Тирозин переаминирование

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

В биосинтезе фенилаланина, тирозина и лейцина принимают участие трансаминазы А и Б ферментный препарат А более активен в отношении ароматических аминокислот, однако активность фермента по отношению к лейцину также достаточно высока. Образование валина катализируется ферментами Б и В , изолейцин синтезируется только при участии фермента Б. Следовательно, образование каждой из перечисленных амино кислот, за исключением изолейцина, обеспечивается двумя трансаминазами. Не удивительно, что единственный мутантный штамм Е. соИ, у которого обнаружен дефект на стадии переаминирования, оказался неспособным синтезировать именно изолейцин. [c.236]

С реакциями переаминирования связаны процессы распада тирозина в организме (стр. 418), биосинтез орнитина (стр. 344) и гистидина (стр. 388) и процессы обмена глутамина и аспарагина (стр. 215). В процессе диссимиляции цистеина реакции переаминирования встречаются на трех этапах [c.236]

Приведенная выше цепь последовательных реакций была подтверждена результатами опытов с очищенными ферментами, причем были обнаружены дополнительные промежуточные продукты. Первый этап превращения тирозина состоит в образовании п-оксифенилпировиноградной кислоты путем реакции переаминирования. Интересно, что в более ранних исследованиях с использованием кашицы печени не наблюдали образования аммиака при окислении тирозина. Переаминирование между а-кетоглутаровой кислотой и тирозином (табл. 21) необходимо для дальнейших реакций окисления [952—954]. Возможность окисления тирозина через 2,5-диоксифенилаланин, очевидно, исключена, так как установлено, что это соединение не окисляется в ферментной системе, окисляющей тирозин [953]. [c.418]

На рис. 14-20 показаны основные катаболические пути, а также несколько реакций биосинтеза, составляющих метаболизм фенилаланина и тирозина в организме животных. Переаминирование с превращением в фенилпируват (реакция а) протекает довольно легко, и об-оазуюшяйся проду ст может окислительно декарбоксилироваться, пре- [c.144]

Основной путь разрушения тирозина в организме животных начинается реакцией переаминирования с превращением в п-оксифенилпи-руват (рис. 14-20, реакция в). Фермент тирозинаминотрансфераза изучен довольно подробно, что объясняется индукцией его синтеза в печени в ответ на действие глюкокортикоидных гормонов (гл. 11, разд. Е, 7). Синтез этого фермента контролируется и на уровне трансляции [119], причем освобождение новообразованного белка из рибосом печени стимулируется циклическим АМР. Кроме того, этот фермент подвержен постранскрипционной модификации, включающей фосфорилирование [120], и характеризуется необычно быстрым оборотом [121]. [c.145]

В растениях же существуют раздельные пути для образования фенилаланина и тирозина. Так, префеновая кислота превращается или в фенилпировиноградную, или в п-оксифенилпировиноградную кислоту, а затем в результате переаминирования образуются соответствующие аминокислоты [c.434]

С наибольшей скоростью переаминируются L-глютаминовая кислота, L-аспараги-новая кислота и L-аланин, медленнее —гликокол, L-валин, L-лейцин и L-изолейцин, а также гистидин, триптофан, фенилаланин и тирозин. У некоторых микробов обнаружено также переаминирование D-аминокислот. [c.333]

Оказалось, что в ткани печени тирозин вступает в реакцию переаминирования с кетоглютаровой кислотой, причем образуются глютаминовая. [c.351]

Опубликованные данные не дают основания считать, что превращение фенилаланина в тирозин блокировано полностью, но угнетение этого превращения достаточно велико, чтобы объяснить больщинство описанных фактов. Ограничение превращения фенилаланина в тирозин должно приводить к накоплению фенилаланина, а переаминирование этой аминокислоты — к образованию фенилпировиноградной кислоты. В результате дальней-щих превращений фенилпирувата образуются фенилмолочная кислота и повыщенные по сравнению с нормой количества фенилацетилглутамина. Присутствие фенилуксусной кислоты в моче больных с фенилкетонурией можно объяснить декарбоксилированием фенилпировиноградной кислоты, которое, возможно, протекает неферментативным путем. Хорошо известно, что принятая внутрь фенилуксусная кислота выделяется у человека в виде фенилацетилглутамина (стр. 421). Наличие свободной фенилуксусной кислоты в тканях до сих пор не установлено возможно, что фенилуксусная кислота по мере своего образования быстро вступает в соединение с глутамином или что фенилацетилглутамин синтезируется непосредственно из фенилпирувата (например, с промежуточным образованием фенил-ацетилкофермента А). [c.478]

Вероятно, следует подчеркнуть, что переаминирование кетокислот обусловливает конечную стадию синтеза соответствующих ароматических аминокислот в тех организмах, которые способны их синтезировать. Так, в Е. соН (дикий тип) переаминирование между глутаминовой кислотой и тирозином или фенилаланином (а также триптофаном и аспарагиновой кислотой) катализируется трансаминазной системой (система А), в то время как другая система (систе- [c.320]

Реакции переаминирования отмечены и в высших растениях (белый люпин, ячмень и маш-фасоль) (Уилсон и сотр. [32]). Необходимо детально исследовать трансаминазную активность высших растений по отношению к фенилпировиноградной и п-оксифенилпировиноградной кислотам, так как такие трансамина-зы играют важную роль в биосинтезе ароматических аминокислот. Конечно, в первую очередь была изучена трансаминаза тирозина животных тканей, поскольку эта реакция представляет собой первую стадию обычного распада тирозина в организме животных. Исследование ферментов высших растений обусловливается тем, что фенилаланин и тирозин являются предшественниками для многих вторичных продуктов растений. Для изучения переаминирования указанных ароматических аминокислот удобно использовать спектрофотометрический метод (Лин и сотр. [33]). Трансаминаза, катализирующая переаминирование фенилаланина, тирозина и триптофана, выделена из маш-фасоли (Гамборг и Веттер [34]). [c.321]

В обзоре Нейша [3] рассмотрена роль коричной кислоты и ее оксипроизвод-ных в биосинтезе многих фенолов. Нейш обсудил возможную роль фенилмолочной кислоты в образовании коричной кислоты. Предложена последовательность реакций, включающая переаминирование фенилаланина, восстановление кетокислоты до фенилмолочной кислоты и дегидратацию последней с образованием коричной кислоты. По аналогии была предложена последовательность для превращения тирозина в п-оксикоричную кислоту, причем дегидратация п-оксифенилмолочной кислоты является конечной стадией у злаковых. Новые исследования ферментативного характера ставят под сомнение эту последовательность реакций и предполагают образование коричной и п-кумаровой кислот в результате прямого дезаминирования соответствующих аминокислот [44, 45]. Первое косвенное доказательство возможности такой реакции в высших растениях было получено с радиоактивным фенилаланином, введение которого в бесклеточный экстракт белого донника приводило к увеличению содержания коричной кислоты (Косуге и Кон [46]). [c.323]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Основной путь деградации тирозина в организме млекопитающих — через р-гидроксифенилпируват, гомогентизиновую кислоту и расщепление кольца — не встречается в головном мозге. В мозге присутствует Ь-тирозин-2-оксоглутаратами-нотрансфераза (КФ 2.6.1.5.), которая осуществляет активное переаминирование тирозина в нейрональной ткани. Тирозин мозга является также субстратом для неспецифической декарбоксилазы ароматических аминокислот. [c.65]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология