лизин ацетилирование

Гистон Н1 сильно отличается от остальных гистонов. Он больше по размерам (М. м. примерно 23 000) и его последовательность сильно варьирует для разных организмов, хотя почти половина молекулы состоит из лизина и аланина. В рамках одного вида гистон Н1 был разделен на несколько близких по структуре белков. Они связываются с ДНК отличным от других гистонов способом и, по-видимому, образуют сшивки между полинуклеотидны-ми тяжами примерно через 50 пар оснований. Наряду с пост-транс-ляционным метилированием и ацетилированием (см. разд. 24.2.1.1) гистоны претерпевают фосфорилирование боковых радикалов определенных остатков серина. Эта модификация особенно интересна в случае гистона Н1, так как фосфорилирование достигает максимума во время деления клетки и, следовательно, может служить пусковым механизмом митоза. Скорость фосфорилирования гистона Н1 высока при регенерации печени после частичной гепат-эктомии и позитивно коррелирует со скоростью опухолевого роста. [c.569]

Рис. 30.9. Ацетилирование лизина или фосфорилирование сери-на уменьшает общий положительный заряд белка.

Реакции ацетилирования и метилирования происходят в свободной (е) аминогруппе лизина. Как видно на рис. 30.9, при этом удаляется положительный заряд, находящийся на NHj-группе. Реакция метилирования происходит также по аргинину и гистидину. [c.384]

Получение медных комплексов используется для экранирования а-аминогрупп при проведении некоторых реакций (например, при ацетилировании е-аминогруппы лизина), при количественном определении аминокислот полярографическим и радиометрическим методами и для других целей. [c.60]

Этот метод не приспособлен еще для количественного анализа, но, вероятно, степень превращения аминокислот, выраженная в процентах, в N-ацетил-н-амиловые производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных стандартным методом, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% величины сигнала, полученного для растворов чистых производных. К сожалению, гистидин и аргинин этерифицируются при указанных условиях с плохим выходом, а ацетилирование не протекает гладко. Следовательно, вероятно, необходима усовершенствованная методика анализа этих аминокислот. Лучшие результаты получены при уменьшении продолжительности нагрева во время этерификации до 5 мин и при кипячении с обратным холодильником с уксусным ангидридом в течение 10 мин. Полученные производные обладают большими удерживаемыми объемами на второй колонке, чем лизин (см. фиг. 196). Вероятно, перед этерификацией имеет смысл превращать аргинин в орнитин, поскольку это производное имеет время удерживания на первой колонке всего лишь 33 мин. При указанных условиях производные триптофана не элюируются. [c.534]

Первоначально считали, что путь В занимает важное место в метаболизме млекопитающих, но, как оказалось, он может быть использован только для расщепления О-лизина. Этот путь, установленный для Р8еийотопа5 рШШа [53], тоже представляет собой переаминирование, проходящее через последовательные этапы восстановления и окисления. На этот раз процесс носит внутримолекулярный характер выступающая в роли окислителя карбонильная группа образуется путем переаминирования а-аминогруппы лизина. На пути Г, который, по-видимому, используется в дрожжах [54], ацетилирование е-аминогруппы, предшествующее переаминированию, позволяет избежать образования промежуточных циклических соединений. Далее а-кетогруппа эффективно блокируется путем восстановления в спирт, затем отщепляется ацетильная группа, блокировавшая е-аминогруппы, и этот конец молекулы прямым путем оки< ляется с образованием карбоксильной группы. [c.109]

В водной системе полное ацетилирование лизина и оксилизина (суммарное содержание которых в коллагене равно 0,38 ммоль г) про- [c.340]

Ацетилирование. Эта модификация, которая часто наблюдается для С—К-группы лизина [15] и для других активных групп биомолекул, может быть представлена как замещение атома водорода в группе К—2 на [c.96]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

В некоторых белках происходит ацетилирование а-аминогрупп и е-аминогрупп остатков лизина. Субстраты ацетилирования различаются по размеру от меланоцит-стимулирующего гормона (76) до цитохрома с и гистонов, В гистоне IV из тимуса теленка ацетилируются а-аминогруппа концевого остатка серина и боковой радикал Lys-16. Были выделены специфические ацетилазы, использующие в качестве молекулы-донора ацетил-СоА. Следует [c.545]

Каждый из гистонов может существовать в различных формах, так как К-группы некоторых из входящих в их состав аминокислот могут быть ферментативным путем модифицированы-метилированы, фосфорилированы или ацетилированы. Такие модификации К-групп гистонов могут изменять их суммарный электрический заряд и другие свойства. Например, ацетилирование е-амино-групп остатков лизина приводит к нейтрализации их положительных зарядов. [c.875]

N-Ацетилирование основных аминокислот. Действием У.к. н. э. на водный раствор медной соли основной аминокислоты получают N-ацетильные производные [I]. Преимущество этой методики перед обычными способами синтеза с использованием уксусного ангидрида состоит в полноте реакции. В применении к L-лизину метод прост и обеспечивает лучшие выходы чистого e-N-ацетил-L-лизина. К кипящему водному раствору ь-лизина (0,1 моля) добавляют избыток карбоната меди(П), раствор фильтруют, охлаждают до 25° и обрабатывают бикарбонатом натрия, У. к, н. э. и несколькими миллилитрами этилацетата для поддержания концентрации ацетат-ионов в растворе. После перемешивания в течение 15 час образующийся осадок медной соли отфильтровывают, суспендируют в воде и ион меди осаждают сероводородом. Раствор упаривают досуха и N-аце-тиллизин кристаллизуют из смеси вода — этанол. [c.479]

Ацетилирование и деацетилирование гастонов. Это важный фактор регуляции генной активности. Оказалось, что фермент гистон-ацетилаза ассоциирована с фактором ТАФ (гл. 28). Ацетилирование проходит по терминальному остатку лизина в полипептидной цепи гистона. В результате ацетилирования положительный заряд белка уменьшается и сродство гистона к отрицательно заряженной ДНК снижается. Это может привести к разрушению нуклеосом и деблокированию транскриптона. Деацетилирование гистонов приводит к противоположному эффекту. Специфические ацетилаза и деацети-лаза ассоциированы с белками инициации транскрипции. [c.473]

Поскольку аминокислотные звенья с реакционноспособными боковыми группами находятся главным образом в наружных участках шерстяных волокон, шерсть легко поддается химическому модифицированию. Помимо рассмотренных выше реакций цистиновых звеньев, возможно, например, ацетилирование боковых аминогрупп с получением волокна, обладающего значительно пониженным сродством к кислотным красителям. При обработке реактивом Сейджера (т. 2, стр. 160) лизин дает [c.291]

ДО полного изменения в расположении пептидных цепей. Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Это было впервые установлено для реакций на сульфгидрильные группы цистеина и на дисульфидные группы цистина [136]. Реакция с нитропуссидом, титрование железосинеродистым калием [39], ацетилирование [137] и полярография [138] — все эти методы определения сульфгидрильных и дисульфидных групп показали, что число этих групп в денатурированных белках больше, чем в тех же белках, находящихся в нативном состоянии. Денатурированные белки дают также более интенсивные цветные реакции на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой [139, 140] и с диазореактивом [141], а на аргинин с реактивом Сакагуши [142] и присоединяют большие количества иода [143]. В то время как в нативном лакто-глобулине только 12 -аминогрупп лизина реагируют с динитрофторбензолом, в денатурированном лактоглобулине эту реакцию дает 31 е-аминогруппа, т. е. все содержащиеся в нем е-аминогруппы [144]. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Подобным же образом можно объяснить меньшую устойчивость ряда денатурированных белков по отношению к действию трипсина. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Это можно рассматривать как следствие того, что при денатурации разрываются связи, тесно удерживающие пептидные цепи друг около друга, и обнажаются те пункты, на которые может воздействовать фермент [146, 147]. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя (хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок—денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону. [c.149]

О реакции Р-пропиолактона с белками впервые сообщили Джонс и Ланд-грен [310], которые описали реакцию этого вещества с шерстью. Они предполагали, что Р-иропиолактон прореагирует с функциональными боковыми группами серина, лизина, гистидина и глутаминовой кислоты и что на однажды раскрывшихся этими группами лактонных циклах будет осуществляться привитая сополимеризация других молекул лактона. Действительно, при обработке шерсти 3%-ным раствором Р-пропио-лактона в сухом четыреххлористом углероде в течение 5 час при 65° и весовом соотношении лактона и шерсти 3 1 привес у шерсти составлял 185%, а в некоторых других опытах он был еще выше. Модифицированная таким способом шерсть, как оказалось, была мягче и светлее, чем исходная, а также обладала несколько большим блеском. Было найдено, что частичное метилирование или ацетилирование не препятствует прививке Р-про-пиолактона к шерсти. На основании этого факта авторы сделали вывод, что аминные и карбоксильные группы не являются единственными активными центрами, на которых осуществляется прививка. Однако, если в качестве исходного продукта используют немодифицированную шерсть, обработка пропиолактоном приводит к интенсивной реакции его с гисти- [c.421]

В клетках млекопитающих не обнаружено ни одного фермента, регулируемого путем обратимого ацетилирования. Установлено, однако, что в ядре происходит обратимое ацетилирование гистонов по е-амино-группам лизина [30]. Этот процесс играет существенную роль в регуляции транскрипции. [c.120]

Была проведена модификация отдельных остатков лизина на поверхности молекулы цитохрома с таким образом, чтобы положительно заряженная аминогруппа была замещена нейтральной либо отршхательно заряженной, и проанализировано влияние таких модификаций на транспорт электронов от комплекса Ь-с к цитохрому с и от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы. Некоторые модификации не влияли на транспорт электронов (рис. 7-8, светлые кружки), тогда как другие ингибировали его на этапе переноса от комплекса Ь-с на цитохром с (рис. 7-8, А, кружки серого цвета) либо от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы (рис. 7-8, Б, кружки серого цвета). В другой серии опытов было показано, что несколько остатков лизина, за счет которых ингибировался перенос электронов к или от цитохрома с, были защищены от ацетилирования, если цитохром с был связан либо с комплексом Ь-с , либо с комплексом цитохромоксидазы. Каким образом по этим результатам можно определить характер взаимодействия цитохрома с с двумя комплексами связывается ли он с ними одновременно или же совершает челночные перемещения между ними [c.81]

В реакции гидролиза п-нитрофенилацетата, катализируемой глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназои, происходит ацетилирование аминогруппы лизина, что препятствует связыванию НАД [105—107]. Это обосновало работу по [c.40]

Рис. 9-21. Аминокислотнал последовательность гистона Н4-одного из нуклеосомных гистонов. Аминокислоты обозначены однобуквенными сокращениями, положительно заряженные аминокислоты выделены цветом. Как и в случае других нуклеосомных гистонов, протяженная аминоконцевая последовательность молекулы обратимо модифищфуется в клетке путем ацетилирования отдельных остатков лизина.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология