Пиридоксаль синтез

Известно [71—73], что фосфорные эфиры пиридоксина, пиридоксаля и пиридоксамина в качестве коферментов входят в состав различных ферментов, катализирующих белковый обмен в организме. В этом обмене особо важную роль играет пиридоксаль-5-фосфат. Известно также (см. стр. 153), что в животных тканях и дрожжах преимущественно содержатся пиридоксаль и пиридоксамин. В связи с этим синтез указанных веществ и их коферментов представляет большой интерес. [c.168]

Ц. катализирует конечную стадию синтеза 1 цистеина из L-метионина (кофактор фермента - пиридоксаль-5 -фосфат см. Витамин В ), обладает широкой субстратной специфичностью (катализирует нек-рые др. р-ции у-элиминирования и замещения). [c.388]

Строение пиридоксамина и пиридоксаля вытекает, естественно, из реакций их получения из пиридоксина и доказывается их синтезом из метилового эфира пиридоксина. [c.338]

СИНТЕЗ ПИРИДОКСИНА, ПИРИДОКСАЛЯ И ПИРИДОКСАМИНА [c.338]

Синтезы пиридоксамина и пиридоксаля основаны на превращениях уже готовой молек)-лы пиридоксина. [c.338]

Синтез пиридоксамина и пиридоксаля [c.354]

СИНТЕЗ ПИРИДОКСАЛЬ-5з-ФОСФАТА [c.359]

Синтез пиридоксина, пиридоксаля и пиридоксамина 338 [c.630]

Синтез пиридоксаль-5а-фосфата 359 [c.630]

Строение пиридоксаля и пиридоксамина установлено и доказано синтезом в 1944 г. Структура коферментных форм витамина В(, — пиридоксаль-5 -фосфата и пиридоксамин-5 -фосфата определена в 1951 г. В промышленности витамин В, его коферментные формы и производные получают синтетически. [c.677]

В состав ряда ферментов, катализирующих различные превращения аминокислот, например, их синтез, переаминирование, рацемизацию, декарбоксилирование, входит кофермент пиридоксаль-5-фосфат [c.437]

Пиридоксаль (П) и пиридоксамин (И1) являются биокатализаторами, находясь в виде простетической группы (кодекарбоксилазы) в составе ами-нофераз (трансаминаз), декарбоксилаз и других ферментов, принимающих участие в синтезе и расщеплении аминокислот. Пиридоксол (I) рассматривают как провитамин, так как он проявляет свои витаминные свойства не непосредственно, а превращаясь в организме в пиридоксаль или пиридоксамин. [c.662]

Пиридоксаль-5-фосфат (кодекарбоксилаза). Синтез кодекарбоксилазы был осуществлен в 1951 г. [78—80] из пиридоксамина путем фосфорилирования его и окисления аминометильной группы в альдегидную. Фосфорилирование осуществляли хлорокисью фосфора [11] или смесью фосфорного ангидрида и ортофосфорной кислоты [78, 81], или метафосфорной кислотой [10]. Реакции протекают по следующей схеме [c.169]

Пром. способы получения пиридоксина и пиридоксаль-5 -фосфата (лек. формы витамина Bj) основаны на синтезе из алифатич. предшественников (напр., из амида циануксусной к-ты и 1-метокси-2,4-диоксопентана) пиридинового гетероцикла с соответствующими функц. группами в положениях 4 и 5, а также метильной группой в положении 2 и на р-ции Дильса - Альдера оксазолов с диенофилами. Применяют витамин Bg для лечения токсикозов беременных, нек-рых видов злокачественного малокровия, заболеваний нервной системы, себорейного дерматита и др. Суточная потребность взрослого человека 2-2,5 мг. [c.383]

Пиридоксальфосфат, который иногда называют кодекарбокси-лазой, был впервые выделен из дрожжей [113] и оказался идентичным синтетическому образцу, полученному с низким выходом в результате фосфорилирования пиридоксаля (140) фосфорилхлоридом в присутствии воды [114]. Точное положение фосфатного остатка установлено методом элиминирования структура была окончательно подтверждена прямым синтезом [115], приведенным на схеме (88). Другие синтетические работы суммированы в обзоре [116]. [c.635]

Исходным веществом во всех этих синтезах обычно является витамин пиридоксол (141) или близкий к нему пиридоксамин (145). В связи с этим представляется целесообразным кратко рассмотреть химические свойства этих соединений, которые вместе с пиридоксалем (140) часто называют пиридоксином, или витамином Вб. Структура пиридоксола (141) была независимо установлена двумя группами исследователей [117]. На схеме (89) приведены важнейшие реакции этого определения. Наличие 3-гидрокси-пиридинового ядра установлено из характеристичного УФ-спектра, присутствие трех гидроксильных групп — из образования триацетата и трибензоата. Из этих групп только одна может метилироваться диазометаном с образованием метилового эфира (142). Осторожное окисление перманганатом бария дает дикарбоновую кислоту (143), содержащую все атомы углерода исходного соединения, включая С-метильную группу. Дикарбоновая кислота легко переходит в ангидрид (144). Характер замещений в пиридиновом кольце определен на основании наблюдения, что пиридоксол (141), но не его метиловый эфир (142) давал положительный тест на [c.635]

Взаимосвязь между пиридоксолом (141 и пиридоксамином (145) установлена [118 щений, представленных на схеме (91). Осторожное окисление пиридоксола перманганатом калия дало пиридоксаль, выделенный в виде оксима (146). Обработка последнего азотистой кислотой привело к пиридоксалю, а каталитическое восстановление — к пи-ридоксамину. Сообщалось и о других методах синтеза этих соединений [116]. [c.636]

Фосфорилирование пиридоксаля и пиридоксамина является ферментативной реакцией, протекающей при участии специфических киназ. Синтез пиридоксальфосфата, например, катализирует пиридоксалькиназа, которая наиболее активна в ткани мозга. Эту реакцию можно представить следующим уравнением [c.227]

Пиридоксаль и пиридоксамин в виде своих 5а-фосфорных эфиров, находясь в качестве простетической группы совместно со специфическими белками в составе аминотрансфераз (трансаминаз), декарбоксилаз аминокислот и других пиридоксальфосфатных ферментов, принимают биокаталити-ческое участие в синтезе и расщеплении аминокислот. Пиридоксаль-5а-фосфат и пиридоксамин-5а-фосфат являются коферментными формами витамина Вб- [c.358]

Строение пиридоксаль-5а-фосфата ( LXVH) подтверждено различными синтезами [41, 228]. [c.359]

Вместо оксима пиридоксаля для синтеза пиридоксаль-5а-фосфата гораздо лучше использовать шиффово основание пиридоксаля [244]. Поэтому исходят из пиридоксина (1), который окисляют в пиридоксаль (см. с. 354), н выделяют в виде основания Шиф())а с каким-либо ароматическим амином, например п-анизидином, затем это соединение фосфорилируют полифосфорной кислотой или другим фосфорилирующим агентом, полученный фосфат шиффова основания пиридоксаля разлагают раствором щелочи и превращают в пиридоксаль-5а-фосфат ( LXVII) с выходом свыше 55% на пиридоксин. [c.361]

Биологический синтез пиридоксаль-5а-фосфата может быть осуществлен из пиридоксина при инкубации его с животными тканями [251 ] и с дрожжами [252] этот синтез осуществлен также с ферментными системами [251 ] и при добавлении пиридоксаля вместе с АТФ к суспензии высушенных клеток Strepto o us fae alis [253]. [c.361]

Механизм реакции на примере синтеза -триптофана может быть представлен как протекающий через шиффово основание I ( LXXXI), переходную форму шиффова основания, затем отщепление заместителя в Р-положе-нии и образование активного переходного основания ( LXXXII), р-углерод которого подвергается нуклеофильной атаке анионом индола с переходом в промежуточную форму с последующим протонированием в шиффово основание ( LXXXIII), которое уже гидролитически, обычным путем, расщепляется на -триптофан и пиридоксаль-5а-фосфат. [c.365]

Синтез пиридоксамина и пиридоксаля 354 Биологическое значение оксиметилпиридиновых витаминов. Зависимость между строением и биологической активностью. Антивитамины 355 [c.630]

Химический синтез пиридоксина осуществляется посредством конденсации этоксиацетилацетона и цианацетамида. Синтез пиридоксина возможен через производные хинолина и изохинолина, а также через производные фурана. Пиридоксамин получают из метилового эфира пиридоксина посредством аминирования аммиаком в метиловом спирте при 140 °С. Пиридоксаль получают из гидрохлорида пиридоксина окислением посредством дихромата калия в серной кислоте при 60 °С. [c.118]

Витамин Вб (адермин) может существовать в трех различных химических формах пиридокси , пиридоксаль и пиридоксвмин. Впервые пиридоксин выделен из полированного риса в 1932 г., а его строение выяснено и подтверждено синтезом в 1939 г. [c.677]

Из биохимических реакций, катализируемых пнридоксалевыми ферментами, первой была открыта в 1937 V. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман (СССР) реакция переаминирования амииокислот ее механизм был независимо установлен в 1952—1954 гг. А. Е. Браунштейном и М. М. Шемякиным и американцем Э. Снеллом. Фосфаты пиридоксаля и пиридоксамина входят а состав более чем 50 ферментов, участвующих главным образом в процессах вмино-кислотного синтеза и метаболизма, а также в фосфорнлировании углеводов и метаболизме жирных кислот и мембранных ненасыщенных липидов. [c.677]

В растениях-продуцентах имеются специальные энзимы, осуществляющие реакцию Пиктэ—Шпенглера. Однако этот химический процесс может достаточно эффективно протекать и без всяких ферментов в условиях, близких к физиологическим. С этим связано образование так называемых животных алкалоидов . Если в организме млекопитающего создается избыток альдегидов или фенилэтиламинов, то происходит неферментативный синтез тетрагидроизохинолинов. Как мы видели в разд. 6.2, фенилалкиламины (катехоламины) играют важную роль в регуляции деятельности центральной нервной системы. Их избыток наблюдается при некоторых психических расстройствах. Возникновение симптомов шизофрении, депрессий, паркинсонизма связывают не только с высоким уровнем катехоламинов в мозгу, но и с неферментативным синтезом алкалоидов. Например, у млекопитающих обнаружено основание 6.231, которое, как нетрудно видеть, возникло при реакции дигидроксифенилэтиламина (ДОФА. разл. 6.2) и пиридоксаля 6.136. Избыток ацетальдегида создается в организме человека после приема алкоголя, так как последний окисляется в ацетальдегид под действием фермента алкогольдегидрогеназы. В этих условиях в мозгу образуется салсолинол (см. формулу 6.229), который, помимо прочего, обладает свойством стимулировать так называемые центры удовольствия головного мозга. Это служит одним из факторов развития пристрастия к алкоголю. [c.479]

Очень интересен также большой круг работ но изучению стереохимии и реакционной способности аминокислот и их комплексов с аналогами пиридоксаля и ионами металлов, проведенный В. М. Беликовым и 10. Н. Белоконем [68—70], Они использовали принцип имитации природных ферментов для получения реагентов, способных осуществлять асимметрический синтез с высокими химическими и оптическими выходами. Эти реагенты дают возможность проводить в одну стадию следующие реакции синтез -окси-а-аминокислот, например, Ь-треонина и Ь-серина из глицина, уксусного и муравьиного альдегидов. Авторами было показано также, что каталитическая рацемизация по эффективности равна эффективности действия природных рацемаз. Это позволяет проводить реакцию в нейтральной среде при низких температурах. [c.97]

Нормальное течение метаболических путей можно также нарушить введением в систему какого-то химического соединения, вступающего во взаимодействие с определенным метаболитом, но не блокирующего при этом ферментов, ответственных за образование этого метаболита. Так, бисульфит натрия используют в качестве ловушки для ацетальдегида, образующегося в процессе гликолиза гидроксиламин присоединяется к ацилкоферментам А во время их ферментативного синтеза, а семикарбазид служит ловушкой для а-кетокислот. Введение В систему таких агентов-ловушек может, конечно, привести к одновременному ингибированию некотфых ферментов, и наблюдаемый эффект будет тогда совершенно отличаться от ожидаемого. Так, уже упоминавшиеся карбонильные реагенты способны связываться с пиридоксаль-фосфатом, благодаря чему их можно использовать для ингибирования ферментов, коферментом которых служит пиридоксальфосфат. Точно так же при работе с неочищенными ферментными смесями или даже с целыми клетками нельзя быть [c.15]

Показано, что молочнокислые бактерии для синтеза серина из глицина и муравьиной кислоты нуждаются в пиридоксале [c.325]

Р-фермент, или растительная фосфорилаза, впервые изолирована Хейнсом. Позднее была получена из картофеля в виде гомогенного препарата 1180]. Очищенный фермент с молекулярной массой 207 ООО содержит 2 моль пиридоксаль-5-фосфата на 1 моль. В отличие от фосфорилазы животных у него отсутствуют в качестве структурных компонентов серинфосфат и нуклеотиды, не наблюдается активирование аде-ниловой кислотой. Картофельная фосфорилаза содержит 6 сульфгидрильных групп на 1 моль, тормозится п-хлормеркурибензоатом, причем ингибирование лищь частично снимается прибавлением цистеина. Катализирует не только распад, но и синтез полисахаридов затравками могут служить тетраоза и высшие сахариды (мальтотриоза для этой цели малоактивна). [c.198]

Хорошо известная реакция, приводящая к синтезу цистеина, состоит во взаимодействии сульфида с серином и зависит от пиридоксаля [5]. Можно предполагать, что при этом в качестве промежуточного продукта образуется аминоакриловая кислота — сульфид присоединяется по двойной связи. Суммарная реакция может быть представлена следующим образом [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология