Ферменты пиридоксалевые

Реакции декарбоксилирования, в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот, являются необратимыми. Декарбоксилазы аминокислот являются сложными ферментами, коферментами которых, как и у трансаминаз, является пиридоксальфосфат (ПФ), специфичность их действия определяется апобелковым компонентом фермента. Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с теорией пиридоксалевого катализа связан с образованием шиффова основания между пиридоксальфос- [c.383]

Классификация коферментов. Она основана на строении и функциональных особенностях коферментов. Большая группа коферментов представляет собой водорастворимые витамины и их химически модифицированные производные. К ним относятся фосфорилированные тиамины, флавин, моно-и дифосфаты, пиридоксалевые, биотиновые, никатинамидные и другие коферменты. (Подробно о связи витаминов с ферментами говорится в гл. Витамины .) [c.63]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Рис. 4.7. Реакции синтеза, катализируемые пиридоксалевыми ферментами.

Треонин дегидратаза 9.5, схема синтеза треонина, р-ция (5) (пиридоксалевый фермент) [c.462]

Триптофан синтаза Рис. 115, р-ция (И) (пиридоксалевый фермент) [c.462]

Продолжение табл. (1Х.55) (пиридоксалевый фермент) Рис. 121, p ия (6) [c.461]

Гистидин — Гистамин + СО2 (пиридоксалевый фермент) [c.461]

Триптофан — Триптамин + С02 (пиридоксалевый фермент) [c.461]

Цистатионин уЗ-синтаза (IX.65) (пиридоксалевый фермент) [c.462]

Цистатионин /3-лиаза (IX.64) (пиридоксалевый фермент) [c.463]

Фактически пиридоксин является только исходным для биосинтеза витамина Ве. В организме из пиридоксина образуется пиридоксал-5-фосфат, который с некоторыми белками образует пиридоксалевые ферменты, катализирующие превращения аминокислот. [c.694]

Пиридоксин относится к витаминам, коферментная роль которых изучена наиболее подробно. В последние годы число вновь открытых пиридоксалевых ферментов быстро увеличивалось. Так, для действия гликогенфос-форилазы существенной оказалась фосфорильная, а не альдегидная группа пиридоксальфосфата. Вследствие широкого участия пиридоксальфосфата в процессах обмена при недостаточности витамина В отмечаются разнообразные нарушения метаболизма аминокислот. [c.228]

Интересно отметить, что PQQ-дегидрогеназы и оксидазы по механизму действия аналогичны флавопротеинам, катализирующим перенос 2 электронов и протонов, возможно, непосредственно на убихинон. PQQ-декарбо-ксилазы, напротив, аналогичны по механизму действия пиридоксалевым ферментам, поскольку обе системы содержат карбонильную группу. На примере трехмерной структуры одного из хинопротеинов —метиламино-ксидазы—получены данные, свидетельствующие о том, что коферментом ее является не свободный PQQ, а его предшественник Pro-PQQ (содержит остатки PQQ, индола и глутаминовой кислоты), ковалентно связанный с белковой молекулой. [c.244]

В связи с тем что во всех пиридоксалевых ферментах (включая трансаминазы) карбонильная группа кофермента (—СНО) оказалась связанной с -аминогруппой лизина белковой части, в классический механизм реакции трансаминирования А.Е. Браунштейн и Э. Снелл внесли следующее дополнение. Оказалось, что взаимодействие между субстратом, т.е. Ь-амино-кислотой (на рисунке-асиартат), и пиридоксальфосфатом происходит не путем конденсации с вьщелением молекулы воды, а путем реакции замещения, при которой КН,-группа субстрата вытесняет -КН,-группу [c.436]

Пиридоксалевые ферменты также декарбоксилируют дикарбоновые аминокислоты в монокарбоновые, например -глутаминовую кислоту в f-ами-номасляную [c.368]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Следует отметить, что приведен лишь ряд процессов обмена аминокислот, в состав катализирующих ферментов которых входит пиридоксальфосфат, в действительности их около двадцати. Было показано, что к пиридоксалевым ферментам относятся гликогенфосфорилаза, действие которой опосредовано фосфорильной, а не альдегидной группой ПФ, а также 5-аминолевулин-синтаза-инициирующий фермент синтеза гема (гл. 25). [c.388]

Ключевой ферментной системой в реакциях окисления глюкозы через пентозный шунт является транскетолаза. В дыхательной цепи важное значение имеют дегидрогеназные системы, определяющие, какие субстраты будут окисляться. В синтезе пиридоксалевых ферментов центральное место принадлежит пиридоксалькиназе, в реакциях превращения углеводов — гексокиназе. [c.241]

Сложнее обстоит дело с коферментами, которые в ходе индивидуальной ферментативной реакции претерпевают химические превращения циклически, т. е. в результате реакции не появляется стехиометрических количеств измененного кофермента. При действии так называемых пиридоксалевых ферментов альдегидная группа кофермента (фосфопиридоксаля) образует с аминогруппой субстрата основание Шиффа, которое после таутомеризации претерпевает с участием второго субстрата дальнейшие превращения с регенерацией пиридоксалевой структуры кофермента. В этих реакциях обязательным участником процесса является белок-апофермент, определяющий специфичность катализируемых химических превращений. Как показывают результаты исследований механизма действия пиридоксалевых ферментов [2, 3], кофермент в них достаточно прочно присоединен к белку, и субстраты образуют химические связи с функциональными группами как кофермента, так и апофермента. [c.34]

Как известно, в процессах переаминирования аминокислот принимает участие пиридокоальфосфат. В опытах с настаиванием лепестков розы было обнаружено значительное снижение включения фенилаланина в фенилэтиловый спирт (на 40—80% ) в присутствии гидроксиламина и изониазида, являющихся ингибиторами пиридоксалевых ферментов. Превращение фенилпировиноградной кислоты в -фенилэтиловый спирт протекает, по всей вероятности, через стадии декарбоксилирования и восстановления. Таким образом, путь биосинтеза -фенилэтилового спирта из фенилаланина можно представить в виде следующей схемы [c.164]

Истолкование этих фактов затруднительно не только из-за множественности функций витамина Ва, но также ввиду неодинаковой степени сродства различных пиридоксалевых ферментов к коферменту. Интересно отметить, что при определенных условиях возможен рост бактерий в отсутствие добавленного витамина Вб однако не исключена возможность синтеза небольших количеств витамина микроорганизмами. [c.258]

При отравлении изоникотинилгидразидом (и другими антагонистами витамина Вб) развитие судорог и гибель животных связаны с подавлением действия некоторых пиридоксалевых ферментов в центральной нервной системе, а не с аммиачной интоксикацией. — Прим. ред. [c.465]

Они вместе с другими, так называемыми пиридоксалевыми ферментами, играют основную роль в процессах азотистого обмена, участвуя в реакциях переаминирования между амино- и кето-кислотами, декарбоксилирования и рацемизации аминокислот, расщепления и конденсации ряда аминокислот и др. [c.67]

Биосинтез аминокислот идет с участием ферментов, относящихся к группе пиридоксалевых. Только кетоглутаровая кислота подвергается, по утверждению Браунштейна, прямому восстановительному аминирова-ниго, все другие аминокислоты получаются за счет транспереами-нирования, иногда в сочетании с перестройкой углеродного скелета кислоты. [c.113]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты пиридоксалевые: [c.271] [c.204] [c.459] [c.306] [c.365] [c.10] [c.453] [c.453] [c.453] [c.460] [c.461] [c.461] [c.462] [c.462] [c.232] [c.79] [c.368] [c.111] [c.335] [c.368] [c.222] [c.116] [c.575]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология