также Белки плазмы

Т Установлено, что предшественниками белков молока являются достав ляемые к молочной железе с кровью аминокислоты, а также белки плазмы крови, главным образом, глобулины. Полагают, что 30—45% белков молока синтезируются за счет доставляемых аминокислот, а остальное количество-за счет белков крови, без предварительного распада их иа аминокислоты. Некоторое количество аминокислот подвергается в молочной железе деза минированию и образующиеся из них сс-кето кис лоты либо полностью распадаются и в этом случае они используются для энергетических целей, либо он I превращаются в другие органические вещества (жиры, углеводы). [c.530]

Никель, как и кобальт, относится к числу так называемых микроэлементов, хотя его биологические функции изучены в меньшей степени. Входит в состав многих растительных и животных организмов, стимулируя синтез аминокислот в клетке, ускоряя регенерацию белков плазмы крови, нормализуя содержание гемоглобина в больных организмах, а также выполняя ряд других важных ф ункций. [c.499]

Другой важной функцией сывороточных белков является их транспортная функция. Так, сывороточный альбумин связывает и переносит многие слаборастворимые продукты метаболизма. Трансферрин переносит железо, а церулоплазмин (аг-белок, см. дополнение 10-3)—медь. Транскортин — это переносчик стероидных гормонов, в частности кортизола белок, связывающий ретинол, является переносчиком витамина А, а белки, связывающие кобаламин, переносят витамин Bi2. Липопротеиды, подразделяющиеся на три основных класса, переносят фосфолипиды, нейтральные липиды и эфиры холестерина". Главным компонентом этих веществ служит липид. Фракция U1 сыворотки содержит липопротеид с высокой плотностью , фракция, идущая непосредственно перед -бел-ками, содержит липопротеид с очень низкой плотностью, а в -фракции присутствует липопротеид с низкой плотностью. Все эти белки сейчас интенсивно исследуются. Большой интерес к ним обусловлен их связью с сосудистыми заболеваниями, а также с отложением холестерина и других липидов, переносимых белками плазмы, в атеросклеротических бляшках. [c.104]

Единственными белками, которые приобрели способность к образованию центров связывания с практически всеми видами молекул, являются иммуноглобулины (Ig). К наиболее хорошо изученным иммуноглобулинам относятся антитела плазмы крови, а также белки миеломы, которые образуются в раковых клетках, но в остальном ведут себя как обычные иммуноглобулины. Показано, что реакции, с помощью которых многие белки миеломы человека и мышей связывают лиганды, очень близки к реакциям, характерным для системы лиганд — антитело (см. работы [540] и [617]). [c.243]

Из всего бесконечного числа белков наиболее изучены белки плазмы крови. Они определяют фуппу крови и все ее физико-химические свойства. Кровь — это биологическая жидкость, которая доставляет питательные вещества и кислород в клетки тела и извлекает из клеток продукты распада живого вещества. В плазме крови находятся альбумин сыворотки крови, фибриноген, а-, р- и у-глобулины, всего свыше 50 белков, а также обнаружено 60 ферментов. [c.723]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

Кажущаяся стабильность химического состава целостного организма является результатом существования определенного равновесия между скоростями синтеза и распада его составляющих. Внедрение в биохимическую и клиническую практику метода меченых атомов позволило доказать, что белки нужны не только растущему, но и сформировавшемуся организму, когда его рост прекратился, т.е. имеются доказательства существования в организме механизма постоянного обновления химических составных частей тела. При нормальных физиологических условиях, как и при патологических состояниях, скорости синтеза и распада специфических веществ определяются, помимо нервно-гормонального влияния, химической природой веществ и внутриклеточной их локализацией. В растущем организме скорость синтеза многих компонентов органов и тканей преобладает над скоростью их распада. Тяжелые изнуряющие болезни, а также голодание, напротив, характеризуются преобладанием скорости катаболизма над скоростью синтеза. Почти все белки тела, включая структурные белки, гемоглобин, белки плазмы и других биологических жидкостей организма, также подвергаются постепенному распаду и синтезу. Например, более половины белков печени, сыворотки крови и слизистой оболочки кишечника подвергается распаду и ресинтезу в течение 10 дней. Медленнее обновляются белки мышц, кожи и мозга. [c.410]

Важна также транспортная функция белков плазмы крови соединяясь с рядом веществ (холестерин, билирубин и др.), а также с лекарственными средствами (пенициллин, салицилаты и др.), они переносят их к тканям. [c.569]

Протеинурии делятся на две большие группы почечные и внепочечные. При почечных протеинуриях белки (в основном белки плазмы крови) попадают в мочу вследствие органического повреждения нефрона, увеличения размеров пор почечного фильтра, а также в результате замедления тока крови в клубочках. Внепочечные протеинурии обусловлены поражением мочевых путей или предстательной железы. [c.622]

На долю альбуминов приходится более половины от общего количества белков плазмы крови человека. По молекулярной массе альбумины являются самыми легкими белками (70 kDa). Известно, что снижение альбуминов в сыворотке крови ниже 30 г/л приводит к возникновению отеков за счет снижения онкотического давления. Альбумины плазмы выполняют также важную функцию по транспортировке многих биологически активных веществ, а также анионов и катионов, лекарственных веществ и других ксенобиотиков. [c.408]

При оценке пригодности строительных материалов, в частности покрытий для полов, нормируют также показатель, характеризующий накопление на их поверхности статич. электричества. При напряженности поля более 15 кв/м 150 в/см) отмечены сдвиги в активности ферментов, а также нек-рые изменения белков плазмы. На состояние организма влияет также знак заряда положительный действует неблагоприятно, отрицательный — благоприятно (кожа человека приобретает заряд, противоположный знаку заряда материала). Электризуемость образцов материалов для покрытий полов оценивают в специальной камере при комнатной темп-ре и относительной влажности воздуха 30—35%. Время стекания заряда до остаточного потенциала 0,2 кв, со-. ответствующего пороговой величине восприятия зарядов статич. электричества человеческим организмом, должно быть не более 60 сек. [c.182]

Рис. 24-20. Состав крови. Цельную кровь разделяют путем центрифугирования на плазму и клетки. Около 10% плазмы крови приходится на долю растворенных в ней твердых веществ, из которых около 70% составляют белки плазмы, около 10%-неорганические соли и около 20%-низкомолекулярные органические соединения. Основные компоненты каждой из фракций представлены справа. Количественный состав неорганических компонентов плазмы крови приведен на рис. 24-19, белков плазмы-в табл. 24-3 и небелковых органических веществ - в табл. 24-4. В плазме крови содержатся также липиды в количестве приблизительно 700 мг на 100 мл, которые связаны с а- и р-глобулинами (табл. 24-3). Кровь содержит и многие другие соединения, часто в следовых количествах к их числу относятся промежуточные продукты метаболизма, гормоны, витамины, микроэлементы и желчные пигменты. Измерения концентрации отдельных компонентов в плазме крови играют важную роль в диагностике заболеваний и наблюдений за ходом лечения.

Имеются данные о том, что белки плазмы находятся в равновесии с белками тканей иначе говоря, тканевые белки могут быть использованы для образования белков плазмы, и наоборот [590, 591]. Вероятно, это использование в том и другом случае связано с распадом исходного белка и ресинтезом нового белка [592—594]. Согласно этим представлениям, белки плазмы могут служить источником аминокислот для синтеза белков тканей. Не исключена возможность использования при этом пептидных фрагментов. Белки плазмы используются тканями весьма эффективно это можно объяснить, по крайней мере отчасти, тем, что эти белки легко проникают через клеточные мембраны. Альбумин, фибриноген и значительная часть фракции глобулинов, вероятно, синтезируются в печени. Опыты с введением меченых аминокислот лактирующим животным показали, что белки плазмы не являются прямыми предшественниками белков молока [595, 596], поскольку степень включения метки в белки молока значительно превышает степень ее включения в белки плазмы. Подобное же заключение можно сделать относительно синтеза яичного альбумина у кур [597, 598]. Найдено также, что [c.274]

В последние годы исследованию белков хлоропластов были посвящены работы О. П. Осиповой, которая установила следующее. Характер белков хлоропластов не только разных видов, но и одного и того же вида не вполне постоянен и меняется как в связи с возрастом, так, вероятно, и в связи с условиями роста и питания. Так. например, с возрастом меняются вязкость, изоэлектрические точки, количественные показатели аминокислотного состава. Содержание белков в составе хлоропластов достигает 50 — 60 и даже 80%. Белки хлоропластов обладают более резко выраженной восстановительной способностью, чем белки плазмы, и большим сродством к хлорофиллу, т. е. способностью лучше его связывать. Связь хлорофилла с белком не адсорбционная, а химическая и осуществляется при участии кислотных группировок белков (ем. также примечание на стр. 384). В осуществлении связей хлорофилла е белком, очевидно, принимают участие и группировки белков, участвующие в восстановительных реакциях связывание белком хлорофилла уменьшает его восстановительную способность. [c.374]

Защитниками организма от инфекционных болезней служат также белки. Белки плазмы крови и лимфы, именуемые гамма-глобулинами. [c.243]

Недавно для фракционирования белков плазмы крови начали применять также соли тяжелых металлов, в частности соли цинка [35]. Осаждение белков большими количествами солей тяжелых металлов приводит к необратимой их денатурации, прибавление же небольших количеств солей вызывает обратимое связывание катионов белками (по всей вероятности, сульфгидрильными группами белка) с образованием осадков, из которых можно выделить нативный белок [35]. [c.177]

Если животному не вводить обратно эритроциты, удаленные из организма при кровопускании, то можно изучать одновременно и скорость регенерации гемоглобина. Подобное двойное истощение животного, сопровождающееся потерей плазмы и эритроцитов, также может быть компенсировано введением белков, содержащих все незаменимые аминокислоты [37]. Как уже указывалось выше, максимальное количество белков плазмы, образующееся в организме собаки, равно примерно 1 г в день на [c.388]

Синтез белков происходит не только в печени, но и во всех остальных тканях организма, причем он не прекращается даже у голодающих животных. [40]. Синтез белка можно наблюдать также и в культурах тканей. Тип белка, образующегося в культуре ткани, определяется свойствами клеток культуры и не зависит от характера белка, используемого для питания культуры. Так, например, при культивировании в плазме кролика фибро-бластов цыпленка образуются специфические белки цыпленка, а не белки кролика. Серологический анализ показал, что в этом случае помимо белков фибробластов цыпленка образуются также белки плазмы цыпленка [41]. Синтез указанных белков происходит, очевидно, из продуктов распада белков кролика. Надо, однако, указать, что гомологичные белки или пептоны утилизируются культурами тканей лучше, чем белки или пептоны, полученные ог других видов животных [42]. [c.388]

Большинство Л. с., попадая после абсорбции в кровь, распределяется по тканям и органам неравномерно и лишь незначит. часть-относительно равномерно. На распределение Л. с. существ, влияние оказывают их физ.-хим. св-ва, сродство к тем или иным тканям, интенсивность кровоснабжения органа и т.д., а также биол. барьеры организма (стенки капилляров, клеточные мембраны, гематоэицефа-лич., гематоофтальмич. и плацентарный барьеры). Л. с., циркулирующие в организме, в разл. степени связываются с белками плазмы крови, образуя клеточные и внеклеточные депо, накапливаются в жировой, костной и др. тканях. [c.584]

Присоединяются к поверхности некоторых клеток крови, а также некоторых других клеток). Известно, что эта субъединица олигомерного белка проникает через стенки капиллярных сосудов к тому же при некоторых условиях (наиример, при отравлении кадмием) большие количества микроглобулина выделяются с мочой. В связи с этим очевидно, что истинными белками плазмы должны быть крупные мономерные, а не олигомерные белки. Типичным примером может служить сывороточный альбумин (рис. 7.2, б), построенный из набора функциональных доменов [76, 82] в одной иоли-пептпдпой цепи. Некоторые плазменные полипептиды заметно увеличивают свой размер за счет ковалентно присоединенных углеводных остатков. [c.64]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

В результате образования с белками плазмы недиализируемых комплексов поддерживается уровень катионов в крови. Например, 40—50% кальция сыворотки связано с белками, значительная часть железа, магния, меди и других элементов также связана с белками сыворотки. [c.569]

На каждом из путей последовательно образующиеся ферменты активируют соответствующие зимогены, что приводит к превращению растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый белок фибрин, который и образует сгусток. Это превращение катализируется протеолитическим ферментом тромбином. В нормальных условиях тромбина в крови нет, он образуется из своего активного зимогена —белка гшазмы протромбина. Этот процесс осуществляется протеолитическим ферментом, названным фактором Ха, который также в обычных условиях отсутствует в крови он образуется при кровопотере из своего зимогена (фактора X). Фактор Ха превращает протромбин в тромбин только в присутствии ионов Са и других факторов свертывания. [c.603]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Поступление, распределение и выведение из организма. При парэнтеральном введении хлорида Л. мышам (320 и 400 мг/кг), морским свинкам (230 мг/кг) и крысам (200 мг/кг) максимальная концентрация иона Li+ во всех органах и крови зарегистрирована через 1 ч от начала опыта. При введении препарата в желудок мышам (400 мг/кг) максимальное накопление Л. в мышцах наступает через 6 ч, а в остальных органах и крови — также через 1 ч. Независимо от способа введения несмертельной дозы Л. и вида животного, по накоплению иона Li+ органы и биологические жидкости мышей, крыс, морских свинок и кроликов располагаются в следующий ряд (по убывающей) щитовидная железа, почки, сердце, желчь, легкие, кровь, слюнная железа, надпочечники, селезенка, скелетные мышцы, печень, кости, головной мозг, эритроциты, глазное яблоко. Ионы Li+ полностью абсорбируются из желудочно-кишечного тракта в течение 8 ч. Л. не связывается с белками плазмы, проникает через гематоэнцефалический барьер, и в цереброспинальной жидкости его содержание достигает 40 % от соответствующей величины в плазме. Уровень Л. в слюне может в несколько раз превышать таковой в плазме. Ион Li+ обнаруживается в молоке кормящих матерей, получающих препараты Л. в качестве терапевтических средств. В экспериментах на животных установлена задержка Л. в тканях головного мозга, в гипофизе, причем концентрация Л. имеет прямую зависимость от дозы препарата. Ион Li+ проникает через плацентарный барьер и накапливается в ткани эмбриона. Уровень Л. в плазме человека, получающего терапевтические препараты Л., предпочтительнее всего контролировать между 8 и 12 часами после приема последней дозы — он не должен выходить за пределы примерно 1,5 мэкв/л (5—11 мкг/мл). Около 95% однократной дозы выводится с мочой, 4 % с потом и 1 % с фекалиями. Содержание Л. в лимфоузлах человека составляет 0,13—0,27 мкг/г, в легких 0,05—0,07 мкг/г, в мозге 3—-5 нг/г, в яичках 2—4, в крови 4—8 нг/г [57]. [c.29]

Увеличение или уменьшение количества отделяемой мочи при протекании крови через почки зависит от величины осмотического давления коллоидов крови (белков плазмы), не способных диффундировать в полость боуменовых капсул. При повышении осмотического давления крови, обусловленного коллоидами плазмы, диффузия первичной мочи через стенку капилляров клубочков в полости боуменовых капсул резко уменьшается (при постоянном кровяном давлении) и, следовательно, диурез сокраш,ается. И, наоборот, при снижении осмотического давления крови диурез по тем же причинам усиливается. Величина диуреза зависит также и от скорости обратного всасывания крови в почечных канальцах. Резкое понижение обратного всасыва ния воды в почечных канальцах приводит к огромным ее потерям с мочой. [c.460]

Эстрогены не оказывают существенного влияния на баланс азота у человека, хотя в метаболизме костей и белков плазмы, а также в матке и молочных железах происходят заметные изменения (Боскот [96]). При лечении таких изнурительных болезней, как туберкулез и рак, или после хирургических вмешательств эстрогены не применяются, так как действие андрогенов намного сильнее. В настоящее время предпринимаются значительные усилия для совершенствования этой группы анаболических стероидов с целью уменьшения побочных эффектов типичным примером может служить норэтандролон (этилнортестостерон), обладающий /17 андрогенной активности тестостерона. [c.381]

В настоящее время накоплен достаточно большой опыт применения в гемосорбции выпускаемых промышленностью ионообменных материалов (катионитов КУ-2, КУ-23, СФ-5, СФН, анионитов АМ, АВ-17П), амфолитов, а также ионитов, модифицированных белками плазмы [625]. [c.387]

В сыворотке крови содержатся и другие растворимые белки — глобулины. Глобулины и образуют вторую половину белков плазмы крови 15% приходится на а-глобулин, 19% на р- и 11% на у-глобулин. Все эти белки осаждаются при различных концентрациях сульфата аммония а-глобулин осаждается при концентрации 2,05 м л, р-глобулины — при 1,64 м1л и Y-глoбyлины прн 1,34 м1л. В а-глобулинах содержатся белки, связанные углеводами и липидами, р-фракция неоднородна — в нее входят белки, содержащие железо и медь (транс-ферритин и церулоплазмин). у-глобулины также представляют собой смесь белков. Белки этой фракции играют важную роль в развитии иммунитета антитела представляют собой у-глобулины. [c.63]

Таким образом, катионы почвенного раствора МН4 , К, Mg" и другие поглощаются в обмен на катионы Н , Са" и т. д., а анионы — в обмен на НСО3 и другие анионы поверхности корней. Как только поглощенные соли войдут в соприкосновение с жизнедеятельной и непрерывно движущейся протоплазмой корневых волосков, они или вступают в непрочные соединения с белками плазмы, или ассимилируются ими и вместе с плазмой передвинутся до конца корневого волоска, откуда передадутся протоплазме, прилегающе к корневому волоску клетки, от этой клетки — следующей и т. д., до тех пор, пока соли или продукты их ассимиляции не попадут в проводящие сосуды древесины, по которым они довольно быстро достигнут ассимилирующих листьев. В листьях окончательно ассимилируются поступающие соли, то есть соединяются с соответствующими продуктами фотосинтеза и дыхания. Таким же путем поступает и передвигается в листья углекислота и ее соли, всегда содержащиеся в почвенном растворе. Следовательно, превращение и частичная ассимиляция минеральных веществ происходит и до поступления их в листья, во всех живых клетках корней и стеблей. Так, большая часть нитратов восстанавливается до аммонийных соединений уже в корневой системе здесь же большая часть восстановленного азота может вступить в состав амидов аминокислот — асиарагпна (моноамид аспарагиновой кислоты) и глютамина (моноамид глютаминовой кислоты) и белков. В живых клетках корней и стеблей могут превращаться и частично ассимилироваться также фосфаты, сульфаты, углекислота и ее соли и другие минеральные вещества. [c.32]

Растворимость белков возрастает также при добавлении глицина или других дипольных молекул, увеличивающих диэлектрическую постоянную воды органические же растворители, пони-жаюпще диэлектрическую постоянную воды (например, такие, как спирт), уменьшают растворимость белков в воде [38]. Это действие глицина и органических растворителей используется при фракционировании белков плазмы (см. гл. VI11). При повышении диэлектрической постоянной усиливается ионизация белков, чем и объясняется повышение их растворимости. [c.113]

Метод высаливания белков нейтральными солями благодаря своей простоте и доступности нашел широкое применение в лабораторной практике. Для получения больших количеств белковых фракций плазмы он, однако, непригоден, так как на удаление солей путем диализа требуется слишком много времени и труда [14]. Поэтому Кон и его сотрудники разработали новый метод разделения белков плазмы, используя в качестве осадителя этиловый спирт [15]. Во избежание денатурирования белков спиртом, осаждение белков по этому методу проводится при низких температурах. Спирт легко удаляется при высушивании белков в замороженном состоянии под вакуумом или путем диализа. Осаждающее действие спирта обусловлено главным образом низкой диэлектрической постоянной смеси спирт—вода по сравнению с диэлектрической постоянной воды. Известно, что силы электростатического притяжения и отталкивания обратно пропорциональны диэлектрической постоянной среды, поэтому понижение этой постоянной способствует взаимодействию белковых молекул и образованию агрегатов. Противоположный эффект — увеличение растворимости белков — наблюдается при добавлении глицина, повышающего диэлектрическую постоянную воды (см. гл. УП). Растворимость белков в воде или в водно-спиртовых смесях зависит также от температуры, от концентрации водородных ионов и от ионной силы раствора. Варьируя все эти факторы, Кон, Эдсалл и Онклей получили из плазмы крови большое количество отдельных белковых фракций, а также выделили ряд [c.173]

В настоящее время трудно еще интерпретировать результаты, получаемые при фракционированном осаждении белков плазмы. Мы не можем еще с достаточной уверенностью сказать, существуют ли все эти фракции как таковые в самой плазме крови, а также решить вопрос о возможности их дальнейшего разделения. Всего вероятнее, что белки плазмы находятся в плазме в виде соединений с липидами, у1 леводами, а также друг с другом . Так, например, можно думать, что -глобулины, изоэлектрическая точка которых лежи г около pH 7,0, дают солеобразного тина соединения с альбуминами, изоэлектрическая точка которых находится вблизи pH 4,7. Возможно также, что белковые компоненты липопротеинов и глюкопротеидов плазмы идентичны [c.177]

Соединения белков с металлами были выделены также из плазмы крови. Если плазму крови подвергнуть фракционированному осаждению этиловым спиртом, то во фракции IV [62] (см. стр. 175) можно обнаружить pi-глобулины, содержащие металлы. Эти металлопротеиды представляют собой смесь протеидов, содержащих медь, и протеидов, в состав которых входит железо (сидерофилины). Содержащие железо сидерофилины имеют такую же розовую окраску, как и соединения железа с гидрокса-мовыми кислотами. Весьма вероятно, что в сидерофилине железо соединено с группировкой —N(OH) O—, входящей в состав белка [93]. Молекулярный вес сидерофилина 90 ООО. Каждая молекула белка в сидерофилине способна присоединять два атома железа. [c.240]

В клинических лабораториях. Так как ни гемоглобин, ни оксигемоглобин не являются стойкими соединениями, они не могут быть использованы в качестве стандартов. Часто в качестве стандарта применяют раствор кислого гематина, имеющий коричневую окраску. Исследуемая кровь при этом методе предварительно смешивается с разведенной соляной кислотой. Необходимо, однако, отметить, что указанный метод дает часто ошибочные данные в связи с помутнением растворов вследствие постепенной флокуляции пигмента. Это помутнение означает, что падающий на раствор свет не только поглощается, но и рассеивается [209]. Помутнение растворов может быть обусловлено также липидами крови [210] или флокуляцией белков плазмы [211]. Более надежные результаты получаются при колориметри-ровании щелочных растворов, наилучшим же методом является колориметрическое или фотометрическое определение цианида метгемоглобина [212], образующегося при прибавлении к крови соляной кислоты и цианистого калия [213]. Этот метод был испытан в различных лабораториях, и полученные результаты оказались очень хорошими [214]. Большим преимуществом этого метода является также то, что можно использовать в качестве стандарта циангематин, который имеет такую же окраску и такой же спектр поглощения, как и цианид метгемоглобина. Хорошие результаты при определении гемоглобина дает также газовый метод Ван-Слайка. Содержание гемоглобина в крови нормальных людей при определении указанными методами оказалось равным 15,7—16,1% [215]. Метгемоглобин в присутствии гемоглобина может быть определен путем насыщения крови кислородом или окисью углерода до и после восстановления крови дитионитом (Ыа23204) [216]. Эта соль является одним из немногих восстановителей, которые могут быть использованы для превращения оксигемоглобина или метгемоглобина в гемоглобин, так как большинство других восстановителей одновременно необратимо денатурируют глобин. Однако некоторым недочетом этого метода является то, что небольшие количества неактивного пигмента , не способного присоединять кислород, также превращаются при действии N328204 в гемоглобин [217]. Очень малые количества кислорода и оксигемоглобина могут быть определены полярографическим методом [218]. Карбоксигемоглобин и метгемоглобин можно определять также путем спектрофотометрии в инфракрасном свете [219]. Спектрофотометрические методы применяются и тогда, когда необходимо определить какое-либо производное гемоглобина, находящееся в смеси с другими его производными [171, 220]. [c.255]