Белки вязкость

Среди высокомолекулярных соединений важное место занимают белки. Они играют основную роль во всех жизненных процессах, а продукты их переработки — в технике и производстве. Белки являются полимерными электролитами, так как их молекулы содержат ионогенные группы. Поэтому растворы белков имеют целый ряд особенностей по сравнению с растворами других полимеров. В состав молекул белков входят разнообразные а-аминокислоты, в общем виде формула их строения может быть записана в форме КНг — К — СООН. В водном растворе макромолекула представляет амфотерный ион КНз — К — СОО . Если числа диссоциированных амино- и карбоксильных групп одинаковы, то молекула белка в целом электронейтральна. Такое состояние бедка называют изоэлектрическим состоянием, а соответствующее ему значение pH раствора — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Чаще всего белки — более сильные кислоты, чем основания, и для них ИЭТ лежит при pH < 7. При различных pH изменяется форма макромолекул в растворе. В ИЭТ макромолекулы свернуты в клубок вследствие взаимного притяжения разноименных зарядов. Б кислой и щелочной средах в макромолекуле преобладают заряды только одного знака, и вследствие их взаимного отталкивания молекулы распрямляются и существуют в растворе в виде длинных гибких цепочек. Поэтому практически все свойства растворов белков проходят через экстремальные значения в изоэлектрическом состоянии осмотическое давление и вязкость минимальны в ИЭТ и сильно возрастают в кислой и щелочной средах вследствие возрастания асимметрии молекул, минимальна также способность вещества к набуханию, оптическая плотность раствора в ИЭТ максимальна. Изучение всех этих свойств используется для определения изоэлектрической точки белков. [c.443]

Рис. 108. Зависимость вязкости раствора белка от pH среды

Для ИЭТ характерно свертывание макромолекул белка в клубки в заряженном состоянии цепи белков имеют вытянутую форму. В ИЭТ уменьшается вязкость растворов бел- [c.468]

Уравнение Эйнштейна означает, что характеристическая вязкость раствора сплошных невзаимодействующих частиц (не обязательно сферических, тогда коэффициент 2,5 будет другим) определяется только плотностью вещества и не зависит от молекулярной массы и размеров частиц. Это происходит вследствие того, что масса таких частиц строго пропорциональна их объему. При этом т]пр постоянна в широком интервале концентраций, поскольку частицы предполагаются невзаимодействующими. Уравнению Эйнштейна (в первом приближении) подчиняются разбавленные растворы глобулярных белков разных молекулярных масс. Для всех этих систем [ti] са 0,04 дл/г независимо от молекулярной массы полимера. [c.99]

Особую роль играет внутримолекулярная связь для многих биоорганических соединений (белков, полипептидов, ДНК и др.), определяя равновеснь1е конформации молекул. Внутримолекулярная водородная связь проявляется в спектральных характеристиках системы, влияет на дипольный момент молекулы однако вещества, в которых образуются только такие связи, по своей температуре кипения, плавления, вязкости, диэлектрической проницаемости не обнаруживают заметной специфики по сравнению с системами без водородных связей. [c.125]

Гидратация белка также находится в определенной зависимости от pH раствора она наименьшая в изоточке. Вполне понятно, что с изменением формы белковых молекул и степени их гидратации связано изменение целого ряда свойств белков и их растворов. Так, например, вязкость растворов имеет минимум в изоточке, поскольку свернутые в плотные клубки молекулы оказывают меньшее сопротивление потоку жидкости, чем длинные цепеобразные молекулы. [c.192]

Оценить радиус глобулярного белка цитохрома с (молекулярный вес 13000), если его коэффициент диффузии в воде при 20° С равен 1,01-10- см /сек. Вязкость воды в условиях опыта равна 0,89 спз. [c.271]

Опыт показывает, что в изоэлектрическом состоянии вязкость белков наименьшая. Это связано с изменением формы макромолекул, так как макромолекулы в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем макромолекулы, свернутые в спираль или клубок. [c.340]

III. 7. Для некоторых белков характеристическая вязкость раствора равна примерно 0,03 дл/г и в пределах ошибки эксперимента не зависит от молекулярной массы белка. Какова конформация макромолекул этих белков [c.209]

Согласно той же формуле (18.4) коэффициент диффузии обратно пропорционален вязкости растворителя. Поэтому особенно высокого качества разделения удается достигнуть, проводя электрофорез в гелях, вязкость которых чрезвычайно высока. Для разделения белков и нуклеиновых кислот наиболее широко используются полиакриламидные гели (см. 8.5). С помощью электрофореза в таких гелях удается в один прием разделить десятки компонентов. В качестве иллюстрации на рис. 91 приведен результат разделения смеси фрагментов нуклеиновой кислоты разной длины от 40 до 72 нуклеотидных звеньев. Электрофорезу подвергались фрагменты, меченые радиоактивным фосфором После завершения разде- [c.331]

Исследование высокомолекулярных соединений типа белков показало, что минимум вязкости наблюдается в изоэлектрической точке, в сильнокислой и сильнощелочной области. Максимум вязкости приходится на точку, соответствующую ионизации максимального числа ионогенных групп, т. е. максимум вязкости соответствует максимуму электрической проводимости растворов ВМС. [c.336]

Эти законы перестают действовать при турбулентном течении. Оба закона применимы для чистых жидкостей, истинных растворов и некоторых коллоидов. В растворах высокомолекулярных веществ обнаруживается аномальная вязкость она очень высока и в противоположность первой группе жидкостей уменьшается с увеличением давления на протекающую жидкость (рис. 99). Большая вязкость этих растворов зависит от степени сродства между молекулами силы сцепления гидрофильных молекул белков и полисахаридов с молекулами воды очень высоки, и вязкость их даже в очень разбавленных растворах также будет высокой. Кроме того, большое значение имеет форма частиц. Если вытянутые частицы располагаются поперек потока, то они оказывают наибольшее сопротивление. При увеличении внешнего давления на жидкость эти частицы ориентируются вдоль потока, в результате вязкость раствора уменьшается. [c.221]

Одним из факторов агрегативной устойчивости эмульсий является структурно-механический барьер — гелеобразно структурированные адсорбционные слои мылоподобных ИАВ на поверхности капель, сильно структурированные дисперсионной средой и обладающие повышенными структурномеханическими свойствами — вязкостью, упругостью, прочностью. Такие коллоидные адсорбционные слои представляют собой своеобразные пленочные (двухмерные) студни (гели), диффузно переходящие в золь с удалением от поверхности капель. Они обеспечивают высокую стабилизацию дисперсных систем, что особенно важно при получении концентрированных и высококонцентрированных эмульсий. Таков (по П. А. Ребиндеру) механизм стабилизирующего действия мыл, а также белков и других высокомолекулярных стабилизаторов. [c.193]

Наиболее распространено разделение белков электрофорезом, основанным на различиях зарядов макроионов. Скорость движения макроионов зависит от заряда, градиента напряжения электрического поля и вязкости среды. [c.215]

ЛИОТРОПНЫЕ РЯДЫ — ряды, в которых ионы последовательно располагаются по величине их влияния на свойства растворителя в растворе или дисперсионной среды в дисперсной системе. Например, Л. р. ионов, размещенных по их возрастающему влиянию на вязкость и поверхностное натяжение Еодных растворов, на растворимость в воде, на набухание высокомолекулярных веществ (белков, пектинов, агар-агара, крахмала и др.), на застудневание водных растворов таких веществ, а также их высаливание из растворов и т. д. Расположение ионов в Л. р. зависит от их способности связывать воду, которую они отнимают от гидратированных молекул, растворенного вещества или частиц дисперсной фазы. Наиболее изучен ряд неорганических анионов SQ2-, F-, 107, Br0 , l-, 10J-, Вг- <0 и т.д., менее четко выражено отличие в Л. р. однозарядных Li+, Na+, К" , Rb+ и двузарядных Mg +, a +, Sг , Ba + катионов. Впервые Л. р. по высаливаншо яичного альбумина натриевыми солями различных кислот был установлен R 1888 г. Г. Гофмейстером. Процессы ьысаливания имеют большое практическое значение в технологии многих производств. [c.148]

Растворы гиалуроновой кислоты в воде имеют очень высокую вязкость. В организме животных гиалуроновая кислота образует комплекс с белком. [c.348]

Значение pH раствора полиамфолита, при котором средний суммарный заряд на цепи равен нулю, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). Величина ИЭТ не зависит от концентрации полиамфолита и является важной константой полиамфолита. На различии в ИЭТ основано фракционирование смесей белков, например, методом электрофореза. При определении ИЭТ учитывается суммарный заряд макромолекул, обусловленный не только диссоциацией кислотных и основных групп полиамфолита, но и специфическим связыванием посторонних ионов из раствора. ИЭТ определяется с помощью электрокинетических методов (в частности, электрофореза) либо косвенным путем по изменению свойств, связанных с зарядом макромолекул. Значения степени набухания, растворимости полиамфолитов, осмотического давления и вязкости их растворов в ИЭТ проходят через минимум. Вязкость в ИЭТ минимальна (рис. IV. 7), поскольку вследствие взаимного притяжения присутствующих в равном количестве противоположно заряженных групп полимерная цепь принимает относительно свернутую конформацию. При удалении от ИЭТ цепь полиамфолита приобретает суммарный положительный (в кислой области pH) или отрицательный (в щелочной области pH) заряд [c.127]

Реакция среды, от которой зависит форма макро- молекулы белка, определяет свойства белковых рас- , творов. В изоэлектрическом состоянии молекульп белка свернуты в плотный клубок и занимают не- большой объем. С увеличением или уменьшением pH молекулы распрямляются и объем клубка увели-, чивается. Чем больший объем занимает макромолеч кула, тем в большей степени она препятствует течеу нию жидкости, т. е. в большей степени увеличивает ся вязкость. По изменению вязкости раствора белка [c.263]

Многие свойства полимеров (высокая вязкость растворов, растворение с предварительным набуханием, механические свойства, нелетучесть, неспособность переходить в парообразное состояние и т. д.) тесно связаны с большой энергией межмолекулярного взаимодействия. Именно резко возрастающая роль межмолекулярных сил является одной из важнейших особенностей полимеров, качественно отличающей их от низкомолекулярных соединений. Высокомолекулярные соединения широко распространены в природе — это животные и растительные белки, углеводы (целлюлоза и крахмал), натуральный каучук, смолы и др. С каждым годом растет число полимеров, создаваемых синтетически. Сегодня химия в состоянии не только воспроизводить многие природные полимеры, как, например, натуральный каучук, некоторые белки, но и создавать массу новых синтетических полимерных веществ, которых в природе не существует. В качестве примера можно привести элементорганические полимеры, которые обладают комплексом свойств, присущих как органическим, так и неорганическим полимерам. [c.327]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

В изоэлектрическом состоянии свойства растворов белков резко меняются при этом они имеют, например, наименьшую вязкость, плохую растворимость, что связано с изменением формы микромолекул (рис. 142). При значении pH, близком к изоэлектрической точке, разноименно заряженные группы —МН и С00 притягиваются друг к другу и нить закручивается в спираль. При смещении pH среды от изоэлектрической точки одноименно заряженные группы отталкиваются и цепь выпрямляется. Молекулы ВМС в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем молекулы ВМС, свернутые в спираль или клубок. [c.355]

Технический натуральный каучук при комнатной температуре подвергается относительно медленному окислению благодаря наличию в его составе естественных противостарителей. Прп экстрагировании каучука ацетоном нз каучука удаляются смолы, в том числе и естественные противостарители поэтому экстрагированный каучук, а также чистый каучук, лишенный примесей белков и смол, окисляются довольно легко, В начальной стадии окисления натуральный каучук становится липким, после присоединения 0,5—1,0% кислорода весь каучук размягчается. При дальнейшем окислении, когда каучук поглотит 12—25% кислорода, он становится твердым и хрупким и на его поверхности образуются трещины. Характерно, что поглощение небольших количеств кислорода вызывает резкие изменения свойств каучука понижается предел прочности при растяжении, средний молекулярный вес, вязкость его растворов, повышается пластичность и растворимость. При присоединении 0,5% кислорода предел прочности ири растяжении пленки каучука, приготовленной из латекса, понижается на 50%. [c.62]

Отсутствие заряда у дисперсной фазы соответствует изоэлектрическому состоянию. В изоэлектрическом состоянии белки обладают наименьшей устойчивостью, наименьшей вязкостью, минимальным осмотическим давлением и наименьшей способностью к набуханию. Изоэлектрическому состоянию желатина соответствует рН=4,7. [c.228]

В зависимости от pH можно найти изоэлектрическую точку белка ей соответствует минимальное значение вязкости (рис. 108). Аналогичный характер имеет также зависимость степени набухания белка от pH среды. Степень набухания минимальна в изоэлектрической точке. [c.264]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

Вязкость является одним из характерных свойств латекса. Она зависит от содержания каучука и растет с увеличением содержания последнего в латексе. Особенно резкое повыщение вязкости происходит при концентрациях каучука в латексе выше 50%. При концентрации 65—75% латекс представляет собой пасту. Аммиак, добавляемый к латексу для стабилизации, сильно понижает его вязкость. Понижение вязкости при добавке аммиака связано с влиянием щелочности на сольватацию и растворимость защитных веществ (белков и др.), образующих адсорбционную оболочку глобул. [c.25]

После парэнтерального введения полианионов в организм они быстро попадают в ретикуло-эндотелиальную систему. Пе-роральное введение полианионов не эффективно. Физиологическая активность и токсичность полианионов сильно зависит от М и ММР, это можно видеть на примере подавления или стимулирования фагоцитоза в ретикуло-эндотелиальной системе. Для практических цепей, по-видимому, наиболее существенно ингибирующее действие полианионов на митоз, поэтому их можно рассматривать как потенциальные противоопухолевые средства. Помимо упомянутых видов физиологической активности полианионы проявляют также антикоагулянтное действие (подобно гепарину), диуретический эффект, блокируют адрено-кортикальную функцию, а также влияют на изоэлектрическую точку белков, вязкость крови, внутриклеточное содержание кальция и другие параметры. Использование полианионов в качестве лекарственных средств сдерживается их высокой токсичностью. Такое их действие, как стимулирование анемии, индукция лейкоцитоза и сенсибилизация организма к эндокси-нам, обычны для большинства видов полианионов. Влияют они также на метаболизм лекарственных веществ в печени. Так, полианионы пролонгируют действие барбитуратов и блокируют [c.18]

Известно, что. вязкость мембран зависит также от состояния мембранных белков. В мембране есть факторы (наприме тубулиноподобные и актомиозиноподобные белки), способствующие агрегации — дезагрегации мембранных белков. Вязкость мембраны и подвижность мембранных рецепторов существенно зависит также от состояния микротрубочек и микрофи таментов, образующих так называемый цитоскелет. Как правило, факторы, вызывающие разрушение цитоскелета, влияют на синтез цАМФ. В свою очередь, цАМФ активирует реакции фосфорилирования тубулина и других белков. Это препятствует их деполимеризации и тем самым влияет на вязкость мембраны, в которой функционируют рецепторы и аденилатциклаза, синтезирующая цАМФ. [c.228]

Основным содержанием любой живой клетки является протоплазма — весьма сложная комплексная система, богатая водой и состоящая из ряда органических соеднненпй. Главная роль в протоплазме принадлежит, бе.зусловно, белкам, которые связаны с другими органическими соединениями, в первую очередь с липоидами, нукленновы.ми кислотами, гликогеном и др. Как показали многочисленные исследования, протоплазма характеризуется гомогенностью, нерастворимостью в воде, сократимостью, способностью к обратимым изменениям своего состава и вязкости. [c.401]

В ИЭТ свойства белков характеризуются минимальной набу-хаемостью и растворимостью, а также минимальной вязкостью образующихся растворов. Это связано с изменением энергетического состояния и эффективного размера макромолекулы белка. В ИЭТ разноименно заряженные звенья макромолекулы притягиваются друг к другу и сжимают ее. Вне изоэлектрического состояния в макромолекуле появляется больше одноименных зарядов, взаимное отталкивание которых распрямляет макромолекулу. Эффективный размер растворенной макромолекулы возрастает, повышая вязкость раствора. [c.220]

В заключение рассмотрим, как можно объяснить мембранным равновесием влияние pH и нейтральных электролитов на вязкость белков. Седлообразный характер кривой, характеризующей изменение вязкости раствора белка в зависимости от pH, объясняется способностью кинетических отдельностей макромолекул, находящихся в растворе, изменять свой объем в результате набухания или отбухания . Изменение объема частиц в растворе должно сопровождаться и соответствующим изменением вязкости. Лёб, впервые предложивший такое объяснение, считал мицеллу кинетической отдельностью в растворе белка. Однако в настоящее время, когда доказано, что высокомолекулярное вещество в растворе раздроблено до молекул, следует говорить о набухании не мицелл, а [c.476]

В другой серии опытов давление до 800 МПа прилагалось для исследования процессов в растворе желатина—трипсин. Оказалось, что, как и в предыдуш,ем опыте, давление способствовало восстановлению строения предварительно гидролизованных при атмосферном давлении белков. Степень осуществления процесса оценивалась в данной работе по изменению вязкости реакционной среды гидролизованные квазибелки имеют меньшую вязкость, чем ресинтезированные. Результаты опытов представлены на рис. 32. [c.109]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков — глобул. Молекулы глобуляр ных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо раство римы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это прежде всего белки крови — гемоглобин, альбумин, глобулин, многие протеолитичео ские ферменты и др. [c.375]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология