АТФаза Са зависимая

Na+K -АТФаза в жабрах рыб, адаптированных к соленой воде, обнаруживает абсолютную специфичность в отношении Na , и для ее активности, по крайней мере в физиологических условиях, абсолютно необходим К" . Изменение наружной концентрации К" резко изменяет скорость активного выведения Na+. Обмен происходит в соотношении lNa+ 1К и именно при таком соотношении концентраций наблюдается оптимальная активность. Таким образом, фермент представляет собой классическую АТФазу, зависимую как от Na, так и от К, тогда как [c.155]

Однако не только внешние электрические поля, но и поля, создаваемые Е самой мембраны, могут влиять на работу транспортных АТФаз. Для Ка" ", К -АТФазы зависимость от Е носит линейный характер, что свидетельствует о наличии в реакционном центре данного фермента одной, связанной с потенциалом стадии [367]. На фосфолипидных везикулах со встроенной Ка" ", К+-АТФазой при варьировании мембранного потенциала с помощью градиента ионов К в присутствии валиномицина показано, что такой потенциалзависимой стадией является, по-видимому, конформационный переход Е1Р(ЗКа )- Е2Р(ЗКа ), связанный с переносом трех ионов Ка" через мембрану [403,599]. [c.76]

Для определения константы скорости инактивации Са—АТФазы НБД-хлоридом проводят модификацию 5Н-групп в той же среде, которая используется для определения кинетических характеристик 5Н-групп (с. 360). Реакцию начинают добавлением НБД-хлорида. По ходу реакции каждые 0,5—5 мин в зависимости от условий реакции отбирают аликвоты объемом 20—50 мкл и вносят их в 1 мл среды для определения активности Са—АТФазы (с. 359). Пробы инкубируют 1— [c.363]

Поскольку препараты СР обладают не только Са-зависимой, но и Mg-зaви имoй АТФазной активностью, необходимо помимо общей АТФазной активности в соответствующие моменты времени определить Mg-зависимую АТФазную активность, которая измеряется в отсутствие добавки в среду инкубации СаСЬ. Активность Са-АТФазы рассчитывается как разность между общей и Mg-зaви имoй активностью. [c.363]

Для получения графика температурной зависимости активности Са—АТФазы определяют линейность ферментативной реакции во вре- [c.364]

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 ООО. В таком виде его называют С-актином. Однако он обладает способностью полимеризовать-ся, образуя длинную структуру, называемую /-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого взаимодействия является его зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствие АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. [c.435]

Измерение АТФазной активности проводят в кювете объемом 5 мл при комнатной температуре в среде следующего состава — 0,1 М K I, 50 мкМ ЭДТА, 2 мМ Mg b, 5 мМ трис-НС1 (pH 8,0). В кювету перед измерением добавляют раствор Mg—АТФ до необходимой конечной концентрации. Линейность зависимости показания прибора от количества Н+-И0Н0В проверяют, добавляя в среду измерения небольшие порции раствора НС1 известной концентрации. Реакцию начинают добавлением СМЧ в количестве примерно 0,5 мг на пробу. При добавлении СМЧ измеряется АТФазная активность, а начальная скорость реакции не связана с неспецифическим ответом электрода на добавку. Чтобы проверить это, реакцию можно начать неактивным ферментом, например олигомицином — специфическим ингибитором АТФазы, действующим на Н+-канал необратимо. К порции СМФ добавляют олигомицин в стехнометрических количествах (из расчета 0,8 мкг олигомицина на [c.475]

Действие альдостерона 1) увеличение количества натриевых каналов 2) повышение уровня и активности ряда митохондриальных ферментов, обеспечивающих продукцию АТФ 3) опосредованная активация Na" , К" - зависимой АТФазы за счет повышения концентрации ионов натрия и АТФ. В результате усиливаются реабсорбция натрия и секреция калия и протонов в мочу. [c.420]

Это обстоятельство явилось причиной проведения серии опытов по выяснению влияния длительности воздействия тритона Х-100, трис-дезоксихолата, додецилсульфата натрия и дигитонина на активирование Mg " "-, Na -, К -АТФазы в различных клеточных структурах микросомах, миелине, синаптосомах. На рис. 4—6 представлены графики зависимости активности Mg -, Na -, К -АТФазы всех трех изучаемых фракций от длительности воздействия активирующих концентраций указанных ПАВ. [c.122]

Следует отметить, что ионы Са могут участвовать в формировании метаболической компоненты клеток растений не только непосредственно (за счет работы Са -АТФазы плазмалеммы), но и косвенно, оказывая регуляторное влияние nia. активность электрогенного Н+-насоса, представленного Н+-АТФазой. Медиатором регуляторного влияния выступает кальмодулин [369. 504]. Механизм действия комплекса Са —кальмодулин на Н -АТФазу плазмалеммы, согласно проведенным йсследованиям [704], выглядит следующим образом. Са —кальмодулин изменяет активность Са -зависимой, кальмодулин-стимулируемой протеинкиназы последняя, в свою очередь, увеличивает уровень фосфорилирования белков плазматической мембраны, включая Н -АТФазу повышение уровня фосфорилирования сопровождается снижением активности Н -АТФазы. [c.45]

Аденилатциклаза, Ка , К -зависимая АТФаза [c.121]

Са2+-зависимая АТФаза, сопряженная с мош ным Са -насосом, локализована в мембранах саркоплазматической сети и имеет некоторые сходные черты с Ма , К+- АТФазой. Са -АТФаза состоит из одной полипептидной цепи с молекулярной массой около 100 ООО и относительно высоким содержанием гидрофобных аминокислот (аминокислоты с неполярными боковыми цепями). Для работы Са2 -зависимой АТФазы также необходимо присутствие фосфолипидов. [c.157]

Зависимость электрогенного потенциала от pH. Возникновение в ходе активного транспорта Н. осуществляемого Н -АТФазой [c.38]

Ер клеток высших растений, слабо зависящий от pH внешней среды, обнаруживает, напротив, отчетливо выраженную зависимость от pH цитоплазмы. Данных, свидетельствующих об этом, получено немало. Например, показано, что слабые кислоты (бутират и др.), а также при определенных условиях СО2, действуя на клетки высших растений, вызывают быстрое подкисление цитоплазмы, активацию Н -АТФазы плазмалеммы. усиление электрогенного выхода Н+ и. как следствие, гиперполяризацию мембраны (15. 294, 383, 463. 593. 6061. С изменением pH цитоплазмы, может быть, в той или иной мере связано и влияние на я света, фитогормонов, ингибиторов метаболизма (335, 385, 386. 593.6731. [c.39]

Связывание ионов Са разветвленной сетью трубочек и цистерн саркоплазматической сети не является простой адсорбцией. Это активный физиологический процесс, который осуществляется за счет энергии, освобождающейся при расщеплении АТФ Са -зависимой АТФазой сарко- [c.657]

Для выполнения этой задачи в клетках и была сформирована локализованная в ЦПМ АТФ-зависимая протонная помпа. Энергия гидролиза АТФ, осуществляемого АТФазой, использовалась для выталкивания протонов из клетки во внешнюю среду. Гидролиз одной молекулы АТФ приводит к переносу 2 протонов и созданию таким путем трансмембранного электрохимического протонного градиента. Экспериментально это было показано для молочнокислых бактерий и клостридиев, у которых нет дыхания, но в ЦПМ локализованы АТФазы, расщепляющие молекулы АТФ, образующиеся при брожении. [c.349]

Важную роль в живой природе, особенно у многоклеточных организмов, играют различные процессы преобразования энергии. В этих процессах непосредственными участниками также являются бе и<и. В сущности, один вид такого преобразования был только что рассмотрен — преобразование химической энергии, запасенной в ангидридных связях АТФ, в электрическую энергию натрий, калий-зависимой АТФазой. Гидролиз АТФ в этом случае приводит к возникновению разности электрических потенциалов между внут1зеиним содержимым клетки и окружающей средой. [c.37]

Для поддержания определенной ионной силы и создания буферной среды необходимо участие однозарядных катионов — ионов амлюния, натрия и калия. Эти катионы в биологических системах не являются взаимозаменяемыми, и существуют специальные механизамы, поддер кивающие необходимый баланс между ними. Об одном из них, К,. а-зависимой АТФазе, вкратце говорилось в 2.1. [c.64]

В клетках животных существует и другой тип Са -АТФазы — так называемая калмодулин-зависимая Са" -АТФаза плазматических мембран. Фермент состоит из одной полипептидной цепи (молекулярная масса 140 000) и содержится в мембранах в крайне малом количестве (П. Шацман. Э. Карафоли). [c.628]

В настоящее время известно, что многие гормоны вызывают сначала высвобождение внутри клетки второго посредника — циклического АМФ. Непосредственное действие этих гормонов состоит в активации фермента аденилатциклазы (расщепляющей АТФ на циклический АМФ и ФФн). Затем образовавшийся циклический АМФ передает специфическое сообщение внутриклеточной мишени . Как показали Берридж и его сотрудники, в тканях, выполняющих функции переноса ионов, мишенью для циклического АМФ служит катионный насос, а передача сообщения состоит, по всей вероятности, в активации Na K -АТФазы (рис. 54). Подобного рода взаимодействием между ацетилхолином и об.меном циклического АМФ в солевой железе легко можно было бы объяснить зависимость переноса Na+ от непрерывного выделения ацетилхолина секреторными нервами. [c.164]

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина — субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс М+АДФ+Рн, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Рн из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Рн вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М + АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ + Рн -Ь миозин, и все повторяется. После прекращения действия двигательного импульса Са " " с помощью Са2+-зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется. [c.460]

Первые успехи в исследовании Ма , К+-АТФазы принадлежат Дж. С.Скоу (1957). Он изучал расщепление АТФ в препаратах мембран из нервов краба и показал, что гидролиз значительной части АТФ зависит от совместного действия ионов Ма и К. Стимулируемая ионами Ма и К+-АТФазная активность подавляется уабаином. Повышение концентрации уабаина оказывало одинаковое подавляющее действие как на транспорт Ма , так и на активность АТФазы. Результаты количественных измерений показали, что при гидролизе одной молекулы АТФ происходит транспорт двух ионов К внутрь клетки и выведение трех (иногда двух) ионов Ма из клетки. Таким образом, сложилось представление, что Ма -насос представляет собой локализованную в плазматической мембране клетки ферментную систему, осуществляющую перенос Ма из клетки во внеклеточную среду, а К — в обратном направлении. Насос транспортирует ионы Ма против градиентов электрохимических потенциалов за счет сопряжения ионообменных процессов с гидролитическим расщеплением АТФ Mg2+-зависимой Ма , К+-стимулируемой АТФазой. [c.151]

Н -АТФаза является одной из наиболее мощных электрогенных систем плазмалеммы клеток высших растений. Ее исследованию посвящено большое количество работ, что неудивительно, поскольку она играет ключевую роль во многих функциях растительной клетки. В настоящее время основательно изучены свойства Н+-АТФазы плазмалеммы растений принадлежность к Е1Е2 типу зависимость от pH среды (оптимум pH 6,0—6,5) влияние на активность фосфорилиро-вания—дефосфорилирования фермента чувствительность к ионам, ингибиторам, ионофорам, фитогормонам, липидному окружению и т.д. Интенсивно ведется изучение ее молекулярного строения субъединичного состава (основная каталитическая субъединица 100—105 кД), строения каталитического центра, олигомерного строения и др. Все это обстоятельно изложено в соответствующих обзорах [45. 196. 202. 507. 624, 6521. [c.34]

Достаточно распространенной является точка зрения, согласно которой редокс-цепь плазмалеммы является альтернативной Н -АТФазе электрогенной системой, осуществляющей активный транспорт Н из клетки [93, 172, 234, 347, 417, 447, 490, 539]. Об этом свидетельствуют прежде всего результаты опытов, моделирующих работу редокс-цепи плазмалеммы in vitro. Показано, например, что добавление НАДН в среду вызывает у мембранных везикул клеток колеоптилей кукурузы генерацию Е ("плюс" внутри везикул), сопоставимого по знаку и величине с АТФ-зависимым Е на тех же везикулах [93]. Конечным акцептором электронов, переносимых редокс-цепью, при этом выступал, очевидно. Oj. На везикулах плазматических мембран корней хлопчатника [4171 генерация Е ("плюс" внутри везикул) происходила, когда донором электронов внутри везикул выступал аскорбат, а их акцептором снаружи везикул — феррицианид. [c.41]

Представление о зависимости величины Ка+.К -АТФазной активности плазмалеммы клеток высших растений от степени их соле-устойчивости представляется вполне оправданным. По-видимому, в обычных условиях растение вполне справляется с выводом излишнего Ка из клетки с помощью Ка /К -обменника, работающего за счет Д(1Н, создаваемого Н+-АТФазой. И только в условиях повышенного засоления необходимо подключение самостоятельной системы, обеспечивающей вывод Ка в обмен на К. [c.47]

Смотреть страницы где упоминается термин АТФаза Са зависимая: [c.360] [c.365] [c.36] [c.342] [c.622] [c.745] [c.180] [c.149] [c.151] [c.459] [c.55] [c.114] [c.122] [c.326] [c.85] [c.120] [c.132] [c.147] [c.148] [c.149] [c.150] [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология