АТФазы превращений

Широко распространено в природе превращение энергии гидролиза АТФ в механическую энергию, которое в наиболее совершенном виде происходит в мышцах. Здесь также основополагающим компонентом является специальный белок — миозин, который обладает способностью катализировать гид])Олиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата, т.е. является АТФазой. В специально организованных надмолекулярных системах, содержащих помимо нитей миозина еще несколько белков, главным из которых является актин, гидролиз АТФ сопровождается сокращением мышечнык волокон. [c.37]

Накопление АМФ, АДФ приводит к стимуляции гликолиза, ЦТК и окислительного фосфорилирования, что обеспечивает восстановление резервов АТФ и креатинфосфата. В скелетных мышцах кроме аде-ниловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ), креатинфосфата, креатина содержатся и другие небелковые азотистые вещества — карнозин ((3-аланил-гистидин) и ансерин (N-мeтилкapнoзин). Это имидазолсо-держащие дипептиды. Синтезируются из конечного продукта распада пиримвдиновых нуклеотидов — (3-аланина. Эти соединения активируют На , К -АТФазу, а также увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Скелетные мышцы содержат медленные (красные) и быстрые (белые) волокна (волокна I и II типа). Для волокон I типа характерны окислительные процессы, они содержат миоглобин и митохондрии. Волокна II типа получают энергию из анаэробного гликолиза. При определенной тренировке можно изменить состав мышц. У спринтеров работают волокна II типа (гликолитические). В первые 5 с тратится креатинфосфат как источник энергии. Затем используется глюкоза, полученная из гликогена и дающая энергию в гликолизе. Гликоген мышц быстро истощается. У марафонцев работают волокна I типа (окислительные). Основной источник энергии — АТФ, образующаяся при тканевом превращении глюкозы и жирных кислот крови. Гликоген мышц истощается медленно. [c.461]

Представлен краткий литературный обзор и анализ собственных экспериментальных материалов о возможных путях изменений Na+ и К+ на первичных этапах фоторецепторного акта в наружных сегментах палочек сетчатки. Рассматриваются данные об изменениях под действием света проницаемости мембран дисков наружных сегментов к Na+ и К+, изменениях соотношения свободной и связанной форм ионов, изменениях объемов дисков и фотоиндуцированных изменениях Na+-, К+-АТФазы наружных сегментов. Приведены собственные экспериментальные данные об особенностях (расположение ионных центров) Na+-, К+-АТФазы дисков наружных сегментов. Особое внимание уделено вопросу о возможном механизме передачи сигнала с мембраны диска на наружную мембрану рецептора. Рассматриваются гипотезы об участии иона Са и циклической формы АМФ в этом процессе. В заключение приводятся собственные экспериментальные данные о влиянии циклического нуклеотида на выход Na+ и К+ из фоторецепторных мембран и связи 3 5 -АМФ с родопсином. Подчеркивается взаимосвязь между превращениями родопсина и циклической формой АМФ. Илл. — 7, табл. — 4, библ. — 53 назв. [c.212]

Рассмотрим теперь гипотетические схемы обмена ионами. На рис. ХХП.З изображена последовательность превращений функционального димера Ма , К+-АТФазы, основанная на конформационных превращениях и обмене ионов Ма и К в полости белка. Ионообменная полость открывается с внутренней поверхности мембраны, а внешний вход в эту полость (канал) закрыт гидрофобным контактом липидов и белков. Гидролитический центр расположен на большой субъединице с внутренней стороны мембраны. Большой а-полипептид пронизывает мембрану, а гликопротеин (малая -субъединица) расположен на ее наружной стороне. В исходном состоянии ионообменные полости субъединиц могут заполняться катионами только из примембранных слоев. Эти полости, как предполагается, из-за стерических затруднений могут вмещать три иона Ма и лишь два иона К. [c.155]

По современным представлениям, Ма , К -АТФаза является типичным липидзависимым ферментом для формирования его функционально-активной конформации необходимы кислые липиды. Показано, что мембранные гликолипиды, локализованные преимущественно в наружной половине бислоя, обеспечивают правильную ориентацию Ма , К -АТФазного комплекса относительно плоскости мембраны (т.е. они отвечают за проявление векторных свойств фермента). Вместе с тем остается неясным, какова специфическая роль мембранных фосфолипидов в обеспечении транспортной функции Ма, К -АТФазы. По-видимому, функционирование центров связывания нуклеотидов и катионов на молекуле фермента не зависит от липидов, тогда как для осуществления конформационных перестроек в ферментном белке важна его связь с мембранными липидами. Кривые, описывающие зависимость ферментативной активности от концентрации липида, имеют сигмоидную форму, что свидетельствует о кооперативном характере связывания липидов с белком. Однако абсолютная потребность фермента в тех или иных фосфолипидах (или их полярных головках) экспериментально не доказана. Так, опыты по ферментативному превращению одних фосфолипидов в другие (например, фосфатидилсерина в фосфатидилэтаноламин) в препаратах мембраносвязанной Ка" , К+-АТФазы показали, что фермент может функционировать без отрицательно заряженных фосфолипидов, но с уменьшением молекулярной активности. [c.92]

Воздействие длинноволнового УФ-света в интервале длин волн 320—390 нм = 365 нм) в течение 30 мин приводит к полному ингибированию ферментативной активности На" , К+-АТФазы. Хромофорами УФ-света в этом диапазоне длин волн являются различные (восстановленные) пиридиннуклеотиды, флавины, железопорфирины. Таким образом, инактивация мембраносвязанного фермента в данном случае может быть обусловлена фотохимическими превращениями вышеназванных хромофоров. Не исключена вероятность локализации этих акцепторов УФ-излучения на мембране в непосредственной близости к исследуемому белку. Вместе с тем, учитывая то обстоятельство, что хромофорные группы мембран (порфирины, флавины, нуклеотиды) выступают в качестве сенсибилизаторов пероксидного окисления липидов, можно предположить, что в процесс модификации На , К -АТФазы вносят вклад преимущественно вышеуказанные компоненты эритроцитарных мембран, а также фотосенсибилизированное ими пероксидное окисление липидов. При УФ-облучении выделенных микросом мозга крыс обнаруживается корреляция между снижением активности На , К+-АТФазы и пероксидным окислением липидов, оцениваемым по содержанию полиненасыщенных жирных кислот и накоплению малонового диаяьдегида (J. Jamme et а1., 1995). Подавление активности Ка , К+-АТФазы при облучении микросом УФ-светом снижалось тушителем свободных радикалов — тиомочевиной и не изменялось в присутствии защитника тиолов — дитиотреитола. Авторы считают, что эффект ПОЛ опосредуется нарушением целостности мембран, а не структурными изменениями самого фермента. [c.170]

Во фракциях сарколеммы сердца и саркоплазматического ретикулума скелетных мышц обнаружена способность к обратимому ферментативному превращению фосфатидилэтаноламина в фосфатидилхолин. Эта реакция контролирует микровязкость и градиент гибкости бислоя, а значит, и условия работы мембранных ферментов. Показано, что превращение фосфатидилхолина в фосфа-тидилэтаноламин ингибирует Са-АТФазу ретикулума и эритроци- [c.40]

Основной интегральный белок в / -трубочках скелетных мышц Мд-АТФаза — полипептид с молекулярной массой 103— 107 кД. Из-за высокой каталитической активности этого фермента (свыше 15 мкмоль Р /мг белка в 1 мин в мембранных препаратах, обогащенных / -трубочками) и близости молекулярных масс Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума и Мд-АТФазы долгое время предполагали, что Mg-ATФaзa, присутствующая как примесь в препарате саркоплазматического ретикулума, представляет собой модифицированную Са-АТФазу. Этот фермент называли базальной АТФазой ретикулярных мембран (на фоне базальной АТФазы в препарате микросом дополнительно проявлялась активность Са-стимулированной экстра-АТФазы). Предполагали, что базальная и экстра-АТФа-зы способны к взаимному превращению. В пользу этого свидетельствовал тот факт, что при воздействии детергентов активность Mg-АТФазы исчезает, а активность Са-АТФазы увеличивается. [c.58]

Рассмотрим более детально превращения энергии в ходе транспортного цикла Са-АТФазы. Связывание субстрата (Mg-АТФ) и Са + с ферментом осуществляются независимо друг от друга (стадии / и 2, рис. 18). Фосфорилирование фермента в присутствии микромолярного Са + (стадия 2) приводит к образованию фосфобелка, чувствительного к АДФ (стадия 3). Ключевой момент — конформационное превращение фермен- [c.59]

Цикл превращений Са-АТФазы, представленный на рис. 18, сводит вместе частные реакции, катализируемые ферментом. Однако ни в эту схему, ни в ее более усложненные варианты не укладывается одно важное наблюдение. Исходя из многочисленных данных, стационарный уровень фосфобелкового интермедиата Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума (в некоторых препаратах более 90% белкового материала приходится на полипептид с молекулярной массой около 100 кД), образованного под действием [7- Р] АТФ, не превышает 4 нмоль/мг белка. Иными словами, фосфорилированию всегда подвергается примерно половина молекул Са-АТФазы. Одно из объяснений этому факту заключается в том, что кислотоустойчивые фосфобелковые интермедиаты "[Р и Е2Р образуются поочередно в каждом из протомеров фермента, входящих в состав димерного комплекса. [c.61]

АТФазы, заторможенной после преинкубации с низкими концентрациями АДФ. Связь между двумя циклами осуществляется реакцией 4, описывающей медленную изомеризацию фермент-продукт-ного комплекса Е-АДФ в комплекс Е -АДФ, где АДФ связан в центре, отличном от того, где связывается АТФ при гидролизе последнего (см. схему (И)). Превращение комплекса Е-АДФ в Е -АДФ за счет изомеризации (или транслокации) нуклеотида из одного центра в другой без появления в растворе следует из зависящего от времени торможения освобожденной от АДФ АТФазы при гидролизе АТФ (но не других нуклеотидов) и отсутствия зависимости этого торможения от количества добавленной пируваткиназы. [c.40]

Высокая сопряженность между электрофизиологаче-ским ответом и окислительным метаболизмом была ис-пользована в качестве характерного показателя при изуче-НИИ действия на знергоутилизирующую систему мозга различных агентов [253, 351] для определения скорости превращения АТФ в АДФ через Na+—К+-АТФазу [350, 482], для выявления состояния митохондрий в биопсий-ном материале [527]. Все эти факты свидетельствуют о том, что реализация специфической функции клетки самым тесным образом коррелирует с дыханием и состоянием восстановленности дыхательных переносчиков. Поэтому проведение некоторых аналогий, касающихся параметров окислительного метаболизма, в том числе и метаболических состояний изолированных митохондрий в клеточных и тканевых препаратах, иногда бывает вполне возможным. [c.72]

Через 40—60 мин (быстрее для печени, медленнее для мозга) редокс-показатели препаратов стабилизируются (см. рис. 24) за счет увеличения отношения [НАД ]/ /[НАДН]. Появляется способность к обратному транспорту электронов при окислении сукцината (см. рис. 25), восстанавливается характерный двухфазный ответ дыхания и окислительно-восстаповительных превращений пиридиннуклеотидов в ответ на калиевую нагрузку, свидетельствующий о восстановлении активности Na — К -транспортной АТФазы (см. рис. 16). Этот эффект снимается строфантином. В отличие от свежеизолированных срезов на часовых срезах 2,4-динитрофенол способен вызвать двухфазный дыхательный ответ стимуляцию с последующим ингибированием (см. рис. 26). У возбудимых тканей восстанавливается способность реагировать на электростимуляцию [29, 45, 48, 49]. Все эти изменения происходят на фоне некоторого вторичного увеличения отношения [АТФ]/[АТФ] [Фн] клетки [393, 394] и изменения активности НАД-зависимого участка дыхательной цепи (см. табл. 9). Таким образом, происходит относительная нормализация метаболических и функциональных параметров ткани. [c.108]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология