Геминовые белки

С годами интерес к ферменту пероксидазе не ослабевал. В 30—50-е годы внимание многих исследователей было приковано к таким геминовым белкам, как пероксидаза, каталаза, цитохромы и гемоглобин. Подтверждением тому служит работа Д. М. Михлина Пероксиды и пероксидазы , вышедшая в 1947 г. В 60—70-е годы большое внимание уделялось пероксидазам больного растения на кафедре физиологии [c.7]

Гемоглобин состоит из белка глобина и пигментной части — гема. Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена особенностями в структуре глобинов. Строение гема одинаково во всех сложных белках геминовой природы. По химической природе гем представляет собой соединение протопорфирина с двухвалентным [c.51]

В 1925 г. цитохромы вновь открыл Кейлин, который показал, что животные и растительные ткани, а также микроорганизмы дают характерный полосатый спектр. Этот спектр можно было объяснить присутствием трех геминовых белков, которые Кейлин назвал цитохромами а, и с. В том же году Варбург убедительно доказал участие цитохрома в процессе дыхания, установив, что дыхание дрожжей подавляется окисью углерода, причем угнетение снимается светом. Поскольку было известно, что окись углерода соединяется с гемом, содержащим трехвалентное железо, причем образующийся комплекс диссоциирует под влиянием света, данные Варбурга свидетельствовали об участии этого гема в процессе дыхания. Окончательное доказательство было получено при сравнении спектрального состава света, снимающего подавление, со спектром поглощения комплекса окиси углерода и гема, содержащего трехвалентное железо. Было найдено, что спектр света, снимающего подавление, очень сходен со спектром поглощения комплекса окиси углерода и цитохрома Од. [c.213]

Гемоглобин — белок крови, содержащий геминовую группу — пигмент с попом железа. Функция гемоглобина — обратимое связывание молекулярного кислорода в красных клетках крови, эритроцитах, и доставка кислорода во все области организма. Молекулярный вес гемоглобина (лошади) 68 ООО. Он состоит из 4 полипептидных цепочек, 2 пз. которых относятся к области А и 2 — к области В. Обе части гемоглобина (А и В) могут быть обратимо отделены друг от друга при кислых pH или путем хроматографии на катионите. Молекула гемоглобина содержит 4 группы гема, фиксированных определенным образом на поверхности глобулы белка глобина (рис. 36). [c.93]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Из физико-химических констант белков важнейшая — это молекулярный вес. Сейчас имеется много методов измерения молекулярного веса белков. В частности, химический анализ зачастую дает возможность очень точного определения молекулярного веса. Так, например, в ципк-ннсулине один атом цинка связан с одной молекулой белка, п потому достаточно точно определить весовое содержание цинка в кристаллическом инсулине, чтобы рассчитать молекулярны11 вес. Таким же образом в мио-глобине имеется геминовая группа, т. е. один атом железа на белковую макромолекулу. Иногда белок содержит очень мало какой-либо одной аминокислоты и можно воспользоваться анализом на содержание этой аминокислоты, чтобы рассчитать молекулярный вес. Часто этот метод применяется в сочетании с другими. [c.111]

В настоящее время имеется определенная информация о поведении ферментов и белков на поверхности ртутного электрода. Полярография на ртутном электроде — достаточно развитый способ изучения белков [32—37]. При адсорбции на поверхности ртути происходят существенные конформационные изменения белков. Молекулы биополимеров расплющиваются и растекаются по поверхности ртути, образуя монослой толщиной в одну полипептидную цепь [38—40]. Возникающая структура содержит большое число пор, допускающих диффузию низкомолекулярных реагентов к поверхности электрода. В работах [34, 36] наблюдали электрохимическое восстановление белков, содержащих геминовую простетическую группу, однако, как было показано, эта реакция протекает с участием слоя денатурированного и поверхностно адсорбированного белка [40]. [c.75]

По химической природе все окислительно-восстановительные ферменты являются сложными белками и в зависимости от характера простетической группы (кофермента) относятся к пиридиновым, флавиновым, геминовым и другим ферментам. [c.115]

К хро .юпротеидам относятся также окрашенные геминовые соединения с белками, такие как миоглобин (миохром) поперечнополосатых мышц, эритрокруорины беспозвоночных, каталаза н пероксидазы, цитохром с. Некоторые хромопротеиды представляют собой не содержащие железа или меди соединения желчных пигментов с белком. Кроме того, к хромопротеидам могут быть отнесены и окрашенные соединения белков с каро-тиноидами.. [c.177]

Геминовые пигменты являются простетическими группами белков, распространенных в животных организмах гемоглобина, обусловливающего красную окраску крови, и миоглобинл. обусловливаюи его красную окраску мышечной ткани. Окраска мяса на 90% зависит от наличия миоглобина и на ЮЧ п от гемоглобина [61]. [c.98]

Наконец, следует упомянуть о геминовых бел-ках . Все они поглощают свет в видимой области спектра, благодаря тому что в построении их структур принимают участие комплексы металла с порфирином. Наиболее известен среди них гемоглобин. Спектры-этого белка и четырех его производных приведены на рис. 33. Участки этих спектров, расположенные между 5000 и 7000 А, более или менее соответствуют классам белков, принятым в классификации Теорела (стр. 111). Сам гемоглобин принадлежит к классу HI его комплексы как с кислородом, так и с СО входят в IV класс окисленная форма—ферригемоглобин—в класс I комплекс этой формы гемоглобина с N —в класс П. Такая классификация находится в соответствии с известными различными состояниями атома железа, который находится в этих соединениях. Однако между спектрами гемоглобина и его производных и спектрами гематиновых соединений, которые соответствуют одним у. [c.114]

До сих пор структура активного центра ферментов не объяснена, однако доказано, что активный центр имеет относительно небольщие размеры, а, главное, у ряда ферментов имеется один центр. Оказалось, что некоторые производные фторфосфорной кислоты, например диизопропил-фторфосфат, полностью инактивируют химотрипсин, если на одну молекулу белка влияют одной молекулой ингибитора. Подобный эффект был найден также у трипсина, эластазы, тромбина и у ряда других ферментов. Некоторые сведения о числе активных центров можно получить, определяя количество простетических групп в молекуле катализатора, например флавиновых, геминовых групп или атомов металла. [c.73]

Цитохромы — это продукты соединения гема с белком такие соединения называют гемопротеидами. Цитохромы различаются между собой по строению порфирина в геме, по белку, связанному с гемом, по числу связанных с белком геминовых групп и по степени полимеризации молекулы. Связанное с гемом железо может быть окисленным или восстановленным, однако лишь очень немногие цитохромы, будучи в восстановленной форме, могут окисляться непосредственно молекулярным кислородом. В окисленном состоянии цитохромы почти не поглощают в видимой области спектра (450— 700 ммк). В восстановленной же форме они обнаруживают характерные интенсивные полосы поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой области спектра. Восстановленные цитохромы имеют три полосы поглощения, которые обозначают (в направлении от длинных волн к коротким) как а-, - и у-нолосы, или полосы Соре. Спектр поглощения восстановленной формы специфичен для данного цитохрома. [c.62]

Проведенными опытами обнаружено, что движение белков по бумаге сильно зависит от pH растворителя, применяемого для получения хроматограммы. При изучении связи альбумина с гемином оказалось, что при pH 6—7 альбумин-геминовый комплекс ведет себя, как однородный белок, тогда как при pH 5—5,5 обнаружено наличие двух фракций. Было установлено также, что гемин не связывается с такими ферментами, как пепсин, паиаин, молочный диастаз, уреаза. [c.160]

Хорошо известно, что в видимой области спектра поглощают свет только окрашенные белки, которые содержат в своем составе геминовую группировку. Эти белки носят название хромопротеидов, и к ним относятся миоглобин, гемоглобин, цитохромы, каталаза и пероксидаза. В ультрафиолетовой области все белки имеют широкую полосу поглощения вблизи 275—278 ммк, которая объясняется поглощением света сопряженными ядрами тирозина, триптофана и фенилаланина. Особый интерес имеет полоса поглощения в далекой ультрафиолетовой области, максимум которой расположен вблизи 190 ммк. Это полоса поглощения пептидной связи, интенсивность которого меняется в зависимости от того, в каком состоянии, спи-рализованном или аморфном, находится белок или полипептид. На рис. 22 представлена кривая поглощения полиглютамино-вой кислоты при pH 4,0 и 7,25, т. е. в состоянии 100%-й а-спирали и аморфного клубка соответственно. Хорошо видно, что экстинкция пептидных групп в спирализованном состоянии на 45% ниже экстинкции в аморфном состоянии, хотя положение максимума поглощения почти не смещается. Это явление носит название гипохромного эффекта. [c.105]

Такое разрешение включает в пик электронной плотности несколько атомов и отражает кристаллическую структуру только на уровне молекулы. На рис. 32 представлена трехмерная модель молекулы миоглобина внутри молекулы виден изогнутый стержень высокой электронной плотности, представляющий собой полипептидную цепь спиралевидного типа. Стержень изогнут и свернут в компактное тело — глобулу в местах изгибов регулярность спирали нарушена, и полипептидная цепь белка находится в аморфном состоянии. Хорошо видна также геминовая группа с атомом железа. Справа изображена схема этой модели диск изображает геминовую группу. [c.124]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Показано, что гем в пероксидазе связан с одной карбоксильной группой белка. Связь железо — гистидин, характерная для других гемопротеидов и в том числе для каталазы, в пероксидазе отсутствует. Простетическая группа пероксидазы может быть отделена диализом от апофермента, а добавление же к последнему отщепленного гемина восстанавливает первоначальную активность фермента. Железо в гем-группе каталазы и пероксидазы находится в трехвалентном состоянии, четыре места в координационной сфере геминового железа заняты порфириновым циклом. Пятые места заняты постоянными заместителями белковой молекулы, а по шестому месту располагаются субстраты реакции или их конкурентные ингибиторы. [c.211]

Картина, полученная при разрешении в 6 А, не позволила видеть положение отдельных атомов, но положение спиралей Полинга—Кори, образованных полинентидной цепью, получилось четко, так как диаметр спирали 10,1 А. Вся эта структура видна пз помещенной выше модели (см. рис. 34). На модели виден плоский диск — геминовая группа. Внутреннее строение спирали Полинга—Кори в этой картине, естественно, пе получилось. Видно, только, что полипептидная цепь свернута в стержень. Далее боковые цепи аминокислотных звеньев здесь получились как бесструктурная аморфная масса, заполняющая промежутки между стержнеобразной спиралью. По причине того, что отдельные белковые группы идентифицировать не удается, о чередовании аминокислот в цепи ничего еще сказать нельзя. Модель, представленная на рис. 34, сделана для простоты вообще без боковых групп. В модели видны цилиндрические весьма регулярные участки, перемежающиеся с ненравильными участками. Это подтверждает гипотезу о построении макромолекул белка из нескольких отрезков спирали Полинга—Кори с промежуточными неупорядоченными аморфными областями полипептидной цепи. [c.107]

Из того факта, что значения квантового выхода практически одинаковы и равны единице во всех участках спектра, авторы делают вывод, что кванты света с длиной волны 280 нм, поглощаемые не только геминовым, но и белковым компонентом, а именно ароматическими кольцами тирозина и триптофана, распределенными по всей массе белка миоглобипа, используются для отщепления СО от геминовой части системы. [c.353]

Пероксидазная активность сорта Номер первый значительно ниже, чем у Амагера. При заражении активность изозима 1 несколько возрастает, тогда как изозима 2 — снижается, В результате общая пероксидазная активность белка неиммунного сорта при заражении практически не изменяется. Сходные изменения происходят и в количестве белка, однако величина отношения количество белка активность пероксидазы возрастает. Это может определяться различными причинами, из которых наиболее вероятна меньшая активность на единицу веса ферментного белка, зависящая, в свою очередь, от условий, создающихся в клетке (например, лимитированное количество или частичное блокирование геминовых групп, недостаток активаторов и т. д.). [c.258]

Ферредоксин из шпината представляет собой железосодержащий белок, в составе которого не найдено ни геминовой, ни флавиновой простетических групп. Содержание железа в нем равняется 0,89% (на молекулу белка приходится 2 атома железа). Ферредоксин шпината имеет окислительно-восстановительный потенциал (pH 7,3) —0,430 v, являясь, таким образом, наиболее электроотрицательным переносчиком электронов из всех до сих пор известных в клеточном обмене. [c.195]

При физиологических условиях, кроме геминового железа и железа в форме Ге8-белков, в митохондриях содержится еще приблизительно 1.7 нмоль Fe на 1 мг митохондриального белка. Это железо хелатировано такими веществами, как АТФ, АДФ, ГТФ и цитрат (Tangeras et al., 1980). Эти низкомолекулярные комплексы железа способны инициировать процесс ПОЛ в митохондриальной мембране и, как предполагается, принимают участие в механизмах повреждения клетки во время различных стрессовых и болезненных состояний (Ba on, Britton, 1990). В последнее [c.138]

В организме человека содержится 3-4 г железа из них около 2,5 г (70 %) находится в составе гемоглобина эритроцитов, около 20 % — в мышцах (главным 0брс130м в составе миоглобина), до 15 % — в печени и селезенке. Небольшая доля железа (около 1 %) входит в состав геминовых ферментов, а также белков, содержащих негеминовое железо. Таким образом, в количественном отношении обмен железа определяется прежде всего синтезом и распадом гемоглобина эритроцитов. [c.491]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология