Цистиновая реакция

L- цистин в белках содержится в небольшом количестве. Много его (около 14%) в шерсти и волосе, посредством гидролиза которых его и получают. Под влиянием восстановителей, например, тио-гликолевой кислоты (стр. 176) дисульфидный цистиновый мостик разрушается, и цистин превращается в цистеин (см. приведенную выше схему). Реакция эта обратимая и при действии слабых окислителей цистеин вновь переходит в цистин, что с успехом используется при холодной завивке волос. [c.246]

Цистиновая реакция — образование черного осадка сульфида свинца при кипячении белков, содержащих серу, со щелочью, и приливании ацетата свинца. [c.422]

Эта реакция используется для оценки количественного изменения содержания цистиновых связей при различных химических превращениях белка. [c.367]

Шерсть освобождается от сала и грязи противоточной промывкой или очисткой. Для того чтобы предотвратить изменения волокна, необходимо при всех операциях регулировать pH и температуру, а чтобы предотвратить свойлачивание, приходится сводить к минимуму механические манипуляции. Другим способом является экстракция жира бензином, после чего грязь легко удаляется отмыв-ной водой. В качестве моющего средства в некоторых случаях оказывается вполне достаточным естественное мыло жиропота. Чистое волокно расчесывается перед прядением, чтобы разделить его на более длинные волокна, которые идут в камвольное производство, и более короткие, используемые для шерсти. Шерсть часто не отбеливают. В случае необходимости это делается при помощи протравки или в разбавленном растворе двуокиси серы, или в теплом слабощелочном растворе перекиси водорода, натриевой соли над-борной кислоты или других надкислот. Применяется также печная сушка в газообразной двуокиси серы. Все эти вещества действуют на цистиновые связи шерсти отбеливание нужно проводить так, чтобы предотвратить непрерывную деградацию волокна. Таи как полное удаление механическим путем целлюлозного материала, т. е. оболочек, затруднительно, то последние следы его удаляются обычно при помощи карбонизации, т. е. пропитывания шерсти слабым раствором минеральных кислот или создающими кислую реакцию солями типа хлористого алюминия, с последующей сушкой при повышенной температуре при 104—120° С. При этом цел- люлоза переходит в гидрат-целлюлозу, которая легко счищается без повреждения шерсти. Этот способ часто применяется и к готовой ткани. [c.494]

Окисление цистина перекисью водорода в цистиновую кислоту, аммиак, сернистый газ и углекислый газ мономолекулярная реакция Золь ванадиевой кислоты вольфрамовокислый натрий и вольфрамовокислый аммоний также катализируют реакцию, но чистый ванадат натрия не катализирует 1483 [c.213]

Большое разнообразие реакционноспособных боковых групп позволяет модифицировать свойства кератина шерсти химическими методами. В то же время эти группы обусловливают многие недостатки шерсти, особенно ее чувствительность к термическому обесцвечиванию, фотохимической деструкции и действию даже слабощелочных реагентов. Большинство химических свойств шерсти связано с наличием в ней дисульфидных цистиновых мостиков. При обработке шерсти водным раствором щелочи или просто кипящей водой связанный цистин превращается в лантиОнин. Эта реакция, вероятно, протекает по следующей схеме [c.289]

Для инициирования разрыва цистиновых мостиков достаточно небольшого количества восстановителя, так как, начавшись, эта реакция протекает по ступенчатому механизму, напоминающему расстегивание застежки-молнии (тиол-дисульфид-ный обмен) [c.290]

Восстановители разрушают кератин шерсти, восстанавливая цистиновые связи особенно быстро эта реакция проходит в щелочной среде. [c.16]

Тот факт, что реакция азотистой кислоты с шерстью протекает не по простой схеме, был доказан путем полного аминокислотного анализа производного, полученного при взаимодействии шерсти с 0,125 М раствором нитрита натрия и 0,25 М раствором ацетата натрия при pH 4,0 в течение 24 час при 38° [147]. Полученные данные показали, что в результате указанной обработки почти все аминокислоты шерсти так или иначе изменяются особенно сильно эти изменения затрагивают лизиновые, фенилаланиновые и тирозиновые звенья, а цистиновые звенья изменяются лишь незначительно (табл. У1-18). [c.360]

Поскольку растворы цианидов обладают высокой щелочностью, реакции деструкции, протекающие в такой среде, сильно осложняют использование этого реагента. В сильно щелочной среде может происходить даже полное расщепление пептидных и дисульфидных связей, а также может иметь место разложение образующегося из дисульфида тиоцианата. Если одновременно с расщеплением дисульфидных мостиков окислять образующиеся сульфгидрильные группы цистеина снова в цистин, то иногда удается полностью превратить всю исходную серу, входящую в состав цистиновых звеньев, в тиоцианатную [276]. [c.406]

В растворе бисульфита и обладает значительно меньшей растворимостью в щелочных, кислых и окислительных (надуксусная кислота в аммиачном растворе) средах. Работа при растяжении элементарных волокон шерсти при этом также возрастает, что указывает на восстановление прочности, снижающейся у шерсти в результате восстановления. В отличие от этих результатов было обнаружено, что обработка шерсти в восстановленной форме монофункциональным малеимидом не приводит к улучшению каких-либо механических или химических свойств модифицированной таким образом шерсти по сравнению со свойствами восстановленной шерсти. Определение цистина в модифицированных продуктах показало, что с малеимидами реагирует лишь часть меркаптогрупп, тогда как остальные цистеиновые фрагменты вновь окисляются воздухом, образуя цистиновые дисульфидные мостики. Более прямое доказательство реакции сульфгидрильных групп шерсти в восстановленной форме С малеимидами было получено, когда методом бумажной хроматографии в гидролизате моди- [c.413]

В цистиновых остатках белков первичная фотохимическая реакция заключается в фотодиссоциации 8—8-связей [c.433]

Реакция на слабо связанную серу, или цистиновая реакция. Если прокипятить раствор белка с избытком едкого натра и прибавить несколько капель раствора уксуснокислого свинца РЬ(СНзСОО)2, то появляется бурочерное окрашивание или осадок. [c.313]

Вопрос. Для укрепления человеческих волос часто используют реакции превращения цистиновой (дисульфидной) связи в лантиониновую. Каков механизм превращения Как изменяется строение макромолекулы белка [c.359]

Максимальная скорость такой реакции достигается при pH 4,6. В присутствии некоторых окислителей все цистиновые группы полимерного субстрата преврашаются в 8-сульфоцистеиновые, например в присутствии - [c.362]

В отличие от окисления надкислотами реакционная способность цистиновых связей [109, 201, 238] по отношению к различным восстановителям неодинакова, и полное восстановление, как правило, достигается лишь в определенных условиях. Благодаря легкости окисления —8Н-групп, особенно в шелочной среде, восстановленный белок обычно стабилизируют реакцией с иодуксусной кислотой, иодацетами-дом или другими реагентами, блокирующими тиоловые группы. [c.172]

При действии бромной воды на окситоцин происходят окисление обеих половин цистиновых остатков в р-сульфо-аланильные остатки, бромирование тирозина и расщепление тирозилизолейцильной связи. Направление реакции с бромной водой не зависит от присутствия в цепи окситоцина остатка изолейцина, так как в вазопрессине, который вместо изолейцина имеет фенилаланин, окисление бромной водой приводит к тем же результатам [242]. При расщеплении вазопрессина происходит заметное разложение и удается выделить только один крупный пептидный фрагмент. [c.224]

Такое разделение реакционной способности цистиновых остатков связано, по-видимому, с тем, что в реакции (8.1) участ-вуют цистиновые остатки, непосредственно контактирующие с ооверхностью ртутного электрода, а в реакции (8.2) участвуют, вероятно, удаленные от поверхности группы (по мнению Кузнецова,— находящиеся на расстоянии до 1 нм). При сравнении поведения белков с поведением низкомолекулярных соединений, содержащих группы 55 и ЗН (в частности, с цистином и цистеином), оказалось, что такого разделения реакций и высокой необратимости процесса для низкомолекулярных соединений не наблюдалось, поскольку расщепление каталитической волны связано с необратимой адсорбцией белка, конформационными [c.236]

НИЯ массы при химических реакциях, установили природу горения и окисления и дали доказательство химической природы веществ, выделяемых из животного и растительного сырья. Начало XIX в. характеризуется лавинообразным нарастанием количества работ по изучению природных веществ, в том числе представляющих интерес для медицины. И не случайно Й. Берцелиус считал, что именно в этот период фактически родилась органическая химия. В первом десятилетии XIX в. Ф. Сертюрнер выделил морфин из опиума, Л. Воклеи и П. Робике получили первую аминокислоту — аспарагин, У. X. Волластон описал цистиновые камни, а М. Шеврель открыл холестерин и разделил все жиры на омыляемые и неомыляе-мые. [c.16]

Поскольку аминокислотные звенья с реакционноспособными боковыми группами находятся главным образом в наружных участках шерстяных волокон, шерсть легко поддается химическому модифицированию. Помимо рассмотренных выше реакций цистиновых звеньев, возможно, например, ацетилирование боковых аминогрупп с получением волокна, обладающего значительно пониженным сродством к кислотным красителям. При обработке реактивом Сейджера (т. 2, стр. 160) лизин дает [c.291]

Начиная с ранних наблюдений Хефтера в 1907 г. [31] многие исследователи изучали реакцию сульфита с белками, но в настоящее время внимание сосредоточено на возможности превращения всех цистеиновых и цистиновых групп в белках в S-сульфонатные группы. Для удобства вместо цистеинсульфоновая кислота говорят S-сульфоцистеин, а белки, содержащие такие группы, называют S-сульфопротеинами. [c.106]

Однако реакцию, которая началась в кислой среде процессом адсорбцнн, можно завершить повышая pH, например обработкой аммиаком в мягких условиях. Б структуре шелка нет цистиновых мостиков и содержание аминогрупп в нем значительно ниже, чем в шерсти, оно составляет всего 4,1 экв ЫНг на 100 кг волокна. Реакция шелка с активными красителями может происходить в слабо щелочной среде за счет ОН-групп серина, имеющихся [c.254]

Кроме этой реакции, с увеличением концентрации ионов 0Н на первый план выступает расщепление пептидной связи, означающее растворение шерсти, т. е. прекращение существования ее в виде волокна. Разрыв поперечной связи в цистиновом остатке (см. рис. 174) происходит наряду с набуханием вследствие поглощения ионов ОН". С гистологической точки зрения, вначале растворяется чешуйчатый слой и обнажается так называемый роговой. Наряду с химическим разрушением кератино-цистиновой структуры, при обработке шерсти в сильнощелочной или кислой среде происходит ее сваливание в войлок. [c.414]

По своим химическим свойствам почти половина белковых заместителей относится к неполярным с относительно небольшими углеводородными остатками. Полярные заместители R обладают различными свойствами. Четыре из них (Asp, Glu, Туг и ysSH) содержат кислотные группы, три (His, Lys, Arg) представляют собой остатки оснований, а две (Asp (NHa) Glu (NH2) — амидные группы. Кислотная группа SH принимает участие в биохимических реакциях, но структурная ее роль другая цистеин легко окисляется кислородом воздуха с образованием цистиновых дисульфидных связей —S—S— между двумя остатками цистеина, которые имеют большое значение в формировании необходимой пространственной структуры белковой молекулы. В отличие от других аминокислот соответствующие заместители пролина и оксипролина присоединяются к полипептидной цепи в двух точках, что приводит к резкому изменению конформации цепи в этих местах, а также влияет на пространственное расположение полипептидной цепи. [c.83]

Тиоловые соединения. Тиогликолевая кислота и меркаптоэтиловый спирт наиболее часто используются для расщепления дисульфидных связей. Реакции восстановления дисульфидов тиолами обратимы, вследствие чего очень трудно достигнуть полного восстановления дисульфидных связей даже при использовании больших избытков тиоловых соединений. Степень восстановления зависит от pH среды, и в некоторых случаях может быть сильно повышена путем проведения реакций в присутствии разрушающих водородные связи веществ типа мочевины или поверхностноактивных соединений. Влияние pH среды (рис. У1-3) и концентрации тиогликолята (рис. У1-4) на степень восстановления цистиновых дисульфидных связей шерсти было изучено Гаррисом с сотр. [270]. Эта реакция, как было найдено, протекает быстрее и более полно в щелочной среде и в присутствии больших избытков реагента. В связи с обратимостью процесса редко удается достигнуть полного восстановления всех дисульфидных связей за один цикл обработки. Обычно для проведения восстановления более чем на 60% требуется повторная обработка продукта тиоловым соединением в конечном итоге степень восстановления достигает 90%. Равновесие при восстановлении дисуль- [c.404]

Дисульфидные связи могут быть образованы в белках не только за счет нревраш,ения присутствуюгдего в них цистеина, но и введения в состав молекул белка фрагментов, содержащих сульфгидрильные группы, и последующего окисления этих сульфгидрильные групп в модифицированном белке при действии какого-либо из рассмотренных выше реагентов. В этом случае, разумеется, дисульфидные связи белка отличаются от дисульфидных связей, образуемых при превращении цистеиновых фрагментов в цистиновые. Такие реакции могут использоваться для введения меркаптогрупп и дисульфидных групп в белки, не содержавшие до этого серы. [c.410]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология