Аланин триптофана

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

При использовании в качестве растворителя смеси н-бутанола, уксусной кислоты и воды (4 1 5) расположение аминокислот по направлению движения растворителя (сверху вниз) следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серин (три последние аминокислоты имеют вид тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты часто имеют вид тесно сближенных пятен). [c.113]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Heu — Arg — Leu — Phe — Lys — Ser —... и т. п. (всего 153 остатка). В русской транскрипции эта последовательность означает цепь, состоящую из аминокислотных остатков валшт — лейцин — серии — глутамин — глицин — глицин — триптофан — глутамин — лешдин — валин — лейцин — гистидин — валин — триптофан — аланин — лизин — валин — аланин — аспарагин — валин — аланин — глицин — гистидин — глицин — глутамин — аспарагин — изолешщн — лейцин — изолейцин — аргинин — лейцин — фенилаланин — лизин [c.721]

В соке, сгущенном до 48% сухих веществ, методом хроматографического разделения на бумаге идентифицированы следующие аминокислоты цистеин, гистидин, аргинин, серин, глутаминовая кислота, пролин, 0-фенил-а-аланин, триптофан, лизин, тирозин. [c.406]

После окончания разделения хроматограмму высушивают на воздухе и проявляют раствором нингидрина путем опрыскивания из пульверизатора. З-атем нагревают 15—20 мин при 60° С в термостате или сушильном шкафу. Расположение аминокислот сверху вниз по направлению движения растворителя следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серии (три последние аминокислоты располагаются в виде тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты также часто располагаются в виде тесно сближенных пятен). [c.301]

В настоящее время проводятся работы по изолированию индивидуальных активирующих ферментов уже удалось выделить ферменты, активирующие триптофан, метионин, серин, тирозин и аланин, и едва ли можно сомневаться, что все аминокислоты имеют свои активирующие ферменты. Имеются данные о том, что при активации аминокислот необходимо присутствие в системе витамина В 2. [c.264]

Уже из соотношения 64 кодона на 20 аминокислот следует, что код должен быть вырожденным, т. е. одной аминокислоте должно соответствовать несколько кодонов. Как видно из табл. 5.2, распределение аминокислот по кодонам весьма неравномерно. Трем аминокислотам — лейцину, серину и аргинину — соответствует по шесть кодонов, пяти аминокислотам — глицину, аланину, валину, пролину и треонину — по четыре, изолейцину — три кодона, лизину, аспартату, аспарагину, глутамату, глутамину, фенилаланину, тирозину, гистидину и цистеину — по два, а метионину и триптофану — по одному кодону. Три кодона — ПАА, НАС и иСА [c.172]

Источником азота служат (в концентрации 1 г/л) лейцин, нролнн, аспарагин, аланин, триптофан, аргниии, аспарагиновая кислота и цистин. Смесь аминокислот в виде ка-замииовых кислот способствует более быстрому и интенсивному росту культур. При замене глюкозы на сахарозу, глицерин или сукцииат в качестве источника углерода, микроорганизм может использовать неорганические источники азота. [c.240]

В фенилаланине или триптофане. У эластазы карман специфичности довольно мелкий (рис. 21-19, в). Эластаза обладает меньшей избирательностью по сравнению с двумя другими ферментами, но благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за маленькими радикальными группами, как у аланина или валина. [c.323]

Триптофан. Одним из важных производных индола является аминокислота — триптофан. Его можно рассматривать как аланин (стр. 279), в котором при р-углеродном атоме имеется остаток индола — индолил. Поэтому триптофан иначе называют Р-индолилала- [c.424]

N-Koнцeвoй аминокислотой служит глутаминовая кислота, а С-концевой аминокислотой — фенилаланин. Какая структура согласуется с этилш данными Примечание пептид содержит по две из следующих кислот аланин, глицин, триптофан. Кроме того. [c.414]

Примевение. Наиб, интерес представляют 20 L-a-A. (аланин, аргинин, аспарагин и др.), входящих в состав белковых молекул. Смеси L-A., а также индивидуальные А. (напр., метионин) применяют в медицине для парэнтерального питания больных с заболеваниями пищеварит. н др. органов, при нарушениях обмена в-в и др. лизин, метионин, треонин, триптофан-ъ животноводстве для обогащения кормов глутамат натрия и лизин-в пищ. пром-сти. (о-А. и их лактамы служат для пром. произ-ва полиамидов. у-Амино-масляная к-та (аминалон)-медиатор в центр, нервной системе, применяется как лек. ср-во при сосудистых заболеваниях головного мозга. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лек. ср-в. На основе аминокарбоновых и ами-нофосфоновых к-т синтезируют селективные комплексоны. комплексообразующие иониты, лигандообменные сорбенты, ПАВ. [c.139]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Триптофан — р-индолил-аланин — относится к числу незаменимых аминокислот. Хотя содержание этого вещества в белках невелико, но отсутствие его в пище приводит к гибели животного. [c.474]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

В первь х работах по применению систем ЖХ низкого давления с изократическим элюированием фосфатными и боратными буферами на колонках с БСА, связанным с сефарозой, показали, что хиральное разделение заряженных сорбатов, подобных немодифицированным аминокислотам триптофану, кинуренину [3-(2-амино-бензоил)аланин], и их 5- и 3-оксипроизводным соответственно чрезвычайно сильно зависит от pH подвижной фазы [87]. В дальнейшем [c.132]

Они являются фенил- и и-оксифенилзамещенными а-аланина и найдены во многих белках. Наконец, наиболее сложным гетероциклическим производным а-аланина является Ь(-)-триптофан, или Р-индоленил-а-аланин. Он в Р-положении пропноновой кислоты содержит остаток ароматического гетероцикла — индола [c.657]

При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

Оксиндолил-З-аланин (V) был получен тремя группами исследователей. Виткоп [304] превратил /-триптофан в /-оксинтриптофан обработкой первого из них перекисью водорода в уксусном ангидриде. [c.136]

В животных и растительных организмах в настоящее время обнаружены следующие а-аминокислоты аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, оксипролин. ИЧГ.ПРЙЦИН, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, сепии треонин, триптофан, тирозин, валин, [c.78]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Слева направо полосы соответствуют триптофану, фенил-аланиту, лейцину, изолейцину, тирозину, метионину, валину, а-аминомасляной кислоте, аланину и глицину. [c.254]

Триптофан [Р-(3-индолил)-аланин] — одна из незаменимых аминокислот (см. гл. 22). При метаболизме триптофана в живом организме за счет в основном реакций дезаминирова- [c.527]

X—место ванесения исследуемого раствора /—цистеин 2—таурин гистидин аспарагин 5—триптофан 6—треонин 7—цитруллин 8—лизин Р—серин /О—саркозин аргинин ./2—аспарагиновая кислота 3,5-дийодтирозин оксипролин /5—сульфоксид метионина /6 1-метилгистиднн 7—глутаминовая кислота /в—глутамин /Р—гистамин 20—глицин 27—а-аланин 22—пролин 23—тирозин 2 —р-аланин 25—орнитин 25—р-амино-изомасляная кислота 27—р-фенилаланин 25—этаноламин 25—а-амино-к-масляная кислота 30—метионин 31—сульфон метионина 32—а-аминоизомасляная кислота 35—норвалин 34— валин 35— -амино-к-масляная кислота 35—изолейцин 37—а-аминооктановая кислота 38— [c.306]

Величина удельного вращения колеблется в очень широких пределах. При этом обращает на себя внимание то, что аминокислоты с циклическими системами (фенилаланин, гистидин, триптофан, пролин и т. д.) имеют высокое отрицательное вращение. Цвиттер-ионная структура ответственна за относительно высокие температуры кипения, низкую летучесть и умеренную растворимость в органических растворителях. Химически доказано, что ь-(+)-аланин, ь-(- -)-молочная кислота и ь-глицеривовый альдегид имеют одинаковую конфигурацию [c.347]

Смотреть страницы где упоминается термин Аланин триптофана: [c.128] [c.265] [c.351] [c.248] [c.154] [c.640] [c.24] [c.235] [c.52] [c.53] [c.529] [c.224] [c.709] [c.765] [c.92] [c.265] [c.320] [c.325] [c.390] [c.30] [c.533]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология