Хлорофилл комплекс с белком

Комплекс хлорофилл а — белок I [c.241]

Апопротеин комплекса хлорофилл а — белок I [c.241]

Из обработанных детергентами хлоропластов можно выделить три светособирающие пигментные системы в форме комплексов хлорофилл — белок. Так, ФС I можно разделить на комплекс хлорофилл а — белок, который содержит около 120 молекул хлорофилла а (10.4), входящих в состав антенны, и реакционный центр Р-700 (см. ниже, разд. 10.4.3). В состав ФС II входит комплекс хлорофилл а — белок, содержащий реакционный центр Р-680 и около 60 молекул хлорофилла а. Ни в ФС I, ни в ФС II хлорофилл Ь (10.5) не содержится. В обе фотосистемы включено некоторое количество р-каротина (10.6), хотя не известно, является ли он частью пигментов антенны или входит в состав реакционных центров. [c.335]

ССК можно выделить в виде комплекса хлорофилл ajb — белок и расщепить его на три компонента хлорофилл — белок. ССК, по-видимому, является единственным комплексом, который содержит хлорофилл Ь, функционирующий как вспомогательный пигмент. В его состав входят в значительных количествах каротиноиды, которые представлены главным образом ксантофиллами [преимущественно лютеином (10.7)]. Роль ССК, тесно связанного с ФС II, заключается в увеличении светособирающей способности ФС II, в частности путем расширения спект- [c.335]

Во всех опытах Смита [157, 160] каротиноиды, повидимому, сопровождали хлорофилл. Это поддерживает взгляд. Любименко, что натуральный комплекс содержит не только хлорофилл и белок, но также и желтые пигменты. [c.391]

По Лембергу [51], хромопротеиды содержат около 2% пигмента и 98% белка. Это отвечает одной молекуле пигмента на две единицы белка Сведберга, т. е. на целый порядок ниже, чем найдено для гипотетического комплекса белок — хлорофилл (глава XIV). [c.484]

Комплекс хлорофилл а/б — белок I 25 Комплекс хлорофилл а/6 — белок 2 [c.241]

Б. Комплексы хлорофилл—белок [c.275]

ДОВ. При расщеплении белковой части хлоропластов ими были обнаружены следующие аминокислоты аргинин, лизин, тирозин, фенилаланин и глютаминовая кислота, т. е. почти все основные аминокислоты, имеющиеся и в глобине, за исключением гистидина, чем, по их мнению, белок хлорофилла и отличается от белка гемоглобина. Однако через восемь лет советские физиологи Осипова и Тимофеева показали наличие гистидина и в хлоро-филл-белковом комплексе. [c.187]

Металл образует каталитическую единицу с качественно новыми каталитическими функциями. Функции, свойственные этой самостоятельной единице, могут очень сильно отличаться от функций свободного иона. К этой группе относятся комплексы типа металлоферментов, содержащие белок каталаза, карбоангидраза, хлорофилл и др. Функции, свойственные этим комплексам, совершенно отсутствуют или слабо выражены у соответствующих свободных ионов. [c.135]

Дальнейшие исследования подтвердили это предположение. Для выяснения природы связи хлорофилл — белок изучали спектры комплексов хлорофилла с белками и более простыми пептидами (глицил-лей-цин, пептон, альбумин, протамины). Показано, что молекулы хлорофилла связаны химическими связями с кислотными и основными группами белка. В целом вопрос о типе связи хлорофилл — белок остается пока открытым. Еще нет метода, позволяющего определить точную ориентацию молекул пигмента и других молекул внутри хлоропласта. [c.167]

Идея о связи пигментов с белками и липидами получила в настоящее время полное подтверждение, но вопрос о характере этой связи изучен еще недостаточно. Можно, однако считать установленным, что связь эта не отличается прочностью, поскольку она легко разрушается уже в результате повышения концентрации растворителя. Отсутствуют также строго постоянные соотношения в комплексах пигмент — белок, которые характерны, например, для гемоглобина. В последнем, как известно, на каждую молекулу белка с молекулярным весом 66 ООО приходится четыре группы гемина. Соотношения между белками и хлорофиллом не укладываются в эту схему. Кроме того, эти соотношения непостоянны они изменяются в ходе развития растения и различны у разных видов. В среднем на I молекулу белка (молекулярный вес—17 ООО) приходится от 3 до 10 молекул хлорофилла и 15—25 молекул липидов. [c.127]

Фотосинтетические пигменты и прежде всего хлорофилл ассоциированы с мембранами и так или иначе взаимодействуют с белками и липидами, образуя хлоро-филл-белок-липидные комплексы. Подсчитано, что в мем- [c.47]

ССК — один комплекс фукоксантин — хлорофилл а/сз — белок,, а другой комплекс виолаксантии — хлорофилл fl/ i/ s — белок. Морские динофлагелляты содержат водорастворимый ССК, ко-торый представляет собой комплекс перидинин (10.12)—хлорофилл а — белок. Фукоксантин и перидинин являются важными вспомогательными пигментами, переносящими энергию на хлорофилл а с высокой эффективностью (70%). [c.352]

В ту же категорию можно отнести и защитное действие белков. Оно наблюдалось Ноаком [43] в искусственных комплексах белок-хлорофилл и Любименко [41] и Смитом [60] в коллоидальных бел-ково-хлорофильных экстрактах из листьев. Катц и Вассинк [59] отмечают значительную устойчивость коллоидальных экстрактов из пурпурных бактерий к свету и кислороду, в противоположность чрезвычайной чувствительности молекулярно-дисперсного бактериохлорофилла. [c.507]

Применение в биотехнологии. Своеобразное сочетание фотохромных и фотоэлектрических свойств пленок НМ, содержащих Бр, делает этот белок перспективным материалом в биотехнических быстродействующих устройствах записи, хранения и считывания информации. Развитие этой области, получившей название нанобиология, основано на использовании механизмов быстрого преобразования энергии света в макромолекулярных фоточувствительных комплексах белок-хромофор (белок-хлорофилл, белок-ретиналь). [c.409]

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

Эти белки характеризуют обычно посредством электрофореза в полиакриламидном геле, проводимого после диссоциации компонентов мембран с помощью додецилсульфата натрия (ДДС-N3). Когда в подходящих условиях происходит диссоциация, на электрофореграммах наблюдается несколько зеленых полос, соответствующих белково-хлорофилловым комплексам (рис. 6.8). Вполне вероятно, что в тилакоидах все хлорофиллы находятся в форме таких комплексов [73]. Некоторые комплексы включают хлорофилл а и хлорофилл б это собирательные антенны для фотонов или ССХБ (светособирающий хлорофилл — белок) [107]. На эти комплексы приходится до 50 % белков и хлорофиллов ла- [c.240]

Четвертичные структуры белка образуются тогда, когда молекула белка включает в свою структуру химически связанные комплексы хлорофилла, протопорфирина железа (II), или гема, группировки из ионов металлов (Ре, Си, 2п, Со, Мо и др.), углеводы, фосфорную кислоту, жиры и т. д. В этом случае белки являются не простыми, а сложными и называются протеидами. К числу протеидов (сложных белков) относятся хромопротеиды (белок связан с молекулой — хромофором), гликопротеиды (белок связан с углеводами), липопротеиды (белок связан с липидом), фосфопротеиды (белок этерифицирован фосфорной кислотой, как, например, в казеине молока), нуклео-протеиды (белок связан с нуклеиновой кислотой). Небелковая часть молекулы протеида называется простетической группой. [c.722]

Применение уравнения (15.2) лучше проиллюстрировать на практическом примере. Лиганды, комплексы которых с магнием были бы более устойчивы, чем с цинком, не известны. Так, белок, который с магнием образует хлорофилл, предпочтительно координируется цинком, т. е. Кгпвгв уравнении (15.2) намного превышает Км.шв%- Количество белка, связанного с цинком в [c.278]

Колоночную хроматографию применяют для разделения экстрагированных из растений природных белковых комплексов хлорофиллов или протохлорофиллидов. Так, на колонке (1Х Х5,5 см) с гидроксиапатитом (предварительно промытым 5 мл 1%-ного додецилсульфата натрия в 0,1 М фосфатном буферном растворе, pH 7,0) в ступенчатом градиенте концентрации фосфатного буферного раствора (0,1 и 0,35 М, pH 7,0) удалось разделить два хлорофилл-белковых комплекса [32]. На одном из этапов очистки комплекса протохлорофиллид-белок (про-тохлорофиллидголохром) разделение проводили на колонке (7,5х1 5 см) с гидроксиапатитом путем последовательного, элюирования 0,2 М. КС1 и 0,25 М фосфатом калия в три-циновом буферном растворе (pH 8) при скорости подачи 20 мл/мин [33]. [c.275]

Широко распространены липопротеиды, входящие в состав клеточных мембран (см. стр. 290). Связь между белком и липидом очень слабая, и ее можно расщепить этанолом. Многие препараты липопротеидов, выделенные из растений, обладают окраской вследствие содержания в них каротиноидов. Хлорофилл, который можно считать липидом, образует с белком зеленый комплекс. Этот комплекс, названный хлоропластином, выделен из листьев ряда растений. Однако попытки выделить хлоропластин определенного состава не имели успеха. Были получены кристаллические препараты хлоропластина, но, по имеющимся данным, белок в этом комплексе связан с кристаллическим хлорофиллом непрочной адсорбционной связью. [c.11]

Исследуя водные экстракты различных растений, Любименко в больщинстве случаев обнаруживал устойчивый белково-хлорофилльный характер этих растворов. Об этом свидетельствовали качественные реакции с растворами, аналогичные реакциям на белок (осаждение танином, спиртом, ацетоном и т. д.). Обработка раствора хлорофилла кислотами и веществами, вызывающими коагуляцию белков, также вела к потере их стойкости. От кипячения же раствор становился мутным, хотя осадок и не выпадал, а раствор приобретал еще более ярко-зеленый оттенок. Все это привело Любименко к убеждению, что в полученном из листьев водном коллоидальном растворе существует тесная связь между зеленым пигментом и белком и это соединение хлорофилла с белком в живых хлоропластах представляет собой цветной (зеленый) белок типа гемоглобина. Таким образом,— писал он,— связь пигмента с белками пластид более тесного характера, и потому мысль о химическом соединении в данном случае напрашивается сама собой. Если вспомнить, что и сходное с хлорофиллом красящее вещество крови также связано хи1 ически с белками, то мысль, что хлорофилл живых пластид есть цветное белковое соединение, не покажется невероятной 9 . Предполагаемому хлорофилл-белковому комплексу Любименко дал название натур ального, или естественного, хлорофилла в отличие от хлорофилла в молекулярном растворе. [c.183]

Отсутствие постоянства отношений белок хлорофилл в хлоропластах и гранулах и непостоянство прочности связей говорят, вероятно, о том, что хлорофилл не образует столь прочных и определенных комплексов, каким, например, является гемоглобин, и не представляет собой цветного хромопротеида определенного типа и состава это показывает, кроме того, что хлорофилл может находиться в хлоропластах в нескольких состояниях Изв. АН БССР, 1, 18, Ш8 3, 75, 1918 1, 93, 1949). Ири.ч. ред.) [c.384]

Впрочем, до принятия любого названия было бы желательно иметь доказательство постоянства и воспроизводимости величины и состава комплекса хлорофилл — белок. Как мы упоминали в предыдущем разделе, величина частиц белок—липоид — пигмент, получаемых разрушением хлоропластов в воде, в различных опытах сильно варьирует. Теперь рассмотрим состав этих частиц и, в частности, отношение в них хлорофилла к бв-тку. Смит [159] полагает, что в экстрактах листьев до их нросветления детергентами три молекулы хлорофилла а и одна молекула хлорофилла Ъ связываются с одной белковой единицей, (мо-текулярный вес— 17 000). Этот вывод основывается, во-первых, на анализах, дающих 16,3 г хлорофилла на 100 г белка в веществе хлоропластов шпината Spina ia) и 15,5—16,5 г на 100 г бе.1ка у Aspidistra, и, во-вторых, на том факте, что среднее отношение хлорофилла а к хлорофиллу Ъ у высших растений близко к 3. Однако другие исследователи находили очень различные отношения белка к хлорофиллу, а также наблюдали большие различия в отношении хлорофиллов а я Ъ (хлорофилл Ъ почти отсутствует у многих водорослей). Табл. 56 показывает разультаты определения различными исследователями отношений белка к хлорофи.1лу в веществе хлоропластов. Два последних столбца дают число молекул хлорофилла на каждую единицу белка. [c.392]

В последнее время стали считать, что гидрофильный характер связи хлорофилл — белок менее вероятен, по сравнению с гидрофобным взаимодействием. Например, Гельман (1967), Вейер и Бенсон утверждают, что остатки жирных кислот молекул липоидов и фитол хлорофилла могут проникать внутрь белковых молекул и связываться за счет вандерваальсовых сил с углеводородным гидрофобным ядром белковых глобул. Гидрофильные участки липоидов (остатки галактозы, фосфата, сульфата и др.) располагаются снаружи, взаимодействуя с гидрофильными внешними участками белка (за счет водородных связей). Порфириновые кольца тоже находятся на поверхности белка. Отрицательно заряженные остатки сульфата и фосфата могут взаимодействовать с положительно заряженными радикалами — МН+, расположенными на поверхности белка. По-видимому, роль ковалентных связей в образовании белково-липидных комплексов невелика, так как органические растворители извлекают до 95% липидов, а это значит, что они слабо связаны. [c.94]

Порфириповые комплексы входят в состав активных групп каталазы, пероксидазы, цитохромоксидазы, они содержатся в хлорофилле, витамине В12 и др. Эти же соединения играют важную роль в переносе электронов (цитохромы). Характерной чертой порфириновой группы является ее прочная связь с белком активная группа вмонтирована , по выражению Болдуина, в белок и не отделяется от него в процессе катализа. [c.65]

Л. К- Островская (1965) по вопросу о необходимости железа для биосинтеза хлорофилла выдвигает следующие альтернативные предположения. 1. Железо необходимо для синтеза активной хлорофиллазы или входит в состав фермента. Активность хлорофиллазы у растений, страдающих от хлороза, при недостатке железа в опытах автора снижалась. Поэтому при недостатке железа в растении в соответствии с представлениями автора задерживается последняя, завершающая фаза биосинтеза хлорофилла — превращение хлорофиллида а в хлорофилл а (присоединение фитола). 2. Процесс образования комплекса хлорофилл-белок-липоид и возникновение ламеллярной структуры идет одновременно с фитолизацией, причем в образовании комплекса принимает участие железо. [c.230]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология