Пигмент белок, комплексы

Хлорофилл и гемин содержат четыре ядра — производных пиррола, составляющие циклическую систему порфирина, которая включает ион металла как центральный атом. Хлорофилл — это зеленый пигмент растений, встречающийся в природе в связанном состоянии с молекулой белка. Он функционирует как механизм для превращения световой энергий в химическую в процессе фотосинтеза, столь важного в растениях. Гемоглобин, одна из составных частей красных кровяных шариков в крови позвоночных, состоит из гемина (красный пигмент), связанного с белком. Он действует как переносчик кислорода из легких к тканям животного. Эта функция основана на присутствии железа в комплексе. Ядовитые свойства окиси углерода связаны с ее способностью заменять кислород в этом процессе и оказывать, таким образом, удушающее действие. На рис. 22.2 приведены формулы хлорофилла и гемина. [c.499]

ХИТИН, главный скелетный полисахарид беспозвоночных и компонент клеточной стенки грибов и иек-рых зеленых водорослей в кутикуле членистоногих образует комплексы с белками, пигментами, солями Са. Получ. обработкой [c.656]

Другой областью применения этого, метода является исследование взаимодействий пигмент (хромофор) — белок, поскольку в этом случае метод позволяет получить избирательную информацию о хромофорной молекуле без разрущения комплекса. В частности, можно обнаружить переход хромофорной молекулы в основное состояние, который происходит при связывании с белком или в результате других изменений в ее микроокружении. Таким образом можно изучать свойства хромо- [c.27]

Воспринимающие свет пигменты обеспечивают сложный механизм концентрирования световой энергии (рис. 4.6, а). Световая энергия, воспринимаемая большим числом (около 200) молекул хлорофилла, передается на единый активный центр. При этом фотосинтетические системы I и II имеют световоспринимающие пигменты различного типа, благодаря чему осуществляется постепенная передача энергии на активный центр от пигментов, поглощающих световые кванты более высокой энергии (т. е. коротковолновые кванты). Поскольку расстояние между молекулами хлорофилла около 1,8 нм, для процесса передачи энергии синглетной формой хлорофилла за время жизни возбужденного состояния может осуществиться около 300 актов передачи энергии. При соотношении числа активных центров и числа воспринимающих пигментов 1/200 активные центры всегда получают достаточное количество энергии. Порядок расположения пигментов еще окончательно не выяснен. Обычно хлорофилл в биологических системах связан с белками, образуя с ними пигмент-белковые комплексы. При обработке пигментов поверхностно-активными веществами происходит сдвиг в длинах волн поглощаемого света. Этот факт сразу наводит на мысль об использовании полимерных матриц для моделирования и регулирования процессов описываемого типа. [c.119]

Фракционирование фотосинтетических пигмент-белковых комплексов и белков плазмы крови // Биохимия. - 1999. Т.64, [c.83]

Белки связаны с липидами и с большинством пигментов. Их поверхность нередко образована гидрофильными и гидрофобными участками [10]. Благодаря амфифильному характеру они образуют в водных средах очень прочные соединения (агрегаты) между собой или с другими гидрофобными либо амфифильными молекулами. Главные белки ламелл хлоропластов представляют собой белково-хлорофильные комплексы, обеспечивающие захват и передачу фотонов, фотохимические центры, где происходят первичные реакции фотосинтеза, звенья цепей передачи электрона, которые создают градиент pH между двумя сторонами ламелл, и, [c.239]

Желчные пигменты млекопитающих — это продукты окислительного расщепления гема (красящего вещества крови, см. далее в этом разд.). При этом первичным продуктом гемового катаболизма является тетрапиррол 6.69. Однако его в организме немного, так как он быстро восстанавливается специальным ферментом до билирубина. Ни первый, ни второй в воде нерастворимы. В комплексе с белками крови билирубин попадает в печень, где происходит его конъюгация, т.е. перевод в водорастворимую форму путем реакции с глюкуроновой кислотой. Водорастворимый глюкуронид 6.71 выделяется в желчь и с нею через кишечник выводится из организма. Если этот процесс нарушается на какой-либо стадии, происходит накопление билирубина в крови. От этого кожные покровы у человека окрашиваются в желтый цвет. Развивается заболевание, именуемое желтухой. На самом деле это несколько заболеваний, так как причины накопления билирубина могут быть разными. Чаще всего нарушается функция печени, и этот орган в той или иной степени теряет способность конъюгировать желчный пигмент. [c.444]

При действии света в родопсине происходит фотоизомеризация и 11-цис-ретинен переходит в 11-транс-ретинен, после чего комплекс белка с пигментом распадается. [c.78]

Два компоненту фотосинтетического аппарата — реакционные центры и электронтранспортные системы — всегда локализованы в клеточных мембранах, представленных ЦПМ и у большинства фотосинтезирующих эубактерий развитой системой внутрицитоплазматических мембран — производных ЦПМ (см. рис. 4). Локализация светособирающих пигментов в разных группах фотосинтезирующих эубактерий различна (табл. 22). У пурпурных бактерий, гелиобактерий и прохлорофит светособирающие пигменты в виде комплексов с белками интегрированы в мембраны (рис. 72, А). В клетках зеленых бактерий и цианобактерий основная масса све-тособирающих пигментов находится в особых структурах, прикрепленных к поверхности мембраны, но не являющихся ее компонентом. Это хлоросомы зеленых бактерий и фикобилисомы цианобактерий (см. рис. 4). [c.274]

Простетическая группа наиболее известных природных дыхательных пигментов — белка крови гемоглобина (НЬ) и мышечного белка миоглобина (МЬ) — по химической структуре представляет собой макроцикличес-кий комплекс железа(И) с протопорфирином IX [c.206]

Следует обратить внимание на возможное влияние белка на процессы флуоресценции пигментов. Наличие различных форм пигментов с разными максимумами флуоресценции может быть связано с участием белковых компонент в релаксационных электронно-колебательных взаимодействиях, сопровождающих флуоресценцию (гл. X). В этом случае модификация белка в фотосинтетических мембранах может оказывать регуляторное воздействие на миграцию энергии как за счет изменения межпигментных расстояний и взаимной ориентации, так и за счет более тонкого влияния на внутримолекулярные релаксационные процессы, и тем самым на соотношение полос флуоресценции и поглощения пигментов в пигмент-белковых комплексах. [c.306]

Следует отметить, что термостабильность Бр зависит от степени гидратиро-ванности препаратов ПМ. Так, методом синхротронного рассеяния рентгеновских лучей было показано, что в водной суспензии двумерная гексагональная структура ПМ имеет точку фазового перехода из твердого в жидкое состояние при температуре 69° С, а необратимая денатурация белка происходит при 90° С. Однако в обезвоженных мембранах многочасовой нагрев даже до 140° С не вызывает структурных и функциональных повреждений Бр. Такая высокая термоустойчивость, по существу, является рекордной для всех известных белков и ферментов и, очевидно, является результатом природной самосборки пигмент-белковых комплексов с липидами в двумерный квазикристалл. [c.390]

Следует помнить, что Ру/Р отражает средневзвешенную величину квантового выхода для всех комплексов ФСП экспериментального объекта. Поэтому данный параметр зависит от количества активных комплексов ФСП в образце. Для подтверждения вышесказанного на рис. 2.1 показана зависимость величины соотношения Ру Р от содержания ФСП, которое оценивали с помощью электрофоретического разделения пигмент-белков в полиакриламидном геле. В эксперименте использовали суспензии лёгких фракций фрагментов хлоропластов мезофила кукурузы, состоящие из участков тилакоидных мембран, экспонированных в строму и обогащённых комплексами ФС1. Разное содержание ФСП получали путём модификации процедуры фрагментирования или создания условий фосфорилирования мембранных белков хлоропластов (Куфрик и др. 1997). Зависимость Ру1Р от соотношения [c.47]

Светособирающий комплекс и пигмент-белковый комплекс ФС II находятся в основном в мембранах, плотно контактирующих друг с другом, причем ССК играет особую роль в адгезии тилакоидных мембран (рис. 3.12). Показано, что у мутанта хламидомонады, лишенного белка, с которым связан хлорофилл Ь, граны не образуются. ФС I со своим светособирающим комплексом преимущественно, а АТРазный комплекс (Ср1 + СРо), как правило, находятся на несостыко-ванных участках мембран. Комплекс цитохромов — / равномерно распределен как в состыкованных, так и в несостыко-ванных мембранах. Такое распределение белковых комплексов, участвующих в световой фазе фотосинтеза, ставит вопрос о способе их взаимодействия. Показано, что это взаимодействие осуществляется с помощью легкоподвижного липофильного пластохинона PQ в липидной фазе и благодаря перемещению водорастворимого пластоцианина вдоль внутренних поверхностей ламелл и водорастворимого ферредоксина вдоль их наружных поверхностей. [c.89]

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

Большинство белков находится в жнвом организме не в свободном виде, а в виде комплексов с различными мономерными или полимерными органическими соединениями, с нонами металлов. В отличие от свободных белков — протеинов такие комплексы носят название протеидов. Важное значение имеют комплексы белков с нукленновымн кислотами, углеводами, липидами, красителями (пигментами), ионами металлов и т. д. [c.450]

Известны и другие, родственные родопсину зрительные пигменты. Опсины колбочек в комплексе с 11-цис-ретиналем называют порфи-ропсинами обычно они поглощают свет с несколько большими длинами волн, чем родопсин . У отдельных пресноводных видов хромофором зрительных пигментов (иодопсинов) является 3-дегидроретнналь. Положение максимума поглощения зрительных пигментов зависит как от природы связанного альдегида, так и от природы белка, причем последний оказывает больший эффект (табл. 13-3). Таким образом, ре-тинальсодержащие пигменты поглощают свет в широком диапазоне длин волн, охватывающем интервал 467—528 нм (18 900—21 400 см ). [c.64]

Красный пигмент эритроцитов крови гемоглобин-же-лезосодсржащий комплекс протопорфирина IX (XV R = = R = H= Hj) и белка глобина. В природе встречается ряд аналогов протопорфирина IX иаиб. близки ему по [c.491]

Кетокаротиноидные пигменты, особенно астаксантин, характерны для многих морских беспозвоночных, в организмах которых они обычно связаны в стехиометрическом отношении с белком, образуя водорастворимые комплексы [13,14]. Связь каротинов [c.536]

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

Все изученные к настоящему времени опсины, которые были выделены из сетчатки многих видов животных, представляют собой небольшие белки с мол. массой 30 ООО—40 000. Для опсинов, выделенных из палочек некоторых видов животных, был определен аминокислотный состав (но не последовательность аминокислот). Углеводная часть комплекса, состоящая из одного (или нескольких) остатка глюкозамина и маннозы, прочно связана с аспарагиновым остатком молекулы белка. С белком ассоциировано также значительное количество липидов, главным образом фосфатидилхолин и фосфатидилэтаноламин. Вопрос о том, связаны ли эти фосфолипиды со зрительным пигментом, составляя часть его молекулы, или они просто являются загрязнениями, попавшими из липидной области рецепторной мембраны, остается открытым. [c.306]

Реакционный центр П. Пигмент реакционного центра П представляет собой также комплекс хлорофилла с белком, содержащий димер хлорофилла а, известный как хлорофилл ац, или Р-680. Хотя иной характер поглощения света этим пигментом указывает на то, что молекулы хлорофилла а находятся здесь в другом молекулярном окружении или по-иному ориентированы, чем в случае пигмента Р-700, процессы поглощения света и окисления, происходящие в реакционном центре П, сходны с аналогичными процессами в реакционном центре I. Здесь также энергия электронного возбуждения передается с хлорофилла антенны на хлорофилл ац, который подвергается возбуждению с последующим окислением до катион-па хикала и делокализацией неспаренного электрона. В этом случае электрон передается на первичный акцептор электрона фотосистемы И р (Х-320). Затем катион-радикал хлорофилла йц восстанавливается, получая электрон от донора Z. Таким образом, фотосистема П эффективно переносит электроны от 2 на Р (рис. 10.10). [c.341]

При перемещении или росте грибных гиф в направлении света фоторецепторным пигментом также служит рибофлавин, тогда как ауксин в этом не участвует. В некоторых недавно опубликованных сообщениях высказывается предположение о-том, что первичный рибофлавиновый фоторецептор образует комплекс с белком и с антенной из каротиноидных молекул которая повышает эффективность улавливания света. [c.377]

Перечисленные выше пути перехода молекулы хлорофилла из возбужденного состояния в основное не исчерпывают всех возможностей. В клетке молекулы хлорофилла в норме достаточно жестко сопряжены друг с другом, поэтому перешедшая в возбужденное состояние молекула пигмента может передавать энергию поглощенного кванта света соседней молекуле, переводя ее в возбужденное состояние. Основная масса хлорофилла и других фотосинтетических пигментов клетки представляет собой антенну, улавливающую световую энергию. Светособираюшие пигменты организованы в виде комплексов, в которых они связаны с молекулами белка. Энергия возбуждения мигрирует в направлении от пигментов, поглощающих свет более коротких длин волн, к более длинноволновым формам и от последних поступает в реакционные центры. Для передачи энергии электронного возбуждения необходимо, чтобы среднее расстояние между молекулами пигментов составляло около 10А. [c.278]

У большинства водорослей функцию улавливания света выполняют аналоги фитохромов фикоэритробилин 6.74 и фикоцианобилин 6.75. В комплексе с белками эти пигменты образуют крупные ансамбли — фикобилисо-мы, участвующие в утилизации световой энергии. [c.445]

Галобактерии имеют своеобразный тип фотосинтеза, осуществляемый ими с участием бактериородопсина, комплекса белка с пигментом ретиналем, сходным со светочувствительным пигментом глаза. Под воздействием света бактериородопин претерпевает изменения, позволяющие ему функционировать как протонная помпа. Это приводит к энергизации мембраны и образованию АТФ. Этот тип фотосинтеза связан с высокими интенсивностями света, которые наблюдаются в испарительных прудах и лагунах. [c.205]

ПОРФИРЙНЫ м мн. Пигменты биологической природы, входящие в состав сложных окрашенных белков (напр., хлорофиллов) в виде комплекса с ионами металлов. [c.341]

При групповом разделении методом гель-фильтрации удается в значительной мере избежать разбавления, если учитывать объемные соотношения, подробно рассмотренные в разделе Обессоливание . При очистке суспензии вируса (выделенного из столовой свеклы) от сопутствующих пигментов путем гель-фильтрации на 4—6-кратном (по отнощению к объему образца) объеме сефадекса 0-75 разделение составляло лишь 20—30% [14]. Свободные от белков катехоламины — адреналин и норадреналин — были выделены без разбавления из 20 мл сыворотки (27% объема колонки) гель-фильтрацией на сефадексе 0-25 (2X25 сж, 78 мл) [15]. Кислюк [16] показал, что с помощью гель-фильтрации на сефадексе 0-50 удается гораздо легче отделить фермент от его кофакторов, чем с помощью диализа. Таким путем удается получить кофакторы в сравнительно небольшом объеме и изучить эффект их вторичного присоединения к ферменту. После гель-фильтрации был выделен совершенно неактивный белок, активность которого вновь восстанавливалась (до 86% исходной) после добавления низкомолекулярной фракции. При диализе активность фермента снижалась только до 38% [16]. Групповое разделение гель-фильтрацией оказалось чрезвычайно удобным методом отделения низкомолекулярных антигенов от антител. Диссоциацию комплекса антиген — антитело часто осуществляют, добавляя избыток гаптена, который затем можно легко отделить от белка гель-фильтрацией [17]. В бактериологии гель-фильтрация на сефадексе 0-75 или биогеле Р-100 может служить для удобного выделения экстрацеллюлярных токсинов. Перед засевом культуральную среду освобождают от высокомолекулярных примесей гель-фильтрацией. Затем на той же колонке после удаления бактерий можно вновь отделить высокомолекулярные токсины от культуральной среды [18]. [c.142]

Г0 к внешншу миру, так что свет, фокусируемый хрусталиком, должен пройти через них по пути к фоторецепторным клеткам (рис. 16-8). Последние лежат так, что концы их, юспринимающие свет,-наружные сегл<гмты-частично погружены в пигментный эпителий. В соответствии со своей формой фоторецепторы делятся на палочки и колбочки. Они содержат различные светочувствительные комплексы белка со зрительным пигментам. Палочки особенно чувствительны при малой освещенности, тогда как колбочки, представленные тремя разновидностями-каждая для своего участка спектра, служат для восприятия цвета. Наружный сегмент фоторецептора каждого типа-это, по-видимому, видоизмененная ресничка в нем мы находим характерное для ресничек расположение микротрубочек в участке, связывающем наружный сегмент с остальной клеткой (рис. 16-9). Основная же часть наружного сегмента почти целиком заполнена плотно уложенными мембранами, в которые погружены светочувствительные белки, связанные со зрительным пигментом. Протиюположные концы фоторецепторных клеток образуют синаптические контакты со вставочными нейронами сетчатки. [c.141]

О функции витамина А в процессе зрения. На рис. 10-20 показан цикл химических изменений зрительного пигмента родопсина в палочках сетчатки. Эти клетки воспринимают световые сигналы низкой интенсивности, но не чувствительны к цвету. Роль активного компонента в зрительном процессе играет окисленная форма ретинола-ретиналь, или альдегид витамина А, связанный с белком опсином. Комплекс ретиналя с опсином, называемый родопсином, расположен в уложенных стопками внутриклеточных мембранах палочек. При возбуждении родопсина видимым светом ретиналь, у которого одна двойная связь в 11-м положении находится в ис-конфигурации (остальные двойные связи имеют транс-конфигурацию), в результате очень сложных, но быстро протекающих внутримолекулярных перестроек изомеризуется в полностью трйнс-региналь. Считают, что эти изменения, влияющие на геометрическую конфигурацию ретиналя (рис. 10-20), вызывают изменение формы всей молекулы родопсина. Такое oнфop-мационное изменение служит молекулярным пусковым механизмом, возбуждающим в окончаниях зрительного нерва импульс, который затем передается в мозг. В ходе темновых ферментативных реакций образовавшийся при освещении полностью транс-ретиналь вновь превращается в исходный 11-цис-ретиналь. [c.291]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология