Ионные взаимодействия также Солевые мостики

Такой тип взаимодействия называют также ионной связью, солевой связью, солевым мостиком или ионной парой. Все эти термины имеют одно и то же значение электростатическое взаимодействие между противоположно заряженными группами. Между отрицательно заряженным субстратом и положительно заряженной боковой цепью лизинового или аргининового остатка могут возникать электростатические взаимодействия. Если величины рК имидазольной группы остатка гистидина или концевой аминогруппы полипептидной цепи обеспечивают их положительный заряд при данном pH среды, то они также могут функционировать как потенциальные участки связывания отрицательно заряженного субстрата. В случае если субстрат имеет положительный заряд, потенциальными участками связывания служат отрицательно заряженные карбоксильные группы аспартата и глутамата, а также концевая карбоксильная группа полипептидной цепи. [c.122]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

Подобные рассуждения приложимы и к электростатическим взаимодействиям. Ионные пары между моновалентными ионами существенны в неполярных растворителях, однако их стабильность в воде мала. Значительные эффекты наблюдаются в том случае, когда один из ионов является полиэлектролитом 85], в этом случае могут образовываться стабильные комплексы с полиэлектролитами противоположного заряда. Полилизин, например (поликатион при нейтральном pH), образует нерастворимый комплекс с ДНК (полианионом) 86]. Во многих внутрибелковых и фермент-субстратных взаимодействиях электростатические силы усиливают водородные связи, как в солевом мостике СО НзМ описанном выще для химотрипсина, а также в случае бифункциональных взаимодействий (52) между карбоксилат- или фосфат-анионом и гуанидиновой группой аргинина, наблюдаемых, например, в активном центре креатинкиназы [87]. [c.504]

Другой способ сокращения таких гелей состоит во введении в омывающую жидкость двухвалентных катионов Са +, Си " и т. п. Взаимодействуя с двумя карбоксилами и образуя солевые мостики, они приводят к сокращению волокон (мы видели, что в растворе это привело бы к осаждению полиэлектролита). Добавление сильного комплексообразователя типа этиленди-аминтетраацетата приводит к удалению мостичных катионов и набуханию. Такие циклы также могут многократно повторяться. Механическое растяжение сокращенного волокна приводит к удалению из него ионов металла, т. е. и здесь принцип преобразования химической энергии в механическую полностью обратим. [c.76]

Нальем в стеклянный стакан, на дне которого находится слой ртути, щелочной раствор, содержащий 0,1 М NaaSOg и 0,1 М NaOH. Раствор соединим солевым мостиком с насыщенным каломельным электродом, который будет служить анодом. Слой ртути поляризуем катодно при потенциале —0,7 В, одновременно пропуская через раствор чистый аргон или азот. При такой обработке ионы ртути, образующиеся в небольшом количестве в растворе в результате взаимодействия ртути со следами атмосферного кислорода, восстанавливаются до металлической ртути. Через некоторое время электрический ток падает до нуля. Теперь раствор содержит только сульфитные, гидроксильные и натриевые ионы, а также незначительное количество сульфат-ионов, образующихся при окислении сульфит-ионов кислородом. В этих условиях ток через систему практически не идет. Если напряжение увеличить до —1,0 В, ток в цепи мгновенно увеличится, однако вскоре вновь упадет до нуля, причем потенциал —1,0 В поддерживается без какого-либо расхода электрической энергии. Первоначальный ток, наблюдаемый нри изменении потенциала, называется током заряжения. Отрицательный потенциал катода можно увеличить до —1,5 В. Результат будет тот же — при заряжении от внешнего источника на электроде устанавливается определенный потенциал, остающийся неизменным в течение длительного времени. [c.158]

Присоединение кислорода индуцирует ряд конформационных изменений в мо-лекуле ПЬ, раскрытых в работах Perutz М. Связывание кислорода с переводом иона Ре " в низкоспиновое состояние сопровождается одновременным смеш ением железа на 0,07 нм в плоскость гемовой группы. Это смеш ение передается через гистидин (Р-8), и спираль (Р) вместе с гистидином подтягивается в сторону гема к центру молекулы, выталкивая из полости остаток тирозина. Затем происходит поэтапный разрыв солевых мостиков между а-субъединицами и смеш ение субъединиц вдоль контактов а1 — Рг и аг — 1 на 0,07 нм (рис. Х.З). Расстояние между гемами а-субъединиц увеличивается с 3,49 до 3,60 нм, а между гемами р-субъединиц, наоборот, сокраш ается с 3,9 до 3,3 нм. Центральная полость при этом сжимается. Разрыв шести солевых мостиков и освобождение протонов (эффект Бора) характерны для изменений, происходяш их в ПЬ. Энергия взаимодействия между субъединицами уменьшается на 25-50 кДж/моль. Конформация самих а- и р-субъединиц также изменяется, в частности на С-концах цепи. В целом оксигенация переводит каждую из субъединиц из дезокси- и оксиконформацию. Разрыв четырех солевых мостиков из шести при оксигенации первых двух а-субъединиц способствует разрыву двух остальных мостиков и, следовательно, облегчает присоединение следуюш их молекул кислорода к остальным субъединицам, увеличивая сродство их к кислороду в несколько сотен раз. В этом и состоит кооперативный характере присоединения Ог к ПЬ, при котором начало оксигенации ПЬ облегчает связывание остальных молекул Ог. [c.259]

Системы водородных связей. Впервые о системах водородных связей как о реальности стало возможным говорить, когда Л. Полинг и сотр. на основе данных рентгеноструктурного анализа, предложили две модели вторичной структуры белков а-спирали и р-структуры [104,103]. В настоящее время системы пептидно-водородных связей, как их иногда называют, представленные в этих и некоторых других типах вторичных структур, считаются обычным элементом белков. Однако в связи с получением структурной информации с высоким разрешением (0,15—0,2 нм), появляется все больше сведений о системах водородных связей (или солевых мостиков ), состоящих из полярных аминокислот. Такие системы были обнаружены в целом ряде белков цитохром ах С551, Сг, с [84, 116, 128], термолизине [66], каталазе [99] и многих других. Необходимо также отметить, что подобные системы являются важным элементом структуры активных центров ферментов (т. н, системы передачи заряда [85]), а также наблюдаются при взаимодействии большого числа субъединиц, например, в вирусе табачной мозаики [33]. Детальный анализ некоторых из изученных систем, являющихся экспериментальным подтверждением формулируемой нами концепции систем сопряженных ионно-водородных связей, будет дан в следующей главе. [c.34]

Имеющаяся структурная информация для двух форм позволяет дать приемлемое объяснение природы боровских протонов, которые освобождаются при оксигенации. За щелочной эффект Бора (ркз) могут быть ответственны остатки С-концевых гистидинов /З-цепей и К-концевые аминогруппы а-цепей. Согласно табл. 17.2, при оксигенации значения рк оснбвных боровских групп изменяются от 7,6 ло 6,2. В дезоксиформе каждый С-коицевой гистидин (№5-146) связан со свободной карбоксильной группой А р-94 той же цепи (см. рис. 17.25 и табл. 17.3). В результате рК этих гистидинов должно существенно увеличиться. Но при оксигенации разрывается солевой мостик с карбоксилом, рК уменьщается и в результате высвобождаются ионы водорода (количество их, конечно, зависит от pH). Считается, что около 40% щелочного эффекта Бора обусловлено взаимодействием Мз-146 — А р-94. Концевые а-амииогруппы являются источником еще 30% боровских протонов, ответственных за щелочной эффект. Имеются основания думать, что эти группы участвуют в связывании анионов и это должно влиять на значения их рК. Группы, ответственные за оставшиеся 30% щелочного эффекта Бора, еще не идентифицированы. Молекулярная природа кислотных боровских протонов также еще не выяснена. [c.119]

По сравнению с другими белками сывороточные альбумины изучены довольно хорошо. По своему строению молекула нативного белка близка к эллипсоиду вращения и может быть охарактеризована как молекулярный кристалл со строгой конформационной структурой полипептидной спирали — цепи, свернутой определенным образом и поддерживаемой внутримолекулярными дисульфидными цисти-новыми мостиками, ионными и водородными связями между содержащимися в молекуле ионогенными группами, а также гидрофобными взаимодействиями между углеводородными фрагментами аминокислот. Следует отметить, что в структуре кристаллического белка существенную роль играют молекулы воды. Известно, например, что даже после тщательной низкотемпературной сушки вода составляет около трети массы кристаллического белка. В то же время факт отсутствия молекул воды внутри молекул глобулярных белков был доказан методом дифракции рентгеновских лучей [38, с. 176]. Это косвенно подтверждается и экспериментами по измерению скорости водородно-дейтериевого обмена, из которых следует, что лишь часть атомов водорода в группах —ОН, —NH2 и =КН обменивается практически мгновенно, в то время как на обмен остальных атомов требуется несколько часов. В связи с этим Ф. Гауровиц [38] и некоторые другие исследователи высказывают сомнения в пригодности этого метода для изучения конформации белков и вообще в существенной роли водородных связей, равно как и солевых мостиков, в поддержании нативной конфигурации цепи. [c.548]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология