Константа скорости взаимодействия активных центров

Исходя из этого представления, величину гг в уравнении диффузии данного активного центра, выражаемом формулой (42.7), полагаем равной == — П 2 где константа скорости взаимодействия [c.622]

При измерении констант скорости взаимодействия ингибиторов Гд-7 и Гд-42 (см. стр. 219) с холинэстеразой сыворотки крови лошади и ацетилхолинэстеразой эритроцитов было установлено, что антихолинэстеразная активность ингибиторов, не содержащих катионной группы, в отношении обоих типов эстераз примерно одинакова (табл. 30). Появление катионного центра в молекуле ингибитора увеличивает реакционноспособность в различной степени. В случае холинэстеразы активность увеличивается в 160 раз, в случае ацетилхолинэстеразы — в 3500 раз (табл. 30). [c.222]

Важен тот факт, что рассчитанные из кинетических моделей величины кат как прямой, так и обратной реа]щий определяются константами скорости взаимодействия активного центра фермента с молекулой водорода и константами равновесия реакций протонирования-депротонирования активного центра. При этом параметр ат не включает константы скорости переноса электрона на органический донор-акцептор. Это объясняет то, что величина кат (или Vm) не зависит от природы используемого субстрата. [c.46]

При катионной полимеризации в растворе, в которой [М ]о =/[1]о = 2,9 - 10 моль-л , а необратимый обрыв является медленным и протекает в результате взаимодействия активных центров с молекулами растворителя (6,4 моль х хл ), концентрация мономера (1,2 моль-л ) уменьшается в два раза через 20 мин после начала полимеризации. Вычислите константу скорости роста цепи, а также скорость полимеризации и среднечисловую степень полимеризации в указанный момент времени, если = 8,1 - 10 л - моль с . [c.121]

Катионная полимеризация, инициируемая катализатором, в начальный момент на 66 % превращающимся в активные центры, прекращается при степени конверсии 0,68. Единственная реакция обрыва — взаимодействие активных центров с ингибитором. Вычислите значения элементарных констант скорости, если даны начальные концентрации мономера (1,0 моль-л ), катализатора (3,6-10 моль-л ) и ингибитора (0,85 моль-л ) и начальная скорость полимеризации (8,8 моль - л - с ). Какова среднечисловая степень полимеризации по достижении предельной степени превращения [c.121]

Многие образцы нативных нефтяных асфальтенов проявляют значительную ингибирующую способность в различных реакциях, протекающих по свободно-радикальному цепному механизму, в том числе в процессах термической, фото- и термоокислительной деструкции [1068, 1069] и полимеризации [1067]. Кинетические методы исследования позволяют охарактеризовать эту способность ВМС несколькими количественными параметрами константами К, скорости взаимодействия ингибирующих групп с активными центрами (свободными радикалами), числом присутствующих типов ингибиторов, концентрацией ингибирующих групп различных типов и др. Найдено, что в составе нефтяных ВМС может содержаться два — три, реже четыре типа ингибиторов, характеризующихся величинами К, более 100, 30—50 и 5— 15 мл/моль-с соответственно. В высокосернистых нефтях иногда обнаруживаются ингибирующие центры и с еще более высоким уровнем активности (до 640 мл/моль-с в нефти месторождения Кара-Арна, Казахстан), превышающим стабилизирующую способность синтетических ингибиторов. Такое повышение активности, по-видимому, связано с синергическим эффектом, проявляемым сернистыми соединениями [1070]. Суммарная концентрация природных ингибиторов может достигать 0,28 моль/кг нефти или 1,6 моль/кг ВМС. [c.203]

Специфический случай анионной полимеризации представляет собой использование активаторов косвенного действия [52]. Суть состоит в том, что возможны и представляют определенный технологический интерес случаи, когда активатор, при реакции с которым начинается рост полимерной цепи, не существует изначально в реакционной системе, а образуется из некоторого исходного соединения. Поэтому необходимо принимать во внимание две последовательные реакции, протекающие с соизмеримыми скоростями образование активных центров роста макромолекул путем взаимодействия активатора косвенного действия с анионом лактама и рост цепи. Если константа скорости первой реакции а второй — кр, то зависимость степени [c.38]

Ка — константа скорости взаимодействия Ф- -НА с активным центром [c.94]

Необходимо подчеркнуть неравноценность критериев, используемых для оценки реакционноспособности мономеров. Начальные скорости полимеризации, на которых иногда основываются соответствующие заключения, часто характеризуют сумму параллельно протекающих актов и отражают их конкуренцию. Абсолютные константы роста в процессах гомополимеризации являются выражением реакционноспособности мономера и растущей цепи сопоставление таких величин для разных мономеров дает лишь общую информацию об эффективности данного элементарного акта. Более показательны константы скорости взаимодействия мономеров с эталонными активными центрами — с модельным агентом или с растущей цепью стандартного мономера. Однако даже константы перекрестного роста (к ) или обратные [c.85]

Исходя из детального кинетического анализа деградации полимеров при определенных механизмах реакции значения констант скоростей могут достигать предела при длине субстрата, значительно превышающей протяженность активного центра. Таким образом, в зависимости от характера взаимодействия полимерного субстрата с ферментом и способа расщепления субстрата, излом на кривой зависимости log/г [c.49]

Очевидно, что влияние образующегося полимера на процесс ипициировавия может проявиться лишь в том случае, когда константа скорости зарождения активных центров при взаимодействии катализатора с мономером намного меньше константы скорости роста цепи. Имеется два предельных случая влияния образующихся макромолекул на процесс инициирования катионной полимеризации гетероциклов [118, 119]. [c.94]

Величина эффективной константы скорости взаимодействия двух заряженных частиц (в даином случае субстрата и активного центра фермента) равна [c.280]

Пример 349. Катионная полимеризация гетероциклического соединения проводится в присутствии катализатора, количественно превращающегося в активные центры в начальный момент полимеризации. Обрыв цепи обусловлен взаимодействием активных центров с замедлителем, содержание которого значительно превышает содержание катализатора. Выве-дате уравнение зависимости степени превращения мономера от концентрации исходных веществ, констант скорости элементарных реакций и продолжительности реакции. Вьгчислите степени превращения для 5 и 10 мин полимеризации, если /Ср = 0,11 л моль с , /С2 = 8,1 10 л-моль с [1]о = = 7,8- 10 моль-л , [2]о = 0,19 моль-л . Определите среднечисловые степени полимеризации, соответствующие указанным моментам времени, при начальной концентрации мономера 1 М, [c.117]

Другими словами, существуют две концепции, с противоположных (на первый взгляд) позиций объясняющие субстратную специфичность лизоцима (в отношении длины цепи олигосахаридных субстратов). Согласно первой концепции, при переходе от длинных олигосахаридов к коротким непропорционально возрастает константа ассоциации последних с ферментом за счет резкого увеличения степени непродуктивного (геометрически неправильного) связывания. В итоге константы ассоциации длинных и коротких олигосахаридов с ферментом оказываются одинаковыми Кт = = 10" М от тримера до гексамера, см. табл. 38), по эффективность каталитической деградации коротких олигосахаридов мала. Согласно второй концепции, ири переходе от коротких олнгоса-харидов к длинным последние пс реализуют потенциальные воз-можр[ости фермент-субстратных взаимодействий п комплексе Михаэлиса (что и приводит к их относнтельпо малым величинам констант ассоциации с активным центром), но полностью реализуют взаимодействия в переходном состоянии ферментативной реакции. Чем выше степень полимеризации субстрата (в пределах активного центра фермента), тем бoльнJe он резервирует возможностей для уменьшения свободной энергии переходного состояния реакции за счет дополнительных взаимодействий (по сравнению с взаимодействиями в комплексе Михаэлиса) и тем выше скорость ферментативного гидролиза. [c.196]

Скорость гибели активных центров, следовательно, зависит от константы скорости роста цепи и ве-ройтности встречи дефекта. В ходе облучения комплекса происходит как инициирование, так и образо-вайие новых дефектов при взаимодействии излучения [c.513]

Экспериментальная проверка этих соображений показала, что на самом деле константы скорости взаимодействия бифункциональных ФОС с гидроксильными ионами (гидролиз в щелочной среде) существенно зависят от расстояния менчду атомом фосфора и атомом сульфониевой серы. Эта зависимость представлена на том же рисунке графически. Легко видеть,что константы скорости гидролиза возрастают с укорочением расстояния между фосфорильной группировкой и катионным пунктом, причем это возрастание является максимальным нри переходе от п = 2 к веществу с п =1, т. е. совершенно аналогично тому, как это имеет место при изменении антихолинэстеразной активности. Таким образом, приходится считать, что катионный пункт в молекуле ФОС, если он расположен в группировке, которая в процессе реакции с ХЭ или реакции с другими аналогичными (по механизму) веществами отщепляется от фосфорильного остатка, оказывает существенный индукционный эффект, повышая подвижность Р — Х-связи, повышая фосфорилирующую активность. Подтверждением этой точки зрения является тот факт, что наиболее сильное влияние катионного центра наблюдается при минимальном расстоянии между ним и фосфорильной группировкой. Это влияние резко падает с удлинением расстояния. Как известно, совершенно также затухает индукционный эффект по длине цепи атомов. [c.435]

Мы пока не делали никаких предположений о т, допуская, что константа скорости обрыва цепи не зависит от длины цепочки. Это не вполне очевидное предположение было сделано Флори [15] на следующих основаниях акт обрыва кинетической цепи состоит из сближения двух цепочек (если обрыв происходит за счет модификатора, постоянство kf не нуждается в доказательствах) и их взаимодействия, на которое требуется некоторое время. В целом это процесс диффузионно-управляемый. Но так как коэффициент диффузии коротких цепей больше, чем длинных, то, хотя короткие цепи быстрее сближаются, для них повышена вероятность того, что они разойдутся, не успев прореагировать. Длинные же цепи, напротив, сближаются медленно, но зато и вероятность того, что они разойдутся, не успев прореагировать, меньше. Поэтому сте-рические факторы копстант скорости обрыва длинных и коротких цепей должны быть одинаковы. Что же касается энергий активации, то они определяются только природой взаимодействующих активных центров. Опыт подтверждает это предположение, и именно поэтому любая гомогенная система, где сосуществуют реакции обрыва и роста цепей, может характеризоваться постоянным (в ограниченном диапазоне степеней конверсии) средним временем жизни т, а следовательно, распределением растущих цепей вида (1.1). При этом совершенно безразлично, какова детальная природа полнмеризационного процесса — радикальная или каталитическая полимеризация или поликонденсация. В частности, соотношение вида q (р) = было впервые выведено Флори при рассмотрении равновесной подиконденсации [16] и [c.18]

Дальнейшее развитие эксперимента позволяет ставить в на стоящее время вопрос об отнесении скорости гетерогенно-каталитической реакции к единичному активному центру поверхности. В качестве примера можно привести работы Третьякова, Склярова и Шуба [4] по катализу па очень чистых металлах. Применение техники уль" равысокого вакуума (ниже 1 10" тор) позволило получить атомарно чистые поверхности металлов и в некоторых случаях определить элементарные константы скорости взаимодействия молекул с поверхностными атомами металла. Имеются успехи и в изучении катализа на окислах. Например, в работах Тамару и его сотрудников [5] удалось связать скорости реакций на поверх- [c.115]

Проанализируем другой случай в реакционной системе живущего полимера присутствует ингибитор в количестве меньшеМ чем концентрация активных центров. Представим себе физическую картину процесса. Ингибитор будет расходоваться в течение времени, пропорционального его концентрации и константе скорости взаимодействия с активными центрами. В результате исчерпания ингибитора образуется неактивный полимер, МВР которого будет характеризоваться длинной низкомолекулярпой ветвью на кривой дифферен- циального распределения. Независимо будет происходить рост избыточной части живущих активных центров с образованием пуассоновского распределения. [c.215]

Достаточно удивительным и необычным представляются наблюдаемые в данной работе эффекты медленного обратимого взаимодействия индометацина и вольтарена с активным центром РСН-синтетазы. Как правило, низкомолекулярные соединения,,обратимо образующие комплексы с белками, реагируют с ними достаточно быстро. Скорости комплексообразования достаточна велики, и равно весие устанавливается в микросекундном или миллисекундном диапазоне [32, 33]. В указанных работах проанализированы статистические данные по константам скоростей взаимодействий белок-органический лиганд. Наиболее часто встречаются процессы, имеющие константу скорости около 10 с . Бимолекулярные стадии реакций с константами скоростей порядка 1010 д -1 с-1 попадают в разряд реакций, скорость которых контролируется диффузией реагентов, в растворе. За счет стерических эффектов или влияния электростатических взаимодействий диффузионно контролируемый процесс с участием белковой молекулы может быть замедлен и иметь константу скорости до 10 с . Реакция образования комплекса индометацин — РСН-синтетаза имеет константу скорости бимолекулярного взаимодействия 6,4-10 М с-. Это значение на семь порядков ниже диффузионно контролируемого предела. Однако в настоящее время все [c.22]

При изучении группы катализаторов Р1 на алюмосиликате и N1 на А12О3 были определены общая поверхность катализатора, поверхность, занятая металлами, и средний размер кристаллитов. На основании этих данных вычислено расстояние между активными центрами платины, которое оказалось равным примерно 1500 А. Между тем расстояние между кислотными центрами составляет только 10 А. Следовательно, металлические активные центры окружены кислотными. В опытах наблюдалась прямолинейная корреляция между константой скорости гидрокрекинга и величиной поверхности, занятой платиной. Был сделан вывод что роль платины — предотвращение (за счет гидрирования) закоксовывания кислотных центров. Активные центры платины могут защитить только близлежащие кислотные центры, поэтому скорость гидрокрекинга коррелирует с величиной поверхности платины, а не с суммарной поверхностью катализатора. В случае никелевых катализаторов картина осложняется взаимодействием никеля с окисью алюминия и с серой сырья. Но защита кислотных центров — не главная функция гидрирующих центров, основной их ролью является облегчение образования карбониевых ионов (см. стр. 121), т. е. образование олефинов. На гидрирующих центрах, по мнению некоторых [c.126]

Рассмотрим в качестве примера реакцию фумарата на активном центре фумарат-гидратазы [1]. Коэффициент ди(Й>узии фермента и субстрата, соответственно, равен 4,5-10 см -с и 9,3-10" см -с . Принимая Ri + / г) равным примерно 5A и полагая, что фумарат-ион взаимодействует с 2—3 положительными зарядами на активном центре фермента, можно вычислить предельную константу скорости (0,8—1,5)-10 С учетом того, что в одной молекуле фумаратгидратазы имеется, по крайней мере, шесть активных центров, теория диффузионноконтролируемых реакций удовлетворительно описывает экспериментальное значение константы скорости (см. табл. 33). [c.270]

В последнее время работами Хесса с сотрудниками [5—7] на примере а-химотрипсина был развит новый метод изучения кинетики начальных стадий ферментативных реакций, получивший название метода вытеснения профлавина . Метод основан на том факте, что краситель профлавин (3,6-диаминоакридин) при связывании с а-химотрипсином в водном растворе изменяет свой спектр поглощения в ультрафиолетовой области. Величина разностного спектра поглощения, имеющего максимальное значение при длине волны 465 нм, пропорциональна -концентрации комплекса фермент-профлавин. Введение в систему фермент-профлавин субстрата, конкурирующего с красителем за связывание на активном центре а-химотрипсина, приводит к двум последовательным процессам вытеснения профлавина. Первый, очень быстрый процесс, заключается в обратимом вытеснении красителя из комплекса его с ферментом за счет образования нековалентного фермент-субстратного комплекса. Второй процесс, времена прохождения которого лежат обычно в пределах разрешения установок типа остановленной струи , вызван химическим взаимодействием субстрата с ферментом (например, образованием ацилферментного промежуточного соединения), что приводит к дополнительному уменьшению концентрации комплекса фермент-профлавин. Изучение кинетики второго процесса при различных концентрациях субстрата в дополнение к изучению кинетики ферментативной реакции в стационарном режиме позволяет сделать заключения о стадийности изучаемой реакции, а также найти значения констант скоростей промежуточных стадий ферментативной реакции. [c.188]

Пример 350. Выведите уравнение (2.26), описывающее зависимость предельной степени превращения при ионной полимеризации от концентраций исходных реагентов и значений констант скоростей элементарных реакций, если катализатор уже в начале реакции количественно превращается в активные центры, обрыв которых обусловлен взаимодействием с ингибитором, причем [2]о [1]о. Вычислите Хпред, если = = 4,4-10" [1]о = 2,1 10- моль-л", [2]о = 0,95 моль-д-. [c.118]

Пример 367. Выведите уравнение зависимости концентрации активных центров в процессе ионной полимеризации от констант скорости инициирования и роста, начальных концентраций инициатора и мономера и степени превращения мономера, если полимеризация протекает без обрыва цепи, скорость инициирования определяется взаимодействием инициатора с мономером (1 1), а концентрацию инициатора можно принять постоянной в течение всего процесса. Вычислите концентрацию активных центров при степенях превращения винилового мономера 0,2, 0,4, 0,6, 0,8 и 1,0 в процессе анионной полимеризации, если = 2,9-10 лмоль -с /Ср = 0,52 10- лх X моль с [1]о = 3-10 моль л [М]о = 1,5 моль л [c.124]

Исследована реакционная способность диимидоилхлоридов адамантана при взаимодействии их с гидроксилсодержащими соединениями, приводящим к синтезу биолог ически активных диимидатов. Определены значения констант скоростей, активационные параметры. Установлено, что диимидоилхлорид, не содержащий метиленовый мостик между адамантильной и иминогруппой, является менее реакционноспособным, чем имеющий метиленовую хруппу. Объяснить этот экспериментальный факт, можно, вероятно, следующим образом наличие метиленовой группы в молекуле существенно уменьшает пространственные затруднения при атаке реакционного центра вторым реагентом, а также содействует повышению электрофильности реакционного центра за счет снижения величины положительного индуктивного эффекта адамантильной [c.45]

Рассматриваемые реакции относятся к гетерогенно-каталитическим, в которых решающую роль играют перенос протона от твердой поверхности к жидким реагентам, поэтому на скорость (глубину) реакции влияют величина поверхности катализатора, сорбируемость реагентов на поверхности, температура, а также транспорт реагентов к зернам и активным центрам катализатора, т.е. внешняя и внутренняя диффузия. Важной с точки зрения выбора оптимального режима процесса является знание термодинамической константы равновесия. Приведенные в литературе значения концентрационных констант равновесия зависят от состава реакционной массы и изменяются в широких пределах [64]. Расчетное же значение константы (> 1 ООО при 298 К [64]) явно завышено, имея в виду экспериментально установленную обратимость реакции взаимодействия СН3ОН с изобутиленом. Строгий подход предполагает учет влияния растворителя на равновесие реакции синтеза метил-777ет -бутилового эфира [65] [c.26]

Реакции трансаминирования были изучены в системе, содержащей ПАЛФ, ионы тяжелых металлов и субстраты. Добавление слабого основания к системе, содержащей пиридоксаль и аминокислоту, полностью подавляет все реакции, кроме расщепления Са—Н-связи в такой модели происходит только транс-аминирование [45, 46]. В работе [47] были определены индивидуальные константы скорости для стадии образования альди-мина. Их значения для реакции аминокислоты (глутамата) с анионной, биполярной и катионной формами модельного соединения З-оксипиридин-4-альдегида равны соответственно — — 80,2 моль мин- А бип = 1,12-Ю" моль мин , ккач— = 2,3-10 моль- минг . Константа скорости ферментативной реакции много больще, а именно к= 10 моль минг . Теоретический расчет показывает, что скорость нуклеофильного присоединения к карбонильной группе возрастает в 10 —Ю" раз, если бимолекулярная реакция трансформируется в мономолеку-лярную с надлежащим пространственным расположением взаимодействующих групп [48]. Можно предположить, что фермент обеспечивает такую ориентацию этих групп на всех последовательных стадиях процесса и стабилизует наиболее активные в соответствующих стадиях ионные формы субстратов, коферментов и функциональных групп активного центра [49]. [c.379]

Смотреть страницы где упоминается термин Константа скорости взаимодействия активных центров: [c.445] [c.160] [c.147] [c.143] [c.445] [c.15] [c.624] [c.113] [c.336] [c.142] [c.10] [c.43] [c.141] [c.590] [c.101] [c.336] [c.245] [c.87] [c.315] [c.274] [c.54] [c.194] [c.26]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология