Белки микроструктура

Полипептидные цепочки в некоторых других белках (р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спиралей не образуют, а расположены в основном параллельно, в виде лент, которые могут иметь складчатость (рис. 72). Белки с такой микроструктурой относят к р-типу. [c.177]

Интересны опыты по выяснению возможности возникновения первичного живого вещества под действием только высоких температур. Сначала метан пропускался сквозь водный раствор аммиака и затем сквозь нагретую до 1000 С кварцевую трубку, заполненную различными минеральными веществами (кварцем, силикагелем, окисью алюминия и др.). Полученный продукт содержал 18 аминокислот, имеющихся в белках. Его наносили на нагретый до 170 °С кусок лавы и время от времени орошали дистиллированной водой (имитация дождя). Через несколько часов такого режима на поверхности лавы была обнаружена обширная микроструктура, состоящая из большого числа сферических частиц, образованных связавшимися в цепи аминокислотами. [c.574]

В строении белка различают микроструктуру, т. е. относительно небольшие фрагменты, представляющие собой полимеры из аминокислот, и макроструктуру, образованную за счет объединения большого числа микроструктур. [c.175]

Микроструктура белка. Соединенные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь. Чередование аминокислот [c.175]

Такие белки по типу микроструктуры относятся к а спира-лям. [c.200]

В силикагелях—материалах, доступных как образцу, так и противоиону, быстро устанавливается массопередача, что приводит к высокой эффективности колонки. Силикагели с привитыми группами делятся на микро- и макропористые в зависимости от диаметра внутренних пор. Микропористые материалы, имеющие небольшие по диаметру поры, позволяют молекулам растворителя, например воды, а также небольших ионов проникать в полимерную матрицу и задерживают большие молекулы. Большинство полимерных ионообменных силикагелей имеют микроструктуру. Полимерные смолы макропористого типа зачастую используют в жидкостной хроматографии низкого давления. Макропористые силикагели с привитыми ионообменными группами стали применять при разделении больших молекул, например белков. Однако устойчивость сорбента невелика из-за растворения его в водной подвижной фазе. Информация об ионообменниках привитых к силикагелю содержится в приложении 1.3. [c.111]

Способностью соединяться с липоидами с образованием более или менее прочных комплексов обладает ряд белков альбумины, некоторые фракции глобулинов, миозин, белки ряда микроструктур клеток и т. д. [c.70]

С. Фокс показал [20], что нагреванием из аминокислот можно получить сополимеры (протеиноиды), содержащие до 18 аминокислот, являющихся моделями первичного белка. Фокс и Янг нашли, что протеиноид образует в растворе солей характерные микросферы. Они содержат мембраны и даже двойные слои. Введение в микросферы гидроокиси цинка вызывает появление у них способности расщеплять АТФ. С. Фокс считает, что эти микроструктуры по свойствам напоминают клетки. [c.52]

Рис. 78. Схема а-спирали микроструктуры белка

Макроструктура белка. Получающиеся объединения полипептидных цепочек, удерживаемых вместе различными связями (главным образом водородными и дисульфидными), а также силами Ван-дер-Ваальса, называют микромолекулами, микроструктурами или субъединицами белка. В результате объединения субъединиц возникает четвертичная структура белка. [c.230]

Именно на этих свойствах амидинной группы основывалось -предположение о возможности соединения предложенных микроструктур в макромолекулу белка Усложнение молекулярных связей может идти по подвижному водороду, находящемуся или у азота в пиперазиновом кольце или у азота а-аминогруппы боковой аминокислоты [8, стр. 482]. Предполагалось, без какого-либо экспериментального основания, что более вероятна вгор-амидинная связь с С(2) новой молекулы дикетопиперазина, который через С(5) соединяется со второй молекулой [c.108]

Гаврилов Н. И., Акимова Л, Н, О формах связи и путях синтеза моделей микроструктуры белка.— Успехи химии, 23, 483 (1952). [c.155]

Синтезом этого соединения показана возможность выдвинутой одним из нас (Н. И. Гавриловым) сложной (пептонной) микроструктуры белка. [c.315]

Одной из важных проблем белковой химии является вопрос о расположении пептидных цепей или микроструктур белка с их циклическими группировками внутри молекулы белка. Эта проблема еще не имеет достаточного экспериментального обоснования для своего разрешения. Здесь приходится довольствоваться или почти исключительно одними предположениями, или данными, главным образом, рентгеновских анализов со свойственной им степенью достоверности. [c.322]

К началу 1950-х гг. в радиобиологии был накоплен огромный фактический материал и установлен ряд общих закономерностей действия излучений на живые объекты. Исследована радиочувствительность самых различных объектов — от макромолекул и бактерий до млекопитающих, установлена зависимость поражающего эффекта от физиологического состояния объекта, вида излучения, физических условий облучения и др. Были сформулированы теории гфямого и косвенного действия радиации, объясняющие, как казалось, подавляющее большинство накопленных к тому времени фактов на физико-химическом уровне исследования. Стоял вопрос об относительной роли этих двух способов поражающего действия радиации в живой клетке. Гораздо слабее были изучены механизмы тех процессов, которые приводили к нарушению клеточных микроструктур и отдельных макромолекул, то есть первичных физико-химических процессов, предшествующих развитию лучевого повреждения и гибели клетки. В те годы только начиналось систематическое изучение процессов радиационной деструкции основных классов биологических макромолекул белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и др. [c.34]

В ряде белков, как, например, в некоторых кератинах волос, миозине и актомиозине мышц, фибриногене крови и др., несколько полииептидных цепочек, расположенных параллельно (или параллельно лишь на отдельных участках микроструктуры), свернуты спиралью, образуя как бы жгут из нитей (рис. 70). Цепи связываются между собой водородными и дисульфидными связями. Так, например. [c.176]

Такие белки по типу микроструктуры относятся к а-спиралям. а-Спираль рибонуклеазы, а также, по-видимому, гемоглобина состоит из одной полипептидной цепочки а-спираль инсулина состоит из двух полииептидных цепочек и т. п. Полипептидная спираль, закрученная по часовой стрелке, имеет длину одного витка [c.176]

Степень денатурации белков на первом этапе процесса филирования оказывает также весьма большое влияние на микроструктуру волокон (рис. 11.5). [c.541]

Продукты растворения коллагена хотя и являются частично измененным коллагеном, однако в основных чертах сохраняют палочкообразную, с высокой степенью асимметрии форму структурных единиц нативного коллагена. Они обладают высокой вязкостью даже при концентрации белка около 1% [5]. Изучение изменений, происходящих в структуре коллагена в процессе его обработки и перевода в растворимое состояние, показало, что сначала реагенты воздействуют в основном на макроструктуру, почти не затрагивая микроструктуры коллагена. На рис. 1 видно, что поперечная полоса-тость фибрилл коллагена, подвергнутого воздействию процесса золения, полностью сохранилась. Далее исследовались волокна коллагена, извлеченные из набухших кусочков дермы, после щелочно-солевой обработки (10% NaOH в 1 м Na2S04) как видно из рис. 2, микрофотогра/фия такого волокна выявляет очень слабо видимую поперечную полосатость. Очевидно, на этом этапе обработки начинается постепенное разрушение фибрилл коллагена. В дальнейшем при действии уксусной кислоты (0,5—1,0 м) начинает я окончательное разделение фибрилл на структурные элементы, т. е. получаются высоковязкие продукты растворения. [c.355]

Длительное (в течение 60 дней) воздействие малых доз на кожу животных позволяет изучить, с одной стороны, местное действие и, с другой, — кожно-резорбтивпое и общетоксическое действие новых ПАВ. О последнем судят по изменению в динамике пбтирго веса животных и весовых коэффициентов внутренних органов, состояния периферической крови, биохимических показателей сыворотки крови (сахара, билирубина, холестерина, белка и его фракций), ферментов, микроструктуры основных внутренних органов (печени, почек, селезенки, сердца, легких, надпочечников, желудка, тонкого кишечника). Подопытные и контрольные животные (не менее 6 в группе) декапитируются не менее трех раз за период эксперимента, отбираются необходимые пробы для дальнейших исследований. Полученные данные подвергаются статистической обработке, сравниваются с контрольными, после чего делаются соответ-ствуюш,ие выводы. [c.148]

Подготовительные операции имеют целью выделение дермы из шкуры и изменение ее микроструктуры. Первой подготовительной операцией является от-мока — погружение шкуры в воду, чистую или содержащую химич. реагенты (например, Na2S, N3.3803, Л а31Р8, щелочи и др.) и бактерии, с целью удаления загрязнений, консервирующих веществ и растворимых белков. В процессе отмоки дерма набухает и разрыхляется. Отмоченные шкуры подготовляют к удалению волос и эпидермиса (обезволашива-нию). Для этого чаще всего используют два способа [c.313]

Образование подобных колец явилось основанием для дике-топиперазиновой теории строения белка, которая была выдвинута в 1914 г. Н. Д. Зелинским, а затем развивалась его учениками— В. С. Садиковым и Н. Н. Гавриловым. Согласно этой теории, белковая молекула состоит из соединенных между собой отдельных микроструктур, построенных из циклических группировок с присоединенными к ним ответвлениями из три- и тетрапептидов. Современные данные показывают, что дикетопи- [c.59]

В основу представления о строении молекулы белка была положена микроструктура, которая, как предполагалось, была построена из центр альной циклической группировки пиперази-на, или дигидропиразина, по вторым и шестым углеродным атомам которой амидиноо бразно связаны через свой а-аминный азот различные количества аминокислот или полипептиды различной длины . Основной, по выражению авторов гипотезы, группировкой микроструктуры белКа была амидинная группа, функционирующая в двух таутомерных формах [c.108]

Такое по преимуществу химического характера исследование длилось в течение 100 лет, если началом следующего, по преимуществу физического, этапа считать 1920 г., когда впервые был применен для исследования белков рентгеноскопический анализ. С этого времени белковые вещества стали предметом особого интереса не только химиков и био-югов, но и физиков, и математиков, и работников других специальностей. В результате многочисленных исследований и экспериментального, и спекулятивного характера следует говорить о двух теориях строения белков пептидной и дикетопиперазиновой. Первая полагает, что в основе строения белков лежат полипептидные цепи, вторая же утверждает, что микроструктура белка состоит из циклических группировок. [c.319]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология