Белки и свойства их растворов

Значение pH, соответствующее изоэлектрическому состоянию белков, принято называть изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. Так, для казеина она равна 4,6, для желатина 4,7, для глобулина 5,4. Положение ИЭТ зависит от наличия солей в растворе. Некоторые анионы, например NS , сдвигают ее в кислую сторону, а катионы, особенно многовалентные, — в щелочную. Изменение свойств растворов белков вблизи ИЭТ связано с изменением формы белковых макромолекул. Их форма имеет резко выраженную зависимость от pH среды. [c.207]

Среди высокомолекулярных соединений важное место занимают белки. Они играют основную роль во всех жизненных процессах, а продукты их переработки — в технике и производстве. Белки являются полимерными электролитами, так как их молекулы содержат ионогенные группы. Поэтому растворы белков имеют целый ряд особенностей по сравнению с растворами других полимеров. В состав молекул белков входят разнообразные а-аминокислоты, в общем виде формула их строения может быть записана в форме КНг — К — СООН. В водном растворе макромолекула представляет амфотерный ион КНз — К — СОО . Если числа диссоциированных амино- и карбоксильных групп одинаковы, то молекула белка в целом электронейтральна. Такое состояние бедка называют изоэлектрическим состоянием, а соответствующее ему значение pH раствора — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Чаще всего белки — более сильные кислоты, чем основания, и для них ИЭТ лежит при pH < 7. При различных pH изменяется форма макромолекул в растворе. В ИЭТ макромолекулы свернуты в клубок вследствие взаимного притяжения разноименных зарядов. Б кислой и щелочной средах в макромолекуле преобладают заряды только одного знака, и вследствие их взаимного отталкивания молекулы распрямляются и существуют в растворе в виде длинных гибких цепочек. Поэтому практически все свойства растворов белков проходят через экстремальные значения в изоэлектрическом состоянии осмотическое давление и вязкость минимальны в ИЭТ и сильно возрастают в кислой и щелочной средах вследствие возрастания асимметрии молекул, минимальна также способность вещества к набуханию, оптическая плотность раствора в ИЭТ максимальна. Изучение всех этих свойств используется для определения изоэлектрической точки белков. [c.443]

Как влияет на свойства растворов белков изменение pH [c.271]

Рассмотрим, как влияет pH на свойства растворов белков. [c.471]

Высокополимерные и высокомолекулярные соединения (ВМС) и их растворы занимают особое место в коллоидно-химической классификации. Растворы ВМС, являясь, по существу, истинными молекулярными растворами, обладают в то же время признаками коллоидного состояния. При самопроизвольном растворении ВМС диспергируются до отдельных макромолекул, образуя гомогенные, однофазные, устойчивые и обратимые системы (например, растворы белка в воде, каучука в бензоле), принципиально не отличающиеся от обычных молекулярных растворов. Однако размеры этих макромолекул являются гигантскими по сравнению с размерами обычных молекул и соизмеримы с размерами коллоидных частиц. Приведенные на стр. 13 данные показывают, что размеры макромолекул (гликоген) могут быть не меньшими, а иногда большими, чем размеры обычных коллоидных частиц (золь Аи) и тонких пор. Поскольку дисперсность, как мы уже видели, существенно влияет на свойства системы, очевидно, что растворы ВМС должны обладать рядом признаков, общих с высокодисперсными гетерогенными системами. Действительно, по целому ряду свойств (диффузия, задержка на ультрафильтрах, структурообразование, оптические и электрические свойства) растворы ВМС стоят ближе к коллоидным системам, нежели к молекулярным растворам. Поскольку растворы ВМС диалектически сочетают свойства молекулярных растворов и коллоидных систем, целесообразно называть их, по предложению Жукова, молекулярными коллоидами, в отличие от другого класса, — типичных высокодисперсных систем — суспензоидов [1]. [c.14]

Осаждение белков из растворов. При добавлении к водным растворам белков концентрированных растворов минеральных солей (например, сернокислого аммония) белки осаждаются высаливаются). Осаждение их происходит и при добавлении органических растворителей (спирта, ацетона). Во всех этих случаях белки не изменяют своих свойств и при разбавлении водой вновь переходят в раствор. [c.296]

Буферные свойства раствора белка [c.351]

Имеющиеся экспериментальные данные свидетельствуют о том, что трехмерные структуры белков характеризуются плотнейшей упаковкой атомов. Коэффициенты упаковки белковых молекул в нативном состоянии имеют значения от 68 до 82%. Для сравнения напомним, что у правильных сферических тел этот коэффициент равен 74%, а у молекул воды и циклогексана - 58 и 44% соответственно. По плотности упаковки атомов белковые молекулы близки кристаллам малых органических молекул (70-78%). Нативные структуры белков имеют также незначительные коэффициенты сжимаемости, близкие, например, коэффициентам сжимаемости олова и каменной соли. Высокая компактность глобулярных белков подтверждается большой плотностью, малой вязкостью и малыми молекулярными объемами нативных белков в растворе. Так, наблюдаемые у них величины плотности (1,3-1,5 г/см ) выше, чем у сухих белков и близки величинам плотности кристаллов низкомолекулярных органических соединений. Это свойство пространственных структур белковых молекул безупречно с физической точки зрения и очень образно передает определение их как "апериодические кристаллы" - термин, использованный Э. Шре-дингером для характеристики состояния хромосом [52]. Таким образом, есть все основания заключить, что нативная конформация белка представляет собой плотно упакованную структуру с максимальным числом внутримолекулярных контактов между валентно-несвязанными атомами. [c.102]

Способностью к агрегированию в растворах и образованию термодинамически равновесных лиофильных коллоидных систем обладают не только асимметричные по строению молекулы низкомолекулярных ПАВ, но и высокомолекулярные соединения (ВМС), особенно те, в молекулах которых имеются резко различающиеся по полярности участки. Свойства возникающих при этом систем близки к свойствам мицеллярных систем, образованных низкомолекулярными ПАВ, несмотря на то что отдельные частицы могут здесь формироваться при агрегировании всего нескольких крупных молекул во многих случаях, например в растворах глобулярных белков, и одиночные макромолекулы ведут себя как частицы, очень близкие по свойствам мицеллам ПАВ. Полное рассмотрение свойств растворов ВМС, в том числе и лиофильных коллоидных систем, образуемых ими, составляет самостоятельные разделы физической химии растворов и физикохимии ВМС и обычно не включается в современные курсы коллоидной химии. Тем не менее, в рамках данного курса целесообразно привести краткое описание условий образования, строения и свойств подобных систем в их сопоставлении с коллоидными системами, образуемыми низкомолекулярными веществами. [c.236]

Свойства белков. Белки—высокомолекулярные нелетучие соединения, не растворимые в обычных растворителях те белки, которые растворяются в воде, дают коллоидные растворы. При сжигании белки обугливаются и при этом наблюдается характерный запах жженого рога. [c.388]

В изоэлектрическом состоянии свойства растворов белков резко меняются при этом они имеют, например, наименьшую вязкость, плохую растворимость, что связано с изменением формы микромолекул (рис. 142). При значении pH, близком к изоэлектрической точке, разноименно заряженные группы —МН и С00 притягиваются друг к другу и нить закручивается в спираль. При смещении pH среды от изоэлектрической точки одноименно заряженные группы отталкиваются и цепь выпрямляется. Молекулы ВМС в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем молекулы ВМС, свернутые в спираль или клубок. [c.355]

В настоящее время показано [97], что устойчивость компактной пространственной структуры глобулярных белков в водных растворах обусловлена теми же силами, которые приводят к мицеллообразованию в растворах ПАВ. В результате гидрофобных взаимодействий в глобулах белков и мицеллах ПАВ возникают неполярные области, ответственные за солюбилизацию. Размер, состав и свойства этих областей целиком определяются конформацией белка, а так как конформация глобулярных белков в растворе практически не зависит от концентрации белка, становится понятным, что независимо от концентрации белка в растворе с глобулой белка должно взаимодействовать определенное количество углеводорода, а концентрация углеводородов в растворе увеличивается пропорционально числу солюбилизирующих глобул. [c.22]

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость некоторые растворяются в воде, другие - в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством раствор>имости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (расгвор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови). [c.421]

Таким образом, существо вопроса заключается не в том, являются ли лиофильные коллоиды действительно лио-фильными , а в том, что наиболее характерные и своеобразные свойства растворов высокомолекулярных веществ объясняются наличием длинных цепных молекул (см. восьмую главу), а не сольватацией, хотя для многих полярных полимеров и белков сольватация остается главным фактором устойчивости их растворов заметную роль играет гидратация также в устойчивости таких коллоидов, как золи кремнекислоты, гидроокиси алюминия и др. [c.13]

Устойчивость коллоидных растворов можно повысить введением стабилизаторов. В качестве стабилизаторов используют высокомолекулярные соединения, такие,как белки, поверхностно-активные вещества и т. д. Стабилизаторы адсорбируются в поверхностном слое частиц и как бы придают золю свойства раствора использованного стабилизатора. [c.24]

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных КН,- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза. [c.44]

В соответствии со своим основным характером гистоны и протамины обнаруживают ряд особых, не встречающихся у других белков свойств. Так, эти белки находятся в изоэлектрическом состоянии при щелочной реакции среды. Поскольку белки выпадают в осадок в изоэлектрической точке, то протамины и гистоны свертываются при кипячении лишь при добавлении щелочи к раствору. [c.50]

ХОД к исследованию гидрофильности, А. В. Думанский с сотрудниками исследовал диэлектрические свойства растворов крахмала, желатины, агар-агара, белков, систем масло — вода и вода — масло и других веществ [2—6]. Эти исследования показали, во-первых, что гидратация дисперсных фаз оказывает исключительно сильное влияние на диэлектрическую поляризацию системы, вызывая значительные отклонения от правила смещения. Появляется новая составляющая поляризации — поляризация гидратного слоя. Во-вторых, для всех водных систем с гидратированной дисперсной фазой характерна дисперсия диэлектрической проницаемости в диапазоне радиочастот. Как видно из рис. 1, кривая дисперсии гидрофильного коллоида располагается между таковыми для льда и воды. Это значит, что, по крайней мере, по релаксационным свойствам связанная вода занимает промежуточное положение между водой и льдом. Исследования дисперсии диэлектрической проницаемости могут дать важную информацию о структурных превращениях и, в частности, гидратации дисперсных фаз. По высокочастотному декременту диэлектрической проницаемости были рассчитаны значения количества связанной воды различных гидрофильных веществ [7]. [c.109]

Отмечается также, что уменьшение растворимости бензола в растворах глобулярных белков в сильнокислых и щелочных областях является следствием разрушения неполярных областей глобул в результате денатурации. Зависимость солюбилизирующей способности от кислотности среды, очевидно, также является общим свойством глобулярных белков. Изучение солюбилизации углеводородов в растворах белков позволяет выяснить влияние углеводородных добавок на поведение макромолекул белка в растворе и получить сведения о роли гидрофобных областей в протекании биологических реакций, в частности ферментативного катализа. [c.23]

При низких значениях pH среды макромолекулы белка диссоциируют только по основному типу и, следовательно, по всей их длине расположены только положительные заряды, электростатическое отталкивание которых выпрямляет скрученные макромолекулы. В большом избытке кислоты из-за высокой концентрации посторонних ионов степень диссоциации белка уменьшается и макромолекулы вновь скручиваются в клубки. Аналогичная картина наблюдается в щелочной и сильно щелочной средах. С изменением формы макромолекул, естественно, связано и изменение ряда свойств раствора высокомолекулярного соединения. Например, вязкость раствора высокомолекулярного соединения с выпрямленными макромолекулами больше, чем с макромолекулами, скрученными в плотные клубки. [c.362]

Пептиды обладают некоторыми свойствами белков. Водные растворы пептидов с большими молекулами, подобно растворам белков, легко образуют пену. Пептиды, состоящие из более чем трех или четырех аминокислот, дают биуретовую реакцию. Некоторые из них осаждаются из раствора при добавлении электролитов и вновь растворяются после их удаления. [c.411]

Белки в растворе благодаря значительной величине белковых частиц не диффундируют сквозь полупроницаемую мембрану. Этим свойством белка пользуются для его очистки от низкомолекулярных примесей. [c.29]

Включение комплементарного белка в комплексы антиген— антитело особенно интересно, так как в целом осадки, образованные антигеном с антителом, исключительно чисты и никогда не адсорбируют посторонних (неродственных им) белков из раствора, в котором происходит реакция. Комплементарные свойства сыворотки могут быть устранены различными частицами, и в том числе частицами белка тепловой коагуляции. Однако эти процессы различаются и с качественной, и с количественной стороны. Установлено, что комплемент состоит из нескольких компонентов и те компоненты, которые, избирательно фиксируются агрегатами антиген—антитело, не аналогичны тем, которые адсорбируются другими частицами кроме того, количество агрегата антиген—антитело, необходимое для того, чтобы связать данное количество комплемента, значительно меньше количества любых других частиц. [c.689]

Осаждение белков из растворов можно производить также и прибавлением спирта, действующего как водоотнимающий фактор. Осадки, получаемые при действии спирта, в случае быстрого отделения белка от осадителя сохраняют свои исходные (нативные) свойства и, в частности, способность к обратному растворению в воде. При долгом же соприкосновении осадка со спиртом белок постепенно утрачивает ряд своих исходных свойств и переходит в нерастворимую в воде форму. [c.17]

ЛИЗОЦИМЫ — белки, ферменты, распространенные в животном мире содержатся почти во всех тканях и жидкостях живого организма, особенно в печени, селезенке, слюне, слезах. Л. обладают свойством растворять, лизировать оболочки некоторых бактерий. Молекула Л. состоит из одной полипептидной цепи, включающей 127—130 аминокислотных остатков. Л. легко выделяется из яичного белка кристаллизацией, адсорбцией на бентоните или хроматографическим разделением на ионообменной целлюлозе. Л. применяют при лечении воспалительных заболеваний глаз, носоглотки, ожогов, ран, в акушерской практике, в микробио. огии для разрушения клеточных оболочек бактерий, для консервирования икры рыб, как добавку к молоку с целью консервации и лучшей усвояемости. [c.147]

Наиболее полно изучены свойства растворов белков. В зависимости от pH раствора макроионы белков имеют положительный заряд (в кислой среде за счет групп — ЫНз ) или отрицательный заряд (в щелочной среде за счет групп —СОО ). Между этими состояниями белка существует состояние, при котором число ионизированных основных групп равно числу ионизированных кислотных групп. Это равнозарядное состояние называют изозлектрическим, а значение pH, отвечающее этому состоянию,— изоэлектрической точкой (ИЭТ). [c.468]

В это же время М. Фарадей разработал методы получения золей металлов (например, Аи, Ag) и показал, что коллоидные частицы в них состоят из чистых металлов. Таким образом, ко второй половине XIX в. сложился ряд представлений о жидких коллоидных растворах и других дисперсных системах. Обобщение в 60-х годах XIX в. этих взглядов, формулировка основных коллоидно-химических идей и введение термина и понятия коллоиды принадлежат Грэму. Изучая физико-химические свойства растворов, в частности диффузию, он обнаружил, что вещества, не кристаллизующиеся из раствора, а образующие студневидные аморфные осадки (АЬОз, белки, гуммиарабик, клей) обладают весьма малой скоростью диффузии, по сравнению с кристаллизующимися веществами (Na I, сахароза и др.), и не проходят через тонкие поры, например пергаментные мембраны, т. е. не диализируют, по терминологии Грэма. Основываясь на этом свойстве, Грэм разработал метод очистки коллоидов от растворенных молекулярных веществ, названный им диализом (см. главу II). После того, как был найден способ получения чистых объектов исследования, началось бурное развитие коллоидной химии. [c.18]

В отличие от лиофобных золей, растворы высокомолекулярных веществ являются термодинамически устойчивыми обратимыми истинными растворами. Они подчиняются правилу фаз и их устойчивость определяется соотношением энергетического (ДЯ) и энтропийного (ТД5) членов в уравнении (VIII. 1). Для растворов полярных полимеров, обычно обладающих жесткими цепями, основное значение имеют изменения ДЯ, в значительной мере зависящие от сольватации. Тепловые эффекты, изменения упругости пара, сжимаемости и других свойств растворов при сольватации указывают, что наиболее прочно связанная часть растворителя составляет около одного слоя молекул вокруг полярных групп полимера (табл. 15). Для растворов неполярных полимеров с гибкими цепями основное значение имеют изменения энтропии смешения, во много раз превышающие идеальные значения, и непосредственно связанные с гибкостью макромолекул в растворах. Различные соотношения ДЯ и Д5, приводящие к возможности самопроизвольного растворения полимеров (Д2<0) приведены в табл. 16. Нарушение устойчивости растворов полимеров при понижении температуры, добавлении нерастворяющей жидкости или высоких концентраций солей приводит к различным случаям расслоения на две фазы, выпадения полимеров, высаливания белков и др. Зависимость растворимости полимеров от молекулярного [c.196]

С технологической точки зрения подбираемый растворитель должен переводить в растворимое состояние некоторые соединения, обусловливающие неблагоприятные окраски или вкусовые качества. Но, кроме того, он должен быть избирательным. Белки сырья также должны быть малорастворимы, насколько это возможно, в данном растворителе, чтобы конечное содержание белков в концентрате было повыщенным и максимальное количество белков было предназначено для питания человека. Действительно, хозяйственное использование белков, которые растворились и поэтому смешались с вредными экстрагируемыми соединениями, было бы невелико, по крайней мере, требовало бы применения дорогостоящей и экономически невыгодной обработки. Их использование могло бы ограничиться кормлением животных, особенно крупного рогатого скота, наиболее нетребовательного к виду корма, или выращиванием микроорганизмов, разбрасыванием в качестве удобрений. Наконец, растворитель и применяемый технологический процесс должны лищь минимально денатурировать белки, чтобы концентрат сохранял значительную часть функциональных свойств исходной муки. [c.396]

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например, почек капсула почечного клубочка (Шумлянского-Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови и последние появляются в моче. [c.44]

В биологических системах фигурируют одномерные, двумерные и трехмерные кооперативные системы, содержащие большое число статистических элементов. Это соответственно макромолекулы биополимеров (белков и нуклеиновых кислот), надмолекулярные мембранные структуры и т. д. Глобулы белков в растворах и в надмолекулярных структурах могут рассматриваться как трехмерные кооперативные системы. Физические свойства указанных структур кооперативны, т. е. они существенным образом зависят от взаимодействия элементов. Кооперативность— принципиальная особенность молекулйрно-биологи-ческих систем, определяющая широкий круг явлений (см. [43]). Методы исследования кооперативных процессов имеют большое значение в теоретической биофизике. [c.44]

В растворах изученных белков происходит увеличение растворимости бензола, пропорциональное концентрации белка в растворе (рис. 4, 5). Очевидно, что линейную зависимость величин растворимости бензола от концентрации белков в растворе следует считать общим свойством глобулярных белков, характеризующим процесс внутриглобулярного связывания бензола. При всех изученных концентрациях белков (в случае сывороточного альбумина концентрация достигала Э-Ю , в некоторых случаях величина концентрации достигала моль л) с одним молем опреде- [c.23]

Исследование солюбилизации бензола в растворах яичного альбумина, пепсина и химотрипсина при разных значениях pH среды показало, что глобулярные белки обладают наибольшей солюбилизирующей способностью по отношению к бензолу вблизи изоэлектрической точки. Эта особенность, очевидно, является общим свойством глобулярных белков. Процесс денатурации, происходящий с глобулярными белками в растворах при pH, далеких от изоточки, приводит к уменьшению растворимости бензолав растворах белков. [c.25]

Наличие двух видов катализатора нельзя приписать присутствию в растворе различных белковых молекул, так как двойная волна наблюдается и для индивидуальных белков в растворах солей кобальта. Появление двух волн связано, вероятно, с образованием нескольких типов комплексов Со(П) с белковой молекулой, различных по составу или строению и неравноценных по каталитическим свойствам (см., например, [815]). По мнению И. Д. Иванова и Е. Е. Рахлеевой [816], первая ступень обусловлена комплексом кобальта с белком в глобулярном состоянии, вторая — [c.238]

Реакции разрыва и сшивания и обусловленные ими изменения размеров и формы молекул отражаются на физических свойствах растворов облученных белков. При агрегации фибриногена [58, 70] и сывороточного альбумина быка [62, 63] обычно цроисходит увеличение вязкости растворов. Вязкость растворов овальбумина возрастает, если облучение проводится при изо-электрической точке или при низких pH, но уменьшается при высоких pH [75]. Мы видели, что уменьшение вязкости может сопутствовать увеличению молекулярного веса при образовании разветвленных структур поэтому результаты, полученные при высоких pH, не обязательно отражают деградацию. [c.228]

Способность атома водорода связывать в ряде случаев два атома впервые была установлена М. А. Ильинским и Н. Н. Бекетовым в 80-х годах пропгаого столетия [39]. Вначале открытие М. А. Ильинского и Н. Н. Бекетова не получило признания. Только в 20-х годах этого столетия под давлением многочисленных фактов представление о водородной связи постепенно утвердилось окончательно. В настояш ее время существование водородной связи неопровержимо доказано рентгенографическим и спектроскопическим исследованиями. Оказалось, что водородная связь широко распространена и существенным образом влияет на физические и химические свойства воды, спиртов, кислот, белков и многих других ваншых в практическом отношении веществ. Водородная связь вызывает ассоциацию и сольватацию. Она играет большую роль в свойствах растворов. [c.89]

Е. В. Штанников [174], изучавший возможность использования ионообменных смол для обеззараживания воды, указывает, что характер взаимодействия вирусов и бактерий с полимерами не тождествен. Взаимодействие бактерий со смолами подчиняется, в известной мере, законам электростатического притяжения и определяется свойствами функциональных групп ионитов и зарядом клетки. Данные закономерности не обнаружены при изучении взаимодействия ионообменных смол и вирусов. Оказалось также,, что физико-химическая структура (степень сшитости) полимера, играющая большую роль при удалении бактерий, не оказывает существенного влияния на устранение вирусов. Наоборот, диспергированность полимера повышает его сорбционную активность к вирусу вследствие увеличения активной поверхности смолы. Эффективность процесса зависит от типа реагента,, изоэлектрической точки вируса белка, кислотности растворов, используемых для обработки ионообменника, и ряда других условий. [c.351]

Данные об образовании конформационно неравновесных состояний железосерных белков, ифающих важную роль во внутриклеточной трансформации энергии, будут рассмотрены позже. В конце этого парафафа будут описаны различные методы получения неравновесных форм белков в растворах при комнатной температуре. До настоящего времени этой техникой было исследовано несколько сотен белков, зарегистрирована кинетика их релаксации и установлены их физические и химические свойства. Здесь будут даны только принципиальные выводы из результатов этих исследований. Ссылки на соответствующие публикации можно найти в книгах [1,31,37,41]. [c.78]

В свое время при изучении растворов некоторых белков (клея) было установлено, что эти растворы обладают рядом совершенно своеобразных свойств. Указанные работы послужили основой для создания новой науки — коллоидной химии (греч. olla — клей). Вначале считалось, что все химические вещества могут быть разделены на две резко отличающиеся друг от друга группы коллоиды, способные при растворении в воде давать, подобно белкам, коллоидные растворы, и кристаллоиды, дающие обычные, или истинные, растворы. Впоследствии, однако, было пока 1ано, что в коллоидальном состоянии при определенных условиях могут находиться и многие другие вещества, обычно относимые к числу кристаллоидов. Для получения коллоидных растворов этих веществ их необходимо настолько измельчить, чтобы диаметр отдельных частичек находился в пределах 0,1—0,001 х (микрона). Это может быть достигнуто, например, путем измельчения вещества в особых коллоидных мельницах. При смешивании такого тонко раздробленного вещества с жидкостью, в которой это вещество не растворяется, можно получить двухфазную систему, которая обнаруживает свойства коллоидного раствора. Таким образом, деление веществ на коллоиды и кристаллоиды в настоящее время нельзя считать правильным. [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология