Волокнистый хрящ

Рис. 54. Суставная губа из волокнистого хряща и костная суставная впадина составляют вместе больше половины поверхности шара.

Хондроциты гиалинового хряща волокнистого хряща эластического хряща Остеобласт/остеоцит [c.208]

Волокнистый хрящ содержит плотную сеть коллагеновых волокон. Он образует межпозвоночные диски и входит в состав сухожилий. Это очень прочная, хотя и в известной степени гибкая ткань. Желтый эластический хрящ содержит множество эластических волокон из него образованы наружное ухо, надгортанник и хрящи гортани. [c.372]

Волокнистые, фибриллярные белки, называемые коллагенами, составляют основу органической части костной ткани, тканей хрящей и сухожилий. Коллагены нерастворимы в воде, и лишь некоторые из них удается перевести в раствор. В молекуле коллагена много остатков глицина и пролина и, кроме того, имеется еще аминокислота оксипролин, не встречающаяся в других белках зато коллаген лишен серусодержащих аминокислот цистина и цистеина, в нем почти нет и метионина. Структура молекулы коллагена плохо изучена. Предполагается, что молекула этого белка имеет замкнутую структуру. [c.60]

БЕЛЫЙ ВОЛОКНИСТЫЙ ХРЯЩ. Этот хрящ образован из многочисленных пучков плотно упакованных белых коллагеновых волокон, погруженных в матрикс. Он обладает большей прочностью, чем гиалиновый хрящ, но меньшей гибкостью. Белый волокнистый хрящ образует межпозвоночные диски, где играет роль амортизатора. Он содержится также в лобковом сращении (область между двумя лобковыми костями таза) и в суставных сумках. [c.246]

Коллаген-наиболее распространенный из всех белков, обнаруженных у позвоночных. Он содержится в сухожилиях, волокнистой соединительной ткани кожи, кровеносных сосудах, костях и хрящах. Фибриллы коллагена состоят из [c.183]

Фибриллярные белки принимают участие в образовании структурных элементов живых тканей. Эти белки по своей природе волокнисты, на что указывает их название, и дают типичные рентгенограммы волокна, две из которых приведены на рис. 11,е и з. К данному классу белков принадлежат кератины шерсти, волос, рога и пера белки мышцы—актин и миозин] фиброин натурального шелка, коллаген хрящей и фибрин, образующийся при свертывании крови. [c.71]

Волокнистые структуры. Коллаген — фибриллярный белок, у млекопитающих он составляет 25% от всех белков. Это основной фибриллярный элемент кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов, зубов. В сформировавшихся тканях коллаген объединяет клетки в определенные структурные единицы, в развивающихся тканях играет формообразующую роль. Коллаген формирует нерастворимые фибриллы, обладающие высокой упругостью. [c.462]

Различают три типа хряща — гиалиновый белый, волокнистый (коллагеновый) и желтый эластический. Их гистологические особенности подробно рассмотрены в разд. 6.4.2. Хрящевая ткань всех типов состоит из плотного матрикса (основного вещества), пронизанного множеством соединительнотканных волокон. Матрикс секретируют живые клетки — хондробласты. Позднее эти клетки оказываются в микроскопических полостях (лакунах), разбросанных в матриксе. В этом состоянии они называются хондроцитами. [c.372]

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

Эластин - упругий белок позвоночных, находится, в основном, в стенках артерий. Коллаген - волокнистый белок. В мышцах 20 % всех белков - коллаген. Находится также в сухожилиях, хрящах, кости. [c.149]

Рис. 81. Метапластическая ткань волокнистого хряща вокруг эндопротеза.

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Нужно разъяснить, что основным элементом этих материалов является белок — кератин. Такой широко известный материал, как шерсть, тоже состоит из кератина. Преподаватель называет вторую группу склеропротеи-нов — кожа, кости, сухожилия, связки, хрящи, чешуя рыб, которые состоят из белка — коллагена. Третий основной тип склеропротеинов — фиброин является волокнистой составной частью натурального шелка. [c.145]

Истинные суставы (диартрозы) имеют сходную конструкцию . Сочленовные поверхности на концах костей покрыты гладким гиалиновым хрящом. И хотя хрящ — живая ткань, в ней нет нервов и кровеносных сосудов. Нужные ему питательные вещества и кислород диффундируют через синовиальную оболочку и синовиальную жидкость. При движении хрящ уменьшает трение между костями благодаря своей эластичности хрящ служит также амортизатором при ударе. Связки, окружающие сустав, образуют плотную волокнистую сумку и удерживают кости в определенном положении. Связки прикреплены к обеим костям и расположены таким образом, чтобы сустав мог вьщерживать приходящуюся на него на- [c.381]

Неподвижный (синартроз) Тонкий слой волокнистой соединительной ткани или хряща находится между костями, жестко фиксируя их положение Между костями черепа между крестцом и подвздошной костью тазового пояса между костями тазового пояса Обеспечивает опору тела придает прочность или защищает нежные органы, которым противопоказаны любого рода деформации [c.382]

Протеиноиды — группа белков, содержащихся в опорных тканях организма животных,— в костной ткани, хрящах, сухожилиях, волосах и шерсти. Протеиноиды нерастворимы ни в воде, ни в солевых растворах, ни в разведенных кислотах и щелочах, т. е. они находятся в денатурированном состоянии. Они не гидролизируются пищеварительными ферментами (не перевариваются) и поэтому не могут быть использованы как продукты питания. Протеиноиды по своей структуре являются волокнистыми (фибриллярными) белками. К протеиноидам относится белок соединительной ткани коллаген (его биологический предшественник — белок проколлаген — выделен в кристаллическом виде и изучен В. Н. Ореховичем), оссеин — белок костной ткани, кератины — белки волос, шерсти, эпидермиса, рогов. Эти белки богаты цистином. Протеиноидом является также фиброин, образующийся в так называемых прядильных железах насекомых (гусениц бабочек-шелко-прядов, пауков). Из фиброина шелкопрядов изготавливаются шелковые нити. [c.39]

Коллаген — фибриллярный белок группы склеропротеидов, основной компонент хрящей и сухожилии, обладает высокой прочностью на разрыв. Особенностью этого белка является его высокая гидрофильность. Так, коллаген способен сорбировать от 1 до 5 г воды на 1 г белка, оставаясь в нерастворенном виде и сохраняя волокнистую структуру. [c.17]

Желатин огаосится к числу фибриллярных или волокнистых белков, макромолекулы которых имеют вид вытянутых нитей. Между соседними сегаентами фибрилл легко образуются водородные мостики, перестраивающие макромолекулы в единую непрерывную сетку. Желатин образуется из коллагена при длительной щелочной обработке дермы, костей, хрящей, сухожилий с последующим экстрагированием водой при 50-100°С. [c.265]

Функциональное значение протеогликанов определяется свойствами входящих в их состав ГАГ, структурой молекулы и более сложных протеин-полисахаридных комплексов СТ, взаимоотношением их с волокнистыми компонентами. В обеспечении трофической функции соединительной ткани важную роль играет ионообменная активность ГАГ (особенно сульфатированных), как полианионов. Благодаря этим свойствам они обеспечивают транспорт воды, солей, аминокислот и липидов, особенно в бес-сосудистых брадитрофных тканях стенке сосудов,. клапанах сердца, хрящах, роговице и др. Особое значение при этом имеет пространственное строение крупных протеин-полисахаридных агрегатов, которые, создавая так называемые феномен переплетения и эффект исключенного объема, образуют свое- [c.77]

Гиалиноз. Гиалиноз представляет собой один из видов мезенхимальной белковой дистрофии, при которой в ткани вне клеток образуются однородные полупрозрачные плотные массы (гиалин), напоминающие гиалиновый хрящ. Гиалиноз объединяет различные процессы по происхождению, механизму развития и биологической сущности. Ведущими в его развитии являются деструкция волокнистых структур и повышение тканево-сосудистой проницаемости (плазморрагия) в связи с дис-циркуляторными (ангионевротическими), метаболическими и иммунопатологическими процессами. С плазморрагией связано пропитывание ткани плазменными белками и адсорбция их на измененных волокнистых структурах с последующей преципитацией и образованием белка — гиалина. Гиалиноз может иметь распространенный или местный характер и проявляться как в физиологи1 еских, так и патологических условиях. [c.191]

Коллаген представляет собой группу родственных белков, обладающих очень высокой прочностью. Коллаген является основной волокнистой структурой кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов и зубов. Известны четыре типа коллагена, различающиеся распределением в тканях. Основной структурной единицей коллагена является трюпоколлаген, состоящий из тр)ех цепей, каждая из которых включает 1000 аминокислотных остатков. Коллаген необычайно богат глицином и пролином. Кроме того, в коллагене содержатся гидроксипролин и гидроксилизин, редко встречающиеся в других белках. Последовательность аминокислот в коллагене характеризуется той особенностью, что почти каждый третий остаток в ней-глицин. Тропоколлаген [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология