Геминовый комплекс

Проведенными опытами обнаружено, что движение белков по бумаге сильно зависит от pH растворителя, применяемого для получения хроматограммы. При изучении связи альбумина с гемином оказалось, что при pH 6—7 альбумин-геминовый комплекс ведет себя, как однородный белок, тогда как при pH 5—5,5 обнаружено наличие двух фракций. Было установлено также, что гемин не связывается с такими ферментами, как пепсин, паиаин, молочный диастаз, уреаза. [c.160]

НИЯ, когда геминовый комплекс хроматографировали в первом направлении, используя в качестве растворителя раствор сахара (например, 0,1 М раствор сахарозы), а для хроматографирования во втором направлении применяли растворы солей органических кислот (например, 0,1 М раствор натриевокалиевого тартрата). К нанесенной плазме добавляли избыток гемипа и 4% поверхностноактивных соединений, например спан или ТВИН. Двумерное хроматографирование необходимо, так как избыточный [c.504]

Из таблицы нашего доклада следует, что соотношение энтропий информации а1 тнв-ных центров и слоя для адсорбционных катализаторов составляет в максимуме активности 20—40%. У кристаллических катализаторов такое соотношение достигает лишь 2—3%. Эта величина характеризует полезную информацию, остальная доля информации бесполезна, так называемый шум . Величина шума характеризует неизбирательность катализатора вследствие образования ряда побочных структур. Шум у кристаллических катализаторов обусловлен неравноценностью позиций атомов в решетке у адсорбционных катализаторов он создается случайным распределением атомов между областями миграции. Оба эти шума не могут быть полностью устранены. Только катализатор с ячейками, заполненными одинаковыми активными центрами, будет лишен энтропии информации, и его действие будет вполне избирательно и лишено всякой шумовой компоненты. К такого типа безэнтропийным катализаторам приближаются некоторые биологические катализаторы (например, фермент каталаза с четырьмя геминовыми комплексами в мицелле). [c.326]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Этот класс соединений, по-видимому, включает большинство порфириновых комплексов с ионами металлов переменной валентности и, следовательно, включает также биологически важные геминовые соединения, такие, как железопорфирипы. Последние играют роль простетических групп цитохромных ферментов, а также и ферментов пероксидазы и каталазы [36]. [c.101]

В 1925 г. цитохромы вновь открыл Кейлин, который показал, что животные и растительные ткани, а также микроорганизмы дают характерный полосатый спектр. Этот спектр можно было объяснить присутствием трех геминовых белков, которые Кейлин назвал цитохромами а, и с. В том же году Варбург убедительно доказал участие цитохрома в процессе дыхания, установив, что дыхание дрожжей подавляется окисью углерода, причем угнетение снимается светом. Поскольку было известно, что окись углерода соединяется с гемом, содержащим трехвалентное железо, причем образующийся комплекс диссоциирует под влиянием света, данные Варбурга свидетельствовали об участии этого гема в процессе дыхания. Окончательное доказательство было получено при сравнении спектрального состава света, снимающего подавление, со спектром поглощения комплекса окиси углерода и гема, содержащего трехвалентное железо. Было найдено, что спектр света, снимающего подавление, очень сходен со спектром поглощения комплекса окиси углерода и цитохрома Од. [c.213]

Наконец, следует упомянуть о геминовых бел-ках . Все они поглощают свет в видимой области спектра, благодаря тому что в построении их структур принимают участие комплексы металла с порфирином. Наиболее известен среди них гемоглобин. Спектры-этого белка и четырех его производных приведены на рис. 33. Участки этих спектров, расположенные между 5000 и 7000 А, более или менее соответствуют классам белков, принятым в классификации Теорела (стр. 111). Сам гемоглобин принадлежит к классу HI его комплексы как с кислородом, так и с СО входят в IV класс окисленная форма—ферригемоглобин—в класс I комплекс этой формы гемоглобина с N —в класс П. Такая классификация находится в соответствии с известными различными состояниями атома железа, который находится в этих соединениях. Однако между спектрами гемоглобина и его производных и спектрами гематиновых соединений, которые соответствуют одним у. [c.114]

В заключение упомянем об элегантном спектрофотометрическом исследовании геминовых ферментов, выполненном Чансом. Хотя эта работа имеет огромное значение в развитии идей ферментативного катализа, обсуждать ее здесь подробно нет необходимости, так как она широко известна. Наблюдая за изменениями спектра поглощения железосодержащей порфириновой простетической группы, Чанс показал, что, например, в случае пероксид азы образуется не менее четырех различных комплексов фермента с субстратом — перекисью водорода. Однако мнения исследователей относительно химической природы этих комплексов расходятся. Например, Чанс [41] считает первый комплекс простым аддитивным комплексом, тогда как Джордж [42] полагает, что уже на первой стадии реакции трехвалентное железо в порфирине претерпевает дальнейшее окисление [c.63]

В этом комплексе электроны также, конечно, попадают в систему дегидрогеназных флавиновых ферментов, но настроенных на сукцинат (Д. Грин обозначает дегидрогеназные ферменты I и II комплексов соответственно /д и fs, так как прежде кофермент НАД обозначали ДПН). Через белковые комплексы с не-геминовым железом электроны от комплекса II попадают через тот же кофермент Q к комплексу III. Кофермент Q играет роль переносчика электронов между комплексами и выполняет челночную функцию , передвигаясь между комплексом III и комплексами I и II. [c.164]

Было также проведено изучение зависимости скорости реакции от концентрации простетической геминовой группы и апофер-мента. Наблюдаемая константа диссоциации комплекса апофермент — гемин также дана в таблице. [c.129]

Полученные при этом ферри-ноны снова восстанавливаются на электроде. Этот процесс ускоряет (катализирует) восстановление кислорода до воды. В качестве катализаторов электрохимического восстановления кислорода иногда выступают комплексы металлов [26—29], особенно гемопротеины типа гемоглобина, каталазы или их простетическая геминовая группа. Восстановление в присутствии этих катализаторов протекает по более сложному механизму, но с более глубоким эффектом. [c.148]

Следует подчеркнуть, что авторами измерялся спектр поглош ения геминового компонента, отделенного от белкового носителя, между тем не исключена возможность, что в связанном состоянии максимум спектра геминового компонента будет еще более близок к максимуму спектра комплекса СО - -миоглобин. [c.353]

Каталитические и химические свойства простетических групп в растворе и в составе ферментных глобул существенно различны. Флавины в растворах образуют малоактивные окислительно-восстановительные системы. Например, растворы тиазиновых красителей в этом отношении гораздо более активны, но окисление NADH эффективно проводится флавопротеидами, и очень медленно идет в гомогенных системах. Точно так же гематин — простетическая группа каталазы, пероксидаз и цитохромов, в гомогенных растворах обладает лишь подобием своих свойств в ферментах — их активность в реакции разложения Н О в 10 раз меньше активности каталазы, а на ( юне каталазной активности почти не удается выделить пероксидазную активность свободного гема. Гематин и гематиновые комплексы не связывают молекулярный кислород, но эффективно образуют комплексы с Og в гемоглобине и миоглобине (см. гл. HI). В миоглобине и гемоглобине присоединение и отщепление кислорода не сопровождается изменением валентности железа (П), а цитохром с переносит электрон путем изменения валентности геминового железа. И, наконец, в 5 предыдущей главы подробно рассматривались различные превращения, осуществляемые пиридоксалем и кислотно-основными катализаторами над а-аминокислотами. Напомним только, что в гомогенных системах скорости этих процессов, в тех случаях, когда их удавалось моделировать, оказались меньше, причем различия очень велики — от тысячи до миллиона раз. S [c.263]

Исходя из известной в то время способности моноокиси углерода давать комплексы с железом и другими металлами, а также с содержащим железо гемоглобином, Варбург провел многочисленные опыты с дрожжами, в которых убедительно показал, что подавление дыхания дрожжей моноокисью углерода (СО) происходит только в темноте. На свету же действие этого ингибитора снимается и дыхание полностью восстанавливается. Исходя из того, что окись углерода легко соединяется с гемином гемоглобина, причем образующееся соединение разлагается под действием света, Варбург считал, что и в опытах с дрожжами в соединение с СО вступает геминовая группировка дыхательного фермента. [c.226]

Результаты исследований последних лет позволяют утверждать, что эти пути являются близкими как у свободно живущих, так и у симбиотических микроорганизмов. Установлено, что в определенных условиях осуществлять фиксацию азота способны бесклеточные ферментные системы, полученные путем гомогенизации различных микроорганизмов азотфиксаторов. Для функционирования этих ферментных систем необходим источник энергии (АТФ) и какой-либо донор электронов (водорода). В передаче электронов для восстановления молекулярного азота участвует комплекс железосодержащих ферментов, состоящий как из геминовых, так и негеминовых компонентов (В. И. Любимов, В. Л. Кретович). [c.463]

При физиологических условиях, кроме геминового железа и железа в форме Ге8-белков, в митохондриях содержится еще приблизительно 1.7 нмоль Fe на 1 мг митохондриального белка. Это железо хелатировано такими веществами, как АТФ, АДФ, ГТФ и цитрат (Tangeras et al., 1980). Эти низкомолекулярные комплексы железа способны инициировать процесс ПОЛ в митохондриальной мембране и, как предполагается, принимают участие в механизмах повреждения клетки во время различных стрессовых и болезненных состояний (Ba on, Britton, 1990). В последнее [c.138]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология