АТР-синтетаза структура

Как правило, синтетазы одной и той же аминокислотной специфичности, выделенные из разных источников, имеют похожую четвертичную структуру и близкие размеры полипептидных цепей. Однако синтетазы эукариотических клеток, по сравнению с прокариотическими, характеризуются несколько большим размером субъединиц. [c.40]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Выбор соответствующей аминокислоты аминоацил-тРНК—синтетазой имеет чрезвычайно важное значение. Однако трудно представить себе активный центр, способный четко различать структуру двух таких похожих соединений, как изолейцин и валин. Одним из путей точного выбора аминокислоты мог бы служить кинетический механизм корректирования , аналогичный тому, который был описан для ДНК-полимеразы I (разд. Д,4). Действительно, было показано, что валин, ошибочно присоединенный к изолейциновой тРНК. подвергался под действием синтетазы быстрому гидролизу [114а], значительно уменьшая вероятность включения валина в белок в неправильном положении. [c.239]

При длительном нагревании трипептида 5 с ферментом изопеницил-,1Ин-М-синтетазой (№N5, схема 1) [11] из реакционной смеси вьщеляется соединение 6. Общая структура легко устанавливается при простом [c.183]

Димерный белок тирозил-тРНК-синтетаза, для которой сделан рентгеноструктурный анализ с разрешением 0,27 нм, характеризуется М 90 ООО и размером молекулы 13 нм. Узнавание ферментом нужной аминокислоты и тРНК происходит с исключительной точностью. Комплекс фермент — аминокислота образуется путем электростатического взаимодействия с элементами белковой структуры, а также за счет полярных и гидрофобных связей с боковой цепью аминокислоты. Условием для образования комплекса является наличие правильной конфигурации аминокислоты. [c.389]

Рис. 11. Схема вторичной структуры фрагмента РНК фага R17, охватывающего конец цистрона белка оболочки и начало цистрона синтетазы (по J. Gralla et al. Nature, 1974, v. 248, p. 2 M-208).

Несмотря на универсальность основных черт пространственной структуры тРНК, аминоацил-тРНК-синтетазы оказались довольно различными белками в зависимости от их аминокислотной специфичности. В основном это крупные белки с молекулярной массой приблизительно от 100000 до 400000 дальтон, обладающие четвертичной структурой, хотя среди них имеются и мономерные ферменты. Четвертичные структуры синтетаз построены из двух или четырех белковых субъединиц, которые [c.39]

Очевидно, что для обеспечения однозначности, с которой мРНК кодирует белки в процессе трансляции, аминоацил-тРНК-синтетазы должны обладать исключительно высокой специфичностью в выборе Как аминокислоты, так и тРНК в качестве субстратов. В случае выбора аминокислоты ферменту приходится дискриминировать между субстратами, иногда очень близкими по структуре— например. [c.45]

Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

Для осуществления такой последовательности реакций нет необходимости в образовании физически связанного в один структурный агрегат комплекса ферментов. Должная степень организации может достигаться за счет специфичности самих ферментов так, в типичных бактериях ферменты, ответственные за синтез Жирных кислот, и сам ацилпереносящий белок обычно находятся в растворе. Возможно, такое же положение существует и в высишх растениях. Однако в грибах и в клетках животных ферменты связаны в единый многоферментный комплекс, синтетазу жирных Кислот , структура которого благоприятствует последовательному протеканию макромолекулярных реакций, с довольно большой степенью точности соответствующих тем, которые приведены на схе- [c.419]

Интересно сравнить биосинтез соединения (6) и альтернариола [лактона кислоты (18)]. Биосинтез альтернариола осуществляется комплексной синтетазой, которая изучалась и в бесклеточной системе [20]. В этом случае стадия ацилирования должна включать последовательное ацилирование малонильных групп ацильными звеньями от С2 до Си. Здесь нет стадий восстановления и очевидна необходимость предотвращения преждевременной циклизации. Подобным же образом при синтезе соединения (20)—предшественника тетрациклина (см. разд. 29.1.3.6) по меньшей мере первые семь звеньев вероятного промежуточного соединения (19) (выделенные в формуле рамкой) должны быть собраны в единую структуру (19) (или в ее енолизированную форму) прежде, чем произойдет хотя бы одна циклизация. На этом же примере можно видеть, как влияет одна стадия восстановления — дегидрирования на весь процесс биосинтеза г ис-конфигурация двойной связи в (19) поворачивает растущую молекулу и таким образом помогает закрепить определенное пространственное расположение цепи, необходимое для специфической циклизации. [c.422]

Выше отмечалось (см. разд. 29.1.2.1), что в случае синтетаз жирных кислот структура продукта реакции определяется специфичностью трансацилаз, вводящих в систему предшественники и выводящих из нее продукты реакции. В более общей картине синтеза поликетидов возможностей для вариаций значительно больше. Об этом свидетельствуют как непосредственные энзимологические исследования (см. разд. 29.1.2.2), так и гораздо более многочисленные косвенные данные, относящиеся к менее изученным системам (см. последующие разделы). В то же время специфичность каждого отдельного процесса биосинтеза поликетидов значительно выше, чем в случае синтеза жирных кислот не известно ни одного примера, кроме жирных кислот, когда синтезировался бы весь набор гомологичных соединений. Очевидно, более сложная архитектура продуктов реакции позволяет осуществлять с большей специфичностью конечную стадию процесса, в которой поликетидный скелет стабилизируется (например, путем циклизации) и отщепляется от комплекса. В случае 6-метилсалицилат—синтетазы (см. разд. 29.1.2.2) замена стартового звена ацетил-КоА на про-пионил-КоА приводит к образованию соответствующего 6-этиль-ного производного, но общая скорость процесса снижается более чем в семь раз [26]. Выше уже отмечалась невозможность осуществления заключительной стадии циклизации в случаях, когда вследствие выпадения стадии С-метилирования (схема 6) или использования чужого стартового звена (схема 7) не образуется соответствующее промежуточное соединение. [c.426]

Значите.льный интерес представляют работы по изучению тетра-пиррометанов (или биланов) [55]. Было показано, что в контрольных экспериментах в отсутствие ферментов билан (33) превращается в уропорфириноген I. В ферментной системе синтетаза — косинтетаза направление реакции смещается в сторону образования уропорфириногена П1. Билан, меченный С в положении, указанном в структуре (46), в ферментной системе включается таким образом, что метка занимает положение 15 соединения (47) [56], причем сигнал от С-15 имеет константу ССВ 50 Гц, что свидетельствует о наличии соседнего атома С, вероятно С-16. Из билана, меченного С так, как указано в формуле (48), образуется уропорфириноген 1П (49), содержащий С в положениях 19 и 20 [c.650]

Жирно-кислотные синтетазы делятся на 2 группы. К первой группе относятся полиэнзимные, не поддающиеся фракционированию комплексы с мол. м. порядка 500000, в которых все ивдиввдуальные энзимы собраны в компактную структуру. В частности, в эту группу входят жирно-кислот-ные синтетазы животных тканей и дрожжей. [c.383]

Аминоацил-тРНК-синтетазы в последнее время стали делить на 2 класса в соответствии с различиями в их первичной и третичной структурах, а также в зависимости от своеобразия механизма катализируемой реакции. Первый класс включает ферменты, катализирующие синтез аминоацил-тРНК следующих аминокислот Арг, Вал, Глн, Глу, Иле, Лей, Мет, Тир, Трп, Цис второй класс-аминокислот Ала, Асн, Асп, Гис, Гли, Лиз, Про, Сер, Тре, Фен. Оказалось, что ферменты 1-го класса обеспечивают перенос аминоацильной группы сначала ко второй 2 -0Н-группе терминального остатка адениловой кислоты, затем перемещение ее к З -ОН-группе (путем [c.515]

Фотосинтез происходит в органоидах растительных клеток, именуемых хлоропластами. На рис. 14.11 приведена электронная микрофотография среза хлоропласта из листа кукурузы. Диаметр хлоропласта 3 — 10 мкм, толщина 1,5—3 мкм. Хлоропласт заполняет почти всю клетку зеленой водоросли. На рис. 14.11 видны примерно параллельные ламеллы, погруженные в более светлую строму. У высших растений ламеллы образуют стопки, называемые гранами. Ламеллы представляют собой сечения уплощенных замкнутых мешочков — тилакоидов имеющих диаметр около 500 нм. Их число в хлоропласте порядка 1000. Модель структуры хлоропласта показана на рис. 14.12. Процессы фотосинтеза локализованы в мембранах тилакоидов, в которых содержатся активные пигменты, прежде всего хлорофилл. Фрагменты тилакоидов реализуют реакции фотоиндуцированного транспорта электронов и сопряженное с ним фотофосфорилирование. В мембранах находятся светособирающие и электроннотранспортные комплексы, и АТФ-синтетазы хлоропластов. [c.458]

Рис. 7.11. Модель митохондриальной АТР-синтетазы (продольный участок). Протонный ток через мембранный ионофор, так называемая Ро-фракция, способствует синтезу АТР из АВР и Рг (см. рис. 7.10) в головке (Р[) белкового комплекса Р] — белок, который в выделенном состоянии обладает АТРазной активностью. Механизм синтеза еще не выяснен, а функция субъединиц весьма гипотетична [14]. р1 имеет четвертичную структуру азРз-

Механизм фотосинтетического фосфорилирования сходен с синтезом АТФ в процессе окислительного фосфорилирования в митохондриях. Система переносчиков электронов интегрирована в мембрану тилакоида таким образом, что перенос пары электронов создает поток протонов с наружной поверхности тилакоида внутрь, pH на внутренней поверхности тилакоида может достигать 4 и ниже. Таким образом, на мембране создается электрохимический протонный потенциал АцН+, который используется интегрированной в мембрану Н -зависимой сиитетазой для синтеза АТФ (рис. 16.3). Структура этого фермента аналогична митохондриальной АТФ-синтетазе (гл. 15) и обычно обозначается как СРд—СР Символ С означает, что этот ферментный комплекс локализован в хлоропластах сЫогорШз ) и, подобно митохондриальной Н" -зависимой-АТФ-синтетазе, включает гидрофобный, интегрированный в мембрану тилакоида компонент (СРд) и гидрофильный комплекс (СР]), катализирующий синтез АТФ. [c.215]

Мультиферментный синтетазный комплекс жирных кислот. Все ферменты биосинтеза жирных кислот образуют единый агрегат — мультиферментный комплекс, получивший название синтетазы жирных кислот. Комплекс синтетазы животных тканей и дрожжей — это димер, состоящий из двух идентичных мономеров, каждый из которых представляет полипептидную цепь, включающую шесть активных центров ферментов и ацил-переносящий белок (Н8-АПБ). Эти ферменты образуют настолько компактную структуру, что они не поддаются фракционированию и все попытки вьщелить их в индивидуальном виде не увенчались успехом. [c.342]

Структура мономера синтетазы жирных кислот. В состав синтетазы входит ацил-переносящий белок (Н8-АПБ). Он имеет молекулярную массу около 10 Ша сравнительно термостабилен содержит фосфорилированную пан-тотеновую кислоту (витамин 3) и тиоэтиламин, ковалентно присоединенные к полипептидной цепи АПБ через сериновый остаток фосфоэфирной связью. Следует отметить, что та же самая группировка входит в состав Н8-КоА [c.342]

Полиоксин Д реагирует с активным центром хитин-синтетазы вследствие сходства нуклеозидной части его молекулы со структурой субстрата фермента - УДФ-М-ацетилглюкозамина. Аналогов по механизму действия среди медицинских антибиотиков полиоксин Д не имеет. В Японии производятся несколько тысяч тонн полиоксина Д в год. [c.250]

Смотреть страницы где упоминается термин АТР-синтетаза структура: [c.110] [c.514] [c.367] [c.142] [c.239] [c.133] [c.224] [c.389] [c.53] [c.24] [c.29] [c.40] [c.48] [c.246] [c.222] [c.437] [c.513] [c.517] [c.37] [c.172] [c.514] [c.189] [c.224] [c.187] [c.381] [c.404] [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология