Белки взаимодействие с ионами

Методы выделения нуклеиновых кислот. При изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот перед исследователем всегда стоит задача выделения их из биологических объектов. В главе 2 было указано, что нуклеиновые кислоты являются составной частью сложных белков — нуклеопротеинов, содержащихся во всех клетках животных, бактерий, вирусов, растений. Нуклеиновые кислоты обладают сильно выраженными кислыми свойствами (обусловлены остатками ортофосфорной кислоты в их составе) и при физиологических значениях pH несут отрицательный заряд. Этим объясняется одно из важных свойств нуклеиновых кислот—способность к взаимодействию по типу ионной связи с основными белками (гистонами), ионами металлов (преимущественно с М "), а также с полиаминами (спермин, спермидин) и путресцином. Поэтому для вьщеления нуклеиновых кислот из комплексов с белками необходимо прежде всего разрушить эти сильные и многочисленные электростатические связи между положительно заряженными молекулами белков и отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот. Для этого измельченный путем [c.96]

Наконец, следует указать на своеобразие радикалов, которые являются полифункциональными, несущими свободные МН,-, СООН-, ОН-, 8Н-группы и, как было указано, определяют структуру (пространственную) и многообразие функций молекул белка. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (Н,0), функциональные группы (в частности, КН,- и СООН-группы) ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой молекулы. В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный положительный (+) или отрицательный (—) заряд с определенным значением изоэлектрической точки. [c.52]

Характер взаимодействия белков с ионами тяжелых металлов сложен и многогранен. Это прежде всего образование комплексных соединений, нерастворимых в воде, но растворяющихся в избытке соли (кроме Л КОз и Н С12) соли тяжелых металлов, адсорбируясь на белковых мицеллах, изменяют их электрический заряд (вплот1> до полной нейтрализации). Денатурация белкой солями тяжелых металлов вызывается глубокими нарушениями вторичной и третичной структур макромолекул белка, изменением положения пептидных цепей, которое обусловливается в основном разрывом связей между ними ( лавным образом днсульфидшлх). Дисульфидным связям принадлежит видная роль в поддержании вторичной и третичной структур белка. Разрыв их влечет за со- [c.24]

Гидролизу могут подвергаться химические соединения различных классов соли, углеводы, белки, эфиры, жиры и т. д. В неорганической химии чаще всего приходится иметь дело с гидролизом солей, т. е. с обменным взаимодействием ионов соли с ионами воды, в результате которого смещается равиовесие электролитической диссоциации воды. [c.202]

Величину электростатического взаимодействия между зарядами в поверхностном слое белка и ионными формами лиганда можно оце- [c.28]

Особенно важное значение имеет взаимодействие белков с ионами многовалентных металлов (см. гл. II, в которой обсуждается взаимодействие ионов с аминокислотами). [c.73]

Сопряжена ли интеркаляция плоских молекул в цепи нуклеиновых кислот с какой-либо биохимической функцией По-видимому, да. Например, в белках, взаимодействующих с нуклеиновыми кислотами, ароматические кольца боковых цепей аминокислот могут встраиваться между плоскостями оснований в спиральной структуре ДНК наподобие закладок внутри книги [85, 86]. Изменения в плотности супервитков, вызванные интеркаляцией или изменением ионного окружения, могут играть роль в соблюдении нужной последовательности во взаимодействии ДНК с внутриклеточными ферментными системами. [c.142]

Электростатические силы играют очень важную роль во взаимодействиях между молекулами и часто являются причиной изменения их конформации например, притяжение между группами —СОО и —ЫНз весьма существенно для взаимодействий между молекулами белка. С карбоксильными группами белков и углеводов в растворе часто взаимодействуют ионы кальция, что иногда приводит к переходу растворов этих веществ в гелеобразное состояние (примером может служить агароза, гл. 2, разд. В.5). Катион Са , обладающий двойным зарядом, может играть роль мостика , соединяющего две карбоксильные или иные полярные группы. [c.245]

Наоборот, белки, взаимодействующие с липидами исключительно через посредство ионных связей, сильно увеличивают энтальпию перехода благодаря стабилизации липидного бимолекулярного слоя. Наконец, третья категория белков, которые соединены с мембранами преимущественно через ионные связи, но которые легко проникают через липидный бимолекулярный слой, заметно снижает энтальпию перехода. [c.312]

Ионы металлов играют заметную роль в биохимических процессах, обусловленную отчасти их способностью связываться как с большими, так и с малыми молекулами. Большие молекулы — это нуклеиновые кислоты и белки. Комплексы ионов металлов с белками подразделяются на две основные группы. В комплексах первой группы ионы металла являются составной частью структуры белковых молекул и не могут быть выделены из белка без разрушения этой структуры. Такие белки называют металло-протеидами. Помимо них известно большое число комплексов, для которых характерно обратимое взаимодействие ионов металла с белком. Образование комплексов, принадлежащих этой второй группе, обычно стабилизирует определенную конформацию белковой части комплекса. Ярким примером важности взаимодействия между ионами металлов и малыми органическими молекулами может служить связывание АТФ с ионами металлов, абсолютно необходимое для того, чтобы молекулы АТФ могли принимать участив в ферментативных реакциях, зависящих от АТФ. [c.22]

При переходе от молекулярных систем к надмолекулярным структурам живых клеток и организмов мы встречаемся со специфическими проблемами физики конденсированных сред. Биологические мембраны, сократительные системы, любые клеточные структуры имеют высоко специализированное гетерогенное строение. Во всех функциональных надмолекулярных структурах определяющую роль играют белки, взаимодействующие с другими органическими молекулами (например, с липидами в мембранах) и с различными ионами, начиная с малых ионов щелочных и щелочноземельных металлов. В гетерогенных надмолекулярных системах реализуется специальное динамическое поведение, ответственное в конечном счете за важнейшие явления жизнедеятельности. Это поведение определяется особым состоянием биологических надмолекулярных систем. Мембраны имеют жидкое или жидкокристаллическое строение, белки плавают в липидном море . Сократительные белковые системы, ответственные за превращение химической энергии (запасенной преимущественно в АТФ) в механическую работу, т. е. системы механохимические, построены из различных фибриллярных белков, взаимодействующих друг с другом. Естественно, что внутримолекулярная и молекулярная подвижность, т. е. конформацион-ные движения, играют главную роль в динамике надмолекулярных структур. В конечном счете электронно-конформационные или ионно-конформационные взаимодействия лежат в основе всей клеточной динамики. [c.611]

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи различной прочности и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. [c.11]

В настоящей книге в основном рассматривается взаимодействие ионов металлов с простыми лигандами. Однако все большее значение придается исследованию взаимодействия ионов металлов с полимерными лигандами, синтетическими и натуральными, например белками. В общем случае можно говорить о двух механизмах взаимодействия противоионов с полимерными ионами [17, 18] а) физическое взаимодействие, которое имеет в основном электростатическую природу и соответствует образованию ионных пар в мономерных системах б) химическое взаимодействие, которое включает образование ковалентных связей, подобно образованию комплексов металл — лиганд в моноядерных системах. Неизбежно существование области перекрывания физического и химического типов взаимодействия, так называемой серой области. Она определяется природой как растворителя, так и любого из вводимых в систему ионов, поскольку структура полимера часто зависит не только от растворителя, но и от природы и количества всех ионов, присутствующих в растворе. В свою очередь конформационные изменения влияют на энергию и физического, и химического взаимодействия. [c.114]

Белки легко взаимодействуют с другими ионами, кроме водородных, в частности с ионами кальция, магния, фосфата и бикарбоната. Образующиеся связи настолько прочны, что указанные ионы нельзя отделить ни диализом, ни электрофорезом, и лишь электродиализом удается это сделать [26]. Прочность связей образующихся между молекулами белка и ионами кальция или фосфата обусловлена высоким электростатическим действием двувалентных неорганических ионов. Одновалентные ионы, например ионы калия, натрия или хлора, связываются менее прочно поэтому для электрометрического титрования и используют едкий натрий, едкий калий и соляную кислоту. Недавно, однако, было найдено, что белки соединяются также и с ионами хлора [27]. Наиболее вероятно, что последние связываются положительно заряженными группами белковой молекулы. [c.84]

Г идролиз представляет собой процесс химического взаимодействия ионов соли и воды, сопровождающийся образованием молекул слабых кислот или слабых оснований, а также кислых или основных солей. Гидролиз является реакцией обменного разложения между водой и различными соединениями и представляет собой частный случай сольволиза. Гидролиз протекает не только в водных растворах, но и при взаимодействии воды или паров с твердыми, жидкими или газообразными веществами. Гидролизу подвергаются не только соли, но и углеводы, белки и жиры, сложные эфиры. Схематически процесс гидролиза можно представить так [c.48]

Белки, в которых связывание иона металла необходимо для стабилизации структуры или существенно для реализации каталитической функции при сравнительно слабом взаимодействии иона металла с некоторыми специфическими аминокислотными остатками, как, например в термолизине или стафилококковой нуклеазе. [c.16]

На тех же принципах может основываться регуляция связывания субстрата в активных центрах, не содержащих металла, и регуляция равновесий, в которых участвует субстрат. Мы сделали вывод, что полипептидная цепь удерживает в активном центре ион НО2 при рн 7 за счет кооперативного взаимодействия между двумя центрами белка, связывающими ионы № и НОг" соответственно (разд. 8.6). [c.240]

Солеобразные связи обычно образуются в среде с малой диэлектрической проницаемостью, например в органических растворителях или внутри гидрофобного ядра молекулы глобулярного белка. Образование их в водной среде менее вероятно. Поскольку образование солеобразных связей увеличивает и без того большую диэлектрическую проницаемость водных растворов, мочевина должна ослаблять такие связи. Между некоторыми типами водородных связей и некоторыми солеобразными связями нет резкой границы. Примерами образования солеобразных связей могут служить связи молекул белка с ионами щелочных металлов. По-видимому, солеобразные связи не влияют заметно на вторичную и третичную структуру, поскольку добавление солей, уменьшающих электростатическое взаимодействие, не очень эффективно в отношении денатурации. Однако частичное разрушение четвертичной структуры гемоглобина при высоких концентрациях соли свидетельствует о том, что эти связи все же влияют на стабильность молекулы. [c.275]

Изучение металлоферментов важно для дальнейшего проникновения в физику ферментативного катализа. Область белка, взаимодействующая с ионом металла в активном центре, представляет собой полидентатный лиганд, образуя несколько координационных связей с металлом. Это справедливо для кофакторов — ионов металлов, но не для простетической группы гема в НЬ и МЬ, в которой такая связь одна. Благодаря мягкости -электронной оболочки, ее большей деформируемости, чем з- и р-обо-лочки, она приобретает напряженное, энтатическое состояние в активном центре (Уильямс и Валли). Это проявляется в от личии электронных свойств переходных металлов в ферментах от этих свойств в модельных низкомолекулярных соединениях. Разнятся спектры ЭПР, спектры поглощения и т. д. [c.218]

По современным представлениям ртуть и, особенно, ртутноорганические соединения относятся к ферментным яДам, которые, попадая в кровь и ткани даже в ничтожных количествах, проявляют там свое отравляющее действие. Токсичность ферментных ядов обусловлена их взаимодействием с тиоловыми сульфгидрильными группами (SH) клеточных протеинов. В результате такого взаимодействия нарушается активность основных ферментов, для нормального функционирования которых необходимо наличие свободных сульфгидрильных групп. Пары ртути, попадая в кровь, циркулируют вначале в организме в виде атомной ртути, но затем ртуть подвергается ферментативному окислению и вступает в соединения с молекулами белка, взаимодействуя прежде всего с сульфгидрильными группами этих молекул. Если концентрация ионов ртути в организме оказывается сравнительно большой, то ртуть вступает также в реакцию с аминными и карбоксильными группами белков ткани. Это приводит к образованию относительно прочных металлопротеидов, представляющих собою комплексные соединения ртути с белковыми молекулами. Ионы ртути поражают в первую очередь многочисленные ферменты, и прежде всего тиоловые энзимы, играющие в живом организме основную роль в обмене веществ, вследствие чего нарушаются многие функции, особенно центральной нервной системы. Поэтому при ртутной интоксикации нарушения нервной системы [c.250]

Для анализа зависимости емкости сорбции карбоксильных катионитов по отношению к белкам от pH раствора можно использовать соотношения, выведенные в этой главе ранее для сорбции слабых электролитов, полагая, что только катионные формы белков являются компонентами, которые принимают участие в установлении межфазного равновесия. Для таких моделей характерна в основном колоколообразная кривая с максимумом для зависимости сорбционной емкости от pH раствора, если полагать, что водородные неионизированные резинаты карбоксильных катионитов не принимают участия в сорбционном процессе. Аналогичная зависимость получается и для более детализированной модели, построенной в предположении, что взаимодействие белка с иони- [c.142]

Основной фактор высаливающего действия заключается во взаимодействии ионов солей с молекулой белка. [c.139]

Н. П. Песков отмечал, что коагуляция белков нонами тяжелых металлов имеет индивидуальные особенности и происходит не вследствие высаливания, а в результате химического взаимодействия иона металла с поверхностью белковой частицы, приводящего к кх совместному осаждению. [c.63]

Кроме поли(А)-мРНК, на поли(и)-агарозе удается сорбировать и очищать обратную транскриптазу и интерферон. В этом случае специфическое взаимодействие белка с поли(и)-последовательностью осуществляется не за счет водородных связей, а по-видимому, за счет взаимодействия ионов, так как элюцию удается осуществить с помощью высокой концентрацип соли (при элюции мРНК соль пз элюента удаляют). Следует помнить, что поли(и) атакуется рибо-нуклеазой, которую необходимо удалить пли блокировать в препаратах, вносимых на полп(и)-сефарозу, [c.372]

Обобщая, остается сказать, что конформация остова белковой молекулы вносят решающую долю в формирование конформации глобулярного белка. Однако с помошью нековалентных взаимодействий (гидрос обные, диполь-дипольные взаимодействия, ионные связи, дисперсионные силы) осуществляется образование стабильной трехмерной структуры белка, имеющей исключительное значение для биологической функции глобулярного белка. [c.383]

В полиамфолитах и, следовательно, в биополимерах возможно образование солевых связей между катионными и анионными группами в одной цепи или в разных цепях. Исследования строения и свойств биополимеров обязательно должны учитывать их полиамфолитную природу, а, значит, pH и ионную силу среды. Структура нативных (т. е. биологически функциональных) молекул белков и нуклеиновых кислот в значительной мере определяется электростатическими, ионными, взаимодействиями. Не менее важны взаимодействия с малыми ионами окружающей среды. Взаимодействие белков с ионами К+, Na+, Са++, Mg+ определяет важнейшие биологические явления, в частности, генерацию и распространение нервного импульса и мышечное сокращение. Функциональная структура нуклеиновых кислот и их участие в биосинтезе белка также связаны с катионами щелочных и щелочноземельных металлов. [c.86]

В биологических системах ионы металлов образуют жомплёксы с лигандами, имеющими донорные атомы О, S и N, например с аминокислотами, белками, ферментами, нуклеиновыми кислотами, углеводами и липидами. Многие заболевания вызываются либо недостатком или избытком в организме незаменимых ионов металлов, либо попаданием в ткани токсичных веществ, опасных металлов или радиоактивных веществ. С точки зрения биохимии болезни вызываются либо несбалансированностью в организме взаимодействий ион - лиганд, либо конкуренцией чуждых для организма веществ с нормальными компонентами тканей [ 121. [c.269]

Соли тяжелых металлов. Соли серебра, меди, ртути, цинка используются для дезинфекции и антисептики. Так, ионы серебра и меди преципитируют белки, а ионы ртути взаимодействуют с суль-фгидрильными (8Н—) группами белков, блокируя их. [c.433]

Колонку диаметром 0,8—1 см заполняют декстрановым гелем (сефадекс Г-25). Высота геля 14—16 см. Перед началом работы колонку промывают 20—30 ли 0,005 н. Na l. Когда в колонке над гелем останется слой жидкости высотой 0,5 см, закрывают кран. В исследуемом растворе предварительно проверяют присутствие белка и иона NH при помощи качественных реакций. Присутствие белка обнаруживают по биуретовой реакции (см. работу 6). Для качественного определения иона NH смешивают на фарфоровой пластинке каплю исследуемого раствора и каплю реактива Несслера. Ион NH+, взаимодействуя с двойной солью Hgb-KI, входящей в реактив Несслера, образует соединение желтого цвета. [c.132]

Летонов и Рейнгольд [61, 62] производили определение по интенсивной окраске, образующейся при взаимодействии Р-нафтохинон-4-сульфоната натрия с бензидином в присутствии буферной смеси борат натрия — гидроокись натрия при добавлении ацетона для подавления окраски от самого реагента. При анализе сыворотки крови и мочи рекомендуется применять ацетат уранила для удаления белков и ионов фосфата последние также осаждаются бензидином и вызывают ошибки. [c.325]

Такая картина наблюдалась для модельного пептида A NH Hj O)4O jH5 (АГТЭ) в присутствии солей, содержащих катионы щелочноземельных металлов, и солей с большими органическими анионами. Имеются веские аргументы в пользу существования прямых ионных взаимодействий такого типа с белками ("связывание ионов") [130, 185, 199, 244]. Расположение анионов в ряду по эффективности связывания с белками сходно с их расположением в рядах по солевым эффектам в случае модельного пептида [c.35]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Способность белков связывать ионы водорода, о которой птла речь выше, отражает их общую способность взаимодействовать с неболглпими ионами. Такие взаимодействия имеют важное физиологическое значение. Многие ферменты, например, проявляют каталитическую актишюсть только при условии, если в состав их молекул входят ионы двухва.пентных металлов , перенос ионов в крови осуществляется главным образом белками (в частности, сывороточным альбумином) и т. д. [c.73]

КИСЛОТ, обычно участвующих в координации ионов металлов в белках. Длины связей приведены в табл. 4 и в основном заимствованы из обширного обзора Фримана [77], Это сравнение служит иллюстрацией изменений длин связей металл —лиганд в зависимости от ионного радиуса металла и изменений геометрии взаимодействия ионов металлов с имидазольным кольцом. Дополнительные сведения приведены для сравнения, чтобы охарактеризовать другие малые различия в геометрии, которые обнаруживаются в комплексах металлов с аминокислотами. Координационные соединения аминокислот с катионами Мп(П) [77а] или лантани-дов(1П) почти неизвестны. [c.28]

Аналогичные процессы происходят при взаимодействии ионов Ва с золем AsgSg (вытеснение компенсирующих ионов Н" ") ионов SOI с золем РеаОз или AI2O3 (вытеснение компенсирующих ионов С1 ) ионов Са " " с белками (вытеснение ионов Н ) и др. (Рабинович, Каргин, Вейзер, Мукерджи). [c.104]

Расположение ионов в Л. р. определяется их гид-ратацие — способностью связывать воду, отни.мая ее от гидратированных молекул растворенного вещества или частиц дисперсной фазы. Изучение механизма влияния ионов неорганич. солей на свойства водных р-ров и дисперсных систем показало наличие тесной связи между энергией гидратации ионов и способностью их солей повышать поверхностное натяжение воды. Интенсивное взаимодействие ионов с водой означает, что энергия связи между ионом и молекулой воды больше энергии взаимного притяжения молекул воды (т. е. ион сильнее втягивает молекулы НзО с новерхности вглубь, чем это имеет место в чистой воде, что и повышает поверхностное натяжение). Энергия гидратации ионов возрастает при переходе от ионов низшей валентности (зарядности) к ионам высшей валентности, а при одинаковой валентности — с уменьшением радиуса ионов (см. Ио 1ный радиус). В Л. р. катионы расположены в порядке возрастающей величины их радиуса, что совпадает с расположением их в периодич. системе элементов Д. И, Менделеева (в данном случае существен закономерно нарастающий объем этих ионов). Апионы обычно слабее гидратируются, чем катионы, т. е. их стремление уйти в глубь раствора с его поверхности выражено слабее. В результате этого поверхностный слой водных р-ров солей обычно заряжен отрицательно. В Л. р. закономерно нарастает способность аниона отрицательно заряжать поверхность водного р-ра по отношению к воздуху. Л. р. ионов определяют их способность вызывать коагуляцию коллоидных р-ров, причем различия в пороге коагуляции, особенно для золей с отрицательно заряженными частицами, могут быть очень значительными. Чем слабее гидратация ионов, тем больп[е их способность адсорбироваться на гидрофобных поверхностях. Способность нонов к адсорбции растет в Л. р. в направлении от 80 к СК8 , поэтому ионы СК8 оказывают обычно стабилизирующее действие на дисперсные системы. У катионов различия в адсорбируемости выражены слабее. Места членов Л. р. ионов не являются строго постоянными и могут изменяться в зависимости от условий (pH р-ра, концентрации соли, темп-ры). Действие Л. р. ионов на высаливание или набухание белков зависит прежде всего от pH раствора, напр, анионы в кислой среде, когда ионы белков заряжены положительно, по высаливающему действию располагаются в ряд СЛ 8 >)">... и т. д., т. е. имеет место обращение Л. р. Подобное обращение наблюдается у Л. р. катионов на щелочной стороне от изоэлектрич. точки, где высаливающее действие ионов падает от Сз+ к Г1+. Количественная характеристика закономерности Л. р. выражается ур-нием N = к Н — Я ), в к-ром Н ш — соответственно энергии гидратации иона и высаливаемого вещества (напр., желатина), к — константа, N — величина, [c.486]

Небольшие ионы реагируют с белками независимо от суммарного заряда белковой молекулы. Например, в условиях, когда pH белкового раствора имеет значения, при которых суммарный заряд белка отрицателен (т. е. в щелочной зоне от изоэлектрической точки) белок все же сохраняет способность связывать небольвдие анионы. Белки способны связывать (и обычно связывают) катионы и анионы при всех значениях pH, совместимых с сохранением ферментативной активности. Более того, это связывание носит главным образом ионный характер. Объяснение заключается в относительных размерах белков и ионов маленький ион может видеть одновременно лишь малую часть значительно большей по размеру белковой структуры. Таким образом, ионные взаимодействия (как и другие виды взаимодействия небольших молекул с белками) строго локализованы на небольших участках поверхности белковой молекулы. Приведенные соображения отнюдь не тривиальны, так как, во-первых, многие субстраты представляют собой небольшие ионы и, во-вторых, ионным взаимодействиям свойственны одновременно и прочность, и обратимость, столь необходимые для образования фермент-субстраг-ного комплекса. [c.57]

Растворяющее действие солей особенно четко проявляется в тех случаях, когда белок нерастворим в дестиллированной воде. Так эвглобулины сыворотки крови или растительные глобулины нерастворимы в воде, но легко растворяются после добавления хлористого натрия к суспензии белка в воде. Способность нейтральных солей стимулировать растворение белков объясняется электростатическим взаимодействием между их ионами и заряженными группами белка [37]. Как упоминалось в гл. V, растворы белка в изоэлектрической точке содержат не только изоэлектрические молекулы Р с нулевым свободным зарядом, но также анионы и катионы белков с формулами Р , Р , Р. .. и Р+, Р++,. .. Растворимость этих ионов выше, чем растворимость белка в изоэлектрической точке [36]. Так, например, вычисленная растворимость незаряженных молекул карбоксигемоглобина лошади равна г па л воды при ионной силе, равной нулю, в то время как истинная растворимость смеси незаряженных и заряженных молекул составляет 17 г на 1 л [36]. Количество ионизированных молекул белка увеличивается не только при добавлении кислот или оснований, по также и при добавлении нейтральных солей [36]. Это увеличение может быть причиной повышения растворимости белков, т. е. причиной растворяющего действия солей. Нет необходимости считать, что при этом образуются постоянные прочные связи между ионами белка и ионами добавленных солей [37]. Вероятно, каждая из ионных групп белка окружается, в силу ее электростатического действия, атмосферой солевых ионов противоположного знака. Трудно решить, ведет ли это к образованию постоянных связей между белком и неорганическими ионами (см. гл. V). [c.113]

Многие исследователи сообщали о солюбилизации жирорастворимых красителей [1-10] и простых углеводородов [И, 12] во-дорастворимости полимерами, в том числе белками и ионными ПАВ. Изучение этого явления привело к пониманию природы взаимодействий полимер - ПАВ. При постоянной концентрации полимера концентрация ПАВ, соответствующая началу солюбилизации, обычно совпадает с той концентрацией, при которой наблюдается увеличение вязкости [3 - 5,7]. На графике зависимости поверхностного натяжения раствора от логарифма концентрации ПАВ в этой области концентраций появляется плато [6, 8-10], Считается, что начало [c.515]

Многие биологические координационные соединения являются белками они обсуждены в частях II—VI. Часть II начинается с систематического рассмотрения (гл. 4) данных о комплексах металлов с мономерами белков — аминокислотами и простыми олигопептидами. Затем следует обзор некоторых встречающихся в природе олигопептидов, которые в организмах обычно связываются с железом (гл. 5) и со щелочными металлами (гл. 6). Некоторые из этих веществ — олигопептиды, а другие — нет, но координационные свойства этих пептидных и непептидных соединений во многом сходны. В гл. 7 рассматривается взаимодействие ионов металлов с белками, для того чтобы продемонстрировать типы координационных центров макромолекул, с которыми могут связываться ионы металлов. [c.9]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология