Тканевый ферменты

Липолиз триглицеридов в жировой ткани . В качестве источника энергии могут использоваться только свободные, т.е. неэстерифицированные, жирные кислоты. Поэтому триглицериды сначала гидролизуются при помощи специфических тканевых ферментов—липаз—до глицерина и свободных жирных кислот. Последние из жировых депо могут переходить в плазму крови (мобилизация высших жирных кислот), после чего они используются тканями и органами тела в качестве энергетического материала. [c.371]

Распад нуклеотидов и нуклеозидов в тканях. Нуклеотиды и нуклеозиды, если они не были использованы организмом для синтетических целей, подвергаются в тканях дальнейшему распаду. Особенно энергично распад нуклеотидов протекает в печени. Каждый нуклеотид расш,епляется на свои структурные элементы — пуриновое или пиримидиновое основание, углевод и фосфорную кислоту. Расщепление нуклеотидов происходит таким образом, что под действием тканевых ферментов — фосфатаз — от нуклеотидов отщепляется сначала фосфорная кислота (1), а остаток нуклеотида — нуклеозид — расщепляется затем ферментом нуклеозидазой на пуриновое или пиримидиновое основание и углевод (2) [c.359]

Таким образом, начиная с момента прекращения жизни животного, в мясе происходят непрерывные изменения вначале за счет тканевых ферментов, а позже, при начавшейся порче мяса — за счет ферментов гнилостных микроорганизмов. Эту непрерывную изменяемость состава и свойств мяса следует иметь в виду при всех работах. [c.235]

В настоящее время благодаря быстрому развитию гистохимии имеется возможность выявлять локализацию тканевых ферментов и их субстратов, а также других веществ в микроструктурах ткани. Можно обнаруживать не только те или иные вещества в местах прижизненного расположения, но и биохимические процессы, протекающие в тканях. Применительно к целям нашего исследования с помощью гистохимического метода можно не только установить изменения, которые происходят в коже при всасывании через нее различных веществ, но и при определенных условиях выяснить, по каким путям идет всасывание. В литературе имеются примеры, хотя и единичные, использования гистохимического метода для изучения именно этого вопроса. [c.138]

Специфические полисахариды бактерий в отличие от большинства обычных полисахаридов очень устойчивы к действию ферментов желудочно-кишечного тракта, а также тканевых ферментов. Оболочка ряда патогенных микробов построена именно из таких специфических полисахаридов, чем в значительной мере и объясняется возможность жизнедеятельности этих микробов в тканях и биологических жидкостях организма человека и животных. Но в некоторых секретах, например в слезах, слизи носа, в слюне, лейкоцитах, а также в яичном белке, содержится особый фермент — л и-3 о ц и м, способный расщеплять ряд специфических бактериальных полисахаридов. Расщепляя эти полисахариды и вызывая их деполимеризацию, лизоцим тем самым способствует разрушению и распаду оболочек патогенных бактерий и, следовательно, является одним из факторов, облегчающих борьбу макроорганизма с болезнетворным агентом. [c.86]

Значение этих работ заключается прежде всего в том, что они вскрывают общий принцип регуляции активности отдельных тканевых ферментов факторами гормональной природы. [c.248]

Аминокислота в присутствии тканевого фермента окисляется путем дегидрирования в соответствующую иминокислоту. Отщепляющийся водород соединяется через цитохромную систему с кислородом с образованием воды, т. е. физиологическим акцептором водорода является в конечном счете кислород. Что касается иминокислоты, то она без вмешательства ферментов легко присоединяет воду, распадаясь на NHs и кетокислоту [c.330]

Очень часто собственные ферменты действуют одновременно и совместно с вводимым препаратом. Кроме того, изучение ферментативных процессов, осуществляемых тканевыми ферментами, позволяет понять сущность всего процесса обработки сырья, выбрать наиболее эффективные условия его проведения. В связи с этим целесообразно остановиться подробнее на работах, посвященных первому пути использования ферментов. [c.5]

Таким образом, консервированием пищевых продуктов ограничивают или полностью прекращают развитие микрофлоры и активность тканевых ферментов. [c.28]

Обезвоживание (сушение и вяление) применяется для консервирования молока, яиц, мяса, рыбы, овощей и фруктов. Сокращение содержания влаги до 12—25% в продуктах задерживает или прекращает рост микроорганизмов. Тканевые ферменты в обезвоженной среде прекращают свою деятельность. [c.29]

Липазы (желудочная, поджелудочная, тканевая) — ферменты, катализирующие гидролиз нейтрального жира на глицерин и жирные кислоты в пищеварительной системе и тканях организма. [c.491]

В охлажденных продуктах понижается активность тканевых ферментов и замедляется жизнедеятельность микроорганизмов, благодаря чему увеличивается срок хранения рыбы и мяса до 10—20 дней, фруктов и яиц до нескольких месяцев. [c.30]

При замораживании продуктов вода превращается в лед, благодаря чему становится невозможной деятельность тканевых ферментов и микроорганизмов. Сроки хранения замороженных продуктов могут исчисляться многими месяцами и даже годами. При размораживании продукт почти полностью восстанавливает свои свойства. [c.30]

Особый интерес для клиники представляет гюследование активности индикаторных ферментов в сыворотке крови, так как по появлению в плазме или сыворотке крови ряда тканевых ферментов в повышенных количествах можно судить о функциональном состоянии и поражении различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры). При остром инфаркте миокарда особенно важно гюследовать активность креатинкиназы, АсАТ, ЛДГ и оксибутиратдегидрогеназы. [c.579]

Недостаток белка в питании приводит, таким образом, к недостаточному синтезу или интенсивному распаду различных тканевых белков, в том числе и тех, которые выполняют каталитическую функцию, т. е. ферментов. Однако не все ферменты подвергаются такому не компенсированному пита-. нием распаду, как оксидазы аминокислот, гистидаза или ксантиндегид-рогеназа. Активность некоторых тканевых ферментов (например, аргиназы) почти не изменяется при белковом голодании. Эта неравномерность в распаде белковой составной части ферментов и приводит к тому, что на первый план и в наиболее резкой форме выступают нарушения тех сторон обмена, которые оказываются наименее обеспеченными соответствующими ферментными системами. [c.393]

При прекращении доступа кислорода воздуха к тканевому препарату при наличии соединений, акцептирующих водород (метиленовая синь), и тканевых ферментов некоторые вещества, например углеводы, могут окисляться и без участия кислорода. В. И. Палладии в процессах биологического окисления особую роль уделял кислороду как акцептору водорода. [c.193]

Основными причинами биохимических изменений являются действие тканевых ферментов продукта и воздействие микроорганизмов. Оба эти фактора вызывают распад сложных органических веществ, входящих в состав продуктов, на более простые соединения, в результате чего происходит изменение консистенции, вкуса и запаха продуктов. [c.60]

Мы обращаем на этот момент внимание, исходя из следующего. Известно, что в ткани слизистой оболочки желудка имеется пепсииоген, способный превращаться в пепсин (пепсина в ткани нет ), а также ряд других протеиназ типа катепсинов. Различные тканевые ферменты могут уничтожать друг друга вследствие [c.206]

Известно, например, что тимидин способен оказывать цито-статическое действие на микробные клетки и культуры клеток млекопитающих при достаточно значительных концентрациях его в культуральной среде. С другой стороны, тимидин, дезоксиури-дин и некоторые другие пиримидины в высоких концентрациях действуют как эффективные ингибиторы тканевого фермента аспартаткарбамилтрансферазы — первого энзима на пути образования пиримидинов ДНК и РНК. [c.134]

Чаще всего в слюне определяют величину pH и активность фермента амилазы. По активности этого фермента можно судить об интенсивности углеводного обмена, поскольку существует определенная корреляция между активностью амилазы слюны и активностью тканевых ферментов обмена углеводов. [c.244]

Эта фаза протеолиза не является порчей рыбы, а наобо она сопровождается в благоприятном изменении консистеь рыбы — значительном размягчении тканей, лучшем отдела мяса от костей. Однако следует заметить, что вследствие о( зования свободных аминокислот и аммиака (что повышав тому же pH тканей) создаются благоприятные условия бактериального разложения белков. Протеолиз под влияе бактериальных протеаз происходит значительно быстрее, чем воздействием тканевых ферментов. А это уже может впос ствии привести и к порче рыбы. [c.176]

ДДВФ в организме быстро гидролизуется тканевыми ферментами. В сердце, жире, мозге, желудке и тонком кишечнике он еще обнаруживается через 20 часов после введения в желудок. [c.275]

TOB. Однако не все ферменты подвергаются такому не компенсированному питанием распаду, как оксидазы аминокислот, гистидаза или ксантиндегид-рогеназа. Активность некоторых тканевых ферментов (например, аргиназы) почти не изменяется при белковом голодании. Эта неравномерность в распаде белковой составной части ферментов и приводит к тому, что на первый план и в наиболее резкой форме выступают нарушения тех сторон обмена, которые оказываются наименее обеспеченными соответствующими ферментными системами. [c.371]

Ферменты, находящиеся в плазме или сыворотке крови, могут быть либо собственными ферментами плазмы, либо ферментами, попадающими в кровь из других органов, тканей или секретов. К числу первых относятся ферменты, принимающие участие в процессах свертывания крови, такие, например, как протромбин, проакцелерин, проконвертин и другие (стр. 467), неспецифическая холинэстераза крови и т. д. К числу вторых принадлежат амилаза, липаза и другие ферменты, поступающие в кровь в результате всасывания различных секретов — слюны, поджелудочного сока и т.д. сюда же относятся ферменты, попадающие в кровь из различных органов и тканей в результате разрушения в них части клеток или изменения проницаемости поверхностных клеточных мембран. Последняя группа гипер-ферментемий представляет особый интерес для клиники, так как по появлению в плазме крови ряда тканевых ферментов в необычных количествах можно судить о функциональном состоянии и заболевании различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры и т. д.). [c.478]

Ферменты. Особый интерес в спортивной диагностике представляют тканевые ферменты, которые при различных функциональных состояниях организма поступают в кровь из скелетных мышц и других тканей. Такие ферменты называются клеточными, или индикаторными. К ним относятся альдолаза, каталаза, лактатдегидрогеназа, креатинкиназа и др. Для отдельных клеточных ферментов, например лактатдегидрогеназы скелетных мышц, характерно наличие нескольких форм (изоферментов). Появление в крови индикаторных ферментов или их отдельных изоформ, что связано с нарушением проницаемости клеточных мембран тканей, может использоваться при биохимическом контроле за функциональным состоянием спортсмена. [c.474]

Первый метод (если применяются гомогенаты) встретил возражения в связи с возможностью возникновения артефактов, главным образом в результате перераспределения составных частей ткани при гомогенизации. При этом ингибитор, который в неповрежденной ткани пространственно отделен от фермента, может вступить с ним в контакт [137, 179]. Кевиц [99], например, перед определением высушивал и экстрагировал ткань (диафрагму мыши) хлороформом и на протяжении первых 10 час после отравления параоксоном нашел более высокую активность холинэстеразы, чем в не-экстрагированной ткани (рис. 34). Вероятно, в более поздние сроки избыток параоксона разрушался тканевыми ферментами. Однако Блебер и Кризи [26] считают, что процедура Кевица ведет к спонтанной реактивации угнетенной холинэстеразы и поэтому полученные им результаты являются артефактом. [c.221]

Дыхание — это совокупность постоянно протекаюш,их в организме физиологических и биохимических процессов, сопровождающихся поглощением кислорода из окрун ающей среды и выделением углекислого газа и воды. У одноклеточных и некоторых многоклеточных организмов (плоские черви, кишечнополостные) дыхание осуществляется всей поверхностью тела. У более высокоорганизованных животных развиваются органы внешнего дыхания, строение которых зависит от условий существования. У насекомых с помощью системы трахей происходит снабл<ение тканей и клеток организма кислородом, в них и осуществляется непосредственно тканевое дыхание. У позвоночных животных и человека процесс дыхания может быть разделен на три взаимосвязанных этапа внешнее дыхание, перенос газов кровью и тканевое дыхание. Внешнее дыхание осуществляется дыхательными органами (жабры, легкие). Из внешней среды в кровь поступает кислород, который разносится по всему организму и доставляется непосредственно потребителям — клеткам и тканям. В них и происходит передача кислорода тканевым ферментам, использующим его для окисления субстрата. Перенос кислорода нз органов дыхания ко всем другим органам и тканям составляет так называемую дыхательную функцию крови. Поступление в ткани кислорода обеспечивает протекающие в них окислительные процессы, являющиеся основой тканевого или клеточного ды.хаиия. [c.354]

Ферментативная порча жира обусловлена присутствием тканевых ферментов (липазы) или развитием микроорганизмов. Липаза катализирует гидролитическое расщепление триглицеридов. Если в состав жиров входят низкомолекулярные жирные кислоты (масляная, капроновая и др.), освобождение их вызывает неприятный вкус и запах (например, в молочнол жире). [c.46]

Изоферментами называются формы фермента, различающиеся между собой первичной структурой белка и каталитической активностью. Наличие изоферментов характерно для лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, гексокиназы и других тканевых ферментов. Так, лактатдегидрогеназа, которая катализирует обратимую реакцию превращения лактата (молочной кислоты) в пировиноградную кислоту, содержится в организме человека в виде пяти изоферментов, условно обозначаемых как М , Н , МдН, MjHj, МН3. Все пять изоформ имеют одинаковую молекулярную массу (около 134 ООО), но разную каталитическую активность. Для них характерна тканевая специфичность. В скелетных мышцах преобладает тип (mus le — мышца), в сердечной мышце — тип Н (heart — сердце), в других тканях найдена комбинация этих типов. При изменении функционального состояния организма, условий среды, возраста возможно перераспределение отдельных изоформ фермента между отдельными тканями, что свидетельствует об изменении процессов обмена веществ или появлении новых изоформ. Изменение спектра изоформ или появление новых форм ферментов может использоваться при диагностике заболеваний или характеристике функционального состояния организма, в том числе при адаптации организма к физическим нагрузкам, так как при систематических тренировках могут появиться новые формы ферментов. [c.94]

В спортивной практике часто определяют наличие в крови таких тканевых ферментов процессов биологического окисления веществ, как альдолаза — фермент гликолиза и каталаза — фермент, осуществляющий восстановление перекисей водорода. Появление их в крови после физических нагрузок является показателем неадекватности физической нагрузки, развития утомления, а скорость их исчезновения свидетельствует о скорости восстановления организма. [c.474]

Биологическое значение процессов окисления трудно переоценить. Действительно, раз большинство химических веществ способно окисляться, мы вправе ожидать, что при отравлениях рано или поздно тканевые ферменты путем окисления трансформируют яд в другое вещество и опасность, угрожающая человеку, исчезнет. Но... это только в том случае, если а процессе окисления будет образовываться продукт о меньшей токсичностью или если появляющееся при биотрапсформации вещество быстро выделяется из организма. [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология