Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Гемагглютинин белок

    ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]


    G-белок-сопряженные рецепторы Белок оболочки HIV-l Белки капсида HSV Щелочная фосфатаза человека ДНК-полимераза а человека Липаза поджелудочной железы человека Гемагглютинин вируса гриппа Интерлейкин-2 Белок вируса Лаоса [c.145]

    Частицы гемагглютинина, имеюш ие диаметр 9 нм, собраны в регулярную спираль с поперечным сечением 20 нм. Внутреннее пространство спирали имеет диаметр 9 нм. Внутри спирали помеш ает-ся тяж токсического белка, токсический компонент и гемагглютинин находятся в ассоциированном состоянии. [c.359]

    Вирусы гриппа А, В и С отличаются друг от друга по типоспецифическому антигену, связанному с белками М и МР. Более узкую специфичность вируса типа А определяет гемагглютинин (Н-антиген). Отмечается высокая антигенная изменчивость в пределах рода. Изменчивость Н-антигена определяет  [c.119]

    V. Анализ экспрессии белков мутанта гемагглютинина [c.8]

    Грипп представляет собой широко распространенное заболевание, которое периодически вызывает эпидемии среди людей, свиней, птиц и изредка среди других видов животных, например тюленей. Отличительной чертой вируса гриппа является его вариабельность, которая способна изменять его антигенную структуру столь значительно, что установившийся в ответ на инфекцию определенным штаммом специфический иммунитет может дать незначительную защиту или почти совсем ее не обеспечить по отношению к вирусам, которые появляются впоследствии. Антигенные вариации являются результатом молекулярных изменений в поверхностных белках вирусов гриппа, т. е. в гемагглютинине (НА) и нейраминидазе (КА), которые отражают изменения в нуклеотидных последовательностях соответствующих генов. Существует два типа изменений, которые происходят с НА и КА они протекают по разным механизмам и известны в литературе как антигенный дрейф и антигенный шифт . Антигенный дрейф происходит в пределах подтипа и заключает в себе серию минорных изменений на уровне гена (обычно точечные мутации) с образованием вариантов, каждый из которых слабо отличается от своего предшественника. С другой стороны, антигенный шифт вызывается более радикальным изменением в НА и/или КА. В этом случае в популяции появляются вирусы гриппа с поверхностными антигенами, не похожими на антигены непосредственно предшествующих им вирусов. Происхождение этих новых вирусов еще неясно некоторые могут образовываться в результате генетической пересортировки между штаммами вируса гриппа человека и животных другие могут находиться в дремлющем состоянии в течение длительных периодов времени перед повторным их появлением. [c.123]


    Клонирование в бактериальных плазмидах копий двухцепочечных ДНК различных сегментов РНК генома вируса гриппа дало возможность значительно расширить наше представление о белках вируса. Анализ последовательности ДНК клонированных генов в дополнение к известным из ранних классических экспериментов по химии белка данным позволил выяснить последовательности аминокислот всех известных кодируемых вирусом белков и обнаружить неизвестные до настояш его времени полипептиды сравнение первичных структур белков, кодируемых вирусами различных подтипов, углубили наше представление о механизмах антигенного дрейфа и шифта. Более того, знание последовательности аминокислот суш ественно упростило расшифровку трехмерных структур внешних областей гликопротеидов гемагглютинина (НА) и нейраминидазы (NA) и позволило точно картировать антигенные сайты в структуре НА. [c.161]

    При сравнении гемагглютининов штаммов различных типов или подтипов наблюдали более обширные делеции/вставки [25, 35]. Так как считают, что все гемагглютинины вирусов гриппа, включая вирусы типов В и С, происходят от общего предка, вставки или делеции нуклеотидов — распространенные явления, влияющие на эволюцию НА вирусов гриппа. В этом отношении следует отметить, что различия, наблюдаемые в НА вирусов гриппа, которые имеют ограниченный ареал распространения в клетках млекопитающих и птиц, так же значительны, как и различия ш некоторых белках, обнаруживаемые у сильно отличающихся эукариотов. Например, при определении последовательности аминокислот в молекулах цитохрома С свыше 60 различных эукариотов только 27 позиций в цепи, состоящей приблизительно из 100 аминокислот, оказались полностью идентичными у всех видов [42]. При этом были изучены растения, дрожжи, амфибии,. птицы и млекопитающие. Поэтому весьма примечательно, что такие же существенные эволюционные отклонения наблюдались в генах НА вирусов гриппа, выделенных только от людей. [c.325]

    Примером действия мутационного процесса и потока генов может служить эволюция вируса гриппа, поражающего человека. Этот вирус содержит два типа белков, действующих как антигены, стимулирующие вырабатывание организмом человека антител к этим белкам. Один из этих белков — гемагглютинин — содержится в оболочке вируса и образует выступы, способные связывать эритроциты, другой — нейраминидаза—фермент, вызывающий отделение вирусных частиц от эритроцитов. Люди, переболевшие гриппом, приобретают иммунитет к повторным заражениям вирусом, содержащим такие же гем агглютинины и нейраминидазы, какие [c.131]

    Существует две гипотезы относительно происхождения различий между гемагглютининами вирусов типа А и типа В. Согласно первой гипотезе, они вызваны очень обширной мутацией, обусловившей резкие изменения этого белка. Вторая и более правдоподобная гипотеза состоит в том, что новый гемагглютинин происходит от какого-то вируса, первоначально заражавшего другое млекопитающее или птицу. Известно, что вирусы гриппа легко рекомбинируют (рис. 6.2) кроме того, вирусы гриппа типа А человека были выделены от животных различных видов. Новые гем-агглютинины сильно отличаются от других гемагглютининов вируса гриппа человека по антигенной активности и по типам входящих в их состав белков, которые сходны с белками, содержащимися обычно в вирусах, поражающих лошадей и уток. Таким образом, все имеющиеся данные, по-видимому, подтверждают вторую гипотезу, т. е. гипотезу о потоке генов от вирусов других теплокровных видов к вирусу гриппа человека. Опасения пандемии гриппа были причиной того большого внимания, которое уделялось вирусу инфлюэнцы свиней зимой 1976—1977 гг. (рис. 6.3). [c.132]

    Еще один перспективный подход к производству вакцинных препаратов получил название иммунизация генами . Опыты проведены на мышах. Часть ДНК, ответственная за синтез гемагглютинина вируса гриппа — достаточно сильного иммуногена, вводится в плазмиду, которая в свою очередь инъецируется в мышечную ткань. Подобная процедура обеспечивает син гез соответствующего вирусного белка — протективного антигена, сенсибилизирующего организм. Введение провоцирующей дозы вируса гриппа экспериментальным животным полностью предотвращает размножение нативного вируса. Важность подобных исследований кажется очевидной. [c.341]

    Один из известных факторов, обуславливающих инфекционность вирионов вируса гриппа, — это протеолитическое расщепление гемагглютинина (ГА). Расположенные на поверхности вириона молекулы гемагглютинина расщепляются эндогенными клеточными протеазами на молекулы меньшего размера, ГА1 к ГА2 [7, 8]. В некоторых типах клеток, не имеющих соответствующей протеазы, продуктивное размножение вируса гриппа и образование бляшек могут быть индуцированы включением в агаровое покрытие трипсина [9]. Разные штаммы вирусов гриппа отличаются друг от друга по чувствительности к действию протеаз, причем недавние исследования показали, что чувствительность к расщеплению определяется первичной структурой белка в районе соединения ГА1—ГА2 [10]. Аминокислотная последовательность в сайте расщепления молекулы ГА очень сходна с таковой в сайте расщепления белка Р вируса Сендай, и было высказано предположение о том, что механизмы функционирования этих белков, обеспечивающие проникновение вирусов в клетку, аналогичны [И]. Хотя расщепление ГА необходимо для проявления инфекционности, это не единственный фактор, определяющий патогенность вирусов гриппа. По-видимому, данное свойство контролируется несколькими вирусными генами. [c.167]


    А. Экспрессия гемагглютинина Б. Экспрессия белка NS1..... [c.7]

    Вместе с тем, следует отметить, что сырые соевые бобы содержат ингибитор трипсина, уреазу и другие ферменты, угнетающие активность протеаз поджелудочной железы, препятствующие адсорбции в кишечнике ряда микроэлементов [56]. Кроме того, в состав сырой сои входят лектины (гемагглютинины) — белки, обладающие свойством обратимо и избирательно связывать углеводы, не вызывая их химического превращения. В желудочно-кишечном тракте лектины устойчивы к протеолизу. Предполагается, что лектины взаимодействуют с гликокал-ликсом щеточной каймы энтероцитов и повреждают его. Взаимодействие лектинов с углеводами проявляется также в виде агглютинации эритроцитов [57]. Термическая обработка или длительная ферментация соевой муки способствует инактивации антипищевых веществ. Так, экспериментальные данные показали, что скармливание крысам сырого соевого белка сопровождалось гипертрофией поджелудочной железы и тонкой кишки, тогда как у животных, получавших термически обработанную сою, подобных изменений не наблюдалось [58]. [c.512]

    Эти разные белки находят у большинства других видов бобовых. Преобладающая часть семян бобовых растений содержит антитрипсиновые вещества, гемагглютинины [56, 69, 70, 93, 96] и липоксигеназы [36 . Трипсиновые ингибиторы — это белки с молекулярной массой от 8000 до 25 ООО Да [70[ и с повышенным содержанием цистеина. Каждый растительный вид содержит, как правило, несколько изоформ ингибиторов три у конских бобов, девять у гороха. Гемагглютинины представляют собой в большинстве случаев гликопротеины, содержащие 1—5 % углеводов, с молекулярной массой от 50 ООО (горох, конские бобы) до 120 ООО Да (соя). Эти белки, часто представленные в форме нескольких изолектинов, имеют четвертичную структуру, число субъединиц которой колеблется от двух (конские бобы) до четырех (соя, фасоль, горох). Субъединицы состоят из двух полипептидных цепей, одна из которых с низкой молекулярной массой (а), другая — с более высокой (Р). У гороха цепи аир имеют молекулярную массу соответственно 7000 и 17 ООО Да [69]. [c.167]

    Субъединичные, или расщеп л.е н н ы е вакцины. Такие вакцины можно получать из оболочечных вирусных конъюгированных или неконъюгированных белков. Пока внедрена в производство лишь субъединичная гриппозная вакцина, включающая гликопротеин-гемагглютинин из одного или нескольких штаммов вируса. Клиническим, испытаниям подвергаются варианты субъединичных вакцин вируса иммунодефицита человека, усиленные мурамилди- и мурамилтрипептидами. [c.486]

    Одни представители являются лизогенными, другие — вирулентными Содержат оксиме-тилцитозин являются вирулентными Процессы образования ДНК я сборки вирусной частицы происходят в ядре, образование белка— в цитоплазме, образуют гемагглютинин, являются онко-генными Процессы образования ДНК и сборки частиц вируса происходят в ядре, образование белка—в цитоплазме, вызывают латентную инфекцию Размножаются в цитоплазме То же [c.31]

    Большое внимание было уделено изучению различных белковых компонентов наиболее интересного из миксовирусов — вируса гриппа и различных его штаммов. По имеющимся данным, молекулярный вес белка нуклео-капсида этого вируса (38% от суммарного белка) составляет примерно 40 000 [283]. Пептидные карты, полученные в результате триптического гидролиза капсидиого белка из различных штаммов этого вируса, очень сходны между собой. В отличие от этого гемагглютинин оболочки (37%) у разных штаммов сильно различается. Он состоит, но-видимому, из пептидных цепей с аспарагиновой кислотой на N-конце средний молекулярный вес составляет в этом случае 60 ООО. Почти ничего не известно о химической природе нейраминидазы этого вируса. Ее константа седиментации намного выше, чем у соответствующих белков бактерий или клеток куриного эмбриона (9S против 5,5 и 3S) [97, 542]. Локализация этих белков в вирионе и их биологическая роль будут рассматриваться ниже (см. гл. VII). [c.84]

    Другие гликопротеипы, ингибирующие гемагглютинацию, вызываемую вирусом гриппа, были получены из яичного белка курицы [84, 86], бронхиального секрета [87, 88], мекония [89, 90], жидкости кисты яичника [91], нормальной сыворотки различных видов животных [92, 93], нормальной аллантоидной жидкости куриных эмбрионов [95], съедобного гнезда птицы, вещества, склеивающего гнездо стрижа (рода ollo alia, [96, 97]) и из других источников. Ранняя литература по этому вопросу была собрана в обзорах Сведмира [95], Барнета [98] и Готтшалка [99]. В достаточно чистом виде были выделены только некоторые из этих ингибиторов вирусных гемагглютининов. [c.246]

    Ж. Влияние промежуточных последовательностей в транскрипте гемагглютинина рекомбинанта на уровень экспрессии белка гемагглютинина [c.174]

    О связывании пептидов с белками МНС (HLA.) класса II можно судить по результатам рентгеноструктурного исследования Л. Штерна и соавт. [338] пространственного строения комшекса внеклеточной части белка HLA-DR1 с пептидом вируса гриппа НА 306-318 триде-капептидным фрагментом гемагглютинина, мембрашого гликопротеина этого вируса. Дифракционная картина получена сг одного кристалла при -170°, используя синхронное излучение с = i,910 А. Трехмерная структура комплекса HLA-DR1/HA идентифицирована с разрешением 2,75 А. Ее ленточная диаграмма представлена на рис. 1.15. Тридека-пептид НА сорбирован в связывающем центре HL -DR1 в вытянутой, закрученной с большим шагом форме. Она представляет наилучшие возможности для взаимодействий, с одной стороны, с окружающими пептид аминокислотными остатками, а с другой - с поверхностными остатками Т-клеточного рецептора. Таким образок, пептид открыт для межклеточных взаимодействий. Схема реализуемых в комплексе HLA-DR1/HA 12 водородных связей показана на рис. 116. Связи осуществляются только между атомами основной цепи пептида НА и атомами консервативных аминокислотных остатков а-спиральных и (3-струк-турных областей HLA-DR1. Следовательно, систем водородных связей не зависит от конкретной последовательности пептида, т.е. является универсальной для пептидных комплексов HLA-DR1 класса II. Этот факт свидетельствует также о близких ориентациях пептидов в комплексах одновременно относительно связывающих центров белков HLA-DR1 и T R, принадлежащих двум клеткам. [c.79]

    Эту методику недавно использовали для определения положения расщепления молекулы гемагглютинина вируса гриппа протеолитическим ферментом бромелаином при ферментативном отщеплении белка от поверхности вируса [21]. [c.486]

    Как и многие другие вирусы животных, вирусы гриппа агглютинируют эритроциты. В основе агллютинации лежит взаимодействие гемагглютинина, одного из поверхностных вирусных белков, с рецепторами, расположенными на поверхности эритроцитов. Поскольку каждая вирусная частица содержит не [c.169]


Смотреть страницы где упоминается термин Гемагглютинин белок: [c.151]    [c.273]    [c.180]    [c.84]    [c.133]    [c.35]    [c.246]    [c.247]    [c.8]    [c.31]    [c.32]    [c.47]    [c.323]    [c.133]    [c.150]    [c.93]    [c.93]    [c.120]    [c.121]    [c.121]    [c.122]    [c.126]    [c.127]    [c.127]    [c.130]    [c.136]   
Генетика вирусов гриппа (1986) -- [ c.180 ]

Генетика вирусов гриппа (1986) -- [ c.180 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Удаление С-терминальной гидрофобной последовательности превращает гемагглютинин в секретированный белок



© 2025 chem21.info Реклама на сайте