Аргинин у бактерий

Применяются также потенциометрические бактериальные электроды. В электродах данного типа обычно используются газочувствительные электроды. При этом между индикаторным электродом и мембраной помещают слой бактерий, под действием которых определяемое вещество превращается в газообразный продукт, к которому чувствителен электрод. При помощи таких электродов можно определять аргинин, глутамин, нитрат-ионы, L-гис-тидин. В гибридных бактериально-ферментных электродах специфическая химическая реакция осуществляется с участием бактерий и фермента одновременно. [c.217]

Большое число нарушений в системах переноса было отмечено не только у бактерий. У человека описан целый ряд заболеваний, связанных с дефектами мембранного транспорта [48]. При некоторых таких заболеваниях нарушаются реабсорбция веществ в почечных канальцах и процесс всасывания в тонком кишечнике. Например, при цистинурии наблюдается образование камней из цистина в почках и мочевом пузыре. Такие больные выделяют за сутки до 1 г цистина при норме приблизительно 0,05 г. Известны также случа.и выделения больших количеств лизина, аргинина и орнитина. Существование подобных наследственных заболеваний свидетельствует о том, что и у человека клетки, подобно бактериальным, обладают способностью концентрировать различные аминокислоты (см. также гл. 14, разд. Б.З) и другие вещества. В клетках почечных канальцев вещества поглощаются на одной стороне клетки (на рис. 1-3 это нижняя часть клетки) и выделяются в кровоток с другой ее стороны. Еще одно хорошо изученное, но очень редко встречающееся нарушение абсорбционных процессов у человека приводит к развитию почечной гликозурии. В этот процесс также вовлечены проксимальные почечные канальцы. Такая аутосомная доминантная мутация может быть неправильно диагностирована как сахарный диабет. В действительности же люди с подобным дефектом чувствуют себя, как правило, хорошо, и это состояние не считают болезнью. [c.360]

Аргинин Агматин Продукт метаболизма кишечных бактерий [c.72]

Фиг. 26. Биосинтез и распад аргинина у бактерий [38].

В настоящее время хорошо изучены реакции декарбоксилирования бактериями аспарагиновой, глютаминовой кислоты, тирозина, лизина, чис-тидина, аргинина и орнитина. Эти реакции нашли практическое применение для количественного определения соответствующих аминокислот. [c.335]

ДИКОГО типа конкурентное торможение роста L-аргинином, причем торможение на 50% наблюдали при эквимолярных концентрациях аргинина и лизина в среде [214]. С другой стороны, известно, что лизин, орнитин и, в меньшей степени, другие L-аминокислоты тормозят действие аргиназы, тогда как мочевина не оказывает заметного влияния. Действие лизина и орнитина снимается аргинином [182, 183]. У молочнокислых бактерий наблюдали взаимный антагонизм между серином и треонином [257—259]. Сходные явления описаны для лейцина, изолейцина и валина — группы аминокислот с разветвленной углеродной цепью [204, 205, 209, 211, 259]. [c.146]

Подобные реакции также связаны с гидролизом в молекулах азотистых веществ и осуществляются чаще всего гнилостными бактериями. Так, аргинин может быть превращен в путресцин, орнитин — в б-аминовалериановую кислоту, гуанидин — в мочевину и аргинин — в цитруллин. Известен также ряд реакций гидролиза смещанных типов. [c.110]

Эти амины образуются также при действии на аминокислоты специфических декарбоксилаз, вырабатываемых рядом бактерий. В настоящее время известны декарбоксилазы для лизина, гистидина, тирозина, аргинина, фенилаланина и глютаминовой кислоты. [c.58]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

Однако константа равновесия в этом случае оказывается очень низкой (0,04 при pH 9, 10 °С). Теперь считают, что карбаматкиназа обычно работает в обратном направлении, обеспечивая синтез АТР у бактерий, разлагающих аргинин (разд. В, 5, г). [c.97]

Полиамины составляют ряд родственных соединений, частично образующихся из аргинина они присутствуют во всех клетках в относительно больших количествах (зачастую в миллимолярных концентрациях). Содержание полиаминов в клетках часто находится в стехио-метрическом соотношении с содержанием РНК. Однако у Т-четных бактериофагов н большинства бактерий содержание полиаминов ассо-ииировано с ДНК. Полиаминам приписывают множество функций. Они могут в известной мере замещать клеточный К" " и M.g + и, видимо, играют существенную регуляторную роль в процессах синтеза нуклеиновых кислот и белков [36]. Спермидин, по всей вероятности, играет специфическую роль в процессе клеточного деления [40а]. Полиамины могут взаимодействовать с двойной спиралью нуклеиновых кислот, образуя мостики между полинуклеотидными цепями в этом случае положительно заряженные аминогруппы взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами остова нуклеиновых кислот [40]. В одной модели (предложенной Тсубои [40Ь]) тетраметиленовая часть молекулы полиамина укладывается в малой бороздке, связывая три пары оснований, а триметиленовые группы (одна в спермидине и две в спермине) образуют мостики между смежными фосфатными группами [c.99]

Другой внутренней монооксигеназой является лизиноксигеназа, тет-рамерный РАО-содержащий белок, состоящий нз субъединиц с мол. весом - 61000 [140]1. Монооксигеназы сходного типа, продуцируемые бактериями, атакуют аргинин и другие основные аминокислоты. Опять-таки, судя по образующимся продуктам [уравнение (10-49)], и здесь за отщеплением водородов следует окислительное декарбоксилирование под действием Н2О2, как и в уравнении (8-67). [c.437]

Код, данный на рис. 3, является универсальным для белоксинтези-рующих систем бактерий и цитоплазмы всех эукариот, включая животных, грибы и высшие растения. Однако в живой природе имеются также и исключения. По крайней мере белоксинтезирующие системы митохондрий животных (млекопитающих) и грибов обнаруживают ряд отклонений от этого универсального кода. Так, в митохондриях изученных эукариотических организмов триптофан кодируется как UGG, так и UGA соответственно, UGA не является терминирующим кодоном. В митохондриях млекопитающих (человека) кодоны AGA и AGG — терминирующие и не кодируют аргинин. В митохондриях дрожжей вся кодоновая семья UU, U , UA и UG кодирует треонин, а не лейцин (хотя в митохондриях другого гриба, Neurospora, они кодируют лейцин, в соответствии с универсальным кодом). [c.16]

Другие реакции субстратного фосфорилирования ограничены какими-либо специфическими видами брожения. Например, сбраживание некоторых пиримидинов и аргинина, осуществляемое отдельными видами бактерий из рода Strepto o us, приводит к образованию карбамоилфосфата, фосфатная группа которого переносится на АДФ в реакции, катализируемой карбаматкиназой [c.208]

Все живые организмы от бактерий до млекопитающих содержат в своем химическом составе алифатические амины путресцин 6.27, кадаверин 6,22, спермидин 6.23 и спермин 6,24. Эти вещества давно привлекли к себе внимание науки. Кристаллы спермина были описаны в сперме человека еще в 1677 г. Метаболиты 6,21—6,24 носят общее название полиаминов и играют важную, но до конца не понятую роль в регуляции клеточного деления. В частности, их обмен нарущается при злокачественном росте. В растительных тканях биосинтез полиаминов усиливается при дефиците калия. Биогенетическим предшественником их служит аминокислота аргинин, которая сначала превращается в орнитин 6,25, а затем под действием фермента орни- [c.434]

Желательно наличие в средах всего набора аминокислот— аланина, аргинина, аспарагиновой кислоты, вали-на, гистидина, глутамино,вой кислоты, глицина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, пролина, серина, треонина, триптофана, тирозина, фенилаланина, цистеина. Однако не все аминокислоты нужны для развития различных микробов. Наряду со свободными аминокислотами некоторые бактерии нуждаются в комплексах аминокислотных остатков — пептидах, пептонах и других белковых веществах. [c.61]

Ферменты, обусловливающие эти реакции, — аминокислотные декарбоксилазы— являются специфическими для каждой отдельной аминокислоты (Гале). Декарбоксилазы бактерий, действующие на глутаминовую кислоту, тирозин, орнитин, аргинин и лизин, требуют наличия кофермента, а именно кодекарбоксилазы (ниридоксальфосфата) однако другие декарбоксилазы, среди которых декарбоксилаза гистидина, не нуждаются в этом коферменте. [c.390]

Как видно из фиг. 9, аминокислоты этого организма разделяются на две группы, называемые аспарагиновое семейсшо и глутаминовое семейство . Добавление С-глутаминовой кислоты уменьшало включение в белок бактерий меченых пролина и аргинина, в то время как добавление С-аспарагиновой кислоты ум ньшало величины удельной радиоактивности лизина и изолейцина. Вместе с тем добавленный С-треонин понижал удельную радиоактивность треонина и изолейцина, но не аспарагиновой кислоты, что и следовало ожидать в случае такой последовательности реакций, в которой аспарагиновая кислота служит предшественником треонина, а треонин в свою очередь — предшественником изолейцина. Сравнительное изучение включения С-ацетата и СОг подтвердило, что [c.35]

Нет сомнения в том, что из гидролизатов белков могут быть получены высокоочищенные Ь-аминокислоты. Тем не менее продажные препараты аминокислот зачастую загрязнены аминокислотными примесями, которые могут быть источником экспериментальных ошибок. В связи с этим микробиологи при приготовлении сред для определения аминокислот посредством бактерий нередко предпочитают применять синтетические ВЬ-аминокислоты, а не Ь-изомеры, выделенные из белковых гидролизатов. Можно привести следующие примеры часто встречающихся загрязнений в полученных из белков препаратах лейцина и глутаминовой кислоты часто содержатся метионин, а в препаратах глутамина — аргинин и аспарагин препараты триптофана бывают загрязнены тирозином, а препараты тирозина — цистином. Выделенный из гидролизатов изолейцин обычно содержит лейцин, и наоборот. Развитие современных хроматографических методов в значительной степени упростило задачу выделения аминокислот, и повсеместное применение этих методов, несомненно, улучшит качество продажных препаратов аминокислот. [c.91]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Известно много различных мутантов Salmonella typhimurium. Нас будут сейчас интересовать два из них — мутант, неспособный самостоятельно синтезировать аргинин (мутант Arg ), и мутант, обладающий устойчивостью к стрептомицину (S . Взяв их за основу, получили бактерии со следующими комбинациями мутантных признаков (способ их получения будет описан в следующем разделе) Arg S и Arg S . На втором мутанте интенсивно размножается фаг Р22. Этим фагом заражают [c.159]

Как же происходит трансдукция Проще всего было бы предположить, что фаг Р22, лизируя клетку штамма Aгg S взламывает ее геном, и при созревании фаговых частиц в них встраивается один из его обломков. Этот обломок впоследствии мог бы быть попросту навязан второй клетке-хозяину (Arg S ). На самом деле это не так. По-видимому, фаг прикрепляется к геному бактерии так, как это показано на рис. 66, после чего между свободным плечом генома фага и бактериальным геномом происходит обмен участками (кроссинговер ). Теперь фаг содержит участок бактериального генома, например Arg" (но взамен он отдал часть своего генома ). Во вновь инфицируемой клетке-хозяине, очевидно, может происходить то же самое привнесенный участок бактериального генома с Arg замещает участок хозяйского бактериального генома Arg . В результате зараженная (лизогенизированная) бактерия превращается в Arg, т. е. приобретает способность синтезировать аргинин. [c.160]

Механизм автоматического регулирования действует в разбираемом случае следующим образом. Предположим для конкретности, что рассматривается образование клеткой какого-либо фермента, осуществляющего синтез аминокислоты, например аргинина. Ясно, что чем больше в клетке этого фермента (или вернее, нескольких ферментов, так как каждая аминокислота синтезируется в несколько последовательных стадий), тем быстрее синтезируется аргинин. Если клетки (например, бактерии) растут на среде, рбильно снабженной аргинином, то нун<ды в синтезе аргинина не испытывается, следовательно, нет нужды и в ферментах, синтезирующих аргинин. [c.479]

Потребность в отдельных аминокислотах у различных видов животных неодинакова. Так, собака может обходиться без аргинина [35], между тем как крыса нуждается и в гистидине, и в аргинине [32]. Любопытно, что потребность в некоторых аминокислотах у многих бактерий и плесеней более резко выражена, чем у человека и других позвоночных. В гл. П1 уже указывалось, что не только валин, лейцин, изолейцин и лизин, но и такие заменимые для организма высших животных аминокислоты, как глицин, пролин и глутаминовая кислота, могут быть определены микробиологическим методом, так как эти последние аминокислоты не могут быть синтезированы микробами, используемыми для их определения. Необходимо также отметить, что потребность в отдельных аминокислотах у некоторых грибов и плесеней, например у Neurospora rassa, может резко меняться под влиянием облучения или других воздействий [36]. [c.368]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология