Молекулярная масса белков

В состав белков входят углерод, водород, кислород, азот, v часто сера, фосфор, н<елезо. Молекулярные массы белков очень велики — от 1500 до нескольких миллионов. [c.498]

В белке содержится X % аминокислотного остатка определенного строения. Чему равна наименьшая молекулярная масса белка, если в нем содержится 1) 17% Gly 2) 12,6% Ala 3) 8,1% Pro 4) 0,4% Phe [c.393]

Белки — это высокомолекулярные соединения, состоящие из а-1-аминокислот, связанных Друг с другом пептидными (амидными) связями. Нижней границей молекулярной массы белков условно счи- [c.7]

Молекулярная масса белков колеблется от 10000 до 50 миллионов. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот другие белки, называемые сложными белками, (протеидами), построены из простых белков в сочетании с биохимическими структурами других типов. Белки преимущественно состоят из следующих элементов углерода (50-55%), водорода (7%), кислорода (23%) и азота (16%). Сера присутствует в большинстве белков в количестве 1-2%, фосфор отсутствует вообще или содержится в очень незначительных количествах. [c.444]

Для раствора 1 г белка в 100 мл воды в осмометре обнаружено повышение уровня раствора (можно принять — воды) на 25,2 см (при 25 С). Вычислите молекулярную массу белка. Рассчитайте понижение температуры замерзания этого раствора. [c.185]

Ультрацентрифугирование растворов полимеров. Ультрацентрифуги, в которых развиваются центробежные ускорения, превышающие ускорение силы тяжести в десятки тысяч раз, широко применяются для изучения свойств макромолекул в растворах. Впервые этот метод был использован Т. Сведбергом для определения молекулярных масс белков. [c.153]

III. 7. Для некоторых белков характеристическая вязкость раствора равна примерно 0,03 дл/г и в пределах ошибки эксперимента не зависит от молекулярной массы белка. Какова конформация макромолекул этих белков [c.209]

Молекулярная масса белков колеблется в очень широких границах от десятков тысяч до нескольких миллионов. Например, молекулярная масса одного из белков (гемоцианина) найдена равной 6 800 ООО уг. ед. [c.237]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Белки в зависимости от формы молекулы разделяются на фибриллярные, имеющие линейную, вытянутую форму молекулы, и глобулярные, имеющие свернутые шаровидные молекулы— глобулы. Молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 17 500 для лактальбумина до 6 800 000 для гемоцианина. [c.181]

Если полиамид образован из относительно небольшого числа аминокислот, то используется термин пептиды с префиксом, указывающим число аминокислотных остатков (например, дипептид, трипептид, октапептид). Если полиамид образован из очень большого числа аминокислот, то употребляется термин белок . Молекулярная масса белков составляет 10 —10 . Следует отметить, что нижняя граница этого термина очень неопределенная. [c.296]

Такая методика исследования применялась для определения молекулярной массы белков и нуклеиновых кислот и для изучения их строения в адсорбционном слое. Этот метод позволяет получить ценные сведения о конформации молекул в поверхностном слое, поскольку эта последняя определяет величину площади, занимаемую ими в двухмерной пленке. Чтобы не вводить поправку на взаимное притяжение молекул в адсорбционном слое, эти измерения проводят в той области значений pH, в которой молекулы заряжены вследствие ионизации. Конформация белка зависит от pH среды, которое определяет диссоциацию ионогенных групп и их гидратацию. При изменении pH изменяется и наклон прямых т. е. величина (рис. П-19). [c.80]

Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах от 5 тыс. до десятков миллионов. [c.648]

Вычислите относительную молекулярную массу белка, используя следующие данные [c.211]

Число остатков аминокислот, входящих в пептидную цепь, бывает очень большим, поэтому относительные молекулярные массы белков могут достигать нескольких миллионов. [c.448]

Белки — высокомолекулярные биополимеры, структурными элементами которых являются а-аминокислоты. Молекулярная масса белков варьирует в очень широких пределах от 10000 Да до нескольких сотен тысяч и более. Физико-химические и физические свойства белков определяются качественным и количественным составом входящих в них аминокислот. [c.80]

П. ОПРЕДЕЛЕНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОЙ МАССЫ БЕЛКОВ [c.116]

Сухой гидролизат (1—3 мг белка) растворяют так, чтобы конечная концентрация каждой аминокислоты составляла около 5 мМ. Эту величину подсчитывают, исходя из количества белка (в мкмолях), взятого на гидролиз, и среднего содержания в белке каждой из 20 аминокислот (сумма аминокислот в белке, деленная на 20). Количество аминокислот в белке определяют либо из данных литературы, либо разделив молекулярную массу белка на 100 (средняя молекулярная масса аминокислоты). [c.134]

Для построения калибровочной кривой при определении молекулярных масс используют белки-стандарты тропонин С (18 000 Да), тропонин I (24 000 Да), тропонин Т (38 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да) и бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), а также стандартный набор для определения молекулярной массы белков. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия препарат миозина дает расположенную почти у старта интенсивную полосу тяжелых цепей с м. м. ок. 20 ООО Да и три слабые, но отчетливые полоски легких цепей с м. м. ок. 20 ООО Да для самой тяжелой из них и около 16 000 Да — для самой легкой. Подвижность этих полос в описанных выше условиях высока, поэтому при достаточно большой продолжительности электрофореза эти полоски могут обнаружиться почти у фронта красителя (бромфенолового синего). [c.397]

В белке содержится 0,35% глицина. Чему равна наименьшая молекулярная масса белка [c.401]

Скорость протекания конформационных переходов зависит от концентрации и молекулярной массы белка. В результате ассоциации полипептидных цепей в растворах возникают тройные спирали. Такое самоупорядочение макромолекул в растворе протекает наиболее эффективно вблизи изоэлектрической точки. [c.382]

У.9.64. По данным Сведберга, седиментационное равновесие в растворе белка установилось через 48 ч при частоте вращения центрифуги = 6900 об/мин. Температура Т = 291К, удельный объем о = 0,745-10 м /кг плотность растворителя ро = 1,008 Ю кг/м . Определить среднюю молекулярную массу белка по следующим значениям расстояний Н от оси вращения центрифуги и соответствующим им значениям концентрации [c.133]

Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей относительной молекулярной массой - белками (или протеинами). Название протеин происходит от греч. рго1е10з - первый, самый главный. Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого, входя в состав всех клеток и тканей организма. Белки выполняют самые различные функции. [c.360]

Какова может быть минимальная молекулярная масса белка, в состаа которого входит 0,16 % серы [c.337]

Гель-хроматография применяется, как уже указывалось, при обессиливании растворов (малые по размеру ионы солей проникаю в поры ге я и удерживаются там), для группового разделения высокомолекулярных и низкомолекулярных органических соединений (например, глицериде в жирных кислот с молекулярной массой около 200—500), в анализе биологических объектов (часто с использованием буферных систем с целью предотвратить разрушение ферментоп), для определения молекулярной массы белков (в том числе содержащихся в сыворотке К]ювп, в спинн( -мозговой жидкости), углеводородов и др)гих вещеста. [c.285]

Число аминокислотных остатков, входяшд4Х в молекулы отдельных белков, весьма различно в инсулине их 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 ООО до нескольких миллионов. На основе определения молекулярной массы и элементного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови [c.419]

Такая методика исследования применялась для определения молекулярной массы белков и нуклеиновых кислот и для изучения их строения в адсорбционном слое этот метод позволяет получить ценные сведения о конформации молекул в поверхностном слое, поскольку эта последняя олределяет величину площади, занимаемую ими в двухмерной пленке. Чтобы преодолеть вазимное шритяжение молекул в адсорбционном слое, эти измерения проводят в той области значений pH, в которой молекулы заряжены вследствие ионизации. Электростатическое отталкивание несколько увеличивает эффективный размер молекул, но это влияние, как правило, невелико, и им пренебрегают. Более существенно заряд молекулы влияет на конформацию молекулы белка и площадь, занимаемую ею на поверхности. Соответственно конформация белка зависит от pH среды, так как величина pH определяет диссоциацию ионогенных групп и их гидратацию. При изменении pH изменяется и наклон прямых л5м(л) (см. рис. II—19), т. е. величина 51. [c.66]

Последнее оказалось необходимым из-за того, что сефакрилы S-500 и S-1000, предназначенные для фракционирования нуклеиновых кислот и полисахаридов, пмеют столь крупные поры, что прокалибровать их по молекулярным массам белков не представляется возможным. [c.118]

Гель-фпльтрацию широко используют для определения молекулярных масс биополимеров, особенно белков. Чем меньше белок, тем больше объем элюции его с колонки (Fr) это, как мы видели,— основной закон гель-фильтрации. Графики селективности ясно указывают иа наличие линейной связи между логарифмом молекулярной массы белка (log М) и величиной Ка (или К ) в определенном интервале значений М для каждого типа геля. Казалось бы, задача этим решается. Достаточно определить в эксперименте значение для данного белка — и с помощью фирменного графика селективности можно будет найти log М, а следовательно, и М. Если довольствоваться весьма приближенным результатом, то можно так и поступить. Однако при более пристальном изучении этой проблемы с целью получить относптельно точные значения М она оказывается значительно слояшее. Прежде всего, фирменные графики селективности носят ориентировочный характер, и для разных партий одного и того же геля истинные зависимости log М от Кдч отличаются друг от друга. Это можно обойти, если построить самому такой график (калибровочную прямую) с помошью набора белков известной массы. Но тут-то и возникает главная трудность. Какие белки выбрать для такого построения Ответа на этот вопрос поищем сначала для случая нативньсх белков. [c.145]

Однако это не так. Дело в том, что под словом меньше мы не вправе подразумевать молекулярную массу белка, а должньс оценивать тот параметр, который действительно определяет возможность проникновения белка в поры геля,— его молекулярные размеры. Но если плотности всех нативных белков (за немногими исключениями) почти одинаковы, то их размеры, а точнее объемы, должны быть пропорциональны массам. Это верно, но остается еще один фактор, играющий в этом рассмотрении ключевую роль,— форма молекулы. Белковая глобула может быть почти шаром, а может напоминать палочку, поэтому ее поведение при гель-фильтрации (способность проникать в поры геля) будет совершенно различным в этнх двух случаях. Но можно ли составить представление о форме молекулы белка, если пе рассматривать ее (в нативном состоянии ) [c.146]

Исследование роли ионных взаимодействий белков с матрицей в зависимости от рИ и ионной силы и возможности использования этих взаимодействий для улучшения разделения белков проведено б работе [Kapa iewi z, Regnier, 1982]. Авторы наблюдали еще более сильно выраженные эффекты. Так, ири ионной силе 0,01 и изменении pH элюента от 5,2 до 8,2 значение для миоглобина изменялось от 1,4 до 0,4. Увеличение ионной силы до 0,1 снижало это различие до 0,9 и 0,7. Подбором оптимального значения pH элюента ири низкой ионной силе можно добиться хорошего разделения близких по молекулярной массе белков. Для колонки TSK G 3000 SW ири pH 6,3 снижение ионной силы до 0,01 приводило к увеличению [c.158]

К наиболее распространенным физико-химическим методам определения молекулярной массы белков наряду с седиментационными относятся гель-хроматография (на колонках и в тонком слое), а также электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсуль-фата натрия. Использование этих методов не требует сложной аппаратуры и большого количества исследуемого материала. Получаемые результаты хорошо воспроизводятся и, как правило, коррелируют с данными, полученными другими методами. [c.116]

Подготовку колонки и проведение процесса хроматографии см. на с. 102. Все операции можно осуществлять при комнатной температуре. После определения свободного объема Vo через колонку последовательно пропускают растворы соответствующих белков- маркеров (по 3—4 мг в объеме 0,5—1 мл) . Белки удобно наносить последовательно в порядке уменьшения их молекулярной массы с интервалом, зависящим от размера колонки. Для колонки 1,5x50 см он равен 20 мл (объем собираемого элюата между нанесением отдельных образцов составляет 20 мл). Во время нанесения белков колонку перекрывают. Элюат, вытекающий из колонки со скоростью 15-20 мл/ч, собирают небольшими порциями (1—3 мл). Строят профиль элюции отдельных белковых фракций (с. 108). Затем строят график зависимости отношения объема выхода белка к свободному объему колонки Ve/Vo или величины Kav от логарифма молекулярной массы белков. [c.117]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология