Михаэлиса-Ментен модель

В заключение отметим чтобы модель фермента была действующей, она должна отвечать ряду критериев, характерных для ферментативного катализа, в том числе обладать субстратной специфичностью, т. е, селективно связывать субстрат. Каталитическая реакция, моделирующая ферментативный процесс, должна также подчиняться кинетике Михаэлиса — Ментен (явление насыщения субстратом) при этом должна увеличиваться скорость реакции и осуществляться би- и/или полифункциональный катализ [348], [c.265]

По-видимому, наиболее известной кинетической моделью ферментативных процессов является модель Михаэлиса — Ментен. Реакция фермента с субстратом описывается следующим уравнением [c.410]

Гиперболическая функция аналог уравнения Михаэлиса— Ментен (модель 6, табл. УМ) и уравнение реакции 2-го порядка (модели 7 и 8, табл. VI-1) неудовлетворительно описывают конечные участки экспериментальных кривых БПК. [c.149]

Как следует нз приведенных уравнений, широко используются для описания опытных данных различные формы моделей от формальных уравнений химических реакций 1-го порядка до уравнений типа Михаэлиса—Ментен. [c.222]

Влияние макромолекул на скорость органических реакций подробно исследовано в работах школы Моравца [324]. Во многих случаях отмечали субстратную специфичность, бифункциональный катализ, конкурентное ингибирование и кинетические закономерности, описываемые уравнением Михаэлиса — Ментен. В связи с этим такие системы рассматривались как модели ферментов. [c.352]

Модель 2. Представим себе клетку в виде трубы длиной I, сечением а, заполненную раствором фермента концентрации Ед. Пусть на одном конце трубки поддерживается постоянная концентрация субстрата 5 , а на втором конце концентрация субстрата 5). Примем, как и раньше, что скорость превращения субстрата в продукт задается формулой Михаэлиса — Ментен [c.79]

Чтобы описать экспериментальные данные при помощи более сложных уравнений, чем уравнение Михаэлиса—Ментен, с тремя и большим числом параметров, мы должны прежде всего рассмотреть обобщенную прямую общую линейную модель), задаваемую уравнением [c.253]

Уравнение Михаэлиса — Ментен является одной из наиболее часто используемых моделей при описании биохимических про- [c.172]

Детально методы анализа нелинейных фармакокинетических моделей рассмотрены в [1, 3, 5]. Не останавливаясь подробно на них, упомянем наиболее типичный способ перехода к нелинейным моделям. Данный метод основан на предположении, что элиминация лекарственного вещества осуществляется ферментом. Тогда скорость элиминации будет определяться уравнением Михаэлиса-Ментен [c.515]

Для оценки кинетических параметров фосфатазного гидролиза использована математическая модель Михаэлиса—Ментен, описывающая зависимость скорости ферментативной реакции от концен- [c.111]

Кинетика многих ферментов описывается моделью Михаэлиса - Ментен [c.111]

Кинетика многих ферментов описывается моделью Михаэлиса-Ментен 111 [c.230]

Рациональная нелинейность. Во многих моделях нелинейность вводится в виде рациональных величин. К этому типу нелинейности приводит, например, кинетика реакции, подчиняющейся уравнению Михаэлиса — Ментен, о чем свидетельствуют описанные примеры гликолиза [56, 9, 103], а также абстрактные модели Росслера, не включенные в примеры предыдущего раздела. [c.73]

Введя фактор концентрирования >р в уравнение Михаэлиса — Ментен, получим выражение, которое, согласно модели, должно описывать скорость простой двухстадийной ферментативной реакции в замороженном растворе в присутствии добавки [c.248]

Специальными экспериментами, проведенными И. В. Скирдовым (ВНИИ ВОДГЕО), было показано, что влияние концентрации субстрата на скорость процесса биологической очистки может быть описано уравнением Михаэлиса — Ментен. Влияние дозы ила на скорость биологической очистки лучше описывается уравнением Н. Д. Иерусалимского (с учетом ингибирования процесса продуктами метаболизма). Совместное влияние концентрации субстрата и растворенного кислорода в очищаемой воде удовлетворительно описывается уравнением бисубстратной реакции, протекающей по механизму двухтактного замещения. Математическая модель процесса биологической очистки в аэротенках, предложенная И. В. Скирдовым, включает систему кинетических уравнений, которыми описаны следующие явления сорбции субстрата активным илом (по уравнению Ленгмюра), скорости роста биомассы с учетом влияния концентрации кислорода и микроорганизмов, скорости образования продуктов окисления, скорости потребления субстрата на поддержание жизнедеятельности (энергетический обмен), скорости отмирания бактерий, скорости образования автолизата и скорости образования инертной части биомассы ила. [c.173]

Кинетика действия ферментов в растворе является одним из наиболее хорошо изученных разделов химической энзимологии. Кинетические закономерности катализа простыми ферментами подчиняются уравнению Михаэлиса—Ментен, предложенному еще в начале века. Кооперативные и аллостерические эффекты в катализе более сложными ферментами (в частности, олигомерными) описываются на основе модели Моно—Уаймена— Шанже, сформулированной в 60-х годах. Хорошо разработана теория влияния на кинетику ферментативных процессов таких факторов, как pH, присутствие ингибиторов и активаторов и т. п. Несколько более сложными закономерностями характеризуется кинетика действия ферментов на высокомолекулярные, в том числе, нерастворимые субстраты (белки, ДНК и РНК, целлюлозу). Однако и в этой области достигнут-очевидный прогресс. [c.97]

Отклонения от уравнения Михаэлиса—Ментен должны наблюдаться и для многих других механизмов с разветвленными путями [1391, однако эти отклонения могут быть настолько малыми, что обнаружить их не удастся, как этой было показано,например, Гулбински и Клеландом [61] для галактокиназы (разд. 3.7и 5.2). В настоящее время не известно ни одного случая кооперативности ферментативной кинетики подобного рода, и, по-видимому, энзимологи будут продолжать использовать равновесные модели, пока это будет целесообразно. [c.197]

Следует отметить, что не всегда можно быть уверенным в том, что для описания экспериментальных данных используется корректное уравнение. В сложных случаях (как, например, при анализе многих моделей, рассмотренных в гл. 7) задача выбора корректного уравнения при современном уровне техники зксперимента часто оказывается неразрешимой, поскольку ожидаемые различия между моделями подчас меньше ошибки измерений. В подобной еитуации следует смириться с невозможностью дифференциации моделей, так как никакой статистический анализ не позволит извлечь из экспериментальных данных информацию, которая в них не содержится. Однако существуют приемы, позволяющие в отдельных случаях установить некорректность использования данного уравнения, т. е. его непригодность для описания экспериментальных данных. Самый простой и быстрый среди них состоит в определении знака разностей между экспериментальными точками и расчетной кривой. В том случае, когда уравнение выбрано верно, знак разностей меняется произвольным образом. Однако, если, например, первые из двадцати разностей имеют отрицательный знак, а остальные десять — положительный, это означает, что экспериментальные данные скорее всего описаны неудачно, поскольку при использовании корректного уравнения наличие подобных систематических расхождений между экспериментальными данными и расчетной кривой — событие а priori маловероятное. Подобную картину получают, например, в том случае, когда пытаются уравнением Михаэлиса —Ментен. описать экспериментальные точки, лежащие на сигмоидной кривой. [c.259]

Для дальнейшего анализа мы выбрали уравнение (12,8), Начнем с преобразования то к виду, сходному с уравнением Хэйнеса [18] для анализа кинетики ферментативных реакций в рамках модели Михаэлиса - Ментен [c.157]

Наиболее слабым местом теории Моно и др. является допущение о симметрии. Использование минимального числа промежуточных состояний приводит к тому, что модель становится лищь неким приближением к действительности. Но как раз в этом допущении и заложено достоинство модели она дает простую схему, которая объясняет экспериментальные данные. Такие предсказания, как переход от сигмоидной зависимости к кинетике Михаэлиса — Ментен при достаточно высоких концентрациях активатора для ферментов, выполняющих регуляторные функции, могут быть сделаны независимо от того, вводится ли допущение о наличии промежуточных состояний. Необходимо отметить также, что, несмотря на свою простоту, эта теория объясняет характер кривых связывания кислорода целым рядом мутантных форм гемоглобина (см. ниже). [c.258]

Модель Михаэлиса-Ментен оказала большое влияние на развитие энзимологии. Достоинство этой модели-в простоте и широкой применимости. Все же не все ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен. В первую очередь-это большая группа аллостерических ферментов, для которых зависимость скорости реакции V от концентрации субстрата [8] имеет сигмоидную форму, а не гиперболическую, как предсказывает уравнение Михаэлиса-Ментен [уравнение (15)]. Вспомним, что кривая связывания кислорода для миоглобина-гиперболическая, тогда как для гемоглобина-сигмоидная. Ситуация с ферментами совершенно аналогична. В аллостерических ферментах один активный центр в молекуле фермента оказывает влияние на другой активный центр в той же молекуле. В результате такого взаимодействия между субъединицами связывание субстрата становится кооперативньш , и кривая зависимости V от [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология