Дегидрогеназы альдегидов

Оба кофермента являются простетическими группами дегидрогеназ и участвуют в окислительно-восстановительных процессах. В реакциях дегидрирования активная часть НАД" (его пиридиновый фрагмент) принимает от субстрата (например, спирта) гидрид-ион и восстанавливается до слабо связанной с ферментом формы НАД-Н, в которой уже присутствует 1,4-дигидропиридиновый фрагмент. От субстрата затем отщепляется и переходит в раствор протон, и из спирта, таким образом, возникает альдегид или кетон. [c.117]

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Рассмотрим окисление фосфоглицеринового альдегида. Листья содержат три дегидрогеназы, действующие на этот субстрат. Одна из этих дегидрогеназ катализирует следующую реакцию [c.87]

Дегидрогеназа альдегидов жирных кислот Д-СНО 4 НАД 4-НаО —> К-СООН 4-НАД-На [c.311]

Эта чувствительная реакция на восстанавливающие сахара позволяет различать а-кетолы и простые альдегиды. Порядок активности участия в этой реакции следующий фруктоза>глюкоза>лактоза> >мальтоза>н-масляный альдегид. Реактив используется также для определения дегидрогеназы в тканях, клетках и бактериях, при изучении прорастания семян и для определения кортизона. [c.541]

Наиболее примечательным примером, заслуживающим упоминания, служит глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа—тетрамер, построенный из идентичных субъединиц с мол. весом 45 000. Трехмерная структура этого фермента установлена (рис. 2-10) [78]. Напомним, что альдегиды находятся в равновесии со своим ковалентным гидратом [c.247]

Другой набор соединений образуется при дегидрировании спирта (33) до лг-гидроксибензальдегида (40). Соответствующая дегидрогеназа довольно специфична [33], поэтому не ясно, получается ли альдегид (41) путем гидроксилирования (40) или путем дегидрирования (34). Равновесие между (33) и (40) благоприятствует первому пути, но соединение (40) может быть необратимо окислено до лг-гидроксибензойной кислоты (42) аналогично, кислота (43) представляет собой конечный продукт окисления альдегида (41). [c.432]

Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]

ДЕГИДРОГЕНАЗА ФОСФОГЛИЦЕРИНОВОГО АЛЬДЕГИДА [c.277]

Вторая реакция, катализируемая дегидрогеназой альдегидов высокомолекулярных жирных кислот (альдегиддегидрогеназой), заключается в дегидрировании альдегида в кислоту при участии НАД [c.309]

Дегидрогеназы — ферменты, катализирующие перенос водорода от одного субстрата к другому. Для нормального функ-цпонирования этой обратимой системы требуется никотинамидный кофермент, например NAD+, Таким путем из соответствующих кетопов н альдегидов образуются хиральные спирты. Некоторые дегидрогеназы содержат в качестве необходимого компонента Zn(0) [280]. [c.399]

При установившемся процессе окисление З-фосфоглицеринового альдегида в 3-фосфоглицериновую кислоту происходит сложным путем. Вначале он превращается в 1,3-днфосфоглицерииовый альдегид, присоединяя остаток неорганической фосфорной кислоты, затем под действием фермента триозофосфатдегидрогеназы в присутствии НАД (никотинамидаденнидинуклеотида) окисляется в 1,3-дифосфо-глицериновую кислоту. НАД, вступая в соединение со специфическим белком, образует анаэробную дегидрогеназу, обладающую способностью отнимать водород непосредственно от фосфоглицеринового альдегида и других органических соединений. [c.205]

Для определения количества образующегося фруктозо-1,6-фосфата вместо а-глицерол-З-фосфатдегидрогеяазы может быть использована дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида. В этом случае активность фосфофруктокиназы измеряют по скорости восстановления НАД+ (см. определение активности глицеральдегид-З-фосфатдегидро-геназы на с. 253). [c.240]

При определении активности иммобилизованной дегидрогеназы из скелетных мышц кролика используют буфер с pH 9,5, а для фермента из дрожжей — буфер с pH 8,0. Реакционная смесь общим объемом 3 мл содержит 0,1—0,2 мл суспензии иммобилизованной глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы (2—20 мкг фермента) и следующие компоненты (даны конечные концентрации) 3-фосфоглицериновый альдегид — 1,5 мМ, НАД — 2 мМ, арсенат натрия — 5мМ, ЭДТА — 5 мМ, глициновый буфер — 0,1 М, pH 9,5 (для фермента из мышц кролика) или трис-НС1 буфер — 0,05 М, pH 8,0 (для фермента из дрожжей). Реакцию начинают добавлением 3-фоофоглицеринового альдегида и при непрерывном перемешивании определяют скорость образования НАДН в течение 1—2 мин. [c.299]

Это был один из первых примеров, иллюстрирующих способность фермента делать выбор между двумя идентичными атомами в прохи-ральном центре (гл. 6, разд. Г, 2). Два атома водорода в 4-м положении NADH были обозначены как Нд (ныне называемый npo-R) и Нч (npo-S), а две стороны никотинамидного кольца — как А и В. Алкогольдегидрогеназа всегда удаляет водородный -атом На (npo-R). Малат-, изоцитрат-, лактат- и D-глицератдегидрогеназы избирают этот же атом водорода [70]. Между тем дегидрогеназы, действующие на глюкозо-6-фосфат, глутамат, 6-фосфоглюконат и 3-фосфоглицери-новый альдегид, удаляют /гро-5-водород > [c.243]

Реакция, сходная с той, которую катализирует глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа, катализируется глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназой. Именно этот фермент первоначально привлек к себе внимание Варбурга и привел к открытию NADP+. Субстратом этого фермента служит не свободный альдегид, а циклическая форма полуацеталя, которая окисляется в лактон. Затем лактон гидролизуется до 6-фосфо-глюкоиата. [c.248]

Алмазные электроды примендагись для определения и других биологически значимых соединений — например, никотинамидаденинди-нуклеотида (НАДН), гистамина и серотонина [236-239]. Реакция с участием НАДН может бьггь использована при разработке ферментативного датчика этанола последний в присутствии фермента дегидрогеназы (иммобилизованной на нейлоновой ткани, пропитанной раствором) и НАД окисляется до альдегида, а образующийся продукт — НАДН — определяется на алмазном электроде. [c.70]

Начало второго этапа - очень сложная реакция, катализируемая ферментом дегидрогеназой фосфоглицеринового альдегида. Сначала альдегидная группа окисляется до карбоксильной, а затем происходит субстратное фосфорилирование, т.е. образуется 1-фосфороил-З-глице-рофосфат - макроэргическое соединение, которое содержит большой запас энергии. Стоит подчеркнуть, что в этом случае высокоэнергетическая молекула возникает не за счет участия АТФ, а только благодаря специфическому действию фермента. Вспомним, что и получение энергии, и ее запасание, и превращение в другие виды - реакции, осуществляемые ферментами. [c.80]

Различные оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции моносахаридов. С помощью дегидрогеназ происходит окисление до уроновых или альдоновых кислот (схема 11.24). Редуктазы катализируют восстановление карбонильной фуппы альдоз и кетоз с образованием многоатомных спиртов, например, D-маннига из D-маннозы, D-глюцита (сорбита) из D-глюкозы и D-фруктозы, глицерина из глицеринового альдегида и дигидроксиацетона. [c.331]

Ион цинка в ацетонитриле катализирует восстановление альдегида (1,10-фенантролин-2-карбоксальдегида) под действием аналога NADH Ы-пропил-1,4-дигидроникотинамида [схема (9.7)]. В этом случае альдегид или координирован, или по крайней мере максимально приближен к иону металла, а его карбонильная группа активирована вследствие поляризации. Альдегидный комплекс с ионом Zn + сначала образует интермедиат с аналогом NADH, а затем следует прямой перенос протона, проте-каюший, как в ферментативной реакции. Эффективность ионов цинка очевидна реакция не идет в отсутствие катализатора. Эта модельная система может имитировать фермент алкоголь-дегидрогеназу, который содержит ион (ионы) цинка вне активного центра белка. [c.229]

Дегидрирование в механизме зрительного процесса ретинола, витамина А (LXIV) в региналь, витамин А-альдегид (LXV) НАД под влиянием альдегид дегидрогеназы 1265, 269] [c.323]

Никотинамид осуществляет биохимические функции в составе коферментов НАД и НАДФ, которые, в свою очередь, являются составной частью окис-лительно-восстановительных ферментов — дегидрогеназ. Участвуя в различных обменных процессах, они катализируют более 100 биохимических реакций окисления спиртов в альдегиды и кетоны, альдегиды и кетоны в органические кислоты, амины в имины с последующим образованием оксисоединений и др. Коферменты связаны с белками слабыми связями, и возможна диссоциация активного фермента на кофермент и апофермент. Дегидрогеназы катализируют некоторые реакции окисления углеводов и липидов. Кроме того, НАД и НАДФ являются аллостерическими эффекторами, регулирующими скорости ряда жизненно важных биохимических процессов, например цикла Кребса. [c.115]

Перспективным представляется исследование биоэлектрокатализа гидрогеназами, системами ферментов, окисляющими метан и метанол, глюкозооксидазой, дегидрогеназами различных кислот, альдегидов, спиртов. Для разработки биокатода интересно исследовать ферменты, активирующие молекулярный кислород. Выше продемонстрированы возможности создания катода и анода на основе иммобилизованной лакказы и гидрогеназы. Создание биоэлектрохимических преобразователей энергии, имеющих параметры, приближающиеся к теоретически возможным значениям, сдерживается в настоящее время отсутствием достаточно больших количеств необходимых ферментных препаратов. Эта трудность с развитием инженерной энзимоло-гии будет, безусловно, преодолена. [c.92]

Было найдено экспериментально, что весь дейтерий восстановленного НАД перешел в ацетальдегид с образованием СНзСОНОН. Таким образом, атом дейтерия, присоединившийся к никотинамидному кольцу, представляет собой тот же атом, который удаляется на следующей стадии. Это означает, что данная реакция стереоспе-цифична. Не все дегидрогеназы атакуют никотинамидное кольцо с той же стороны, что и алкогольдегидрогеназа. О дегидрогеназах, обладающих той же специфичностью, что и алкогольдегидрогеназа (например, лактатдегидрогеназа и малатдегидрогеназа), говорят, что они обладают Л-специфичностью. Дегидрогеназы, атакующие никотинамидное кольцо с противоположной (по сравнению с алкогольдегидрогеназой) стороны, называют В-специфичньши . К дегидрогеназам, обладающим Б-специфичностью, относятся сс-глицеро-фосфатдегидрогеназа, дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида, глютаматдегидрогеназа и НАД-Нг-Цитохром-с-редуктаза. [c.230]

НАДФ-специфичная дегидрогеназа фосфоглицеринового альдегида, по-видимому, тесно связана с фотосинтезом у высших растений. Это утверждение основано на следующих данных [c.277]

На начальных стадиях прорастания гороха почти вся присутствующая в нем дегидрогеназа фосфоглицеринового альдегида НАД-специфична. Во время роста проростков на свету концентрация этой дегидрогеназы падает и одновременно повышается концентрация НАДФ-специфичной дегидрогеназы фосфоглицеринового альдегида. В темноте не происходит значительного повышения концентрации НАДФ-специфичной дегидрогеназы. В полностью [c.277]

Известно, что в листьях гороха НАДФ-специфичная дегидрогеназа фосфоглицеринового альдегида локализована исключительно в пластидах, тогда как НАД-специфичная дегидрогеназа найдена как в хлоропластах, так и в цитоплазме [14]. [c.278]

Смотреть страницы где упоминается термин Дегидрогеназы альдегидов: [c.84] [c.102] [c.488] [c.236] [c.537] [c.30] [c.234] [c.113] [c.426] [c.524] [c.530] [c.530] [c.41] [c.45] [c.57] [c.249] [c.249] [c.323] [c.119] [c.278] [c.278] [c.279]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология