержат один железопротопорфирин IX (рис. 29) на каждую полипептидную цепь, а каждая молекула белка состоит из одной или из четырех полипептидных цепей. Структуры нескольких гемоглобинов и миоглобинов установлены методом рентгеноструктурного анализа. Другие металлопротеины могут содержать несколько полипептидных субъединиц (свыше ста в случае некоторых гемоцианинов, разд. 7.1), а каждая полипептидная цепь может содержать большое число ионов металла (например, 40 ионов железа и 2 иона молибдена в некоторых нитрогеназах, разд. 9.2). Кроме того, ферменты (или ферментные системы) могут содержать только один белок (как в случае пероксидазы, разд. 8.1), два белка (нитрогеназа, разд. 9.2) или набор белков (цитохромная цепь переноса электронов). Мы пока не знаем, какова природа лигандов в ферментах, содержащих медь или молибден. Отсюда видно, насколько непроста ситуация в этой области исследований и насколько ограничены наши знания. Ясно, что любые заключения общего характера, которые можно будет сделать в этом обзоре, будут в лучшем случае лишь частично отражать истинное положение вещей. [c.137]

Установлено, что фиксация происходит и в том случае, когда два белка происходят не только из одного и того же организма, но и из разных организмов. По-видимому, природа создала только один основной механизм фиксации азота, и возможны лишь некоторые вариации на этой основе. Интересно, что нитратредуктаза (NOj - -- N02 ) из Neurospora rassa тоже состоит из двух белков, один из которых содержит молибден, причем этот молибденсодержащий белок можно заменить на другие молибденовые белки (обычно после обработки кислотой), входящие в состав совершенно отличных ферментов, включая ксантин-, альдегид- и сульфитоксидазы, или MoFe-белок нитрогеназы из двух разных бактерий [156]. Пока не появлялись сообщения о реконструкции нитрогеназы из обычного Fe-белка и свободного Мо-белка. В работе [156] было отмечено, что, возможно, существуют молибденсодержащие субъединицы, которые выступают в качестве кофактора и являются общими для всех молибденсодержащих ферментов животных,растений и микроорганизмов. Эти субъединицы, вероятно, не только функционируют как переносчики электронов, но и связывают между собой субъединицы фермента. Если это предположение справедливо, то весьма вероятно, что основную электрон-транспортную реакцию в нитрогеназах осуществляет Мо-белок, тогда как другой белок модифицирует реакцию, приспосабливая ее к определенному субстрату. Таким [c.232]

Известно, что молибден является существенным компонентом шести ферментов альдегидоксидазы, нитратредуктазы, нитрогеназы, сульфитоксидазы, ксантиндегидрогеназы и ксантиноксидазы. Из них четыре содержат флавинадениндинуклеотид (ФАД) (УП), и все шесть содержат железо в виде цитохрома или серусодержа- [c.263]

Как было отмечено выше, изонитрилы также могут выступать в качестве окислительных субстратов нитрогеназы [140—142]. Они восстанавливаются в углеводороды, содержащие атом углерода изонитрильной группы, и первичные амины, образующиеся из фрагмента R—N. Изонитрилы, так же как и азот, присоединяются к атомам переходных металлов концом молекулы. При восстановлении связанного метилизонитрила в качестве основного продукта шестиэлектронной реакции образуется метан, тогда как при восстановлении некоординированной молекулы изонитрила процесс идет в основном до диметиламина — продукта пятиэлектронной реакции. Такое сочетание свойств делает изонитрилы превосходным субстратом при изучении как биологических нитрогеназ, так и модельных систем. При использовании в качестве катализатора комплекса молибден — цистеин состава 1 1 основными продуктами восстановления изонитрила борогидридом натрия являются этилен и этан [137]. Как и в случае ацетиленовых субстратов, экспериментальные данные согласуются с каталитической активностью мономерных молибденовых комплексов. Восстановление слабо ингибируется молекулярным азотом и более эффективно подавляется окисью углерода. Опыты с N2 показали, что азот как ингибитор этой реакции восстанавливается до аммиака и что молекулы N2 и RN связываются одними и теми же центрами, по-видимому, атомами молибдена. Кроме того, азот и окись углерода — конкурентные ингибиторы восстановления изонитрилов нитрогеназой, что убедительно показывает наличие у молибдена свойств, необходимых для связывания и восстановления субстратов. На рис. 49 [c.318]

Прямые доказательства участия молибдена в связывании субстрата и в каталитической фазе ферментативного цикла получены только для ксантиноксидазы. Отчетливое сходство между параметрами спектров ЭПР и субстратной специфичностью этого фермента и альдегидоксидазы приводит к выводу, что молибден находится и в связывающем центре альдегидоксидазы. Ограниченные данные по ЭПР позволяют предположить, что молибден участвует и в структуре связывающего центра нитратредуктазы из М. (1епИг111сапз, а также сульфитоксидазы млекопитающих и птиц. Исследования молибденовых комплексов как моделей ферментов сосредоточились в основном на комплексах с серусодержащими лигандами, особенно с цистеином, хотя и не получено надежных доказательств того, что в ферментах молибден действительно связан с серой. Молибден-цистеиновый комплекс проявляет редуктазную активность в отношении ряда субстратов, которые в то же время являются и субстратами нитрогеназы, однако в присутствии этих модельных комплексов обнаруживаются лишь следы аммиака от восстановления азота. Модельные комплексы существенно отличаются от ферментов и по количеству молибдена, который проявляет себя в спектрах ЭПР. Спектры ЭПР ферментов соответствуют до 50% общего содержания в них молибдена, тогда как модельные комплексы дают сигнал, соответствующий не более 4% содержащегося в них молибдена. Возможно, что конформация белка в области активного центра фермента стабилизирует каталитически активную мономерную структуру молибденового комплекса. Однако в отсутствие надежных структурных данных все это, как и различные схемы механизма нитрогеназной реакции, не более чем умозрительные предположения. [c.327]

Активный центр нитрогеназы включает один или оба атома Мо. Было установлено, что координационная сфера молибдена состоит из нескольких атомов серы с длиной связи Мо—5 около 235 пм [64]. Исходным источником восстановительной способности является нируват, передающий электроны нитрогеназе через ферредоксин [48, 65]. Имеются некоторые доказательства тому, что в состав нитрогеназы входит Мо ", два атома которого и атом Мо " будут давать шесть электронов, необходимых для восстановления молекулярного азота. Возможен и другой механизм действия нитрогеназы. Поскольку фермент богат ферред-оксиновыми группировками, которые будут легко отдавать электроны, то молибден, оставаясь в одной или в двух степенях окисления, будет легко связывать молекулярный азот и его про- [c.591]

Нитрогеназная система Azotoba ter ответственна за фиксацию молекулярного азота в активных илах. Нитрогеназа содержит в своем составе железо, молибден и сульфгидрильпые группы. Нитрогеназная система способна восстанавливать не только молекулярный азот, но и закись азота, азиды, цианиды, нитрилы и изонитрилы [11 ]. [c.56]

К микроэлементам, необходимым в микромолярных количествах, относят ионы таких металлов, как хром, кобальт, медь, молибден, марганец, никель, селен, вольфрам, ванадий, цинк, обычно входящих в состав ферментов и кофакторов. Например, Со является компонентом витамина Вп, входит в состав цитохромоксидазы и купредоксинов, Мп активирует ферменты, катализирующие перенос фосфатных групп, Мо входит в состав нитрогеназы и нитратредуктазы, N1 является компонентом уре-азы, гидрогеназы, кофактора Р430, Zn входит в состав карбоан-гидразы, ДНК- и РНК-полимераз и т.д. Необходимые для микроорганизмов количества микроэлементов содержатся в обычной водопроводной воде. При работе на дистиллированной воде микроэлементы добавляют специально. Некоторые группы микроорга- [c.71]

Простетической группы МоРе-белка точно не установлен. По разным определениям, МоРе-белок С. pasteurianum содержит 2 атома молибдена, 20—24 атомов железа и столько же кислотолабильной серы.. Часть железа и серы организованы в центры Ре454-типа. Кроме того,, молибден, железо и сера входят в состав низкомолекулярного кофактора (МоРе-кофактор), локализующегося в активном центре нитрогеназы. [c.214]

Исследование показало, что нитрогеназа является типичным металлоферментом и содержит железо и молибден (рис. 61), Она состоит из двух белков-олигомеров Ре-протеина и Мо-Ре-протеина. Для работы нитрогеназы нужны энергия в виде АТФ, поток электронов и водород. Источники энергии и доноры электронов у разных азотфиксаторов различные у фотосинтетиков — фотосинтез, у анаэробов — брожение, у аэро--бов—дыхание, [c.338]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология