Хлорофилл связь с белком

Дальнейшие исследования подтвердили это предположение. Для выяснения природы связи хлорофилл — белок изучали спектры комплексов хлорофилла с белками и более простыми пептидами (глицил-лей-цин, пептон, альбумин, протамины). Показано, что молекулы хлорофилла связаны химическими связями с кислотными и основными группами белка. В целом вопрос о типе связи хлорофилл — белок остается пока открытым. Еще нет метода, позволяющего определить точную ориентацию молекул пигмента и других молекул внутри хлоропласта. [c.167]

Для осуществления фотосинтеза недостаточно одного хлорофилла. Раствор хлорофилла, взятый в чистом виде, не может выполнить ту химическую работу, которую выполняет зеленый лист растения. Мало того, достаточно слегка разрушить ткани листа, как он сразу же потеряет способность к фотосинтезу. Значит, для фотосинтеза нужен не только хлорофилл, но и особые биологические структуры, содержащие белок и ряд ферментов в соответствующем пространственном расположении. Только до тех пор, пока все части этой сложной системы работают согласованно, идет процесс образования органических веществ, запасающих энергию света. В связи с этим познание фотосинтеза оказалось не только химической, но и физической проблемой и потребовало решения многих вопросов, в частности вопроса о передаче энергии возбуждения. [c.197]

Идея о связи пигментов с белками и липидами получила в настоящее время полное подтверждение, но вопрос о характере этой связи изучен еще недостаточно. Можно, однако считать установленным, что связь эта не отличается прочностью, поскольку она легко разрушается уже в результате повышения концентрации растворителя. Отсутствуют также строго постоянные соотношения в комплексах пигмент — белок, которые характерны, например, для гемоглобина. В последнем, как известно, на каждую молекулу белка с молекулярным весом 66 ООО приходится четыре группы гемина. Соотношения между белками и хлорофиллом не укладываются в эту схему. Кроме того, эти соотношения непостоянны они изменяются в ходе развития растения и различны у разных видов. В среднем на I молекулу белка (молекулярный вес—17 ООО) приходится от 3 до 10 молекул хлорофилла и 15—25 молекул липидов. [c.127]

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

Широко распространены липопротеиды, входящие в состав клеточных мембран (см. стр. 290). Связь между белком и липидом очень слабая, и ее можно расщепить этанолом. Многие препараты липопротеидов, выделенные из растений, обладают окраской вследствие содержания в них каротиноидов. Хлорофилл, который можно считать липидом, образует с белком зеленый комплекс. Этот комплекс, названный хлоропластином, выделен из листьев ряда растений. Однако попытки выделить хлоропластин определенного состава не имели успеха. Были получены кристаллические препараты хлоропластина, но, по имеющимся данным, белок в этом комплексе связан с кристаллическим хлорофиллом непрочной адсорбционной связью. [c.11]

Две описанные выше пигментные системы связаны между собой электрон-транспортной цепью, важным звеном которой является пластохинон. Подобно убихинону в дыхательной цепи, пластохинон в фотосинтетической электрон-транспортной цепи находится в большом избытке и выполняет функцию накопителя (депо) электронов. Этот накопитель может вмещать не менее 10 электронов (на 1 молекулу Хл йц), поступающих от Х320. Окисление пластохинона осуществляет фотосистема I, т.е. электроны накопителя расходуются на заполнение дырок в Хл а , От пластохинона электроны передаются цитохрому / (мембраносвязанному цитохрому типа с), затем пластоцианину (растворимый медьсодержащий белок) и, наконец, хлорофиллу а . Таким образом, пластохинон выполняет важную функцию накопления и дальнейшей передачи электронов, поступающих из нескольких (как минимум десяти) электрон-транспортных цепей. [c.388]

Исследуя водные экстракты различных растений, Любименко в больщинстве случаев обнаруживал устойчивый белково-хлорофилльный характер этих растворов. Об этом свидетельствовали качественные реакции с растворами, аналогичные реакциям на белок (осаждение танином, спиртом, ацетоном и т. д.). Обработка раствора хлорофилла кислотами и веществами, вызывающими коагуляцию белков, также вела к потере их стойкости. От кипячения же раствор становился мутным, хотя осадок и не выпадал, а раствор приобретал еще более ярко-зеленый оттенок. Все это привело Любименко к убеждению, что в полученном из листьев водном коллоидальном растворе существует тесная связь между зеленым пигментом и белком и это соединение хлорофилла с белком в живых хлоропластах представляет собой цветной (зеленый) белок типа гемоглобина. Таким образом,— писал он,— связь пигмента с белками пластид более тесного характера, и потому мысль о химическом соединении в данном случае напрашивается сама собой. Если вспомнить, что и сходное с хлорофиллом красящее вещество крови также связано хи1 ически с белками, то мысль, что хлорофилл живых пластид есть цветное белковое соединение, не покажется невероятной 9 . Предполагаемому хлорофилл-белковому комплексу Любименко дал название натур ального, или естественного, хлорофилла в отличие от хлорофилла в молекулярном растворе. [c.183]

Отсутствие постоянства отношений белок хлорофилл в хлоропластах и гранулах и непостоянство прочности связей говорят, вероятно, о том, что хлорофилл не образует столь прочных и определенных комплексов, каким, например, является гемоглобин, и не представляет собой цветного хромопротеида определенного типа и состава это показывает, кроме того, что хлорофилл может находиться в хлоропластах в нескольких состояниях Изв. АН БССР, 1, 18, Ш8 3, 75, 1918 1, 93, 1949). Ири.ч. ред.) [c.384]

Поведение хлорофилла в живой клетке гораздо сложнее. Растирание листьев в чистой воде дает зеленую суспензию, состоящую из разорванных клеток, хлоронластов или отдельных гранул. Эта суспензия более иди менее устойчива в зависимости от процедуры растирания и вида растения, но не представляет собой истинного Еоллоидального раствора. Частицы суспензии сравнительно велики, неоднородны и содержат белки, липоиды и пигменты. Вероятно, частицы суспензии удерживаются во взвешенном состоянии благодаря гидрофильным свойствам белков. Прибавление органических растворителей нарушает пигментно-белковую связь, денатурирует и осаждает белок и растворяет хлорофилл и каротиноиды. [c.385]

У фикобилинов белково-пигментная связь особенно прочна. Она не разрывается органическими растворителями, вызывающими денатурацию белков, в противоположность хлорофилло-белковой связи. Даже после расщепления пепсином части разрушенных молекул белка все еще связаны с пигментом. Поэтому Лемберг считает, что пигмент связан с белком истинной химической связью, например пептидной Е СО—КНЕ", где К СООН—пигмент, а К"КНа—белок. [c.482]

Много усилий затрачено для выяснения характера взаимодействия хлорофилла с белками и липидами, однако связь молекулы хлорофилла с этими структурами до сих пор не ясна. Порфирино-вый фрагмент гидрофилен, фитольный гидрофобен. Какой из них осуществляет связь с соответствующей поверхностью белка, до сих пор не установлено. Выяснено только, что структурный белок in vitro проявляет явную склонность к агрегации и к адсорбции на поверхности как молекул липоидов, так и молекул хлорофилла. Ферментные системы, обеспечивающие запасание энергии света в макроэргических связях фосфора АТФ, находятся в тилакоидах у растений и водорослей и в хроматофорах у бактерий. Ассимиляция же СО2 вплоть до образования конечных продуктов фотосинтеза осуществляется с помощью соответствующих ферментов стромы. [c.14]

В последнее время стали считать, что гидрофильный характер связи хлорофилл — белок менее вероятен, по сравнению с гидрофобным взаимодействием. Например, Гельман (1967), Вейер и Бенсон утверждают, что остатки жирных кислот молекул липоидов и фитол хлорофилла могут проникать внутрь белковых молекул и связываться за счет вандерваальсовых сил с углеводородным гидрофобным ядром белковых глобул. Гидрофильные участки липоидов (остатки галактозы, фосфата, сульфата и др.) располагаются снаружи, взаимодействуя с гидрофильными внешними участками белка (за счет водородных связей). Порфириновые кольца тоже находятся на поверхности белка. Отрицательно заряженные остатки сульфата и фосфата могут взаимодействовать с положительно заряженными радикалами — МН+, расположенными на поверхности белка. По-видимому, роль ковалентных связей в образовании белково-липидных комплексов невелика, так как органические растворители извлекают до 95% липидов, а это значит, что они слабо связаны. [c.94]

Последний участник циклической электронтранспортной цепи — медьсодержащий белок пластоциа-пин — располагается между цитохромом и хлорофиллом а фотохимического центра (пигментом Р700). Характерные особенности этого белка Е = + 0,37 в, М = 21 ООО, изоэлектрическая точка меньше 4. Одна молекула пластоцианина содержит два атома меди, каждый из которых, по-видимому, связан с сульф-гидрильпой группой остатка цистеина в белке. Медь может вымываться из белка подкисленным раствором сульфата аммония, что сопровождается потерей способности пластоцианина участвовать в переносе электронов. Функции белка восстанавливаются с помощью раствора сульфата меди. Свое название этот белок получил в связи с тем, что в окисленном состоянии имеет синий цвет, в то время как восстановленная форма зеленоватого цвета. Окисленная форма имеет три характерные полосы в спектре поглощения в области 597 нм (главная), 460 нм и 780 нм. Один грамм-атом меди пластоцианина приходится на 300— 400 молекул хлорофилла. [c.162]

Порфириповые комплексы входят в состав активных групп каталазы, пероксидазы, цитохромоксидазы, они содержатся в хлорофилле, витамине В12 и др. Эти же соединения играют важную роль в переносе электронов (цитохромы). Характерной чертой порфириновой группы является ее прочная связь с белком активная группа вмонтирована , по выражению Болдуина, в белок и не отделяется от него в процессе катализа. [c.65]

Оказалось, что нет Свет, вызывающий закисление среды, поглощался особым белком, похожим вовсе не на хлорофилл-белковые комплексы фотосинтезирующих бактерий и растений, а на зрительный пурпур, или родопсин, — белок, содержащийся в сетчатке глаза. Сходство пигмента солелюбивой бактерии и родопсина прежде всего в том, что и тот и другой представляют собой мембранные белки, окраска которых обусловлена остатком ретиналя (производного витамина А), присоединенного альдиминной связью к одной из аминокислот белковой цепи (к лизину). [c.120]

Медьсодержащий белок (два атома Си на молекулу белка), впервые обнаруженный Като. Синий в окисленной форме, бесцветный— в восстановленной = +370 мВ. На 400 молекул хлорофилла приходится примерно 1 молекула этого соединения. Асооциирован с ФС I, а такл<е выполняет функции связующего звена между двумя фотосистемами (разд. 4.13). Переносит один электрон. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология