Лейцин химотрипсина

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В П. с., закодированной в соответствующем данному белку структурном гене, заложено все необходимое для ее самоорганизации в глобулу с определенной пространств, структурой. П. с. определяет вторичную и третичную структуры белка. Методы ее установления хорошо разработаны полипептидную цепь специфически расщепляют протеиназами (трин-сином — по остаткам аргинина и лизина, химотрипсином — по остаткам аром, аминокислот и лейцина) или хим. методами (бромцианом по остаткам метионина) в полученном наборе перекрывающихся пептидных фрагментов определяют последовательность аминокислот, используя преим. ступенчатое расщепление по Эдману (процесс автоматизирован), и сопоставляют строение фрагментов. [c.429]

Химотрипсин гораздо менее специфичен, чем трипсин. Избирательное расщепление пептидных связей, в которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот, происходит только при краткосрочном гидролизе. Длительный гидролиз приводит к разрушению и других пептидных связей, например образованных остатками лейцина, гистидина и глутамина. [c.169]

Раств-сть р. укс. кисл., ДМСО м.р. HjO, EtOH н.р. эф. Сильно ингибирует химотрипсин, слабо папаин и катепсин, неактивен к трипсину. Вызывает 50%-ное ингибирование при следующих конц. (мкг/мл) химотрипсин 0,15, папаин 7,5, катепсин А 62,5, В 2,6, D 49.0, плазмин и трипсин > 250. [J. Antibioti s 23, 425 (1970) 26, 625 (1973)]. Лейцин в составе молекулы может быть заменен на изолейцин или валин. [c.274]

Химотрипсин преимущественно расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот. Кроме того, гидролизу химотрипсином могут быть подвергнуты связи, образованные лейцином, валином, метионином и аспарагином. [c.140]

Наряду с трипсином из яоджелудочной железы выделяют другую сериновую протеиназу — химотрипсин. Используемый для структурных исследований а-кимотрипсин А проявляет максимальную активность в диапазоне pH 7,8 — 9,0. Химотрипсин обладает гораздо более широкой специфичностью, чем трипсин. Фермент преимущественно катализирует гидролиз пелтидиык связей, образо< ванных карбоксильными группами ароматических аминокислот — тирозина, фенилаланина и триптофана. С меньшей скоростью гидролизуются пептидные связи лейцина, метионина, гистидина. Скорость расщепления отдельных связей в белках и пептидах зависит от характера соседних аминокислотных остатков. [c.45]

Исследования химотрипсина на синтетических субстрат ах показали, что специфичность фермента проявляется несколько шире, чем специфичность трипсина. Как правило, пептидные связи, гидролизуемые химотрипсином, образованы карбоксильными группами аминокислот, имеющих боковые цепи ароматического характера, например тирозина, фенилаланина или триптофана. Кроме того, атаке подвергаются соединения, содержащие метионин и лейцин, но гидролиз протекает гораздо медленнее [128, 228]. [c.199]

Подобно трипсину, химотрипсин наиболее стабилен при pH 3, а его действие на белки имеет оптимум в зоне pH 7—9. В концентрированных растворах при pH 7,8 фермент претерпевает автолиз с образованием двух различных активных форм р- и ухимотрип-сина. Химотрипсин обладает более широкой специфичностью, чем трипсин он очень легко расщепляет пептидные, амидные и сложноэфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот — тирозина, триптофана и фенилаланина. Несколько медленнее он расщепляет связи, образованные карбоксильными группами лейцина, метионина, глутаминовой и аспарагиновой кислот. Связи ароматических аминокислот с пролином устойчивы к действию фер.мента. [c.124]

Химотрипсин расщепляет больше пептидных связей, чем трипсин. При кратковременном гидролизе в течение 2—3 ч фермент расщепляет пептидные связи, в которых участвуют остатки тирозина, фенилаланина и лейцина, И в этом случае полную устойчивость к гидролизу сохраняют пептиды пролина. Скопления ароматических аминокислот, например структуры, подобные. .. Фен-Фен. .. или.... .. Тир-Фен. .. и т. д., обладают частичной устойчивостью к гидролизу. Однако с увеличением продолжительности гидролиза происходит разрушение пептидных связей многих типов. Подробный обзор по химотрипсину был сделан Деснуэллем [7] сведения о специфичности химотриптического гидролиза можно найти в обзоре Хилла [341. [c.36]

Нативный ЛГ очень стабилен к действию протеолитических ферментов, практически не гидролизуется химотрипсином, но он стро расщепляет р-субъединицу, когда она отделена от а-субъединицы и препятстаует образованию активной молекулы. а-Субъединица трудно гидролизуется химотрипсином и не теряет способность образовывать с р-субъединицей активный комплекс. Таким образом, а-субъединица может защищать р убъединицу от действия химотрипсина, закрывая, по-видимому, доступ к пептидным связям гидрофобными аминокислотными остатками (лейцина, валина, изолейцина), чувствительными к действию фермента. [c.279]

Специфически действует и химотрипсин. Он разрушает пептидные связи, образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот, лейцина, метиони- [c.119]

Предварительные исследования нерастворимой ДНФ осажденной фракции [34] показали, что это сложное вещество обладает несколькими N-концевыми остатками и дисульфидными связями. Окисление его надмуравьиной кислотой с последующей гель-фильтрацией на сефадексе Г-25 приводило к разделению на четыре главных и меньший пятый компоненты. Углеводы были найдены главным образом только в одной из полос молекулярный вес этой фракции, определенный по поглощению в ультрафиолетовой области ДНФ-грунпы, был равен 4170. Аминокислотный состав выделенной фракции был следующим аспарагиновая кислота (1), треонин (2), серин (1), глутаминовая кислота (2), пролин (4), глицин (1), аланин (2), изолейцин (1), лейцин (2), тирозин (2), фенилаланин (1), аргинин (1) и цистеиновая кислота (3). Анализ углеводов позволил установить, что на ДНФ-группу приходится 2,8 остатка гексоз и 2,6 остатка гексозаминов. Обработка этой фракции проназой, пепсином и химотрипсином с последующим фракционированием гель-фильтрацией на сефадексе Г-25 позволило выделить фракцию, которая содержала, кроме углеводов, только тирозин и аспарагиновую кислоту. Таким образом, вполне вероятно, что углеводная часть связана с остатком аспарагиновой кислоты пептидной цепи. [c.238]

Прокарбоксипептидаза А активируется при отщеплении с помощью трипсина около 64 аминокислотных остатков с Ы-конца полипептидной цепи [125]. Этот зимоген обладает довольно высокой каталитической активностью. Проявляя способность гидролизовать небольшие эфиры и пептиды [126, 127], прокарбоксипептидаза отщепляет от лизоцима С-концевой лейцин только в семь раз медленнее, чем карбоксипептидаза. Зимоген гидролизует также бензоил-<31у-Ь-РЬе с йса = 3 с и Км = = 2,7 мМ (соответствующие величины для фермента равны 120 с и 1,9 мМ) [126]. В отличие от химотрипсина в прокар-боксипептидазе, несомненно, имеется центр связывания и каталитический аппарат практически полностью сформирован. [c.382]

Как и панкреатические сериновые протеиназы, тромбин синтезируется в виде профермента-протромбина, имеющего мол. массу 66 кДа. В результате протеолитического расщепления связи аргинин — треонин с аминоконца протромбина высвобождается фрагмент массой 32 кДа (рис. 8.32). Последующее расщепление связи аргинин — лейцин приводит к высвобождению активного тромбина. В тромбине имеется также ионная пара, аналогичная ионной паре в химотрипсине между положительно заряженной аминогруппой изолейцина-16 и отрицательно заряженным аспартатом-194. [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология