Функции протомера

Допустим, ято, наряду с субстратом 5 на димер действуют ингибитор I и активатор А и каждый из двух протомеров содержит по три активных центра — по одному для 8, I и А. Считая для простоты, что димер имеет сродство к / только в Г-состоянии, и к Л — только в / -состоянии, получаем при 1 функцию насыщения фермента субстратом [c.459]

Так, сродство гемоглобина к оксиду углерода СО примерно в 300 раз выще, чем к кислороду, что объясняется способностью СО наряду с образованием обратных дативных я-связей (за счет и 2я ,-разрыхляю-щих орбиталей) выступать в роли а-донора. Этим и объясняется высокая токсичность угарного газа, который блокирует гемоглобин, не давая ему участвовать в переносе кислорода. Попадая в легкие с воздухом, оксид углерода быстро диффундирует через альвеолярно-капиллярные мембраны, растворяется в плазме крови и проникает в эритроциты, где взаимодействует как с гемоглобином, так и с его окси-формой. Причем в тетра-мерном гемоглобине одни протомеры оказываются занятыми СО, а другие — Ог- В таких смещанных межмолекулярных структурах молекулы Ог удерживаются прочнее, чем в оксигемоглобине, не содержащем СО, в результате высвобождение О2 в ткани затрудняется. Поэтому наряду с блокированием части гемов в гемоглобине при отравлении СО происходит также нарущение функции свободных от СО гемов. Из-за высокого содержания СО в табачном дыме в крови курильщиков всегда присутствует небольшое количество карбоксигемоглобина. В карбоксигемоглобине ион железа имеет степень окисления 2+. Признаки отравления при различном содержании карбоксигемоглобина в крови человека приведены в табл. 5.2. [c.217]

Разнообразными методами показано, что АТФазы Р-типа образуют в мембране олигомерные ассоциаты из 2—4 протомеров.. Функция их не установлена. Полагают, что мономер свободный или в составе олигомера обладает различной эффективностью-транспортного процесса. [c.113]

Белок оболочки выполняет по крайней мере четыре важные функции. 1. Защищает геномную РНК от нуклеаз, присутствующих в окружающей среде. 2. Узнает специфические клеточные рецепторы на плазматической мембране, являясь, таким образом, важным определяющим фактором клеточной и тканевой тропности (патогенеза). 3. Протомер обладает способностью находить и упаковывать вирусный геном и, возможно, содержит протеазу, участвующую в созревании вириона (см. разд. Морфогенез ). 4. Наконец, капсид служит эффективным устройством для проникновения геномной РНК через плазматическую мембрану и доставки ее в цитоплазму клетки-хозяина. [c.208]

В последние годы появились новые данные о структуре киназы фосфорилазы Ь и регуляции ее активности. Полагают, что ее субчастица (М = 316 ООО) состоит из 4 протомеров (а—138000 р—117000 у—44000 и 5—17000), а полная молекула—из 4 субчастиц (М = 1 250000). Каталитическую функцию несет протомер у, регуляторную—протомеры а, р и 5, причем последний является Са " -зависимым и отождествляется в -связывающим регуляторным белком кальмодулином. [c.336]

Аллостерические механизмы регуляции характерны не только для ферментов, но и для белков, выполняющих другие функции. Например, транспорт кислорода гемоглобином регулируется по механизму гомотропной аллостерической активации молекула кислорода, присоединившаяся к одному протомеру, увеличивает сродство к кислороду других протомеров. [c.94]

Сродство гемоглобина к СО в 200 с лишним раз больше, чем к О2, поэтому даже при низкой концентрации угарного газа значительная часть гемоглобина превращается в карбоксигемоглобин и выключается из транспорта кислорода. Точнее говоря, в тетрамерной молекуле гемоглобина одни протомеры оказываются занятыми монооксидом углерода, другие — кислородом в таких молекулах кислород удерживается прочнее, чем в молекулах, не содержащих СО, и освобождение кислорода в тканях затруднено. Таким образом, возникновение дефицита кислорода в тканях при отравлении угарным газом обусловлено как блокированием части ге-мов гемоглобина, так и нарушением функции свободных от СО гемов. [c.500]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Четвертичная структура белков — способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, с формированием единого макромоле-кулярного образования для выполнения определенной функции. Четвертичной структурой обладают белки с молекулярной массой более 50 ООО Да. Для обозначения используют следующие термины протомер — отдельная полипептвдная цепь в третичной структуре субъединица — протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть функции белка олигомер (мультимер) — сочетание протомеров или субъединиц в четвертичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка. Протомеры связаны в мультимерном белке слабыми связями (водородные, элек- [c.37]

Транспортные АТФазы, функция которых заключается в энергетическом обеспечении активного транспорта ионов, в нативной мембране также представлены олигомерными конструкциями. Это было достоверно показано с помощью метода радиоинактивации (метод молекулярной мишени). Принцип его заключается в определении кинетики инактивации фермента в нативной мембране после ее облучения потоком высокоэнергетических электронов. Используя эмпирическое уравнение зависимости скорости инактивации от дозы радиации (она пропорциональна размерам функциональной единицы фермента в мембране), можно найти эти размеры и соотнести их с молекулярной массой протомера. Для Ыа, К-АТФазы получено, что фермент в мембране представляет собой молекулярную мишень, по крайней мере вдвое превышающую размеры молекулы. Аналогичные результа- [c.49]

Общая стратегия белкового синтеза, используемая пикорнавирусами, изучается на протяжении уже более десятилетия, и основные ее особенности установлены. РНК содержит одну протяженную рамку считывания, кодирующую полипептидную цепь. Эта цепь, называемая полипротеином, расщепляется в процессе трансляции, поэтому полноразмерный белок обычно не образуется. В результате каскада расщеплений, катализируемых двумя или тремя протеазами, образуется 11 или 12 продуктов для семи из них удалось (по крайней мере частично) установить функцию, которую они выполняют (рис. 18.1). Сегменты 1А, 1В, 1С и Ш области Р1 представляют собой элементы субъединицы белковой оболочки (протомера). Продукт ЗС — это протеаза [234, 296], которая участвует в большинстве (но не во всех) актов расщепления полипротеина [121], ЗВ — [c.197]

Принципиальный интерес для будущего учителя химии и биологии представляет вопрос о том, как взаимосвязаны структура гемоглобина с его функцией—способностью связывать, переносить и легко отдавать кислород. Это явление детально изучается в средней школе. Непосредственно молекула кислорода присоединяется к Ре , закрепленному в центре молекулы гема (рис. 39), который, в свою очередь, удерживается в гидрофобном кармане каждой. из субъединиц, будучи присоединен координационными связями к имидазольным радикалам гистидина, расположенным в дистальной и проксимальной частях полипептидной цепи, образующей а- или Р-протомер гемоглобина. Присоединение кислорода к Ре идет без изменения валентности последнего на одну из его свободных координационных связей при этом радиус атома Ре " уменьшается и он вместе с Ог перемещается в плоскость порфиринового кольца. Здесь он удерживается до тех пор, пока молекула гемоглобина не будет перенесена в ткань с более низким содержанием Ог, где и происходит обратный процесс отдачи кислорода. И связывание Ог, и его высвобождение сопровождается конформационными изменениями структуры а- и Р-субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в мультимере. [c.77]

Ферритин — это крупный белок (молекулярная масса около 450 ООО), отлича-юш ийся своеобразным строением. Он содержит 24 идентичных протомера, об-разуюш их полую сферу диаметром около 12 нм диаметр полости 7,5 нм. В белковой оболочке имеется шесть каналов, ведуш их в полость. Через эти каналы в полость проникают ионы железа, образуя железное ядро молекулы. Содержание железа в молекуле ферритина непостоянно оно может быть равным нулю (апоферритин) и может достигать 4500 атомов железа на одну молекулу ферритина. Железо в ферритине находится в форме гидроксидфосфата примерного состава [(ГеО ОН)д(ГеО ОРО Н2)]. Функция ферритина — депонирование железа в наибольших количествах он содержится в печени, селезенке и костном мозге, но имеется также и в большинстве других органов. [c.492]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология