Ацильная миграция в РОС

Продукт присоединения (53) может реагировать далее по двум различным направлениям. 0- -М-Ацильная миграция [реакция (а)] с образованием ацилмочевины (54) является одним из возможных путей дальнейшего превращения в том случае, если в реакционной смеси уже отсутствуют доноры протона [c.156]

Ацильная миграция в остатках серина и треонина [c.127]

В присутствии кислотного катализатора (и-толуолсульфокнс-лоты) глицерин реагирует с ацетоном, образуя 1,2-ацеталь, и с бензальдегидом, образуя смесь 1,2- и 1,3-ацеталей, которые могут быть разделены кристаллизацией (схема 7). Эти защитные группы после ацилированин легко удаляются при обработке разбавленной кислотой, что, однако, может вызывать ацильную миграцию. Бензилиденовая группировка может быть удалена также гидро-генолизом, однако это возможно лишь при наличии насыщенной ацильной группы. Эти трудности можно обойти путем мягкой обработки ацеталя борной кислотой в триметил- или триэтилборате при этом образуется эфир борной кислоты, легко гидролизуемый водой при комнатной температуре (схема 8). [c.90]

Эти соединения труднее получить, чем 1,3-изомеры, так как они быстро подвергаются ацильной миграции и не так легко кристаллизуются. [c.92]

Классические методы метилирования были разработаны Пурди (метилиодид в присутствии оксида или карбоната серебра) и Хеуорсом (диметилсульфат в водном растворе щелочи). В обоих методах необходимо многократное повторение процесса для достижения полноты метилирования. Недостатком первого метода является плохая растворимость производных сахаров в метилиодиде, вследствие чего конечный результат в значительной степени зависит от гетерогенности реакционной смеси. Это затруднение позднее было преодолено Куном, который рекомендовал применять в качестве растворителя диметилформамид [104]. При использовании диметилформамида метилирование протекает быстро и эффективно, не требует повторного проведения, вместо дорогостоящих соединений серебра в данном случае могут быть использованы оксиды бария или стронция. Особенно хорошие результаты дает предварительное получение алкоксида действием гидрида натрия в диметилформамиде или диметилсульфоксиде и последующая обработка при комнатной температуре метилиодидом или диметил-сульфатом [105]. Все эти реакции проводятся в щелочных условиях, при которых ацильные группы могут мигрировать или даже отщепляться. Однако использование диазометана в присутствии трифторида бора позволяет проводить метилирование в условиях, при которых не наблюдается 0-ацильной миграции [106]. Метилирование метил-2,3,4-три-0-ацетил-а-/)-глюкопиранозида по методу Пурди приводит к триацетату 2-0-метил-а-0-глюкопиранозида вследствие ацильной миграции [107]. [c.165]

Для проведения ГХ-анализа одинаково важны как химическая, так и термическая устойчивость рассмотренных выше производных. Химическая устойчивость прежде всего определяет условия обработки, хранения и дозировки образцов. Как уже упоминалось, в результате слишком длительного анализа одного и того же образца могут образовываться несколько продуктов и, следовательно, получаться неоднозначные данные. Если ТФА-производные эфиров простых моноаминомонокарбоновых кислот — устойчивые вещества, которые могут храниться неограниченное время, то этого нельзя сказать о производных аминокислот сложной структуры, содержащих несколько ацильных групп. Большинство таких соединений крайне чувствительны к гидролизу и частично разлагаются в присутствии следов воды [53]. У оксиаминокислот Сер и Тре это может привести к полной потере защитных групп, так как кислота, образующаяся при гидролизе О-ТФА-группы, по типу кислотноосновного катализа может способствовать N—О-ацильной миграции и таким образом вызвать полную потерю Ы-ТФА-групп [126]. Рекомендуется эти соединения хранить и даже вносить в прибор в присутствии избытка трифторуксусного ангидрида, к которому могут добавляться другие растворители. [c.318]

Родоначальные депсиды могут непосредственно подвергаться первой из названных перегруппировок и преврашаться в дифениловые эфиры типа А. Их дальнейший метаболизм приводит к двум вариантам дибензофуранов, о которых подробнее будет сказано далее (разд. 3.6.1). С другой стороны, у лишайников имеются ферменты, способные гидрокси-лировать пара-депсищл по положению 2 и 6. В первом случае через сложные эфиры 3.86 в результате мифации ацила синтезируются мета-депсиды типа А. Аналогично, гидроксилирование по С6 ведет к изомерным сложным эфирам 3.87, а ацильная миграция в их молекулах — к мета-депсидам типа В. Они, в свою очередь, способны вступать в перегруппировку Смайлса, преврашаясь в тип В дифениловых эфиров. У последних расположение карбоксильной и одной из фенольных гидроксильных групп таково, что они легко образуют трициклические лактоны, называемые депсидонами. [c.309]

Ацильная миграция наблюдается также при кислотном гид ролизе 1,3-дибром-2-ацилоксипропанов [191], механизм которого представляется следующим образом [c.50]

В 1973 г. Н. С. Егоровым была установлена полная структурная формула полимиксипа М с применением впервые разработанных методов специфического химического расщепления по остаткам треонина (метод К->0-ацильной миграции и окислительный метод ) [53]. Из смеси продуктов расщепления методом электрофореза выделены три К-Опр-пентида (рис. 3.5). Идентификация С-концевых аминокислот и аминокислотный анализ этих пептидов позволили определить их строение и с учетом ранге полученных данных по частичной структуре полимиксипа М [54,66] порядок их чередования в антибиотике [c.133]

О- Н-ацильной миграции. В общем, более замещенные мочевины показывают тенденцию к образованию главным образом хлор-формамидинов [71]. [c.553]

Склонность к деацилированию у ацилзамещенных 0-, S-, дополнительных NHj, имидазольной и гуанидиновой групп намного выше, чем у сс-КНг-групп, причем ТФА-производные в этом отношении намного чувствительнее соответствующих ацетильных соединений. Эти свойства имеют решающее значение при выборе жидкой фазы и носителя для ГХ. Было показано, что в водной среде ди-ТФА-серин быстро превращается в moho (Ы)-ацильное производное [144]. При достаточно длительном воздействии N-ТФА-серин в конце концов снова превращается в нативную аминокислоту, что, как полагают, связано с N—>0 ацильной миграцией. Дй-ТФА-производные оксипролина, серина, треонина, тирозина и цистеина тоже быстро разлагаются до. N-ТФА-соединенип в метаноле, воде и даже в некоторых тщательно высушенных растворителях (бензол, хлористый этилен и н-амилтрифторацетат) [28, 84, 99]. При этом наиболее лабильны производные тирозина, а наиболее устойчивы -0-ТФА-группировка треонина и производное по индольному атому азота триптофана. Наблюдаемые в ГХ метанольных растворов метиловых эфиров ТФА-аминокислот большие времена удерживания для серина и тирозина согласуются с их разложением до свободных ОН -форм. Еще одним доказательством лабильности О- и S-ТФА-тирозина и цистеина служит их способность к ацилированию н-амилового эфира изолейцина. Треонин, серин и оксипролин в этом отношении были неактивны [28]. н-Бутиловый эфир ди-ТФА-гистидина оказалось целесообразным хроматографировать, полностью разлагая его бутано лом на газохроматографической колонке до моно-ТФА-произ-водного [43] (см. также разд. 2.7.3). [c.114]

Механизм О-> N ацильной миграции представляет интерес для биохимиков в связи с химическими реакциями пептидов 0-ацилсерина и треонина, а также с точки зрения внутримолекулярных ацильных смещений в белках при обработке сильными кислотами и основаниями. Бергман [250] первым исследовал миграции ацильной группы в аминоспиртах. [c.156]

Серин часто встречается в биологически активных полипептидах, например в АКТГ, МСГ, глюкагоне, инсулине, эледои-зине, брадикинине. Реакционной способностью гидроксильной группы серина объясняется та большая роль, которую играет эта аминокислота в активных центрах многих ферментов. Главным структурным элементом важного класса фосфопептидов является фосфосерин. Трудности в синтезе серинсодержащих пептидов вызываются высокой реакционной способностью гидроксильной группы, а также лабильностью пептидных связей, образованных серином [589, 948], и склонностью остатка серина к реакциям р-элиминирования и N- O-ацильным миграциям. [c.273]

Тот же самый механизм предложен и для S-H N-ацильной миграции (см. главу IV, В, 2). Миграция ацильных остатков зависит от величины pH, природы ацильной группы [506] и природы оксиаминокислоты [777]. [c.279]

Ацильная миграция была положена в основу разработки химического метода специфического расщепления пептидной цепи по амидным связям, образованным остатками серина или треонина. Методика, нашедшая применение в случае фиброина шелка, состоит в обработке белка концентрированной серной кислотой. Образующиеся в результате такой обработки аминогруппы алкилируют 2,4-динитрофторбензолом и аминокислоты определяют в виде динитрофенильных производных ([660] ср. [540а]). Этот метод применяли и для изучения других белков [1787, 2573]. Действием концентрированной серной кислоты можно почти полностью превратить поли-оь-серин в соответствующий полиэфир [708]. Однако были отмечены низкие выходы, неспеци- [c.279]

Бензоилтреонин. Эллиотт [658] получил О-бензоил-оь-треонин кислотным расщеплением соответствующего оксазо-лина. Действие щелочей на это соединение вызывает легко протекающую О Ы-ацильную миграцию. Напротив, этиловый эфир Ы-бензоил-оь-алло-треонина при обработке спиртовым раствором хлористого водорода превращается в соответствующее О-бензоильное соединение. Описан также Ы-формил-О-бензоил-пь-треонин [659]. 0-Бензоильная группа отщепляется при действии щелочей за 30 мин. Аваева и Ботвиник [78] синтезировали несколько пептидов Ы-(беизоиламиноацил)-0-бензоил-оь-трео-нина. [c.282]

Гидролиз б-лактона вь-оксилизина (95) до свободного вь-оксилизина протекает значительно медленнее, чем гидролиз лактона вь-алло-оксилизина. Первое соединение сначала превращается путем ацильной миграции в е-лактам вь-оксилизина [c.286]

Первые данные об ацильной миграции показали, что пептидные связи, образуемые аминогруппами серина и треонина, при кислотном гидролизе лабильнее других пептидных связей [52]. Более определенная информация об ацильной миграции в белках была опубликована Эллиотом [53] обрабатывая фиброин шелка концентрированной серной кислотой в течение 72 час при 21°, он получил белок, в котором произошло около 60% из числа возможных миграций при остатках серина. Количественная оценка перегруппировок в фиброине шелка основывалась на [c.128]

ЧТО, в то время как М,0-ацильная миграция часто протекает медленно и редко доходит до конца, обратная реакция протекает быстро и практически полностью. Некоторые наблюдения Танфорда [62] ставят под сомнение возможность частичной ацильной миграции в водных растворах белков при низких значениях pH. При титровании до pH 2 рибонуклеазы, лизоцима, р-лактоглобулина, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека не было отмечено сколько-нибудь существенных признаков ацильной миграции. [c.130]

Степень N. 0-ацильной миграции в Р-оксиамидах, образовавшихся из эфиров М-толуол-п-сульфонилпептидов, достигает 85—90% или использования хлорокиси фосфора при комнатной температуре. Восстановительное расщепление Р-аминоэфиров боргидридом лития дает возможность получить концевые аминоспирты с выходом 85—90%. Остаточный пептид одновременно превращается в новый Р-оксиамид, способный к перегруппировке в присутствии хлорокиси фосфора. [c.198]

В ходе инкубации в течение 24 час при 25° может произойти частичный алкоголиз амидных групп в случае инсулина за счет алкоголиза освобождалось примерно 6,6 о всего амидного азота. Далее остатки серина и треонина в ходе этерификации могут подвергаться N.0-ацильной миграции. Ацильной миграции, по-видимому, не происходит в тех случаях, когда сложные эфиры белка получают при помощи диазометана. Пептиды с высоким молекулярным весом следует обрабатывать подобно белкам. Метиловые эфиры простых пептидов удобно получать путем растворения свободных пептидов в метаноле, насыщенном хлористым водородом, с последующим концентрированием раствора в вакууме при комнатной [c.200]

Смотреть страницы где упоминается термин Ацильная миграция в РОС: [c.133] [c.90] [c.319] [c.225] [c.226] [c.542] [c.606] [c.118] [c.538] [c.282] [c.118] [c.157] [c.274] [c.276] [c.280] [c.280] [c.287] [c.128] [c.129] [c.131] [c.157] [c.274] [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология