Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Вязкость , белковых растворов

    Хотя измерения вязкости белковых растворов не дают непосредственно знаний размера и формы макромолекулы, этот метод является одним из простейших приемов изучения молекулярных параметров. По результатам измерения вязкости растворов эллипсоидальных и стержневых молекул оказывается возможным вычислить отношение длины молекул к их толщине, а для фибриллярных белков определить и их абсолютные размеры. С другой стороны, вязкость разбавленных растворов белка является функцией их молекулярного веса. Правда, определить молекулярный вес по одним лишь данным о вязкости нельзя. Однако можно установить прямое соответствие между молекулярным весом, определенным другими методами, и вязкостью. Наконец, измерения вязкости особенно наглядно показывают изменения в молекулярной структуре, происходящие при денатурации белковых молекул, их агрегации или разъединении на субъединицы. [c.134]


    Для растворов белков характерна высокая вязкость. Растворы фибриллярных белков всегда более вязкие, чем растворы глобулярных белков. На вязкость растворов белков сильное влияние оказывают изменения температуры и присутствие электролитов. С повышением температуры вязкость растворов белков снижается, а присутствие некоторых солей, в частности солей кальция, приводит к повышению вязкости растворов за счет сцепления молекул белков посредством ионных (кальциевых) мостиков. Иногда вязкость белкового раствора увеличивается настолько, что он теряет текучесть и переходит в гелеобразное состояние. Взаимодействие между макромолекулами белка в растворе может привести к образованию структурных сеток, внутри которых будут находиться захваченные молекулы воды. Такие структурированные системы называются гелями или студнями. Считается, что протоплазма клетки может переходить в гелеобразное состояние. Характерный пример — тело медузы, которое является как бы живым студнем, содержащим до 90 % воды. [c.75]

    Так как успех выделения жира центрофугированием зависит от свойств самого молока, от его вязкости, то далеко не безразлично, какое молоко будет подвергнуто сепарированию. Все, что изменяет вязкость последнего, должно быть принято во внимание. Вязкость в молоке обусловливается главным образом его белковой частью. Как уже указывалось выше, вязкость белковых растворов будет наименьшей в изоэлектрической точке и в некотором значительном удалении от нее. Промежуточная фаза будет значительно более вязкой и кривая вязкости будет выпуклой. Этим объясняется увеличение вязкости в несвежем молоке, так как его pH смещается от 6,3 в кислую сторону. Наименьшую вязкость будет иметь наиболее свежее молоко и молоко, находящееся на границе начала коагуляции. Но, так как начало коагуляции белковых веществ молока наступает не строго в изоэлектрической точке, а при некотором снижении потенциала заряда до критического напряжения и, так как, уже частичная коагуляция белков поведет к увлечению ими жира, то для наиболее полного удаления последнего считают лучшим сепарировать возможно свежее молоко. [c.72]

    Видно, что относительная вязкость не зависит от постоянной С, являющейся функцией диаметра капилляра. Поскольку вязкость белкового раствора всегда больше вязкости воды, то относительная вязкость будет всегда больше единицы. Разница между этой величиной и единицей носит название удельной вязкости и представляет собой долю вязкости, связанную только с молекулами растворенного [c.135]


    Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

    Вязкость белковых растворов.......,134 [c.4]

    Определения вязкости проводят очень часто, так как это не сопряжено с какими-либо экспериментальными трудностями. Обычно для этой цели употребляют вискозиметр Оствальда (фиг. 7). Водному раствору белка дают стечь из пипетки 3 через капилляр 4 и определяют время, необходимое для того, чтобы мениск опустился от 1 до 2. Если вязкость белкового раствора не слишком сильно отличается от вязкости воды и если диаметр капилляра подобран правильно, вязкость 11 прямо пропорциональна t — времени вытекания — и d — плотности раствора  [c.59]

    Для растворов белков вопрос осложняется электростатическим взаимодействием между молекулами и их влиянием на молекулы воды. Вязкость белковых растворов поэтому зависит от pH. Повышение кислотности вызывает увеличение объема молекул сывороточного альбумина и у-глобулина человека, в то время, как инсулин, Р-лактоглобулин, трипсин, химотрипсин рибонуклеаза, яичный альбумин и другие белки не изменяют при этом своих размеров (Ж. Янг и Ж. Фостер). Таким образом, путем измерения одной вязкости нельзя определить молекулярный вес белков. Однако, комбинируя измерение вязкости с другими методами, можно определять размеры и форму белковых молекул. Так, Полсон показал, что величина D Ai[t)] является величиной постоянной для белковых молекул. Здесь D — коэффициент диффузии. [c.173]

    Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных 8Н-групп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической, антигенной или гормональной). При денатурации белка, вызванной 8М мочевиной или другим агентом, разрушаются в основном нековалентные связи (в частности, гидрофобные взаимодействия и водородные связи). Дисульфидные связи в присутствии восстанавливающего агента меркаптоэтанола разрываются, в то время как пептидные связи самого остова полипептидной цепи не затрагиваются. В этих условиях развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры (рис. 1.12). [c.47]

    Если lin — вязкость воды и Г) — вязкость белкового раствора, относительная вязкость будет равна [c.59]

    Для определения вязкости белковых растворов используют обычно вискозиметр Оствальда (рис. П). В этом вискозиметре жидкость протекает через капилляр под действием собственного веса и вязкость определяется уравнением [c.40]

    Все три приведенных выше соотношения используются в практической работе [75, 78, 91, 120], причем вязкость белкового раствора увеличивается добавлением сахарозы [c.139]

    Вязкость белкового раствора с сахарозой т], необходимую для работы с экстраполяционными соотношениями (III.3) — (111.5) обычно принимают равной вязкости водных растворов одной сахарозы (см., например, [78, 91]) определяют последнюю с помощью номограмм, взятых, например, из работы [121]. Однако, как показано в работе [122], для корректного определения времен корреляции вращения белков для относительно больших концентраций белка (порядка 10 вес. %) вязкость исследуемых буферных растворов белка с сахарозой необходимо измерять непосредственно. В то же время для определения предельных экстраполяционных величин А,,,,, Ит Я.  [c.139]


    Вязкость белковых растворов [c.134]

    Вязкость белковых растворов [34] [c.58]

    Несомненно, что все эти причины вызывают определенные перегруппировки в лабильной белковой молекуле, что ведет к изменению вязкости белковых растворов, сдвигу изоэлектрической точки белка, т. е. короче говоря, к изменению растворимости белка [c.310]

    Вязкость белковых растворов. Вопрос об асимметрии частиц представляет особый интерес для химии белков. В настоящее время нет пзти для получения вполне достоверных значений асимметрии белковых молекул. Из предыдущего ясно, что должна существовать связь между асимметрией белковых молекул и вязкостью их растворов. Установление этой зависимости потребовало [c.306]

    Применение физических и физико-химических методов исследования (вязкости белковых растворов, рентгенографии и др.) позволили выявить, что белковые молекулы не состоят из вытянутых в линию полипептидных цепей. Установлено, что они обладают компактной трехмерной структурой, зависящей от спиральной конфигурации полипептидных цепей, появляю- [c.32]


Смотреть страницы где упоминается термин Вязкость , белковых растворов: [c.135]    [c.135]   
Смотреть главы в:

Физическая биохимия -> Вязкость , белковых растворов




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Белки вязкость

Белки вязкость растворов

Белки вязкость растворов

Вязкость растворов ВМС



© 2025 chem21.info Реклама на сайте