Глобула белковая устойчивость

Представления о строении полимерных тел прошли сложную эволюцию от мицеллярных теорий к современным концепциям структурной физики полимеров (см. Структура, Надмолекулярная структура. Кристаллическое состояние, Аморфное состояние. Коллоидные полимерные системы). Несостоятельность мицеллярных теорий строения линейных гомополимеров с однородными по строению цепями макромолекул (напр,, целлюлозы, натурального каучука) заключается в отсутствии физич. причин существования устойчивых фазовых частиц коллоидных размеров. Развитие представлений о макромолекулах, не отличающихся от малых молекул природой сил межмолекулярного взаимодействия, исключило возможность научного обоснования мицеллярных представлений о строении полимеров и их р-ров. Здесь следует еще раз подчеркнуть, что имеются в виду макромолекулы, лишенные дифильности в упомянутом выше смысле. Гибкие макромолекулы, содержащие разнородные по полярности участки, в определенных условиях могут давать микро-гетерогенные системы типа лиофильных золей. При этом лиофобные группы макромолекул объединяются в ядре коллоидной частицы (напр., белковой глобулы), а лиофильные образуют ее поверхностный слой. [c.129]

Латекс — водная дисперсия каучука. Кроме каучука (27— 35%), латекс содержит 6—11% некаучуковых частей белковых веществ, смолистых веществ, сахаров, жиров и минеральных солей. Белковые вещества создают защитный слой вокруг мельчайших частиц латекса (глобул), препятствуя слиянию частиц каучука и самопроизвольной коагуляции. Устойчивости дисперсии способствует также наличие таких поверхностно-активных веществ, как жиры. [c.288]

Исследование денатурации, естественно, не раскрывает устройства машины — белковой глобулы. Денатурация означает разрушение этой машины. Тем не менее при таком разрушении мы получаем некоторые сведения об устойчивости внутренних связей, об электронно-конформационных взаимодействиях (ЭКВ) в белке (см. 6.7). [c.248]

Большинство гидрофобных боковых цепей (Ала, Лей, Иле, Вал, Фен, Про) расположены внутри белковой глобулы, а почти все заряженные полярные группы — на ее поверхности (обычное строение для глобулярных белков). Лизоцим обычно димеризуется при pH>7, и поэтому его лучше всего изучать при pH = 6 или более низких. Лизоцим человека и лизоцим белка куриного яйца были изучены с помощью метода ЯМР [7—И, 19—28], причем первый исследован более подробно. В ранних работах [7, 8] были установлены основные характеристики его спектра в ОгО и отмечена относительно высокая устойчивость к развертыванию при нагревании до 65 °С, что, по-видимому, отчасти обусловлено наличием четырех дисульфидных мостиков. Измерения при 220 МГц обнаруживают небольшие изменения спектра в температурной области 35— 60 °С, но в общем подтверждают этот вывод [24—27]. Однако при нагревании от 65 до 75 °С происходит денатурация и в спектре наблюдаются заметные изменения. (Природа этих изменений будет обсуждена детально немного позднее.) На рис. 14.3 показаны полные спектры 10%-ных растворов Лизоцима в ОгО (рО = 5,5) при 30, 54 и 80 °С. На рис. 14.4 приведены детальные записи слабопольных и сильнопольной областей спектра при температуре несколько ниже (65 °С) и несколько выше (80 °С) температуры денатурации. Для сравнения представлен спектр, рассчитанный и построенный на основании данных табл. 13.1 и, следовательно, соответствующий неупорядоченному состоянию белковой молекулы. Ширина линии была принята равной 10 Гц [11, 24]. Спектр при температуре 80 °С очень близок к спектру лизоцима в неупорядоченном состоянии, если учесть искажения, вызванные дисульфид-ными связями. Если эти связи разрываются, то линии спектра еще [c.353]

Однако можно полагать, что они также образованы многократно извитыми полипептидными цепочками. На поверхности глобул растворимых в воде белков расположены многочисленные гидрофильные группы боковых цепей (например, ОН, СООН, ЫНз и т. п.), несущие как положительные, так и отрицательные заряды, тогда как гидрофобные группы (углеводородные цепи, бензольные ядра и др.) остаются во внутренних частях белковой глобулы. Внутренняя часть глобул белка, по мнению ряда авторов образована многократно извитыми полипептидными цепями. Схематично строение мицеллы глобулярного белка (сывороточного глобулина) можно представить так, что частица белка состоит из центральной внутренней, устойчивой, скрученной полипептидной цепи и поверхностных концевых частей, способных изменять свою форму пОд влиянием различных воздействий, особенно воздействий денатурирующих агентов. [c.46]

Мы рассмотрели образование водородных связей при взаимодействии двух белковых молекул. Но сама белковая молекула представляет собою весьма длинную цепь. Наиболее простой белок состоит приблизительно из 150 остатков аминокислот. Такая цепочка в вытянутом состоянии суш,ествовать не может. Она или свяжется с другой подобной же молекулой, что и происходит в организме при образовании различных волокон, или же неизбежно, под влиянием своих собственных колебательных движений и теплового движения среды свернется в клубочек (глобулу). Исследования показали, что глобула — устойчивое образование, и эту устойчивость, наряду с другими силами, ей придают водородные связи. Дело в том, что прп изгибании и свертывании цепи различные звенья молекулы встречаются между собой. Естественно, что будут встречаться и пептидные группировки. В результате этих встреч отдельные участки белковой цепи будут связываться водородными связями в результате взаимодействия СО и ЫН групп. [c.73]

Например, наличие устойчивых глобул характерно для белков. В водной среде образуются прочные внутренние связи между неполярными группами белковых молекул, а в неводной среде — между полярными группами, которые в значительной своей части являются водородными связями. Более того, первичные надмолекулярные структуры глобулярного типа обнаружены также в полимерах в конденсированном их состоянии [13]. [c.158]

Наряду с белками в латексе содержатся и продукты их распада — альбумоиды, аминокислоты. Белки имеют большое значение в химии и технологии лате кса и каучука. Прежде всего они обусловливают (наряду с другими веществами) устойчивость латекса как дисперсной системы. Далее, белковая поверхностная оболочка глобул латекса в известной мере предохраняет каучук от окисления. Наконец, продукты распада белков, содержащие в себе аминогруппы, играют роль естественных ускорителей вулканизации. [c.61]

Таким образом, в белковых веществах имеет место внутреннее единство таких взаимно противоположных свойств, как устойчивость белковой глобулы при огромном многообразии химических и коллоидных функций белка. [c.335]

Вообще следует отметить, что вопрос об устойчивости эмульсий — это в первую очередь вопрос о прочности тонких жидких слоев, разделяющих глобулы дисперсной фазы от дисперсионной среды (структурно-механический барьер). Здесь большую роль играет просто механическая прочность этих пленок. Такие пленки создают эмульгаторы белковой природы. В связи с этим белковые вещества позволяют получать высококонцентрированные эмульсии. [c.480]

Пространственная структура цитохрома с поддерживается гидрофобными и водородными связями без участия цистеиновых мостиков. Большой интерес для ферментативного катализа представляет вопрос о конформационных изменениях в молекуле цитохрома с при изменении валентности железа. Свободная энергия в закрытой щели на 3 ккал/моль больше, что более выгодно для восстановленной ферро-формы цитохрома с [28]. Прямой рентгеноструктурный анализ обоих ( рм еще не проведен, а рис. 24 относится к ферри-цитохрому с. Однако по многим другим данным [31] изменение валентности железа вызывает существенные конформационные изменения в его несимметричном окружении. Изменяются конформации боковых цепей и способ расположения боковых цепей и ароматических колец заместителей, однако обычно предполагается, что при этом мало затрагивается третичная структура глобулы — конформация основной полипептидной цепи. Вместе с тем известно, что окислительно-восстановительные процессы в цитохроме с сопровождаются изменениями реакционной способности многих функциональных групп белковой молекулы и влияют на ее устойчивость к действию протеолитических ферментов (ферро-цитохром с более устойчив). [c.110]

Наиболее вероятным представляется сейчас следующее. В отсутствие молекулы субстрата щель полностью или частично закрыта и не пропускает к активному центру молекулы, строение которых заметно отличается от молекулы субстрата, т. е. она не способна их адсорбировать. При этом глобула в целом деформирована, а в активном центре фермента условия не благоприятствуют катализу он как бы выключен . Молекула субстрата дополняет глобулу фермента таким образом, что она приобретает наиболее устойчивую форму, третичная структура несколько перестраивается и вполне вероятно, что именно после адсорбции субстрата в области активного центра происходит благоприятное для катализа смещение аминокислотных заместителей. Динамическая структура фермента позволяет сохранить каталитическую активность только для избранных молекул, строение которой определяется всей третичной структурой глобулы фермента. Хотя сам по себе активный центр способен осуществлять каталитические превращения широкого круга молекул, белковая молекула представляет активный центр только некоторым молекулам, комплементарным к белковой глобуле. Известно, что фермент-субстратные комплексы часто оказываются более устойчивыми, чем сам фермент, и это рассматривается обычно как аргумент в пользу динамической модели фермент-субстратного комплекса. Сами изменения — это сдвиги, малые деформации, расклинивание ферментной глобулы. [c.280]

На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

Адсорбированная на поверхности глобул белковая оболочка сообщает им отрицательный заряд, к-рый вместе с гидратно-связанным слоем воды обеспечивает агрегативную устойчивость Л. н. как коллоидной системы. Электрокинетич. потенциал глобул конц. Л. н. составляет 100 мв. Нейтрализация заряда частиц или разрушение защитной оболочки под воздействием микроорганизмов, химич. илп физич. факторов приводит к коагуляции Л. н. [c.18]

В натуральном латексе частицы каучука (глобулы) защи-ш,ены адсорбционным слоем белковых веществ и поэтому обладают достаточно высокой устойчивостью. Синтетические латексы представляют собой дисперсии, в которых частицы каучуковых углеводородов защищены адсорбционным слоем мыла пли другого стабилизатора. Размеры частиц в синтетических латек-сах обычно меньше, чем в натуральных, и колеблются в пределах 50—200 ммк. Коагулируя латекс, промывая и просушивая, получают каучук. Коагуляцию синтетического латекса можно вызвать, добавляя к нему электролиты, особенно с поливалентными катионами (частицы латекса обычно заряжены отрицательно). [c.204]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Оценка различных эмульгаторов показала, что нефтерастворимые реагенты (окисленные керосин, парафин и петролатум, нафтенат алюминия и др.) не эффективны для получения эмульсионных буровых растворор. Лишь кратковременную устойчивость обеспечивают и некоторые гидрофильные эмульгаторы (мыла эфирокислот, белковый клей). Для практического использования лучшими эмульгаторами оказались щелочные мыла и нафтеновые сульфокислоты (нефтяные контакты и детергенты), причем нейтрализованные контакты не имеют преимуществ, а иногда даже уступают кислым. В эмульсионных буровых растворах наибольший эффект дают кальциевый и натриевый детергенты (ДС, ДС-РАС) и газойлевый контакт. В зависимости от рода и количества эмульгатора меняется дисперсность эмульсии, что видно по интегральным кривым распределения глобул по размерам и суммарной поверхности в 6 %-ной суспензии аскангеля, содержащей 10%. нефти [47]. Сравнение оптимальных дозировок газойлевого контакта (0,2% ГК), НЧК (0,3%), УЩР (10%) и КМЦ (1%) показывает, что наибольшее диспергирование дает газойлевый контакт. Несколько грубее эмульсия, стабилизированная УЩР или КМЦ. Фракции с диаметром глобул менее 50 мк составляют 75—80% от общего их числа. Наиболее грубодиснерсные эмульсии дает НЧК, когда лишь 50% глобул имеют диаметр до 50 мк. Соответственно меняется и суммарная поверхность. При обработке газойлевым контактом поверхность глобул размером до 100 мк составляет 80% всей поверхности эмульгированной нефти, при обработке УЩР и КМЦ — 50% и при обработке НЧК всего 20%. Еще большая дисперсность достигается с помощью реагентов на основе ненасыщенных жирных кислот, их водорастворимых мыл, а также смазочных добавок. [c.207]

Имеется еще одно возражение против гипотезы о расплавленной глобуле, использующейся вместе с аппаратом равновесной термодинамики и формальной кинетики для объяснения экспериментальных фактов. Конкретной теоретической основой интерпретации данных о денатурации служит термодинамическая теория двух состояний Брандтса [12, 13]. Как уже отмечалось, белковая молекула в растворе, согласно этой теории, может быть представлена большим количеством микросостояний. Все они входят в состав либо распределения N (нативное макросостояние белка), либо О (денатурированное макросостояние). Теория Брандтса сделала возможным относительно простой термодинамический анализ конформа-ционного перехода N — О в предположении, что реализующиеся микросостояния не являются чем-то вновь созданным, а присутствуют в распределении N и О. Это означает, что в теории постулируется отнюдь не очевидное положение об отсутствии новых промежуточных конформационных состояний в области перехода N - О. Следовательно, главный критерий справедливости теории двух состояний Брандтса состоит в требовании отсутствия максимумов, минимумов и потенциальных ям в наблюдаемых изменениях энтальпии и энтропии при переходе от О к N (и наоборот). Иными словами, если образование трехмерной структуры белка происходит, как того требует теория двух состояний, путем постоянного усложнения и приближения к нативному состоянию, то изменения энтальпии, энтропии и свободной энергии по ходу ренатурации должны быть монотонными. Отсутствие экстремумов означает отсутствие между нативной структурой и статистическим клубком метастабильных промежуточных состояний. Механизм сборки белка проходит в этом случае в одну стадию. А теперь обратимся вновь к обсуждаемой гипотезе о расплавленной глобуле в которой постулируется образование на пути к нативной структуре близкое к ней промежуточное состояние. При существовании достаточно устойчивых обнаруживаемых экспериментально интермедиатов зависимости изменений энтальпии, энтропии и свободной [c.85]

Водородные связи достаточно лабильны сами по себе, причем уязвимость их увеличивается при образовании вторичной стр>тстуры, так как карбоксильные и аминные группы могут взаимодействовать не только между собой, но и с водой. Оказалось, что вторичная структура является достаточно устойчивой только при образовании компактной белковой глобулы. [c.34]

Представление о последовательных уровнях макромолекулярной организации было впервые выдвинуто Линдерштрем-Лангом применительно к белкам и затем обобщено Дж. Берналом на любые типы М. Под первичной структурой белка понимают общее число пептидных связей в М. и характер чередования боковых радикалов аминокислотных остатков. Как известно, а,Ь-полипептиды способны принимать упорядоченные конформации типа а-спирали, кросс-Р-формы и др. Последовательность упорядоченных и неупорядоченных участков белковой цепи (однозначно предопределенную первичной структурой — см. ниже) называют вторичной структурой. Поскольку развернутая белковая М. в водной среде нестабильна из-за обилия гидрофобных боковых радикалов, она сворачивается в относительно компактное образование — квази-глобулу (отсюда термин глобулярные белки ) с устойчивой формой эта внешняя форма структурированной молекулы была названа третичной структурой. [c.58]

ТАТЕКС НАТУРА.ИЫ1ЫЙ — м.лсчный сок каучуконосных растений. Практич. значение имеет только Л. н. бразильской гевеи. Находится в млечниках, расположенных в коре растения, и добывается подсочкой. Молочно-белая жидкость о желтым, розовым или сероватым оттенком. Средний состав 52—60% воды,. 34—37% каучука, 2—2,7% белков, 1,65—3,4% смолы, 1,5—4,2% сахара, 0,7—0,2% минеральных веществ. Состав Л. н. зависит от возраста дерева, климатич. З с.ловий, времени года и т, д. Свежий Л. н. имеет щелочную реакцию (pH 7,2). К аучук находится в Л. н. в виде отрицательно заряженных глобул — взвешенных частиц шарообразной или грушеобразной формы, со средни размером 0,17—0,26 мк. Основная масса каучука содержится в частицах со средним размером ок. 1. НК. На поверхности глобул находится защитный адсорбционный слой поверхностно-активных веществ (белков, мыл жирных к-т и др.), обусловливающий устойчивость, Л. н. и препятствующий его коагуляции. Диснерсная фаза свежего Л. н., кроме глобул, содержит желтую фракцию в виде коллоидных частиц неправильной формы, по-видимо.му, белковой при-род >1. [c.465]

Равновесие 2К5Н- - /гОг = — ЗН + НгО сильно сдвинуто вправо, если раствор нейтрален или содержит неболь-щие количества щелочей в кислых растворах, наоборот, устойчивы сульфгидрильные группы 5Н. Связи — 5 —5 — могут быть внутримолекулярными или связывать мономерные единицы белка (например, сывороточный альбумин) в одну крупную частицу. В стабилизации формы молекулы играют роль и гидрофобные связи. Гидрофобные связи возникают за счет сил взаимодействия между углеводородными частями молекул белка. Углеводородные группы белковых частиц, находящихся в водной среде, ориентированы во внутренние зоны частицы, а гидрофильные группы (ОН, СООН) находятся на внещней стороне, которая обращена к воде. Вследствие этого внутри молекулы белка возникает углеводородное ядро, причем для того, чтобы его разрушить и перевести углеводородные группы в водную среду, надо затратить работу. Это и означает, что между углеводородными частями молекулы действуют силы притяжения. Кроме водородных, дисуль-фидных и гидрофобных связей, в поддержании формы молекулы белка принимают участие и другие факторы имеет значение возникновение солевых мостиков, действие сил Ван-дер-Ваальса особенно большое влияние оказывают молекулы воды. Сохранение определенной формы молекулы важно с биологической точки зрения. Оно обеспечивает, в частности, такое взаимное расположение групп атомов на поверхности молекулы, которое необходимо для проявления каталитической активности белка, его гормональных функций и т. д. Поэтому устойчивость глобул, так же как и многие особенности структур биологически активных молекул, не случайное свойство, а одно из средств стабилизации организма. [c.57]

Факты говорят о противоположном. Три силы определяют устойчивость глобулы. Это Ван-дер-Ваальсовы силы взаимного сцепления пидрофобных боковых цепей, водородные связи и, наконец, электростатические связи между цротивоположво заряженными ионогенными боковыми цепями. Пока нет еще общепризнанной теории образования глобулы и можно говорить лишь об общих принципах ее -внутренней цементации. Ясно одно, что в глобуле существует упорядоченная укладка белковой цепи. Повышение темпе ратуры (примерно до 60°С и выше) расшатывает и разрушает эту укладку, причем внутренние цементирующие силы уже не могут удерживать молекулу в состоянии глобулы. Цепь развертывается и нач1ннается д ен атур а ци я. [c.292]

Для биоорганической химии представляют жизненную важность проблемы взаимосвязи структуры белка и его реакционной способности, а также природы сил, ответственных за поддержание этой структуры. Малые молекулы могут существенно влиять на белковую структуру путем преимущественного взаимодействия с некоторыми связывающими центрами или образования гидрофобных комплексов, более прочных, чем агрегаты, уже существующие в белковой глобуле. Поскольку детергенты содержат гидрофобную и гидрофильную области, строение и свойства которых известны, изучение взаимодействия белков с ПАВ, влияния детергентов на устойчивость белков и их конформационные изменения, индуцированные детергентами, могут пролить дополнительный свет на проблемы, связанные со структурой белка. Эту цель преследовали многочисленные исследования, суммированные в обзорах Немети [32] и Дженкса [160]. Более поздние работы в этой области были выполнены Хайтманом [303], Рэем [304] и другими авторами [305,306]. [c.351]

Эти связи густой сеткой соединяют между собой по различным направлениям отдельные участки или звенья белковой молекулы. Помимо пептидной и некоторых форм циклических связей, пептидные группы связаны между собой водородными связями. Кроме того, между боковыми отростками пептидных цепей существуют также различные химические связи (эфирные, дисульфид-ные и др.)- В результате плотность упаковки звеньев пептидной цепи очень велика, а сама глобула приобретает характер очень прочного, устойчивого образования. А. Г. Пасынокий указывает, что та минимальная энергия, которая необходима для удаления одного аминокислотного остатка из глобулы белка, составляет не менее 10 ккал на авогадрово число остатков. [c.335]

Сила связи между отдельными молекулами белка значительно ниже связей внутри глобулы, составляя лишь 1—2% от величины сил внутриглобулярного взаимодействия. Поэтому агре-гационное равновесие в белковых системах характеризуется высокой подвижностью, в отличие от устойчивости внутриглобуляр-ной конфигурации. Указанное лежит в основе лабильности многих белковых коллоидных систем при изменении состава среды. [c.335]

Хотя присутствие воды в живых организмах делает весьма спорной важность вклада Н-связей в формирование структуры биологических молекул, вместе с тем водой обусловлена связь другого типа — гидрофобная [6]. Гидрофобная связь играет исключительно важную роль, поскольку именно она в значительной мере определяет те реальные формы, которые принимают биологические макромолекулы. Известно, что углеводороды (например, масла) и вода не смешиваются. Некоторые боковые группы белков (см. рис. 1.5) имеют углеводороднуЕО природу. Если молекула примет форму, при которой углеводородные боковые цепи будут вынуждены контактировать с водой, то в результате взаимодействия воды и углеводородов может появиться некая устойчивая конфигурация, однако энергия такой конфигурации не будет минимальной. Обычно же в силу термодинамических причин (см. гл. 2) наиболее предпочтительна именно та конфигурация, которой соответствует минимальная энергия. Все проблемы, связанные с энергией, исчезли бы, если бы белок можно было уложить так, чтобы его углеводородные группы не контактировали с водой. Что касается глобулярных белков, все возрастающее количество экспериментальных данных свидетельствует в пользу эллиптической модели для них, в которой ионные и полярные группы находятся на поверх-носта глобулы, а алкильные боковые цепи уходят внутрь, в противоположную от окружающей воды сторону. Все основные типы связей, участвующих в формировании структуры белковых [c.24]

В гемэритрине с трудом удается произвести обратимое удаление железа и что оно не может быть извлечено из белка большими хелатирующими лигандами [12], атомы железа находятся в глубине белковой глобулы. Факторами, замедляющими разложение оксигемэритрина, могут быть малая диэлектрическая проницаемость и отсутствие кислотных групп вблизи железо-кислородного комплекса, что препятствует разделению зарядов или кислотному катализу окисления гемэритрина [2, 41]. Другой причиной устойчивости оксигемэритрина может быть специфическое строение самого комплекса железа с кислородом, которое диктуется белковым окружением и при котором затруднена перегруппировка с выделением продуктов разложения. Это можно рассматривать как проявление эффекта ловушки [42]. [c.402]

Построение цепи перераспределения связей, в которую входят отдельные участки молекул субстрата, простетические и каталитические группы белка, является наиболее эффективным из всех известных механизмов кислотно-основного катализа, и в этом отношении оно далеко превосходит простые пуш-пульные механизмы гомогенного катализа. Однако такая система может оказаться достаточно устойчивой только в составе белковой глобулы и поддерживаться многочисленными связями адсорнбционого центра фермента и третичной структурой глобулы в целом. Это обстоятельство позволяет достичь [c.265]

Для оценки размеров конформационных изменений при денатурации белков наиболее удобной характеристикой является энтропия. Чем больше развернулась белковая цепь, чем резче переход порядок— беспорядок и чем ближе состояние цепи подошло к статистическому клубку, тем выше значение энтропии. В отношении этого фактора два рассматриваемых нами термодинамических состояния находятся как бы на разных полюсах. Однако в системе белок—среда возрастание конформационной энтропии при развертывании полипептидной цепи в значительной степени компенсируется ее отрицательным изменением вследствие погружения неполярных атомных групп в воду (эффект гидрофобных взаимодействий). Среднее изменение конформационной энтропии в расчете на один остаток при переходе из нативного состояния в денатурированное колеблется от 2 до 6 ккал/(моль град) [28—30]. По существу, эта величина составляет энтропийную стабилизацию развернутого состояния. Устойчивость компактной глобулы характеризует энтальпия. По данным С. Чотиа [12], среднее значение изменения энтальпии на один остаток при том же переходе составляет 2,5—3,0 ккал/моль. Для нативной конформации лизоцима была получена общая энергия стабилизации 28—36 ккал/моль, причем наиболее существенный вклад (около половины) вносят гидрофобные взаимодействия. Разность свободной энергии между нативным состоянием и денатурированным, или общая стабильность функционирующего в физиологических условиях белка, составляет, согласно К. Тэнфорду [31], К. Пейсу [32] и П.Л. Привалову [33], от 4,0 до 15,0 ккал/моль. Это есть малая разность больших чисел. [c.347]