Фенилаланин оптическое вращение

Среди оптически активных ароматических соединений видное место занимают бензольные соединения с одним или несколькими асимметрическими атомами в боковой цепи. Соединения такого типа встречаются в природе (миндальная кислота, фенилаланин, эфедрин, адреналин и др.), а также получены синтетическим путем. Их общей особенностью является наличие бензольного хромофора. Ввиду важности такого рода соединений изучению оптически активных веществ с бензольным хромофором уделяется большое внимание. Возможности для подобного изучения появились в связи с развитием спектрополяриметрического метода исследования, позволяющего получать данные о характере кривых дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма в области поглощения ароматического ядра. [c.504]

Поскольку поглощение белков в области 250—300 ммк обусловлено остатками триптофана, тирозина и фенилаланина, изменение поглощения в этой области связано, по-видимому, с влиянием, которое оказывает на хромофоры изменение условий в молекуле белка. Эксперименты с индолом, фенолом и бензолом— соединениями, которые можно рассматривать как модели этих остатков, — показывают, что при увеличении показателя преломления растворителя наблюдается сдвиг в область длинных волн (в данном случае речь идет не о красном сдвиге к 295 ммк, обусловленном ионизацией фенольной группы). Для неполярных растворителей этот сдвиг можно объяснить и оценить количественно. В водных растворах направление сдвига остается тем же, однако описать его простой формулой не удается. Для этого необходимо оценить, в какой мере растворитель может стабилизировать основное и возбужденное состояния хромофорных групп. Сдвиг в голубую область спектра, наблюдаемый при разрушении структуры белка, можно объяснить качественно, если предположить, что хромофорные группы перемещаются при этом из гидрофобной среды в белковой матрице в водную среду, показатель преломления которой меньше. Разностные спектры служат чувствительным показателем нарушений в третичной структуре, которым обычно сопутствуют изменения оптического вращения, вязкости и т. д. В некоторых случаях большое изменение теплоты и энтропии наблюдается при условиях, когда, судя по измерениям оптического вращения, изменений во вторичной структуре не происходит. В таких случаях разностные ультрафиолетовые спектры могут служить дополнительным критерием наличия изменений в третичной структуре. Можно ожидать также изменений в спектре, обусловленных изменением величины заряда вблизи хромофора. Однако эксперименты с модельными соединениями показывают, что подобные изменения могут происходить только в том случае, если [c.299]

В литературе были неоднократно описаны пептиды, содержащие глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин или фенилаланин, а также пептиды, построенные из остатков только одной из этих аминокислот. На простых пептидах такого типа изучались потенциальные возможности новых защитных групп и методов создания пептидной связи, вопросы оптического вращения и рацемизации, а также специфичность различных ферментов. Синтез таких пептидов не требует каких-либо специальных препаративных методов, поэтому в настоящей главе не дается детального анализа имеющихся литературных данных и основное внимание будет уделено некоторым наиболее типичным подходам. [c.191]

Среди оптически активных ароматических соединений видное место занимают бензольные соединения с одним или несколькими асимметрическими атомами в боковой цепи. Соединения такого типа встречаются в природе (миндальная кислота, фенилаланин, эфедрин, адреналин и др.), а также получены синтетическим путем. Их общей особенностью является наличие бензольного хромофора. Для изучения этих соединений используют спектрополяриметрический метод исследования, позволяющий получать данные о характере кривых дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма в области поглощения ароматического ядра. [c.314]

Первой аминокислотой, выделенной из белков в оптически активном виде, была аспарагиновая кислота, оптическое вращение которой было определено Пастером . Вслед за этим из белков была выделена оптически активная глутаминовая кислота , лейцин и цистеин , фенилаланин . Условием выделения оптически активных аминокислот является проведение гидролиза в кислой среде, в то время как при щелочном гидролизе в результате рацемизации образуются оптически неактивные аминокислоты. [c.587]

Примером белка установленного строения является инсулин. Инсулин [847, 848] различного происхождения имеет одинаковые кристаллическую форму, элементарный состав, точку плавления, оптическое вращение и физиологическую активность. Удалось установить и суммарный аминокислотный состав, причем во многом этому способствовало применение бумажной хроматографии [849, 850]. Путем частичного гидролиза инсулина и определения последовательности аминокислот в осколках был установлен порядок расположения аминокислот. С помощью динитрофторбензола [851, 852] можно определить концевые аминокислоты со свободными аминогруппами, а именно, гликоколь и фенилаланин. Концевые карбоксильные группы принадлежат аланину. Состав и последовательность аминокислот в инсулине могут различаться в зависимости от его происхождения [853, 854]. [c.126]

Необходимо отметить, что в случае аминокислот символы Ь п О приняты для обозначения конфигурации а-углеродного атома и их ни в коем случае нельзя идентифицировать со знаком оптического вращения (для указания последнего используются символы + и —) . Например, -аминокислоты, такие, как цистеин, лейцин, фенилаланин, пролин, серий, в нейтральных водных растворах являются левовращающими (—) напротив, аланин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты — правовращающие (- -), хотя также принадлежат к -ряду. На знак оптического вращения большое влияние оказывает среда, в которой производится определение. Так, -серин в нейтральной среде является левовращающим, а в кислой — правовращающим. [c.31]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Оказалось, однако, что активность синтезированного таким образом декапептида составляет всего лишь 1 % активности природного гормона. Сравнение удельного оптического вращения промежуточных соединений с удельным вращением тех же соединений, синтезированных другими исследователями, показало, что при синтезе тетрапептида Pro-Phe-His-Leu, осуществленном путем последовательного наращивания пептидной цепи, начиная с N-конца, имела место рацемизация. Действительно, в продуктах гидролиза свободного тетрапептида, разделенных с помощью ионообменной хроматографии, обнаружен лишь рацемический фенилаланин. Чреввычайно низкая активность синтетического УаР-ангиотензина I, составлявшая всего лишь 1 % активности природного соединения, может быть объяснена, по мнению Эллиотта, тем, что получающийся в качестве примеси Val -D-Phe -ангиотензин I является мощным ингибитором all-L-соединения, или тем, что на последующих стадиях синтеза относительное количество а11-ь-пептида резко снижается. [c.57]

Эта ситуация показана на рис. 7.13. Закрепленный оптически активный краун-эфир (R, Я)-конфигурации выступает в роли хозяина , принимающего гостя — (8)-метиловый эфир фенилаланина (в виде гидрохлорида). Все три протона аммонийной группы образуют водородные связи с кислородными атомами краун-эфира. Конформационная подвижность в таком комплексе существенно ограничена, и (З)-энантиомер может принять в комплексе конформационно более предпочтительную форму. Отметим, что краун-эфир, несмотря на его кажущуюся симметрию, может существовать в четырех оптически активных формах, поскольку он получен из атропоизомеров бинафтола, который удалось разделить на энантиомеры вследствие затрудненности вращения. Приведенная структура получена из (К)-энантиомера. [c.141]

Для определения степени рацемизации применяли различные физические методы. Ацетил-Ь-лейцин конденсировали с этиловым эфиром глицина различными способами [35]. Ввиду того что оптически чистый продукт обладает сравнительно высоким вращением, последнее можно использовать в качестве критерия чистоты. Проба, позволяющая обнаружить рацемизацию, прощедшую даже менее чем на 0,5%, заключается в ацилировании этилового эфира глицина карбобензилоксиглицил-Ь-фенилаланином с последующей дробной кристаллизацией продукта реакции [42]. Для того чтобы разделить оптические изомеры, можно применять противоточное распределение [38]. [c.182]

Фенилаланин с удельным вращением 1а]о= j-8,0 получен путем гидрирования дибензальдикетопиперазина. Наибольший оптический выход фенилаланина ([alo = -12,5°, степень асимметрического синтеза 35%) получен при гидрировании в тех же условиях 4-бензилиден-2-метилоксазолона-5 [c.136]

Оптическая чистота полученных Акабори продуктов реакции составляет соответственно для глутаминовой кислоты —-8%, для фенилаланина около 30 , для диаминостильбена —7%. Для последнего вещества Акабори приводит еще величину вращения [а]Ь = +43Г (в очень разбавленном эфирном растворе), что, по видимому, ошибочно, так как для оптически чистого вещества-1а]о =+135°. [c.440]

В начале нашего столетия Эрлих описал биохимическое расщепление серии аминокислот. Оказалось, что дрожжи в процессе брожения перерабатывают преилпществснно ь-ф< р-мы аминокислот, а их оптические антиподы накапливаются. Таким путем могут быть выделены с выходом 60—/0% оптически чистые D-изомеры аланина, лейцина, валина, изолейцина, изо-валина, серина, фенилаланина, глутаминовой кислоты, гистидина. Однако подобным биохимическим методом удается расщепить не все аминокислоты. Фенилглицин получается лишь с небольшим вращением, а рацематы аспарагиновой кислоты, пролина и тирозина совсем не расщепляются действием бродящих дрожжей. [c.574]