Шиффовы основания родопсине

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

В этих мутантах отрицательно заряженный противоион Глю 113 был заменен на нейтральный Глн или неполярный Ала. Способность активировать в темноте трансдуцин проявлялась в них в отсутствии ретиналя. Однако в таких мутантах присоединение 11-цис ретиналя к родопсину мешало их активности в темноте и вновь делало их светочувствительными. Напомним, что в состоянии мета II депро-тонированное шиффово основание и протонированный противоион Глю 113 становятся одновременно электронейтральными. Отсюда было сделано предположение, что в нормальных физиологических условиях активность родопсина непосредственно обусловлена нейтрализацией противоиона Глю 113 при протонировании его боковой цепи и, как следствие, разрывом солевого мостика между Глю 113 и Лиз 296. [c.419]

При обработке нативного родопсина боргидридом натрия реакция восстановления бывает выражена довольно слабо, но после выцветания белка восстановление протекает быстро и ретиналь ковалентно связывается с белком с образованием вторичного амина. Это означает, что в родопсине ретиналь связан с белковой частью молекулы через шиффово основание. Попытки идентифицировать аминогруппу, к которой присоединено это основание, дали противоречивые результаты. [c.64]

НЫ — это белки с молекулярной массой около 40 000. Родопсин (бычий или овечий) имеет 348 аминокислотных остатков, сгруппированных в виде семи преимущественно гидрофобных сегментов, которые проходят от одной до другой стороны фоторецепторной мембраны. Связь между белковым скелетом и ретиналем формируется при конденсации альдегида с е-группой ли-зинового остатка вблизи конца белковой цепи (на 296 месте в цепи или эквивалентном) с образованием шиффова основания [c.238]

Родопсин состоит из белка опсина (рис. 1.16) и связанного е ним хромофора, являющегося альдегидной формой витамина Л (ретиналем) соотношение этих составных частей в молекуле родопсина 1 1. У наземных и морских позвоночных, которые приспособились к различным условиям освещенности окружающей пх среды, имеются различные хромофоры, обозначаемые как ретиналь I и ретиналь II (рис. 1.2). И палочки, и колбочки, несмотря на разные спектры поглощения (рис. 1.3), содержат, однако, в своем родопсине один и тот же ретиналь, различия в спектрах обусловлены белковым компонентом. С помощью своей альдегидной группы ретиналь образует шиффово основание с е-аминогруппой лизинового остатка опсина и, таким образом, ковалентно связывается с этим белком. Главная стадия фоторецепции состоит в использовании поглощенной световой энергии для изомеризации ретиналя 1 мс-ретиналь (рис. [c.10]

Физиологически активное состояние родопсина представлено продуктом мета II, который активирует трансдуцин. В этом состоянии шиффово основание депротонировано. Поскольку депротонирование шиффова основания в мета II не сопровождается выбросом протонов, в родопсине должен существовать внутренний акцептор протона (противоион Глю 113). Вместе с тем из внешней среды фоторецепторным диском в мета II поглощаются дополнительно два протона. [c.419]

В исходном состоянии в родопсине ретиналь находится в 11-цис, 12-в-цис-кон-фигурации. В результате фотолиза происходит цис-транс-изомеризация хромофора и депротонирование шиффова основания. Эти процессы сопровождаются изменением взаимодействия ретиналя с опсином и конформации последнего. Па конечной стадии разрывается альдиминная связь и высвобождается свободный ретиналь в транс-конфигурации. Па рис. XXIX. 16 приведена схема фотолиза родопсина, где отмечены максимумы спектров поглощения промежуточных продуктов, температуры, выше которых начинается переход к следующему продукту фотолиза, характерные времена отдельных стадий при комнатной температуре. [c.417]

Таким образом, само по себе депротонирование шиффова основания не является необходимым для процесса активации родопсина, а служит лишь механизмом его электростатического включения. [c.420]

В1 стадии поглощение фотона г/занс-ретиналем родопсина вызывает его изомеризацию в р-г г/с-ретиналь. При этом оказывается, что полиеновая цепь ретиналя фиксирована в молекуле белка, а шиффово основание в результате изомеризации перемещается. Причем это перемещение приводит к передвижению основания из области, благоприятной для протонирования, в окружение, где свободно осуществляется депротонирование. [c.124]

Образование этого интермедиата, в обоих случаях сопровождающееся депротонированием шиффова основания, приводит к выделению Н - в воду бактериальным (но не животным) родопсином. [c.116]

Вовлеченные в процесс цис-транс-изомеризации электронные состояния не установлены достаточно определенно. Хотя при импульсном фотолизе аП-гранс-ретиналя наблюдали коротко-жнвущий спектр, согласующийся со спектрами триплетных состояний, доказательств образования триплетных состояний при изомеризации родопсина нет. Возможно, уровни (п, я ) лежат над уровнем возбужденного состояния (вероятно, состояния я, я ) в протонироваином шиффовом основании, но ниже, чем в свободном альдегиде, так что триплетные состояния образуются лишь в свободном ретинале. Представляется вероятным, что в фотовозбужденном ретинальном хромофоре родопсина происходит перенос положительного заряда от шиффова основания к сопряженной л-системе ретиналя. [c.240]

Одни эксперименты указывали на участие е-аминогруппы опсина, другие— аминогруппы фосфатидилэтаноламина. Недавно, медленно восстанавливая необесцвеченный родопсин с помощью цианборгидрида, удалось получить единственный продукт, анализ которого позволил заключить, что шиффово основание в нативном пигменте образовано по аминогруппе лизина [133]. Согласно результатам исследований модельных систем, сильный батохромный сдвиг спектра поглощения зрительных пигментов относительно спектра свободного ретиналя обусловлен наличием в последних сильно протонированного шиффова основания и сильным взаимодействием между полиеновой цепью ретиналя и белком. [c.65]

Поглощение света. Спектры поглощения света 11-ч с-рети-нальдегида и родопсина из палочек сетчатки быка приведены на рис. 9.10. Для того чтобы объяснить, каким образом связывание с опсином вызывает столь значительный сдвиг максимума поглощения света, была проделана огромная работа свободный 11-ч с-ретинальдегид поглощает при - 375 нм, а зрительные пигменты — при значительно больших длинах волн, например бычий родопсин — при - 500 нм. Этот феномен нельзя объяснить лишь одним образованием шиффова основания, поскольку простые Ы-ретинилиденальдимины (9.7) поглощают в диапазоне 360—380 нм. При протонировании альдимина (9.8) [c.308]

С, можно обратимо смещать равновесие изомеров, что находит свое выражение в сдвигах полосы поглощения. На основе такого рода исследований Уолд построил схему последовательных превращений родопсина, показанную на рис. 14.22. Под действием света ретиналь, находящийся в комплексе с опсином, изомеризуется, образуется прелюмиродопсин. При этом нарушается структурное соответствие ретиналя и опсина и последний вместе со связанным ретиналем испытывает конформациопное превращение. Структура опсина постепенно раскрывается, возникают стадии, обозначаемые как люмиродопсин и метародопсины. На заключительной стадии шиффово основание гидролизуется и ретиналь отщепляется от опсина. При раскрытии опсина экспонируются новые химические группы, в частности, две SH-группы и группа, связывающая протон с рК порядка 6,6 (вероятно, имидазольная). [c.472]

В родопсине 11-г<мс-ретиналь ковалентно связан с опсином путем образования шиффова основания (альдимина) между его альдегидной группой и е-аминогруппой ли-зинового остатка опсина. Чрезвычайно важное значение имеют также нековалентные взаимодействия между боковыми группами остатков аминокислот белка и л-электрон-ной системой полиена, которые, во-первых, определяют конформацию хромофора в составе родопсина, а во-вторых, вызывают поляризацию 7г-электронной системы поли-енового фрагмента. Энергетические характеристики нековалентных взаимодействий между опсином и полиеновой цепью зависят от структуры белка и сопряженных с ним липидов и углеводов и существенно различаются для различных родопсинов. Именно эти эффекты совместно с индукционным эффектом, возникающим от образования альдиминной связи, обусловливают 1) значительный сдвиг в красноволновую область максимума поглощения 11-цыс-ретиналя в составе родопсина (Ящах = 500 нм) в сравнении с альдегидом в свободном состоянии = 375 нм) 2) вариации величины тах У разных зрительных пигментов. Все это приводит к повышению чувствительности светового и цветового восприятия. Цветовое зрение человека — это трихроматический процесс, за который ответственны рецепторы, чувствительные к разному цвету — синему (Я ах = 440 нм), зеленому ( тах =535 нм) и красному (Я ах = 575 нм) — и содержащие различные пигменты. Различие в Я ах поглощаемого света обусловлено особенностями строения опсина и нековалентных взаимодействий опсин — хромофор. Все детали структуры и функций фоточувствительных пигментов в настоящее время еще не выяснены до конца, но установлено, что в основе механизмов функционирования зрительных пигментов заложены многостадийные циклические процессы. Рассмотрим основные молекулярные события, происходящие при попадании кванта света на сетчатку глаза человека. [c.133]

В модельных системах скорость фотоизомеризации ретиналя намного ниже, чем в опсине. Так, в метаноле время образования фотопродукта 11-цис-ретиналя в комплексе с протонированным шиффовым основанием составляло 8 пс, а квантовый выход 0,15. Очевидно, опсин ускоряет фотоизомеризацию ретиналя. Это определяется особенностями белок-хромофорного вза-имодействия. Среди факторов, способствующих этому, можно назвать электростатическое отталкивание между 13—СН3-группой и 10—Н в родопсине, которое ускоряет скручивание скелета ретиналя и переход [c.423]

Энергия света, поглощенная ретиналем, используется для активного переноса протона через мембрану, создания электрохимического градиента водорода и синтеза АТФ. Начальный этап трансформации энергии света протекает за время < 10 пс. Он включает транс -, цисизо-меризацию ретиналя, сдвиг протона Шиффова основания и структурно -поляризационные изменения ближайшего белкового окружения ретиналя (рис. 17.4). Это дает начало каскаду последовательных конформационных перестроек в макромолекулярном комплексе ретиналь - опсин, приводящих в итоге к транслокации протона через мембрану, возможно, по сетке водородных связей. В случае родопсина хромофором также служит ретиналь, соединенный с опсином Шиффовым основанием. В [c.163]

НИЗМЫ для окислительного фосфорилирования, а также защитный красный пигмент, предохраняющий бактерии от летального действия синего света. Пурпурная фракция состоит из белка пурпурных мембран (26 кДа) и сорока связанных с ним липидов. Этот белок называют также бактериородоп-сином, потому что он, подобно родопсину, зрительному пигменту сетчатки позвоночных (разд. 37.13), содержит в качестве хромофора ретиналь. Ретин ал евая группа присоединена к лизиновой боковой цепи белка протонированной связью шиффова основания. [c.200]

Возбуждение налочек сетчаткой глаза может быть вызвано одним фотоном. В наружном сегменте палочки имеется около тысячи уложенных пачкой дисков, которые представляют собой замкнутые двуслойные мембраны, обильно нагруженные молекулами трансмембранного белка родопсина. Родопсин - фоторецепторный белок его хромофором является 11-г г/с-ретиналь, который образуется из иолностью- 77/7анс-ретинола (витамина А). 11-г г/с-ретиналъ присоединяется к специфическому остатку лизина в опсине, образуя шиффово основание. Первичный акт зрительного возбуждения - изомеризация [c.354]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология