Пептидная группа связь

Водородная связь между пептидными группами [c.12]

Мономерными единицами, из которых построены белки, являются 20 а-аминокислот. Эти малые молекулы наделены свойством, общим для всех молекул, способных к полимеризации они содержат по меньшей мере две разные химические группы, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной связи. У аминокислот такими группами служат аминогруппа (—ЫНг) и карбоксильная группа (—СООН), а связь, которой определяется образование белкового полимера, представляет собой пептидную (амидную) связь. Образование пептидной связи можно представлять себе как отщепление молекулы воды от присоединяющихся друг к другу —СООН- и —NH2-гpyпп [уравнение (2-7)]. В водной среде равновесие в реакциях такого типа сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Следовательно, синтез пептидов (как в естественных условиях, так и в лаборатории) осуществляется непрямым путем и не сводится к простому отщеплению воды. [c.80]

По результатам рентгеноструктурных исследований были установлены межатомные расстояния и валентные углы, характерные для пептидных групп. На основании этих данных были постулированы стандартные параметры межатомных расстояний и валентных углов пептидных группировок. Для различных соединений возможны отклонения от этих стандартных значений в пределах нескольких сотых долей ангстрема в длинах связей и в пределах 3—4° в валентных углах. Эти отклонения объясняются напряжениями, возникающими на отдельных участках структуры прн образовании плотной упаковки молекул в кристаллах. Стандартные параметры для пептидных групп представлены на рис. 11 Как показали исследования многих соединений, длина пептидной связи —С—N— колеблется в пределах 0,02—0,03 А около среднего значения 1,35 А. Это расстояние не соответствует дли- [c.537]

Из остатков в главной цепи белка только 12 пептидных КН-групп связаны с водой водородной связью по сравнению с 23 пептидными С=0-группами. (Эта тенденция связывания с водой в большей степени групп С = 0, чем ЫН, была обнаружена и для других белков.) Почти все другие пептидные группы связаны водородными связями с другими атомами белка. Таким образом, молекулы воды служат для образования с пептидными группами водородных связей, которых им в противном случае недоставало бы. В этом заключается существенная роль молекул воды в стабилизации структуры белка [23]. [c.89]

Но первые минуты работы с моделями не принесли нам особой радости. Хотя атомов было всего полтора десятка, они то и дело вываливались из неуклюжих зажимов, которым полагалось удерживать их на соответствующем расстоянии друг от друга. Хуже того складывалось неприятное впечатление, что валентные углы наиболее важных атомов не подчиняются никаким правилам. Ничего хорошего это не обещало. Полинг установил строение своей а-спирали, твердо зная, что пептидные группы плоские. А тут, к нашей большой досаде, как будто получалось, что фосфодиэфирные связи, которые соединяют соседние нуклеотиды в ДНК, почти наверное могут иметь самую разнообразную форму. Во всяком случае, у нас не хватало химической интуиции, чтобы выделить единственную конфигурацию, которая была бы намного изящнее всех других. [c.57]

Поэтому связь С—N в пептидной группе сходна с двойной, что подчеркивается и ее длиной (0,132 нм), меньшей длины простой связи. Предполагается, что вклад ионной структуры составляет приблизительно 40%. Это обстоятельство приводит к важному выводу группа С—N плоская и должна существовать в двух формах [c.176]

Дисульфидная связь возникает между принадлежащими различным цепям остатками цистеина. Атомы серы из групп —SH двух остатков этой аминокислоты в результате окислительного отщепления от них атомов водорода соединяются подобно тому, как они соединены в молекуле цистина (стр. 287). Водородные связи образуются за счет атома водорода (стр. 106) между атомами азота и кислорода пептидных групп. Например [c.292]

Основной структурной единицей полипептидной цепи является пептидная связь — звено типа вторичных амидов. Для пептидного звена рентгенографическим методом определены валентные углы и межатомные расстояния, показанные на рис. 64. Исследование дипольных моментов и других свойств показало, что пептидная группа, как правило, имеет в белках трансоидную конформацию. Исключением являются соединения, в которых группировка —СО—МН— входит в состав цикла с небольшим числом звеньев и поэтому может существовать только в 1(ис-форме. [c.636]

Имеется большое сходство между рассмотренной реакцией (а) и многочисленными реакциями гидролиза пептидов. При гидролизе пептидной связи наблюдается реакция разрыва одной из связей в пептидной группе, однако механизм реакции полностью не изучен. [c.571]

Пептидная цепь имеет определенную пространственную форму, которая составляет вторичную структуру белка. В природных белках пептидная цепь имеет форму спирали, обычно ее называют а-спиралью. Спиралевидная форма молекулы сохраняется за счет возникновения водородных связей между атомами водорода и кислорода в пептидной группе, которые располагаются между витками спирали (рис. 29.1). [c.448]

Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электрического поля параллелен пептидным цепям, а в другом — перпендикулярен им. Такая пара спектров для ориентированных фибрилл инсулина приведена на рис. 13-3. Считается, что молекулы инсулина находятся в этом случае в р-кон-формации и уложены поперек оси фибриллы (кросс-р-структура). Таким образом, когда вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы, он перпендикулярен пептидным цепям. Поскольку полоса амид I определяется прежде всего колебаниями карбонильной группы, которые в -структуре перпендикулярны пептидным цепям, интенсивность этой полосы больше для случая, когда вектор напряженности электрического поля тоже перпендикулярен пептидным цепям, чем для случая, когда этот вектор им параллелен (перпендикулярен оси фибриллы рис. 13-3). То же самое справедливо и для полосы амид А, которая определяется в основном растяжением связи N—Н. Дихроизм полосы амид П носит противоположный характер, поскольку здесь определяющую роль играет изгиб N—Н-связи, который осуществляется в пределах плоскости пептидной группы, но происходит в продольном направлении. [c.12]

Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы<. [c.97]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

А. Плоскостная конфигурация пептидной группы возможна только в том случае, если пептидный азот является плоским , т. е. все три связи азота располагаются в одной плоскости под углами около 120°, а не пирамидальным , как это имеет место во многих соединениях. [c.537]

В 1951 г. Полинг [150, 151] разработал две относительно простые структурные модели, спиральную и складчатого листа, объясняемые исключительно планарностью пептидной связи и водородными связями между пептидными группами и образующие основу для построения высших структур. Модели нашли свое подтверждение в пространственно-структурных исследованиях Перутца [152]. [c.377]

Как уже указывалось, рентгеноструктурным анализом не удается найти Положение атомов водорода, однако наличие водородной связи С О....Н—N легко обнаруживается рентгенографически по укороченному расстоянию С—N, равному 2,7—ЗА. Линия N—Н...О в водородной межмолекулярной связи должна быть прямой. Если азот относится к пептидной группе, положение связи N—Н можно рассчитать, так как направление других связей азота в пептидной группе определяется непосредственно. Следовательно, можно проверить, является ли линия N—Н...О прямой, т. е. действительно ли группы N—Н и С = 0 образуют водородную связь. [c.538]

Теоретический расчет а-спиральной конфигурации оказался возможным только благодаря точному знанию валентных углов и межатомных расстояний в пептидной цепи. Полинг проанализировал все возможные конфигурации хребта полипептидной цепи, удовлетворяющие структурным требованиям, сформулированным на основании изучения структуры аминокислот и пептидов. Он показал, что сохраняя стандартные валент-лые углы и межатомные расстояния, выполняя требование плоскостного расположения пептидных групп, т. е. изгибая цепь только в точках расположения а-углер одных атомов и добиваясь при этом полного насыще- ия водородных связей в структуре, можно построить только две спи- [c.539]

В -структурах все пептидные группы лежат почти в одной плоскости. Плоскости двух соседних пептидных групп образуют очень небольшой угол. Водородные связи в -структурах образуются между цепями. Поляризованные инфракрасные спектры поглощения показали, что водородные связи в -структурах, в отличие от а-структур направлены перпендикулярно оси волокна, что находится в полном соответствии с разработанными схемами. Пептидные группы цепей, связанных с водородными связями, образуют волнистый слой. Перпендикулярно этому слою торчат боковые группы амино- [c.540]

Жесткость полипептидов обусловлена плоским характером пептидных групп, что связано с наличием резонанса [c.87]

Молекулярная упаковка различных дипептидных комплексов с КЭ имеет одну общую особенность. Отдельные молекулы комплексов "сшиты" между собой водородными связями между пептидными группами антипараллельно расположенных молекул пептидов, а также с помощью молекул воды, образуя зоны высокой полярности (рис. 4.16). Молекулы КЭ, образуя двойные слои, находятся в зонах низкой полярности. Высокое содержание воды в кристаллических комплексах способствует образованию трехмерной [c.228]

Заметный след в развитии представлений о пространственном строении синтетических пептидов и биополимеров оставил также М. Хаггинс. Он сформулировал количественные геометрические критерии, которым должны были удовлетворять модели пептидных цепей. В частности, он предполагал эквивалентность конформационных состояний всех звеньев белковой цепи и плоское строение пептидной группы, в равной мере предрасположенной к цис- и транс-конфигурациям. М. Хаггинс первый придал решающее значение водородной связи между пептидными группами Ы-Н и С=0 в формировании структуры аминокислотной последовательности, считая эту связь главной "упаковочной силой". Удовлетво- [c.69]

Конформация. — В 1951 г. Полинг и Kopи предложили конформацию полипептидной цепи, в частности фибриллярных белков. Эта конформация в настоящее время подтверждена множеством доказательств. Основанием гипотезы Полинга и Кори были точные рентгеноструктурные определения межатомных расстояний в простых пептидах, таких, как L-aлa(Hил-L-aлalHИн, данные для которого представлены на диаграмме а. Вследствие резонанса пептидных групп связь С—N укорочена, а связь С = 0 удлинена, амидные группы лежат в одной плоскости в грамс-положении. [c.709]

В специальных кальций-связывающих белках, или парвальбуми-нах , ион Са + связан как с амидной группой, так и с кластером карбок-силат-ионов. Установлена трехмерная структура такого белка из мышцы карпа (рис. 4-5). В этом белке имеется два центра связывания для кальция. В одном из них (рис. 4-5, Л, слева) ион Са + связан с четырьмя карбоксильными группами боковых цепей остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, с гидроксильной группой остатка серина, а также с карбонильным кислородом 57-го остатка пептидной цепи. Заметим, что эта Же самая пептидная группа связана водородной связью с карбонильной группой другого сегмента полипептидной цепи, расположенного рядом со вторым центром связывания иона Са + (рис. 4-5, Л справа). Этот центр содержит четыре карбоксилат-иона (один из которых осуществляет координационное связывание иона a + обоими ато-мами кислорода) и карбонильную пептидную группу. Значение данной [c.268]

Эти связи густой сеткой соединяют между собой по различным направлениям отдельные участки или звенья белковой молекулы. Помимо пептидной и некоторых форм циклических связей, пептидные группы связаны между собой водородными связями. Кроме того, между боковыми отростками пептидных цепей существуют также различные химические связи (эфирные, дисульфид-ные и др.)- В результате плотность упаковки звеньев пептидной цепи очень велика, а сама глобула приобретает характер очень прочного, устойчивого образования. А. Г. Пасынокий указывает, что та минимальная энергия, которая необходима для удаления одного аминокислотного остатка из глобулы белка, составляет не менее 10 ккал на авогадрово число остатков. [c.335]

В пептидной группе связь между карбонильным атомом углерода и атомом азота, находящимися в 5/ -гибридном состоянии, имеет меньшую длину, чем аналогичная одинарная связь (0,132 нм вместо 0,147 нм), и существенно заторможенное вращение групп атомов вокруг линии связи. Это вызвано сильным взаимодействием неподеленной электронной пары, локализованной на -ор-битали атома азота, с я-электронами связи С=0, т. е. пептидная группа может быть охарактеризована как трехцентроваяр, л-сопря-женная делокализованная система. [c.52]

Рис. 3-26. а-Спираль - еще одна общая структура, обычно образующаяся в отдельных участках полипептидной цепи белков. А. Показана переносящая кислород молекула миоглобина (длиной 153 аминокислоты) один из а-спиральиых участков выделен цветом. Б. Детальное изображение совершенной а-спирали. Как и в Р-слое, каждая пептидная группа связана с соседними пептидными группами водородными связями. В. Атомы в аминокислотном остатке. Заметим, что в Б боковые группы аминокислот для упрощения опушены (они расположены на наружной поверхности спирали. В В они обозначены как К на атоме а-углерода каждой аминокислоты (см. также рис. 3-27). [c.141]

Природные высокомолекулярные соединения. Обширную и исключительно важную группу природных высокомолекулярных соединений (биополимеров) составляют белки. Белковые макромолекулы построены из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидными (кетоимидными) связями —СО—ЫН—. В цепь белковой молекулы входят аминокислотные остатки, содержащие карбоксильные груп- [c.196]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Группировка -С-КН- называется амидной или пептидной группой, а связь С-К в ней — пептидной или амидной связью. В белках аминокислоты связаны между собой пептидными связями в полипептид. [c.83]

Вторая группа полипептидов, как уже указывалось, представляет собой группу различных по структуре соединений полипептидной природы с нетипичными для белков структурными особенностями. Такими особенностями в разных случаях могут быть образование пептидной (амидной связи с участием [c.83]

Особый характер межатомных связей в пептидных группах связан, по-видимому, с перераспределением зарядности атомов кислорода и азота. Кислород должен иметь избыточный отрицательный заряд, так как обе его валентности оказьгваются не полностью насыщенными, а азот соответстве нно избыточный положительный заряд. [c.537]

Измеренные значения межатомных раостоя Ний в пептидной группе указывают на наличие сопряжений в системе связей. [c.538]

Наличие избыточного отрицательного заряда на кислороде пептидной группы и положительного на азоте приводит к тому, что пептидные группировки очень легко образуют водородные овязи. Водородные связи образуют также концевые амино- и кар бокоильные группы и аналогичные группы боковых цепей. [c.538]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

ИС. 2-3. Размеры пептидной группы. Указаны межатомные расстояния, а также лина водородной связи, образуемой с соседней пептидной группой. Все атомы внут-и пунктирной рамки лежат примерно в одной плоскости. Однако, как показано в ижней части рисунка, расположение связей вокруг атома азота отчасти сохраняет [c.88]

Существует множество других реагентов, расщепляющих пептидные связи внутри цепи в специфических местах [138]. Особенно ценен бром-циан, N = —Вг, разрывающий цепь вслед за остатками метионина. Как показывает уравнение (2-26), сера метионина замещает ион брома. Пространственная конфигурация образующегося сульфониевого соединения благоприятствует разрыву С—S-связи, протекающему с участием соседней пептидной группы. Гидролиз связи = N в полученном продукте обусловливает разрыв пептидной цепи (уравнение 2-26). [c.174]

N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, связанных между собой р-1,4-связями. Остатки N-ацетилмурамовой кислоты образовавшейся хитиноподобной молекулы связаны своими лактильными группами с необычным пептидом. На рис. 5-9 можно видеть, как боковые пептидные цепи связаны олигопептидными фрагментами. У Е. соИ и других грамотрицательных бактерий пептидогликан образует тон- [c.389]

В молекулах белков (альбумины, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -ами-нокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей СО ЫН—, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цепи, при соблюдении обычных валентных углов и расстояний,—приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кера-тине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 92), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между пептидными группами сб- [c.237]