Глицин распределение в белках

Как и следовало ожидать, волокна, содержащие 90% глицина и аланина, относительно мало растяжимы, поскольку степень их кристалличности очень велика. С другой стороны, по мере увеличения концентрации аминокислотных остатков с большими боковыми радикалами волокна становятся более растяжимыми, что хорошо согласуется с заметным увеличением аморфной фазы. Механические свойства, дополненные изложенными выше сведениями о распределении последовательностей аминокислотных остатков, определенно свидетельствуют в пользу того, что фиброин шелка может рассматриваться как блок-сополимер. Другие фибриллярные белки, в частности относящиеся к классу кератина или коллагена, также могут быть отнесены к этой категории сополимеров. [c.116]

Установление строения цитохрома с из сердца человека показало почти полное подобие его лошадиному гемопротеиду. Он также состоит из 104 аминокислот, причем N-концевой глицин ацетилирован положение и характер присоединения гема к полипептидной цепи, распределение основных и гидрофобных остатков одинаковы в обоих белках наконец, большие участки полипептидных цепей полностью идентичны. Цитохром с человека отличается от цитохрома с лошади 12 аминокислотными остатками, причем ряд аминокислот замещен подобными (например, Glu в положении 62 на Asp), а ряд — совершенно отличными аминокислотными остатками (Glu в положении 92 на Ala) [c.161]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Земле. Согласно этой гипотезе, на поверхности частиц глины могло происходить образование полипептидов из отдельных аминокислот, растворенных в окружающей воде. Предполагается, что поверхность алюмосиликатных пластин может служить и шаблоном, и катализатором при,образовании длинных пептидных цепей или белков. Эта гипотеза исследовалась экспериментально (см. в работе [20]). Добавляя к раствору различных глинистых минералов небольшое количество аминокислоты (глицина),авторы проводили затем циклическую гидратацию и дегидратацию при одновременном периодическом изменении температуры. В контрольных экспериментах проводились циклы нагрева и охлаждения без изменения влажности. Было обнаружено, что наибольшее количество пептидов возникало в условиях, когда глина подвергалась периодическим изменениям и температуры, и влажности. На основании этих экспериментальных данных авторы предположили, что флуктуации температуры и влажности приводили к распределению и перераспределению аминокислот на поверхности частиц глины, что спосо твовало связыванию аминокислот в пептидные цепи. При добавлении воды освобождаются активные места на поверхности алюмосиликатных пластин, в которых происходит каталю при образовании пептидов из аминокислот. При повышении температуры вода испаряется и возникают новые места для катализа, доступные для других аминокислот, которые присоединяются к существующим цепям или образуют новые цепи. Поскольку в условиях древней Земли в воде присутствовало несколько сортов аминокислот, эти циклы флуктуирующей температуры и влажности могли привести к образованию сложных пептидов и предшественников больших белковых молекул. [c.61]

В. с., макромолекулы к-рых содержат несколько типов мономерных звеньев, наз. сополимерами. В зависимости от характера распределения звеньев в макромолекулах различают регулярные и нерегулярные сополимеры. В регулярных сополимерах распределение различающихся мономерных звеньев характеризуется определенной периодичностью. Простейшими примерами могут служить чередующиеся сополимеры стирола с малеиновым ангидридом и нек-рых олефинов с ЗОг, построенные по принципу. ..АВАВАВ... (А и В — различные мономерные звенья), и др. Возможны и более сложные регулярные последовательности чередования звеньев, что, в чгастности, характерно д.ття различных аминокислотных остатков в нек-рых белках, напр, глицин — пролин — оксипролин в коллагене, В нерегулярных сополимерах распределение звеньев случайное. Это характерно для многих синтетич. сополимеров. В нуклеиновых к-тах и в большинстве белков нерегулярные последовательности звеньев задаются соответствующим кодом и определяют биохимич. и биологич. специфичность соответствующих соединений. Сополимеры, в к-рых звенья каждого типа образуют достаточно длинные непрерывные последовательности, сменяющие друг друга в пределах макромолекулы, наз. блоксополимерами (см. Блоксополи.меры). Последние наз. регулярными, если длины блоков и их чередование подчиняются определенной периодичности. При уменьшении длины блоков различие между блок-сополимерами и статистич. сополимерами постепенно утрачивается. [c.272]

Тот факт, что количество структурного белка в хромосомах находится в зависимости от общей активности клетки, дает основание предположить, что сам структурный белок участвует в обмене. Опыты показали, что это так и есть. Интенсивность обмена в белке измерялась с помощью меченого азота, который вводился в аминокислоту глицин. Эту аминокислоту можно инъецировать крысам или мыщам и изучать распределение меченых атомов в их клетках. Э. Хаммарстен из Стокгольма обнаружил, что меченый азот включается в ядерные белки гораздо быстрее, чем в ДНК. В нащей лаборатории, продолжив этот опыт далее, мы показали, что структурный белок включает в себя азот быстрее, чем щелочной белок. [c.119]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

С другой стороны, данные табл. I—IV Приложения демонстрируют разницу в аминокислотном составе пептидов, принадлежащих разным тканям и участвующих в регуляции тканеспецифических функций. Аминокислотный состав каждой группы РП можно использовать для сравнения их между собой по частоте включения аминокислотных остатков, подобно тому как это сделано для усредненного белка в работе В. А. Конышева (1985). Для такого сравнения и использованы данные, приведенные в вышеупомянутых таблицах, и полученные результаты даны в табл. 6. где представлены только 9 первых разрядов, так как в исследуемых системах аминокислотные остатки, относящиеся к первым 6 рангам, занимают более 55%, а остатки первых 9 рангов — более 80% всех мест в полипептидных цепях. В табл. 6 также включены данные для нескольких регуляторных белков, которые будут рассмотрены в следующем разделе. Хочется отметить, что распределение аминокислот по рангам частоты для природных регуляторных пептидов и белков отличается от такового синтетических протеиноидов (см. табл. 5) высоким рангом лейцина, глутаминовой кислоты и цистеина, но сходно с ним высоким рангом глицина, аланина и лизина. [c.78]

Коллаген представляет собой группу родственных белков, обладающих очень высокой прочностью. Коллаген является основной волокнистой структурой кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов и зубов. Известны четыре типа коллагена, различающиеся распределением в тканях. Основной структурной единицей коллагена является трюпоколлаген, состоящий из тр)ех цепей, каждая из которых включает 1000 аминокислотных остатков. Коллаген необычайно богат глицином и пролином. Кроме того, в коллагене содержатся гидроксипролин и гидроксилизин, редко встречающиеся в других белках. Последовательность аминокислот в коллагене характеризуется той особенностью, что почти каждый третий остаток в ней-глицин. Тропоколлаген [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология