Мышца также

Содержание АТФ в сердечной мышце на 1 г ткани (2,60 мкмоль) ниже, чем в скелетной (4,43 мкмоль), и выше, чем в гладкой мускулатуре (1,38 мкмоль). По содержанию гликогена сердечная мышца также занимает промежуточное положение между скелетной и гладкой мускулатурой. По данным С.Е. Северина (1965), как в сердечной, так и в гладкой мускулатуре [c.652]

В гладких мышцах также имеются тонкие и толстые волокна, располагающиеся параллельно направлению растягивающей силы, но косая и поперечнополосатая структуры отсутствуют. Наблюдаются плотные образования, скрепляющие между собой волокна (рис. 2, а, б, 9 и 10). [c.287]

Биотоки, сопровождающие возбуждение нервных элементов и мышц, также тесно связаны с обменом веществ, в частности с действием медиаторов . [c.412]

Многие другие (водорастворимые) белки мышц также обладают ферментативной активностью. Можно, таким образом, считать, что более 50% мышечных белков является белками-ферментами. Сходная картина была обнаружена при исследовании ферментов других тканей и органов. Так, например, оказалось, что около 20% белков поджелудочной железы наделено ферментативной активностью (на трипсин приходится 5%, химотрипсин — 5%, амилазу — 5%, липазу — 2,5% и на дезоксирибонуклеазу — [c.132]

Избыточная глюкоза, поступившая при всасывании, откладывается в печени в виде запасного гликогена. В нормальных условиях этот орган содержит около 100 г гликогена, но его может накапливаться и до 400 г. Гликоген печени легко превращается в глюкозу, поэтому он является резервом, за счет которого организм получает глюкозу, если ее содержание в крови падает ниже нормального. Образование гликогена из глюкозы называется гликогенезом, а превращение гликогена в глюкозу — гликогенолизом. Мышцы также способны накапливать глюкозу в виде гликогена, но мышечный гликоген превращается в глюкозу не так легко, как гликоген печени. [c.365]

Мышцы также синтезируют и высвобождают большие количества аланина и глутамина. В синтезе этих соединений используются аминогруппы, которые образуются при распаде аминокислот с разветвленной цепью и затем переносятся на а-кетоглутарат и пируват в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на синтез аланина, является гликолиз из экзогенной глюкозы. Эти реакции формируют так называемый глюко-зо-аланиновый цикл, в котором аланин мышц используется в процессе печеночного глюконеогенеза и в то же время доставляет в печень аминогруппы, удаляемые в виде мочевины. [c.341]

Справедливость приведенной схемы была доказана экспериментально не только для скелетной мускулатуры, но и для других тканей. Стимуляция гликолиза адреналином в сердечной мышце также связана с активацией КФ [37, 38]. Добавление адреналина [c.60]

Важнейшее изменение, наступающее через трое суток голодания,-образование в печени больших количеств ацетоацетата и р-гидроксибутирата (кетоновых тел) (рис. 23.20), Поскольку цикл трикарбоновых кислот не способен окислить все ацетильные группы, образующиеся при расщеплении жирных кислот, синтез кетоновых тел из ацетил-СоА существенно увеличивается. Глюконеогенез истощает запас оксалоацетата, необходимого для вступления аце-тил-СоА в цикл трикарбоновых кислот. Это приводит к тому, что в печени образуются большие количества кетоновых тел, которые выделяются в кровь. К этому времени мозг начинает потреблять значительное количество ацетоацетата вместо глюкозы. Через три дня голодания примерно треть энергетических потребностей мозга удовлетворяется кетоновыми телами (табл. 23.2), Сердечная мышца также использует в качестве источника энергии кетоновые тела. Все эти изменения энергетического метаболизма называют кетозом. [c.294]

Астбэри и Дикинсону (Astbury, Di kinson, 1940) удалось показать, что миозин (фибриллярный белок мышц) также вызывает диффракцию рентгеновых лучей, будучи приготовлен в виде ориентированной пленки. Полученная при этом картина во многих отношениях подобна наблюдаемой у кератина шерсти названные авторы предположили, что полипептидная цепь миозина свернута так же, как у кератина. Инфракрасный дихроизм у миозина также подобен обнаруживаемому у свернутых синтетических полипептидов и а-кератина. [c.318]

Позднее Мейергофу удалось показать, что и анаэробное превращение глюкозы в молочную кислоту, происходящее в мышцах, также можно осуществить с помощью бесклеточного сока. Мышечный экстракт in vitro обладает способностью превращать глюкозу в молочную кислоту совершенно так же, как это имеет место в мышечной ткани. [c.250]

Почти ВО всех тканях содержатся ферменты, которые способны расщеплять пирофосфатные связи АТФ. Следовательно, АТФ служит как бы временным хранилищем энергии, которая может быть затем использована для превращения пировиноградной кислоты в глюкозу и гликоген. Энергия, необходимая для сокращения мышц, также поступает от АТФ. Кроме того, энергия, запасенная в АТФ, расходуется в аргинин-цитруллиновом цикле и при других анаболических процессах. [c.333]

В течение первой недели голодания белок мышц также используется в качестве источника энергии. Он превращается в глюкозу в результате процесса, называемого глюконеогенезом. Затем использование белка практически прекращается до тех пор, пока не истощатся жировые запасы. Вновь использование белка начинается на конечной стадии голодания перед смертью (рис. 8.29). Для покрытия энергетических расходов начинают утилизироваться собственные ткани, например мьппцы. Смерть обычно наступает при использовании примерно половины белков организма. Полное голодание приводит к смерти через 40—60 дней. [c.338]

Во время интенсивной работы, сопровождающейся увеличением концентращ1и лактата в крови, миокард извлекает из крови лактат и окисляет его до углекислого газа и воды. При окислении одной молекулы молочной кислоты синтезируется до 18 молекул АТФ. Способность миокарда окислять лактат имеет большое биологическое значение. Использование лактата в качестве источника энергии позволяет дольше поддерживать в крови необходимую концентрацию глюкозы, что очень существенно для биоэнергетики нервных клеток, для которых глюкоза является почти единственным субстратом окисления. Окисление лактата в сердечной мышце также способствует нормализации кислотно-щелочного баланса, так как при этом в крови снижается концентрация этой кислоты. [c.159]

Биологическую роль АТФ в энергетике обмена попытаемся показать и на конкретных примерах. Представим себе работающее сердце. Находящаяся в составе сердечной мыщцы АТФ при взаимодействии с сократительными белками мыщц обеспечивает энергию, необходимую для сокращения и проталкивания крови в кровеносную систему. В то же время АТФ участвует в превращении в активную форму аминокислот, способных вступать в реакцию при биосинтезе белка. Во время работы сердца его структуры, и в частности белковые составные части их, изнашиваются, разрушаются. Их восстановление связано с затратой АТФ. Энергия сокращения сердечной мышцы также черпается из [c.241]

В мышцах также содержатся ферменты, катализирующие аэробный распад ацетоуксусной кислоты. На определенном этапе этого распада образуется ацетил SKoA, окисляющийся по циклу трикарбоновых кислот с образованием углекислого газа и воды. Значительная часть энергии, освобождающейся при аэробном окислении ацетоуксусной кислоты, идет на фосфорилирование аденозиндифосфорной кислоты. Таким образом, в мышцах, где интенсивно происходит анаэробный распад углеводов, а также аэробный распад молочной кислоты и других веществ, фосфорилируются большие количества аденозиндифосфорной кислоты с образованием аденозинтрифосфорной кислоты. Процессы окисления органических веществ сопряжены, как известно, с процессами фосфорилирования аденозиндифосфорной кислоты (стр. 251). [c.548]

Г2 (в фазе 2) изменяются пропорционально Ро, тогда как скорость восстановления силы (при данной величине укорочения) практически не меняется. Исходная жесткость мышцы также изменяется пропорционально Ро. Однако и во время падения натяжения при ступенчатом укорочении, и во время его быстрого восстановления изменений жесткости мышцы не наблюдается. Это свидетельствует о том, что, в отличие от стадии плато , процессы, происходящие в течение первых двух фаз, не связаны с перезамыканием мостиков и определяются только свойствами отдельного замкнутого мостика. Для их выяснения следует рассмотреть поведение мьш1цы в этих двух фазах более подробно. Это удобно сделать, используя модель так называемого элемента Войта (рис. XXV. 18). [c.248]

Одна из пар легких цепей миозина скелетных мышц также может подвергаться фосфорилированию, которое, однако, не влияет на активируемую актином миозиновую АТРазу (что характерно для миозина гладких мьшщ). Предполагается, что фосфат на легких цепях миозина может образовывать хелат с Са + (связанным с комплексом тропомио-зин-ТпС-актин), увеличивая тем самым скорость образования поперечных мостиков между миозино-выми головками и актином. [c.340]

О способности быстро превращать в молочную кислоту прибавленный сахар в присутствии фосфатов привели к тому, что эти процессы в мышцах также сопровождаются накоплением гексозофосфорного эфира. Переход его в молочную кислоту сопровождается теми же явлениями, что и превращение сахара в спирт и углекислоту нри помощи дрожжей или выделяемых из дрожжей препаратов. Мейергоф и Эмбден пришли к выводу, что основной биологический путь превращения углеводов в животном организме — тот же самый, что и в дрожжевой клетке. [c.529]

Количество необходимой лактатдегидрогеназы зависит от ее происхождения. Наблюдаемая величина Км. относится к пирувату ферменты из скелетных мышц имеют более высокое значение Км, чем ферменты из сердечной мышцы. С другой стороны, удельная активность ферментов из скелетных мышц также несколько выше. Если Ям для пирувата равна 0,5 мМ, то минимальное количество лактатдегидрогеназы будет составлять 2,5 ед.-мл . Однако фермент может быть не полностью насыщен своим вторым субстратом — NADH, и потому количество лактатдегидрогеназы следует увеличивать до 5 ед,-мл". Таким образом, лактатдегидрогеназы может потребоваться больше, чем пируваткиназы, и не потому, что она — второй фермент, а из-за ее меньшего сродства к своему субстрату. [c.303]

КЛЦМ была выделена не только из гладких, но также из поперечнополосатых мышц. Кроме того, установлено, что легкие цепи миозина поперечнополосатых и сердечных мышц также могуг подвергаться обратимым циклам фосфорилирования и дефосфорилирования. Следует, однако, отметить, что структуры тяжелых и легких цепей миозина гладких и попере-чнополосагых мьшщ довольно сушественно отличаются друг от друга. Поэтому характер и амплитуда структурных изменений, происходящих в головке молекулы миозина поперечнополосатых мышц при фосфорилировании легких цепей миозина, существенно отличаются от аналогичных изменений в го- [c.220]

При этом уменьшается расстояние обмена веществ между химически агрессивной средой и каждой частичкой нищи и вследствие этого увеличивается градиент концентрации при обмене веществ и увеличивается энергия обмена веществ, что ускоряет разложение и усвоение нищи. Именно для этой цели и нужны зубы. Все физические движения в мышцах также способствуют подведению питательных веществ все ближе к мембранам клеток. Но если клетки плохо склеиваются между собой и между ними имеется свобода для пропикповепия питательных веществ, то они будут сильно размножаться и делиться, образуя раковую опухоль. Т.е. рак — это следствие избыточной свободы нроникновения питательных веществ во внутрь клетки. [c.382]

ИФ стимулирует пассивный выход Са из полости эндоплазматического ретикулума в цитозоль кальциевые каналы содержат белок, связывающий Са , и присоединение Са открывает каналы — Са поступает в цитозоль (см. рис 7.19). В цитозоле всех клеток содержится небольшой белок кальмодулин, имеющий четыре центра связывания Са (см. рис. 2.31). При повышении концентрации Са образуется кальмодулин-4Са . Этот комплекс может присоединяться ко многим ферментам и активировать их (в частности, фосфодиэстеразу цАМФ и некоторые протеинкиназы). Сокращение гладких мышц также связано с активацией их ферментов комплексом кальмодулин-4Са . В скелетных и сердечной мышцах ту же роль выполняет аналог кальмодулина — тропонин (см. гл. 23). [c.216]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология